глутамин аспарагин аза

Среди азотистых веществ мелассы встречаются аминокислоты (глутаминовая, аспарагиновая, Т-аминомасляная, серии, глицин, тирозин, лейцин) и амиды (глутамин, аспарагин). Выход мелассы составляет 4,5—5,5 % к массе переработанной свеклы. Меласса является ценным сырьем для пищевой и комбикормовой промышленности. [c.71]

Азот, входящий в состав очень многих соединений, подвергается сложным метаболическим превращениям. Неорганические формы азота в окружающей среде очень разнообразны — от нитрат-иона, в котором уровень окисленности азота равен Ч-5, до аммиака, в котором уровень окисленности составляет —3. Живые клетки могут как восстанавливать, так и окислять эти неорганические формы. Органические формы азота чаще всего образуются путем включения аммоний-иона в состав аминогрупп и амидных групп. Включившись в состав органического соединения, азот далее может переходить во многие другие соединения углерода. Особенно активно участвуют в подобных реакциях переноса такие соединения, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глутамин, аспарагин и карбамоилфосфат. Они образуют общий фонд азота, из которого азот может расходоваться на различные метаболические нужды и куда он может быть возвращен. [c.81]

Функции аспарагина в определенной степени сходны с функциями глутамина. Так же как и глутамин, аспарагин является одной из 20 аминокислот, входящих в состав белков осуществляет транспорт КНз крови в нетоксичной форме способен частично выводиться из организма с мочой. [c.390]

Метод имеет ряд ограничений. При гидразинолизе разрушаются глутамин, аспарагин, цистеин и цистин аргинин теряет гуанидиновую группировку с образованием орнитина. Гидразиды серина, треонина и глицина лабильны и легко превращаются в свободные аминокислоты, что затрудняет интерпретацию результатов. [c.39]

Сокращенное наименование обозначает остаток аминокислоты, входящий в пептидную цепь, поэтому N-концевая аминокислота записывается Н—глиц-, а С-концевая — глиц—ОН. С-Концевая аминокислота в форме амида изображается сокращенно глиц-МНг, а для остатков а.мидов дикарбоновых аминокислот (например, глутамина, аспарагина) над или под сокращенным названием аминокислоты ставят символ NH2 [c.810]

По таблице можно ожидать дискриминации фенилаланина, лейцина, цистеина, валина и глицина и преимущественного включения во вновь синтезируемые белки пролина, гистидина, треонина, глутамина, аспарагина и лизина. [c.39]

Код содержит много синонимов, т. е. почти каждая аминокислота представлена более чем одним кодоном. Три аминокислоты — аргинин, серин и лейцин — имеют по шесть кодонов пять — валин, пролин, треонин, аланин и глицин — по четыре кодона одна — изолейцин — имеет три кодона девять — фенилаланин, тирозин, гистидин, глутамин, аспарагин, лизин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и цистеин — имеют по два кодона. Только две аминокислоты, метионин и триптофан, представлены единичными кодонами. [c.441]

Бетаин свеклы практически полностью сосредоточивается в мелассе. Амиды — аспарагин п глутамин, содержащиеся в свекле,— под влиянием щелочи гидролизуются (омыляются) до аммиака п соответствующей аминокислоты. [c.25]

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в метаболизме амидов а-аминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К Г. этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза. [c.561]

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17 800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости М. ( кармане ) помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации а-спирали (все а-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков леЙ1щна, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки. [c.92]

Этим методом не могут быть определены С-концевые цвстеиы, глутамин. аспарагин я триптофан аргинин частично превращается в орнитин. [c.368]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Heu — Arg — Leu — Phe — Lys — Ser —... и т. п. (всего 153 остатка). В русской транскрипции эта последовательность означает цепь, состоящую из аминокислотных остатков валшт — лейцин — серии — глутамин — глицин — глицин — триптофан — глутамин — лешдин — валин — лейцин — гистидин — валин — триптофан — аланин — лизин — валин — аланин — аспарагин — валин — аланин — глицин — гистидин — глицин — глутамин — аспарагин — изолешщн — лейцин — изолейцин — аргинин — лейцин — фенилаланин — лизин [c.721]

В последнее время получило признание применение в онкологической клинике ферментов бактериальной природы в качестве лекарственных средств. Широко используется Ь-аспарагиназа (выпускается в промышленных количествах и Ь-глутамин(аспарагин)аза для лечения острых и хронических форм лейкозов и лимфогранулематозов. Более десятка описанных в литературе бактериальных ферментов испытаны в основном на животных с перевивными опухолями или на раковых клетках опухолей человека и животных, выращенных в культуре ткани. Основными постулатами применения ферментов в онкологии являются различия в метаболизме клеток опухолей по сравнению с обменом в нормальной, здоровой, клетке. В частности, современные стратегия и тактика энзимотерапии опухолевых поражений учитывают разную чувствительность нормальных и опухолевых клеток к недостатку (дефициту) незаменимых (так называемых эссенциаль-ных) факторов роста. К таким ростстимулирующим факторам относятся не только пищевые факторы (витамины, незаменимые аминокислоты, макро-и микроэлементы), но и ряд так называемых заменимых веществ, включая заменимые аминокислоты, к недостатку которых опухолевая клетка ока- [c.167]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Гюильбо и др. [663] исследовали катион-селективные стеклянные электроды Бекман 39047 и 39137 для определения уреазы, глутаминазы, аспарагиназы и оксидаз о- и L-аминокислот. К известному объему трис-буфера (pH 7,0) добавляют определенный объем анализируемого раствора фермента. Индикаторный электрод и электрод сравнения (нас.к.э.) погружают в раствор, после чего потенциал записывается автоматически. Потенциал, соответствующий наименьшей концентрации NH4, можно установить по калибровочной кривой. Большой положительный потенциал указывает на присутствие катионов щелочных металлов, которые воздействуют на электродную функцию. В этом случае в пробу добавляют небольшое количество катионообменной смолы (дауэкс 50 или подобной ей), перемешивают 5 мин, фильтруют и к профильтрованному раствору добавляют определенный объем соответствующего субстрата (мочевина, глутамин, аспарагин, о-пролин или г-тирозин). Потенциал меняется как функция концентрации образовавшихся ионов аммония. Количество имеющегося фермента можно рассчитать из кривой зависимости Д /мин от концентрации фермента. [c.212]

Фонд свободных аминокислот в клетках живых организмов имеет эволюционную, органную и тканевую специфичность. Например, аминокислотный состав мозга существенно отличается от состава других органов и тканей присутствием избыточного количества дикарбоновых кислот и их амидов они составляют две трети от общего количества аминокислот в мозге всех видов животных. Глутамин, аспарагин и их остатки в составе пептидов в организме неферментативно гидролизуются до соответствующих дикарбоновых кислот. В связи с этим важно отметить, что белки молодых клеток характеризуются более высокой степенью амидированности, чем белки стареющих клеток (Пушкина, 1977). [c.25]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Аспарагин и глутамин представляют собой моноамиды (по р- и 7-карбоксильной группам) кислых аминокислот — аспарагиновой (а-аминоянтариой) и глутаминовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде. [c.351]

Состав и строение. Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50— 55% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21 — 24% кислорода, О—2,47о серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. При гидро,лизе белков всегда оти1епляется аммиак, что объясняется присутств[1ем амидов (аспарагин, глутамин) н, возможно, ураминовых кислот (уреидокислот). [c.395]

ГЛИЦИН 2 — аланин 3 — а-амниомасляная киС" лота 4 — норвалин 5 — норлейцин б —валин 7 — лейцин S — орнитин S —лизин /О — аргинин U — серин /2 —треонин /3 — тирозин /4 — лизин /5— аспарагиновая кислота /6 — глутаминовая кислота П — аспарагин ti — глутамин. [c.651]

На дефекации протекают более сложные химические превращения веществ. Соли аммония и амиды кислот (аспарагин, глутамин и др.) гидроксидом кальция расщепляются до аммиака, а в растворе при этом накапливаются растворимые соли кальция, образуется щавелевая кислота, превращающаяся в оксалат кальция, выпадающий в осадок, из алантоина — мочевина, распадающаяся в свою очередь на аммиак и углекислый газ. Редуцирующие вещества продуцируют органические кислоты, которые в ходе щелочной енолизации дают красящие вещества. Пектин разлагается до метилового спирта, уксусной и пектиновой (полигалату-роновой) кислот. [c.59]

Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

Образование аспарагина происходит аналогично образованию глутамина. Однако аспарагинсинтетаза . соН [45] расщепляет АТР на АМР и PPi без образования ADP. Считают, что по ходу процесса образуется -аспартиладенилат. У высших животных донором аммиака для синтеза аспарагина служит глутамин, но может быть использован и непосредственно NHt [46]. [c.106]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

Смешанный ангидрид на основе серной кислоты не ацили-рует амида даже виутримолекулярно [5]. Это наблюдение может иметь некоторую ценность при синтезе пептидов аспарагина илн глутамина. [c.278]

Наряду с указанными группировками, для защиты амино-, гуанидиио- и карбоксигрупп в молекулах исходных аминокнслог нлн пептидов широко используют р-ции солеобразования. Разработаны также спец. приемы временной защиты при сиитезе П. тиоэфирной ф-ции метионина, имидазольного кольца гистидина, амидных групп в боковых цепях аспарагина н глутамина, а также индольного кольца триптофана. [c.470]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология