Ферменты,оптимальное значение

Следует помнить, что для сорбции данного фермента оптимальное значение pH не обязательно совпадает с оптимальным [c.261]

Значение 10 характерно для величины многих ферментов (см. рис. 109). Кроме того, укажем, что оптимальное значение рКа 7, необходимое для эффективного катализа, соответствует р/Са имидазольной группы остатка гистидина (который входит, как известно, в активный центр многих ф ерментов) [34, 44]. На этом основании Эйген и Хам-мес полагают, что максимальная скорость ферментативного катализа ограничена скоростью элементарной стадии переноса протона (в кислотно-основных механизмах катализа) [37]. [c.273]

Одна из наиболее характерных особенностей действия ферментов состоит в чрезвычайно сильной зависимости ферментативной активности от pH среды, в которой происходит реакция. Ферменты активны лишь в узком интервале значений pH, и для них характерно наличие в этом интервале определенной максимальной активности, резко уменьшающейся по обе стороны от оптимального значения pH. [c.151]

Изменение pH может действовать на ферменты по-разному оно может влиять на соединение фермента и субстрата с образованием комплекса Е5, а также замедлять или ускорять разложение этого комплекса с высвобождением продуктов реакции. При значительном изменении pH ферменты становятся неустойчивыми, разрушение фермента может происходить по одну или по обе стороны от оптимального значения pH. [c.151]

Для максимального накопления ферментов необходимы определенный состав питательной среды, обеспечение кислородом воздуха, своевременный отвод метаболитов и физиологического тепла, оптимальные значения pH и температуры. Важнейшим условием является также стерильность питательной среды, подаваемого воздуха, ферментаторов, трубопроводов и арматуры. [c.159]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Подведение pH реакционной среды к оптимальному дает возможность ускорять гидролиз. Сообщаемые авторами значения для ферментов различных источников часто получали, применяя очищенные субстраты животного происхождения, та кие, как гемоглобин. Сопоставляя результаты, полученные авторами настоящей главы для белка рапса, с данным других исследований (табл. 13.2), можно видеть что для каждой конкретной ситуации желательно устанавливать оптимальные значения pH. [c.601]

После выбора оптимального значения pH необходимо проверить, сохраняется ли при этом pH линейная зависимость [Р] от I при выбранных значениях концентрации фермента и насыщающей концентрации субстрата. [c.28]

Зависимость активности ферментов от pH среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды 6,0—8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента (рис. 4.17). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких (насыщающих) концентраций субстрата. В табл. 4.3 приводятся оптимальные значения pH среды для ряда ферментов. [c.141]

Таблица 4.3. Оптимальные значения pH для некоторых ферментов

Для понимания ферментативной активности необходимо рассмотреть конформационное поведение макромолекулы белка. Конформационная лабильность белка обеспечивает возможность его специфического взаимодействия с субстратами и другими лигандами. В некоторых конформациях белок более эффективно связывает субстрат. Одновременно происходит отбор конформаций субстрата. В ФСК отбираются те конформации белка и субстрата, которые находятся в структурном соответствии друг с другом, обеспечивающем оптимальное значение свободной энергии взаимодействия. При образовании ФСК происходит взаимная подгонка конформаций белка и субстрата, т. е. их специфический отбор. Посредством конформационных превращений реализуется структурное соответствие фермента и субстрата. [c.189]

Делают выводы о характере влияния pH на активность фермента. Отмечают оптимальное значение pH для аргиназы. [c.62]

Объясняют характер влияния pH на активность трипсина. Отмечают оптимальное значение pH для этого фермента. [c.63]

Международного биохимического союза рекомендован единый условный способ выражения абсолютных количеств фермента. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях действия фермента (температура 25°, оптимальная концентрация субстрата и оптимальное значение pH). Производными единицами являются кило-Е (1000 Е) и милли-Е (0,001 Е). Содержание фермента в биологическом материале и в выделяемых ферментных препаратах может быть выражено числом единиц фермента на 1 мг веса или 1 мг белкового азота. Эта величина носит название удельной активности фермента. Сам по себе этот термин нельзя признать вполне удачным, поскольку здесь идет речь о содержании фермента в материале. Термин активность правильнее относить к свойствам фермента (см. ниже раздел Активность ферментов ). [c.10]

Следует подчеркнуть, что при крайних значениях концентрации водородных ионов, как правило, возникает необратимая денатурация белков, в то время, как относительно небольшие изменения pH на скорость реакции влияют обратимо. Таким образом, в данном случае наблюдается полная аналогия с ингибиторами, среди которых для исследования строения ферментов наибольший интерес представляют реагенты, не вызывающие неспецифической денатурации белка. Аналогия эта неслучайна, ибо, как мы увидим дальше, водородные ионы (так же, как и ионы гидроксила) в умеренной концентрации являются специфическими обратимыми ингибиторами ферментов. Эта специфика особенно проявляется в том, что оптимальное значение pH, при котором наблюдается максимальная скорость реакции, служит характерным признаком каждого фермента. [c.103]

Отклонение pH от оптимальных значений влечет за собой снижение активности ферментов, изменение проницаемости цитоплазматической мембраны для отдельных ионов и нарушение обменных процессов. [c.69]

Влияние кислотности среды. Второй важнейший фактор, от которого зависит активность ферментов, — реакция среды. Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале pH, известном под названием оптимума pH. Оптимумы pH отдельных ферментов резко различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5—2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, — при pH 9,5—9,9. С удалением от оптимального значения pH в кислую или щелочную сторону активность фермента ослабляется вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер. На рисунке И схематически показано влияние pH среды на активность фермента амилазы, которая катализирует расщепление крахмала. [c.46]

Оптимальное значение pH неодинаково для различных ферментов. [c.117]

Оптимальное значение pH неодинаково для различных ферментов. Большинство ферментов проявляет максимум активности либо при нейтральной, либо при слабощелочной или слабокислой реакции. Некоторые данные, иллюстрирующие это положение, приведены в табл. 11. [c.123]

НИН pH, в которой скорость реакции возрастает при повышении pH область высоких значений pH, в которой скорость реакции уменьшается при возрастании pH, и промежуточная область (обычно вблизи нейтральных значений pH), где активность фермента максимальна ж сохраняется приблизительно постоянной эта область носит название области оптимальных значений pH. Таким образом, зависимость начальной скорости ферментативной [c.186]

Для рассматриваемых ферментов оптимальные значения pH составляют приблизительно 6,5 (АМР-деаминаза) [14] и от 7,0 до 9,0 (щелочная фосфатаза) [27]. Оптимальное значение pH для деаминирования АМР в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника мыши составляет 8,2, т. е. находится в оптимальном диапазоне щелочной фосфатазы. Диапазон pH от 9,0 до 9,4 является оптимальным для ферментативного деаминирования аденозина. [c.42]

Активность различных ферментов, а также специфика происходящих в тканях биохимических процессов тесно связаны с определенными довольно узкими интервалами pH. Например, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5—2,0 содержащийся в слюне птиалин, ускоряющий процесс осахаривания крахмала, наиболее активен при pH = 6,7, т. е. почти в нейтральной среде. В зависимости от pH среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсииы при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепление. При отклонении величины pH от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается нли даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [c.205]

В основе технологии очень многих пищевых продук- тов лежат ферментативные процессы. Как показано в гл. IV 14, каждый фермент проявляет активность при строго определенной концентрации ионов водорода, т. е. при определенном значении pH среды. При отклонении pH от оптимального значения для данного фермента активность его резко снижается и тот биологический процесс, в котором он участвует, за- медляется или совсем прекращается. Поэтому кот роль pH при различных ферментативных процессах является обязательным. [c.143]

В общем случае для ферментативной реакции существует оптимальное значение pH при увеличении или уменьшении pH по сравнению с его оптимальным значением максимальная скорость Уд падает. В нейтральной области pH влияние его изменений на реагирующую систему носит обычно обратимый характер, но при предельных значениях pH (соответствующих сильнокислой или сильнощелочной среде) белки подвергаются необратимой денатурации. Влияние обратимых изменений pH на кинетику можно объяснить изменениями степени ионизации субстрата если же в исследуемом интервале pH степень ионизации субстрата не меняется, то изменения в кинетике объясняются ионизацией фермент-субстратного комплекса. Если фермент-суб-стратный комплекс существует в трех состояниях с разным числом протонов и если только промежуточная форма разлагается с образо ванием продуктов, то уравнение, описывающее влияние pH на максимальную скорость реакции, можно вывести из схемы [c.322]

Изложенные выше данные об участии кислотных и основных групт в ферментативном катализе получены в основном в результате исследований неферментативных модельных реакций. Имеются ли какие-либо указания на то, что ферменты действительно содержат подобные группы Да, имеются, и наиболее четкое из них — зависимость ферментативной активности от pH. Довольно часто кривая зависимости Утах от pH имеет колоколообразную форму (рис. 6-13). Оптимальное значение тя-х. наблюдается при значении pH, часто лежащем в интервале от 6 До 9. Кривые колоколообразной формы проще всего объяснить, допустив, что в активном центре фермента имеются две ионогенные группы— а и Ь. В этом случае фермент может находиться в трех формах, различающихся по степени протонирования, — Е, ЕН, ЕНг [c.57]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и Р-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств Р-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения pH для обоих ферментов также различны. [c.650]

Можно думать, что в ФСК отбираются те конформации белка и субстрата, которые находятся в структурном соответствии друг с другом, обеспечивающем оптимальное значение свободной энергии взаимодействия [64, 65]. Структурное соответствие при образовании ФСК можно считать динамическим, индуцируемым. Таким образом, при образовании ФСК могут происходить изменения реальных конформаций белка и субстрата или одного из них. Васлов и Доэрти констатировали наличие конформационных эффектов при связывании химотрипсином молекул субстратов и конкурентных ингибиторов [66]. Структурное соответствие в ФСК до некоторой степени подобно соответствию в гетерогенном катализе (см. стр. 359). Исходя из своей мультиплетной теории, Баландин предложил качественную схему структурного соответствия фермента, кофермента и субстрата [67, 68]. [c.387]

Название фермент получает от названия полисахарида и типа связей, которые он гидролизует. Место и номер в КФ фермент занимает исходя из специфики расщепления нм определенных связей, зависящей от продуцирующего фермент микроорганизма, условий его культивирования, используемого субстрата. Обозначенные одним номером ферменты могут различаться индивидуальными свойствами, т. е. молекулярной массой, оптимумом pH, температурой действия, составом аминокислот и т. д. Например, ксиланазы, полученные иутем твердофазной ферментации, отличаются от ксиланаз, образующихся в процессе глубинного культивирования Aspergillus niger. Обе ксиланазы используют тот же субстрат. Но ксиланазы, полученные путем твердофазной фермен-тадии, от ксиланаз, полученных путем глубинного культивирования, отличаются большей термостабильностью и имеют максимальную активность при 50 С против 45 °С во втором случае, имеют оазные оптимальные значения pH — соответственно 4,5 и [c.225]

Ферменты, как правило, работают в определенном диапазоне pH и. чарактери-зуются некоторым оптимальным значением pH, при котором при прочих равных условиях скорость реакции имеет наибольшее значение. Причины такого характера зависимости можно пояснить на примере кинетики гидролиза цитидин-2, 3 -фосфата, катализируемого панкреатической рибонуклеазой. Как следует из рис. 60, изображающего активный центр фермента на второй стадии реакции расщепления РНК, каталитически активной является форма фермента, у которой остаток имидазола, принадлежащий Н1з-12, протонирован и способен подать протон на атом 2 -0 циклофосфааного фрагмента, а остаток имидазола, принадлежащий Н18-119, не протонирован и способен принять протон у атакующей 212 [c.212]

Все ферменты проявляют максимальную активность при определенном значении pH. Это значение называется оптимальным pH. Ниже и выше оптимального значения pH наблюдается снижение активности ферментов. Зависимость активности от pH объясняется влиянием на степень ионизации ионогеных групп фермента, а также субстрата. [c.61]

СМ (карбоксиметил)-целлюлоза. Активные группы —ОСНаСООН, слабокислотные (рК = 3,5—4). Рабочая область pH > 4—5, оптимальное значение pH 6. Применяют для разделения нейтральных и основных белков (альбуминов, гемоглобинов, ферментов), основных аминокислот и пептидов, нуклеиновых кислот, липидов, гормонов, а также клеток и их фрагментов. Используют также для распределительной хроматографии в полярных растворителях. [c.160]

При переводе лиганда в ковалентно-связанную форму активность его в не-оторой мере снижается. Так, активность иммобилизованных ферментов состав-яет 10—90% от исходной активности свободного фермента в растворе. Кон-ганта Михаэлиса, оптимальное значение pH и некоторые другие показатели 5кже могут немного измениться. В отдельных случаях возможно проявление мо-екулярно-ситового эффекта емкость поглощения или активность БСС по отно-1ению к крупным молекулам может оказаться ниже, чем по отношению к сравни- льно небольшим молекулам. [c.219]

Поскольку многие ферменты производят или используют протоны, возможно, что такое их действие могло бы модифицировать активности других ферментов и таким образом регулировать метаболические пути. Гестрелиус и др. [14] использовали модельную систему, содержащую включенные гексокиназу, глюкозооксидазу и трипсин. При pH 8,6 (оптимальное значение для гексокиназы) 15% добавленной глюкозы фосфорилируется, а остальная окисляется глюкозооксидазой (оптимум pH 6,6). После добавления субстрата трипсина его гидролиз приводит к накоплению протонов в микроокружении утилизирующих глюкозу ферментов. Хотя внешний pH поддерживается постоянным при 8,6, иодкисление микроокружения ведет к уменьшению гексокиназной активности с одновременным возрастанием глюкозооксидазной, что приводит к полному окислению глюкозы. [c.439]

Скорость ферментативной реакции закономерно увеличивается цримерно вдвое с повышением температуры на каждые 10°. С 45—50° начинается денатурация фермента от нагревания. Постепенное разрушение фермента приводит к тому, что скорость основного химического процесса, катализируемого ферментом, замедляется и, наконец, прекращается. Наивысшая температура, при которой сохраняются нативные свойства ферментов и действие ферментов может продолжаться длительный период, называется оптимальной температурой. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах 40—45°. Если опыт продолжается секунды или минуты, то температурный оптимум может лежать в пределах более высоких значений (50—60°). [c.106]

Величина pH плазмы крови подцержи-вается на удивительно постоянном уровне. В норме плазма крови имеет pH, близкий к 7,40. Нарущения механизмов, регулирующих величину pH, наблюдающиеся, например, при тяжелых формах диабета вследствие ацидоза, обусловленного перепроизводством метаболических кислот, вызывают падение pH крови до величины 6,8 и ниже, что в свою очередь, может приводить к непоправимым последствиям и смерти.. При некоторых других заболеваниях величина pH крови иногда достигает столь высоких значений, что она уже не поддается нормализации. Поскольку повьппение концентрации ионов Нвсего лишь на1,1810 М (приблизительная разница между кровью при pH 7,4 и кровью при pH 6,8) может оказаться опасным для жизни, возникает вопрос какие молекулярные механизмы обеспечивают поддержание величины pH в клетках со столь высокой точностью Величина pH влияет на многие структурные и функциональные свойства клетки, однако к изменениям pH особенно чувствительна каталитическая активность ферментов. На рис. 4-13 приведены типичные кривые, характеризующие зависимость активности некоторых ферментов от pH. Видно, что каждый из этих ферментов проявляет максимальную активность при определенном значении pH, которое называется оптимумом pH. Отклонение величины pH в любую сторону от этого оптимального значения часто сопровождается резким падением активности фермента. Таким образом, небольшие сдвиги pH могут приводить к значительным изменениям скорости некоторых жизненно важных для организма ферментативных реакций, протекающих, например, в скелетных мьшщах или в мозгу. Биологический контроль, обес- [c.101]

Для каждого фермента характерна определенная область оптимальных значений pH (оптимум pH), при которых он проявляет максимальную активность (рис. 9-6 и табл. 9-5). Форма кривых, описываюпщх зависимость активности фермента от pH, отражает способность [c.239]