Пролин, ангидрид

Ангидрид. пролина реагирует с бромистым фенилмагнием, давая несколько лучшие выходы кетона XVI, образовавшегося в результате вышеуказанных двух типов реакций, осуществленных в одной молекуле. [c.361]

Азидный метод образования пептидной связи, хотя и сопровождается нек-рыми побочными процессами (в основном подавляемыми при темп-рах от—10 до 5°С), выгодно отличается от всех остальных методов активации карбоксильных групп практически полным отсутствием рацемизации. Прочие методы могут, однако, применяться для активации аминокислот и пептидов с К-защитой уретанового типа, а также пептидов с С-концевыми группами глицина и пролина, устойчивого к рацемизации. Часто применяемые активные производные карбоксильных групп — смешанные ангидриды. В их образовании могут принимать участие карбоновые к-ты (Х = ОСОВ), эфиры угольной к-ты [c.16]

При нагревании с уксусным ангидридом пиррол-а-карбоновые кислоты превращаются в димолекулярные ангидриды, так называемые пироколлы. Простейший пироколл, получающийся при сухой перегонке клея, образуется из пролина следующим путем [c.985]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

PeaKiftiH с углекислым натрием протекает медленнее, чем с ед КИМ натром, а с бикарбонатом натрия она вовсе не идет. С водным раствором аммиака, но не с глицином и не с пролином получается амид тозиламинокислоты. а-Тозил-ОЬ-валилазид растворяется в водиом растворе едкого натра с шипением м при этом появляется з ищх изомасляного альдегида [Ш]. Это наводит на мысль, что реакция Бичема может иметь достаточно общий характер для смешанных ангидридов а-тозиламино-кнслот. [c.177]

Ангидрид трифторацетил-Ь-пролина и трифторуксусной кислоты диспропорционируется с образованием ангидрида трИ фторацетил-Ь-пролина, который применяли для ацилирования этилового эфира глицина, причем выход составил 477о 1182]. [c.213]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

При помощи этого метода, применяя смешанные ангидриды аминокислот с изовалериановой кислотой, был синтезирован октапептид (Дж. Р. Воган, 1954 г.) — Ь-триптофил-Ь-лизил-Ь-лейцил-Ь-аланил-Ь-валил-Ь-фенилаланил-глицил-Ь-пролин. [c.410]

Оксазолоны вступают также в реакцию Дакина-Веста схема (28) [80], которая служит основным методом получения а-ацет-амидометилкетонов. Хотя Ы-моноалкил-а-аминокислоты не могут образовывать оксазолоны, тем не менее Ы-метил-а-аминокислоты и пролин рацемизуются при кипячении с уксусным ангидридом, и вступают в реакцию Дакина-Веста, по-видимому, через катионы [c.247]

В. с., макромолекулы к-рых содержат несколько типов мономерных звеньев, наз. сополимерами. В зависимости от характера распределения звеньев в макромолекулах различают регулярные и нерегулярные сополимеры. В регулярных сополимерах распределение различающихся мономерных звеньев характеризуется определенной периодичностью. Простейшими примерами могут служить чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и нек-рых олефинов с ЗОг, построенные по принципу. ..АВАВАВ... (А и В — различные мономерные звенья), и др. Возможны и более сложные регулярные последовательности чередования звеньев, что, в чгастности, характерно д.ття различных аминокислотных остатков в нек-рых белках, напр, глицин — пролин — оксипролин в коллагене, В нерегулярных сополимерах распределение звеньев случайное. Это характерно для многих синтетич. сополимеров. В нуклеиновых к-тах и в большинстве белков нерегулярные последовательности звеньев задаются соответствующим кодом и определяют биохимич. и биологич. специфичность соответствующих соединений. Сополимеры, в к-рых звенья каждого типа образуют достаточно длинные непрерывные последовательности, сменяющие друг друга в пределах макромолекулы, наз. блоксополимерами (см. Блоксополи.меры). Последние наз. регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блок-сополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. [c.272]

Аминный компонент. Любая аминокислота и любое производное пептида, содержащее свободную первичную аминогруппу, могут служить в качестве аминного компонента. Вторичные амины имеют тенденцию образовывать уретаны. Плохие результаты были получены при ацилировании саркозина [58] и пролина (исследовались как сама кислота, так и ее этиловый эфир) [59] и при образовании других N-замещенных пептидных связей. Однако в некоторых случаях пролин дает хорошие результаты. Так, карбобензилокси-Ь-аланил-Ь-фенилаланин после превращения его в смешанный ангидрид с угольной кислотой вступал в конденсацию с метиловым эфиром Ь-пропил-Ь-лейцина и выход достигал 79% [60]. [c.185]

Нейтральные аминокислоты. Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, 5-бензилцистеин, пролин, фенилаланин и триптофан особых затруднений в этой реакции не вызывают. Выход перекристаллизованных продуктов реакции обычно составляет 70—80%. Однако карбобензилокси-В-аланин в виде смешанного ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты реагирует с этиловым эфиром Ь-аланина с образованием промежуточного продукта для получения дипептида только с очень низким выходом [67]. Применять можно галогено- и нитропроизводные, непредельные или иначе видоизмененные нейтральные аминокислоты. Аминная функция не обязательно должна быть в а-положении. Но присутствие тозил амидогруппы приводит к циклизации с образованием соответствующего 1-то-зилпирролидона-2. Это циклическое промежуточное соединение реагирует с эфиром аминокислоты с образованием того же продукта реакции, который был бы получен, если бы циклизации не происходило [68]. [c.186]

О-изолейцил-Ь-пролина, но в этих сообщениях отсутствуют подробные данные [188]. Дегидратация амидогруппы аспарагина до нитрильной, которая наблюдалась при применении пирофос-фитного или карбодиимидного методов, не происходит, когда ангидрид, полученный из хлорангидрида изовалериановой кислоты и карбобензоил-Ь-аспарагина, конденсировали с S-бензил-L-цистеином [87]. Низкие выходы (10—30%) получены при аци лировании аллотреонина ангидридами, синтезированными из карбобензилоксипроизводных аланина, норлейцина и фенилаланина [189]. [c.216]

Область применения реакции с сульфонилхлоридом, а также выходы, по-видимому, можно сравнить с областью применения и выходами в случае метода с использованием эфира хлоругольной кислоты. При реакции Ь-пролина в водном растворе ацетона с п-толуолсульфохлоридом в присутствии бикарбоната натрия получается наряду с 77% п-толуолсульфонил-Ь-пролина 6% л-толуолсульфонил-Ь-пролил-Ь-пролина [379]. Вероятно, в водном растворе образуется смешанный ангидрид л-толуолсуль-фонил-Ь-пролина и ге-толуолсульфокислоты. [c.282]

Трифторацетиламинокислоты нашли применение в синтезах пептидов хлорангидридным [2490, 2493], азидным [2496] и фос-форазо-методами [2496], а также методами с использованием хлорокиси фосфора [2497] и цианметиловых эфиров [2503]. Пептиды можно получить также на основе внутримолекулярных ангидридов трифторацетиласнарагиновой и трифторацетилглу-таминовой кислот [2478, 2490, 2496]. Синтез оптически чистых пептидов, исходя из симметричных ангидридов трифторацетил-аминокислот, из-за опасности образования азлактонов, возможен лишь в случае соответствующего производного Ь-пролина [2490]. [c.33]

Если аминокислотным компонентом является глицин (К = И), то смешанный ангидрид (28) под действием триэтиламина превращается в симметричный ангидрид (29). Строение симметричного ангидрида подтверждено его реакцией с анилином с образованием анилида (30). Соответствующие симметричные ангидриды аланина (Н = СНз) или валика [Н = СН(СНз)2] образуются труднее в этом случае преобладает реакция образования азлактона, 2-трифторметил-4-метилоксазолона-5 (31), причем процесс сопровождается рацемизацией. Несимметричный ангидрид трифторацетил-Ь-пролина с трифторуксусной кислотой медленно диспропорционирует с образованием оптически активного симметричного ангидрида трифторацетил-Ь-пролина, а также ангидрида трифторуксусной кислоты [2490]. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты образуют трифторацетилированные внутренние ангидриды и при этом не подвергаются рацемизации [2490, 2493]. При реакции рассмотренных выше смешанных ангидридов (28) с бензиловым эфиром глицина происходит дис-пропорционирование до соответствующих симметричных ангидридов. Образовавшийся при этом трифторуксусный ангидрид или присутствующая в реакционной смеси свободная трифторуксусная кислота вызывают переэтерификацию бензилового эфира глицина с образованием бензилового эфира трифторуксусной кислоты. [c.141]

Оксипролилпептиды получены азидным [1606, 2148] и карбодиимидным [916, 2064] методами, а также через смешанные ангидриды [576, 916, 1124, 1756, 1761, 2531, 2532]. Синтез пептидов с С-концевым остатком оксипролина осуществляли хлорангидридным [1606, 2148] и азидным [916, 2148] методами, а также через п-нитрофениловые эфиры [996] и смешанные ангидриды [916, 1761]. О побочных реакциях в ходе этих синтезов не сообщалось. Неудовлетворительные результаты получены при по пытке ввести в пептидный синтез карбобензокси-ь-оксипролин фосфоразо-методом [2592]. Пептиды, содержащие остатки глицина, пролина и оксипролина, а также их производные обладают малой склонностью к кристаллизации. Как и в случае пролина, следует ожидать побочных реакций при щелочном гидролизе [1758, 1761], аммонолизе [996] и каталитическом [c.283]

Смотреть страницы где упоминается термин Пролин, ангидрид: [c.97] [c.186] [c.197] [c.216] [c.216] [c.265] [c.282] [c.400] [c.411] [c.74] [c.671] [c.275] [c.181] [c.197] [c.216] [c.265] [c.32] [c.201] [c.202] [c.256] [c.201] [c.202] [c.256]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология