Кератин Кератин

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Рис. VII.10. Кератин волос - фибриллярный белок. Спиральпые нити закручены в тройную спираль, а спирали объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. ниже рис. VII.20).

Перспектива увеличения производства полимерных материалов на основе целлюлозы, хитина и фибриллярного белкового сырья (типа фиброина, коллагена, кератина и пр.), особенно при условии создания интенсифицированных микробиологических технологий по синтезу этих волокно- и пленкообразующих полимеров, является достаточно реальной. Весьма парадоксальным и, по-видимому, случайным является факт образования природных полимерных углеводов на основании формирования О-рядов, а белков - Ь-рядов. И еще два замечания необходимо сделать при анализе ситуации, связанной с возможностью использования природных полимеров, и в частности белков, в качестве волокнообразующих полимеров. [c.336]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Рога и копыта состоят не из одного кератина, помимо него в них имеется жир (в количестве до 4%) и некоторые белковые вещества иного состава, чем кератин, обладающие иными свойствами, чем последний. Жир не оказывает вредного влияния на технические свойства рогов и копыт. При переработке их в изделия бывает выгодно пропитывать их жиром дополнительно—это улучшает их пластичность. Совсем по-иному действуют белковые примеси, сопутствующие кератинам. Кератины сами по себе весьма ограниченно гидрофильны, набухаемость их в воде очень слабая и ферменты на них не действуют. Сопутствующие же им протеины и гидрофильны и перевариваются ферментами — пепсином и трипсином. При переработке рогов стремятся удалить эти вредные примеси путем длительного вымачивания в теплой воде в противном случае они вызывают образования трещин в роговой пластине вдоль ее слоев. Сам кератин рога является не абсолютно стойким веществом. Помимо легкого распада цистина с выделением сероводорода долгое кипячение в воде, длительное пребывание во влажном состоянии на воздухе ведет к изменению кератина. В первом случае он в некоторой степени гидролизуется, во втором— кислород воздуха, изменяя кератин, делает его доступным действию ферментов. В производстве это нужно учитывать и охранять влажный рог от окисления. [c.37]

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

Соединительные тк 1ни Обеспечение целостности Кератин (кожа. [c.259]

Фиброин, как и кератин, является амфотерным полиэлектролитом, способным взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями. Изоэлектрическая точка фиброина лежит в области pH 3,5—4. Полная обменная емкость (по кислоте) у фиброина ниже, чем у кератина шерсти, и составляет 0,2— 0,3 моль/кг. [c.19]

Хотя кератин нерастворим в воде, он обладает способностью разбухать и размягчаться под действием воды. Это заметно, например, когда ногти слегка размягчаются в воде и снова затвердевают после испарения воды. То же происходит с кератинами кожи и волос. [c.81]

Уже отмечалось ранее, что около 50% рогового слоя составляет роговое вещество (склеропротеин), главным образом кератин. Кератин - это вещество, совершенно нерастворимое в воде, но временно он может принимать в себя воду. Увлажняясь, кератин размягчается и набухает, кожа при этом становится гибкой и приятной. Кератин, однако, не способен долго удерживать воду и быстро высыхает. [c.198]

Основным компонентом волокнистого, а равно и чешуйчатого слоя является кератин. Кератин волоса отличается от соответствующего вещества рогового слоя кожи тем, что в нем больше аминокислоты, называемой цистеином. В цистеине содержится сера в виде группы -SH, способной к образованию дисуль-фидных мостиков -S-S-, которые соединяют молекулы друг с другом. [c.215]

Ответ. Под влиянием щелочных обработок при повышенной температуре происходит распад дисульфидных связей в полимерном субстрате кератина -основного белка человеческого волоса, при этом деструкции полимерной цепи практически не наблюдается [c.359]

В заключение несколько слов еще о важнейшем волокнистом белке — кератине шерсти. Общеизвестна замечательная способность кератинового волокна растягиваться на 120% во влажной атмосфере. Впервые Эстбюри показал, что прп этом происходит изменение рентгенограммы, т. е. происходит молекулярная перестройка. Эстбюри предполагал, что полипентидные цепи кератина могут давать складки и спрямление этих складок объясняет наблюденный им переход. В настоящее время структуры, предполагавшиеся Эстбюри, имеют лишь исторический интерес. [c.86]

Сопутствующие химические изменения можно изучить, анализируя тонкие слои эпидермиса, срезанные параллельно поверхности, или последовательные слои клеток, обдираемые при повторном наложении и снятии липкой ленты. Молекулы кератина можно экстрагировать и идентифицировать по их электрическому заряду, молекулярной массе, сродству к специфическим антителам н набору малых пептидов, на которые расщепляются кератины при их неполном переваривании. Таким способом было показано, что кератины содержатся во всех слоях эпидермиса. Однако существует много различных видов кератина, кодируемых большим семейством генов. Это семейство возникло в процессе эволюции в результате дупликаций и мутаций какого-то одного предкового гена. В различных слоях эпидермиса синтезируются разные виды кератинов. Кератины шиповатых клеток отличаются, например, от кератинов, заполняющих мертвые ороговевшие чешуйчатые клетки. По мере того как стюловая клетка, находившаяся в основании колонки, превращается в чешуйку наверху, она последовательно экспрессирует различные группы из всего набора гомологичных кератиновых генов. [c.156]

Ответ. При обесцвечивании волос (обычно при комнатной температуре 3-6%-ми растворами Н2О2 при pH 9+11 в течение 15-60 мин) происходит, кроме разрушения красящего пигмента волос меланина, разрушение примерно 1/3 всех дисульфидных связей кератина. Единственным устойчивым производным оказываются НС СН2-80з-остатки Очевидно, что прочной фиксации молекул красителя на этих группах происходить не может. [c.364]

Структура волос достаточно сложна, как показано на рис. VII. 19 и рис. VII.20. Структурной единицей является белковая цепь, альфа-кератин. Три скрученные цепи альфа-кератина образуют суперскрученную нить, а 11 таких нитей составляют микрофибриллу. Каждый волос состоит из множества микрофибрилл, каждая из которых окружена тонким внешним слоем - кутикулой. Это несколько слоев клеток, лежащих как солома на крыше. [c.474]

Химическая завивка волос заключается в последовательном проведении следующих операций увлажнение, разрушение части цистиновых мостиков, придание волосам необходимого извитка, сшивание макромолекул кератина, сушка. Объясните, почему после повторного увлажнения обработанные таким способом волосы сохраняют извиток. [c.157]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

Вопрос. Скорость гидролиза кератина возрастает, если подвергнуть шерсть обработке пероксидом водорода. Какова причина этого явления [c.358]

Соединения Сг давно используются для крашения шерсти. Взаимодействие этого окислителя с кератином может быть представлено следующим образом. [c.365]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Взаимодействие кератина с Вг2 протекает аналогично. [c.366]

Картины дифракции рентгеновских лучей под большими углами подтверждают, что происходит плавление. Как и для эластоидиновых волокон в присутствии ЫВг рекристаллизация при охлаждении не происходит. Опять необходимо разбавление как это изображено схематически пунктирными линиями на рис. 63. Подобное поведение обнаруживает и р-кератин — кератин пера [43]. [c.203]

Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см [c.119]

Рентгенограммы волокна а-кератина показывают, что этот белок не может состоять из параллельных а-спиралей, и наилучшее согласие с распределением рефлексов получается, если принять, что а-спирали скручены одна с другой, а возможно, и с третьей и образуют сверхспираль [78, 79]. Сколько а-спиралей скручено друг с другом, пока еще не удалось точно установить. Ряд исследователей утверждает, что для а-кератина наиболее вероятна тройная сверхспираль [80], тогда как для парамиозина двойная спираль приводит к лучшему согласию с распределением интенсивности рентгенограмм [81 [. Исследование, проведенное в работе [82], дает основание считать, что миозин, а-кератин и тропомио-зин в сухом состоянии, так же как и парамиозин, с наибольшей вероятностью имеют двойную сверхспираль. Интересно, что некоторые типы шелка имеют четверную сверхспираль, состоящую из а-спиралей [83]. [c.382]

Шерсть состоит из белка, называемого кератином. Кератин представляет собой очень сложный полимер, имеющий в основе своего строения 18 аминокислот 1. В кератине полипептидные (белковые) цепи 2 ковалентно связаны мостиками, образованными аминокислотой-цисти-ном (3). Полимеры, в которых цепи связаны химически таким образом, известны под названием полимеров с поперечными связями. Итак, кератин (а следовательно, и шерсть) является полипептидом (4) с поперечными связями. Естественно, молекулы кератина очень велики, их средняя молекулярная масса 60000. /н О Н о [c.286]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Во 2-м издании книги большее внимание уделено способам количественной оценки гибкости (жесткости) макромолекул, а также кинетическим аспектам афегатных и фазовых переходов в полимерных системах. Включен новый раздел, посвященный реологии растворов и расплавов полимеров. Коренной переработке подвергнуты также разделы, связанные с синтезом полимеров, описанием свойств и превращений природных волокнообразующих полимеров. Наряду с целлюлозой определенное внимание уделено хитину и хитозану, являющимся интересными волокнообразующими полимерами. Введен раздел, посвященный химии и физикохимии фибриллярных белков фиброину, кератину, коллагену. Примеры и задачи, приведенные во втором издании книги, взяты из исследовательской и технологической практики авторов книги. [c.9]

Известно, что форма шерстяного волокна определяется характером структурообразования кератина и распределением цистиновых связей в полимере. Почему для получения устойчивой складки шестяную ткань перед глажением предварительно увлажняют [c.157]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Рис. 6.11. Изменение аминокислотного состава кератина после омьшения 0,1 н. раствором NaOH в течение 1 ч при различных температурах (d - содержание аминокислотных звеньев). Содержание связей

Ответ. Под влиянием тиогликолята аммония связь -S-S- кератина разрывается с образованием фупп -SH. Последующая обработка волос раствором 1,2-этан-ffu -тиосульфата (солью Бунте с п = 2) обеспечивает необходимый эстетический эффект завивки. [c.364]

При обработке белков пероксидом водорода Н2О2 последний реагирует преимущественно с yS-Sy , ys и Met. В присутствии переходных металлов окислению могут подвергаться также боковые заместители Try, Туг и др. Одновременно ускоряются процессы гидролитической деструкции полипептидных цепей фиброин и кератин полностью растворяются (с деструкцией) в 3%-м растворе Н2О2 при 60 °С в течение трех дней. [c.364]

При последующем взаимодействии комплекса кератин -Сг с комплексообразующими красителями возникают достаточно прочные смешанные хелатоподобные образования кератин - Сг - краситель , обеспечивающие необходимую устойчивость окрашенного текстильного материала к воднотепловым обработкам (стирке и пр.). [c.366]

Кератины - белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

Обработка кератина фтором позволяет придать шерстяным тканям безусадочность. Реакция протекает с образованием лантио-ниновой связи по следующей схеме [c.366]

При действии на кератин I2 происходят предпочтительные реакции с Туг и ys. В присутствии воды все звенья ys превращаются в остатки цистеиновой кислоты. Возможно также образование лантиониновых поперечных связей, придающих текстильным материалам безусадочность. Хлорирование шерсти щироко применяется на практике. [c.366]

При действии перуксусной (или пермуравьиной) кислоты на кератин в реакцию вступают только боковые радикалы Try, Met и ys, причем ys количественно окисляется до цистеиновой кислоты, но пептидная связь при этом практически не затрагивается. [c.367]

Ответ. В состав молекулы кератина входит значительное количество звеньев Arg. При действии на кератин смеси уксусной кислоты и уксусного ангидрида (особенно в присутствии небольших количеств H2SO4) может происходить образование звеньев окрашенного орнитина по схеме [c.368]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология