Фермент фермента

Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функщгю,— металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами) ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса активный центр фермента—металл—субстрат (Е—М—8), или М—Е—8, или Е—8—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина. [c.95]

Окисление сахара в организме происходит в результате сложной реакции, состоящей более чем из двух дюжин биохимически катализируемых стадий. Катализатор каждой такой стадии называется ферментом. Ферменты образуются в живых клетках и по своей природе являются белками. Молекулярная масса ферментов колеблется от сравнительно небольших значений порядка 10000 до величин порядка [c.450]

Другие окислительные ферменты (фермент Варбурга, цитохромы, каталаза, пероксидазы) содержат в качестве коэнзимов комплексные железные соли некоторых порфиринов, строение которых выяснено еще не во всех случаях. [c.909]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Фермент Фермент Фермент [c.119]

Дыхание так же, как и все другие биохимические реакции в организме, осуществляется при помощи молекул, называемых ферментами. Ферменты — это катализаторы, т. е. вещества, способствующие повышению скорости химических реакций (более подробно они рассматриваются в гл. VII). Ферменты внутри нас действуют как специалисты узкого профиля. Они помогают образованию и разрыву химических связей, при этом каждый фермент подходит только для одной или узкого круга реакций так же, как ключ к одному, строго определенному замку. [c.254]

Секрет такой слаженности заключается в присутствии в любой клетке ферментов. Ферменты - это биологические катализаторы они ускоряют реакции, хотя сами при этом не претерпевают изменений. Скорость некоторых катализируемых ферментами реакций трудно себе вообразить. За одну секунду одна молекула фермента в крови может катализировать разложение 600 [c.442]

Роль фермента заключается в том, что он предоставляет поверхность, к которой может прикрепляться тот или иной субстрат (молекула, подвергаемая воздействию на поверхности), и облегчает образование или разрыв связей в этой молекуле. Место на поверхности фермента, проявляющее такую активность, называется активным центром фермента. Фермент выполняет две функции распознавание и катализ. Если фермент будет без разбора связывать каждую оказавшуюся вблизи молекулу, то лишь небольшая часть времени израсходуется на катализ реакции, для которой предназначается данный фермент. Но фермент окажется точно так же бесполезным, если, связывая нужную молекулу, он не будет способствовать образованию или разрыву в ней надлежащих связей. Распознавание ферментами своих истинных субстратов осуществляется при помощи расположенных определенным образом в активном центре фермента боковых аминокислотных групп, способных взаимодействовать с молекулой субстрата электростатически, либо в результате образования водородных связей или же притяжения гидрофобных групп. Такой отбор молекул путем связывания с ферментом называется его специфичностью. [c.317]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Кроме ионов переходных металлов, высокая каталитическая активность характерна для ферментов. Ферменты — это вещества белкового происхождения, имеющие в своем составе определенные функциональные группы и катализирующие многие биохимические процессы в живых организмах. Основное их преимущество— высокая специфичность действия. Фермент обычно катализирует превращение только одного вещества— субстрата, что позволяет определить это со- [c.448]

Влияние температуры на стабильность ферментов. Фермент (концентрация его в пробе может варьировать в широких пределах) инкубируют в течение определенного интервала времени при серии фиксированных значений температуры (2° С, 20° С, 40° С, 60° С), после чего отбирают пробы для определения активности в стандартных условиях. [c.214]

Длины связей и валентные углы в субстрате могут искажаться при его присоединении к ферменту. Фермент может действовать на химическую группу субстрата, придавая ей строение, близкое [c.280]

Метод афинной хроматографии основан на единственной в своем роде биологической специфичности взаимодействия между биологическими макромолекулами, такими как ферменты, и лигандами — субстратами, специфическими ингибиторами и коферментами. Этот мощный метод приобретает все возрастающее значение для очистки ферментов. Обычным экспериментальным приемом в связи с этим является образование ковалентной связи между специфическим лигандом и нерастворимой матрицей-носителем. Результирующий материал пакуют в колонку, на которой, в принципе, будет сорбироваться только фермент (ферменты), обладающий значительным сродством к лиганду, в то время как все другие белки будут беспрепятственно проходить через нее. Элюция специфически адсорбированного белка достигается изменением состава растворителя, благоприятствующим диссоциации комплекса фермент-лиганд [127]. [c.642]

О белковой природе ферментов свидетельствует факт инактивирования (потеря активности) ферментов брожения при кипячении, установленный еще Л. Пастером. При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Фермент при этом теряет присущее ему свойство катализировать химическую реакцию. Точно так же белки при кипячении денатурируются и теряют свои биологические свойства (антигенные, гормональные, каталитические). Под влиянием различных физических и химических факторов (воздействие УФ- и рентгеновского излучения, ультразвука, осаждение минеральными кислотами, щелочами, алкалоидными реактивами, солями тяжелых металлов и др.) происходит денатурация ферментов, так же как и белков. [c.118]

Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было отмечено, конфор-мационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими узнавание , высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках. [c.142]

Очевидно, что не следует понимать теорию Кошланда как теорию гибкой структуры фермента. Фермент скорее можно сравнить с механизмом, функциональные части которого могут испытывать дискретные перемещения, транслокации, необходимые для структурных соответствий с лигандами. Конструкция такого механизма характеризуется не пластичностью, но, скорее, упругостью. Модель белковой глобулы, построенная из шарнирно сочлененных упругих стержней (см. стр. 252), согласуется с фактами, полученными при изучении ферментов. [c.393]

Гликозиды устойчивы по отношению к действию оснований, но гидролитически расщепляются под действием разбавленных кислот или в присутствии ферментов. Фермент эмульсин, содержащийся в миндале, вызывает расщепление исключительно только р-гликозидов, фермент мальтаза, содержащийся в дрожжах, расщепляет только а-гликозиды. [c.636]

Гидролиз в организмах совершается при 37° и идет с участием ферментов. Ферменты, катализирующие гидролиз протеинов, ведут его последовательными ступенями для каждой степени гидролиза существует свой фермент. Этот процесс мы называем перевариванием. [c.18]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

Еще один пример, который также находит повседневное применение, касается специфического гидролиза пенициллинамидазой природного пенициллина О в препаративных количествах, при этом опять-таки используется хроматографический процесс [129]. В результате образуется чистый продукт гидролиза — 6-аминопеницнллановая кислота, свободная от примесей, которая затем может быть исиользована для синтеза всех видов полусинтетических производных пенициллина. В противополо/кность нестабильному растворимому ферменту фермент, переведенный в нерастворимое состояние, не проявляет потери активности [c.261]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

Ферменты могут работать согласованно, не будучи связанными друг с другом, например ферменты гликолиза иногда образуются ферментные комплексы, в которых ферменты ассоциированы и работают взаимозависимо. Так, в синтетазе жирных кислот семь ферментов объединены в один активный комплекс, при распаде его активность исчезает. К надмолекулярным активным комплексам относятся также мембранные ферменты (транспортные ферменты, ферменты дыхательной цепи), которые иногда называют мультиферментами или ферментами с несколькими активными центрами. [c.36]

Окислительные (дыхательные) ферменты. — Ферменты, осуществляющие окисление путем переноса водорода с субстрата непосредственно к кислороду, известны под названием оксидаз. Одним из ферментов этого типа является тирозиназа, которая катализирует окисление тирозина воздухом в пигмент меланин, коричневый пигмент сетчатки глаза, кожи и волос высших животных (исключая альбиносов). Рапер (1937) идентифицировал три промежуточных продукта окисления тирозина [c.718]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

Достоинства метода микрокапсулирования — простота, универсальность, возможность многократного использования нативного фермента (фермент может бьггь отделен от непрореагировавшего субстрата и продуктов реакции процедурой простого фильтрования). Особенно существенно, что методом микрокапсулирования могуг быть иммобилизованы не только индивидуальные ферменты, но и мультиэнзимные комплексы, целые клетки и отдельные фрагменты клеток. К недостаткам метода следует отнести невозможность гакапсулированных ферментов осуществлять превращения высокомолекулярных субстратов. [c.90]

Другие углеводные полимеры состоят из повторяющихся олигосаха-ридных единиц. Так, в гиалуроновой кислоте единицы глюкороновой кислоты чередуются с единицами Ы-ацетил-О-глюкозамина. О-антигены оболочек бактериальных клеток (гл. 5, разд. Г,1) содержат повторяющиеся субъединицы приблизительно пяти различных сахаров. В этих случаях характер полимеризации может быть установлен по специфичности индивидуальных ферментов. Фермент, способный присоединить активированную глюкозильную единицу к растущему полисахариду, может делать это только при условии, если необходимая структура достроена до этой точки (подробнее см, гл. 12, разд. В, 1). [c.494]

Рибонуклеозидтрифосфаты и дезоксирибонуклеозидтрифосфаты не являются субстратами фермента. Фермент не нуждается в матрице, однако для синтеза необходима затравочная цепь РНК (НМФ) со свободной З -гидроксильной группой, к которой присоединяются остатки мононуклеотидов. Образовавшаяся полимерная молекула РНК не имеет заданной специфггческой последовательности мононуклеотидов, но содержит 3 —>5 фосфодиэфирные связи, легко разрываемые рибонуклеазой. Относительно биолопгческой роли этого фермента у бактерий предполагают, что он катализирует, скорее всего, обратную реакцию —расщепление мРНК с образованием нуклеозиддифосфатов. [c.495]

Наиболее основательное возражение заключается в стойкости таких циклических соединений по отношению к воздействию ферментов. Ферменты не расщепляют дикетопиперазинов в противоположность синтетическим продуктам, полученным Э. Фишером, которые расщепляются энзимами до аминокислот. Однако и критики не отрицают наличия дикетопиперазинов в Молекуле некоторых протеинов, главным образом склеропротеинов (рога, копыта и пр.), как раз не перевариваемых организмом животных. [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология