Пептидные связи в белках

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Образующееся в результате этого синтеза соединение — аланилглицин — носит название дипептида. При соединении трех аминокислот образуется трипептид, а соединение из нескольких аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидом. Так как при образовании полипептида каждая аминокислота, соединяясь с двумя другими аминокислотами, теряет молекулу воды, то остающуюся часть аминокислоты называют аминокислотным остатком. Белки можно рассматривать как сложные полипептиды. При воздействии кислот, щелочей и некоторых ферментов пептидная связь в белках разрывается при этом происходит присоединение воды, которая была выделена при образовании этой связи. Приведенный выше дипептид легко гидролизуется при добавлении воды, образуя аланин и глицин [c.318]

Пептидная связь в белках является [c.529]

Следует учесть, кроме того, что пептидные связи в белках находятся в окружении атомных групп, несущих заряды и обладающих постоянными дипольными Моментами и поляризуемо- [c.286]

Пептидная связь в белках имеет преимущественно [c.529]

Проблема биосинтеза белков в конечном итоге зависит от решения задачи о многократном синтезе пептидной связи из аминокислот при участии ферментов. Свободная энергия образования пептидной связи приблизительно составляет около 3—4 ккал на моль дипептида и 2 ккал на моль пептидных связей в белке. Поэтому совершенно очевидно, что биосинтез пептидной связи должен обеспечиваться энергией за счет других реакций, предшествующих биосинтезу или протекающих сопряженно и параллельно ему. Биосинтез пептидов непосредственно из аминокислот в модельных экспериментах наблюдался только в тех случаях, если в систему добавлялся [c.327]

Пептидная связь. Главной структурной единицей белков и пептидов является пептидная (амидная) связь —СО—N14—. Согласно современным представлениям, пептидная связь в белках является практически плоской, ее основные параметры приведены на рисунке 33. В обычных условиях наблюдаются лишь небольшие отклонения от плоской системы (до 5 — 10 ) большие деформации возможны в напряженных циклических системах. Пептидная связь примерно на 10% короче обычной, простой С—N и имеет характер частично двойной связи — =N . При изучении этой проблемы Л. Полинг и Р. Кори, анализировавшие методом рентгеноструктурного анализа ряд модельных ди- и трипептидов, предложили в 1948 — 1955 гг. объяснять особую природу связи С—N резонансом между двумя формами пептидной связи а и б. [c.85]

Рис. 9-6. Кривые, характеризующие зависимость активности фермента от pH. Такие кривые строятся на основе данных, полученных при измерении начальных скоростей реакции, протекающей в буферных растворах с разными значениями pH. А. Кривая, описывающая рН-зависимость активности пвпсша, который гидролизует определенные пептидные связи в белках во время их переваривания в желудке. Величина pH желудочного сока лежит между 1 и 2. Б. Кривая, описывающая рН-зависимость активности глюкозо-6-фосфатазы из клеток печени, ответственной за выделение глюкозы в кровь. В норме величина pH щггозоля клеток печени составляет около 7,2.

Это свойство имидазола играет важную роль в механизме действия гидролитических ферментов,, содержаш,их остаток аминокислоты гистидина (см. 11.1.1) в активном центре ферментов, расщепляющих пептидные связи в белках (см. 11.2.1). [c.288]

Мы рассмотрели одну из сторон механизма катализа. В действительности он гораздо сложнее. Прежде всего надо иметь в виду, что реагирующие группы фермента и субстрата приходят в тесное соприкосновение друг с другом и образуют сначала комплексное соединение, а потом комплекс распадается. Одновременно с этим разрывается пептидная связь. Гидролиз пептидных связей ускоряется в присутствии ионов или гидроксильных ионов (0Н ). Несмотря на то что с химической точки зрения все пептидные связи одинаковы и все пептидазы катализируют разрыв пептидных связей, ни одна из них не способна гидролизовать все пептиды. Соединение, быстро гидролизуемое одной пептидазой, может быть слабо или вообще не гидролизуемо другой. Действия протеолитических ферментов отличаются высокой избирательностью. Определяющим фактором избирательности или специфичности ферментов служит не величина молекулы субстрата, а природа боковых цепей и других групп, находящихся по соседству с гидролизуемой связью. Таким образом, фермент предъявляет соверщенно определенные требования к субстрату и гидролизует только те пептидные связи в белках, которые удовлетворяют этим требованиям. [c.247]

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников бьшо выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни были специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизирующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. [c.370]

Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]

Гидролиз амидных и пептидных связей в белках быстрее всего проходит с додецилсульфатом, оранжем G и подобными веществами [65]. [c.155]

Первое указание на роль пептидной связи в белках принадлежит А. Я- Данилевскому.— Прим. ред. [c.26]

НОМ соке в активный пепсин в результате ферментативного действия самого пепсина, т. е. путем автокатализа. В ходе этого процесса (рис. 24-4) с Н-конца полипептидной цепи пепсиногена отщепляются 42 аминокислотаых остатка в виде смеси коротких пептидов. Остающаяся интактной остальная часть молекулы пепсиногена представляет собой ферментативно активный пепсин (мол. масса 33 ООО). В желудке пепсин гидролизует те пептидные связи в белках, которые образованы ароматическими аминокислотами-тирозином, фенилаланином и триптофаном, а также рядом других (табл. 24-1) в итоге из длинных полипептидных цепей образуется смесь более коротких пептидов. [c.748]

Гидролазы подразделяются на эстеразы, катализирующие расщепление жиров и других сложных эфиров, глюкозидазы, катализирующие расщепление глюкозидных связей в углеводах пептидазы, катализирующие расщепление пептидных связей в белках и в продуктах их распада. [c.121]

Совокупность всех этих данных однозначно подтверждает гипотезу Фишера — Гофмейстера о пептидных связях в белках, но не исключает присутствия небольшого числа ковалентных связей другого типа. Очевидно, [c.50]

Осуществляют гидролиз пептидной связи в белках [c.357]

Пептиды, синтезированные в лаборатории, гидролизуются кислотами и ферментами кишечного тракта так же, как природные белки, что служит одним из доказательств строения белков. Сравнение инфракрасных спектров пептидов и белков показывает, что в обоих случаях аминокислоты связаны пептидными связями (в белках могут быть и другие связи). [c.284]

Данные о механизме действия протеолитических ферментов на природные белки и синтетические субстраты укрепили позиции сторонников пептидной теории. Было твердо установлено, что протеазы гидролизуют именно пептидную связь как в белке, так и в модельных низкомолекулярных субстратах. Несмотря на то, что почти во всех статьях, посвященных химии пептидов и белков, как правило, было оговорено то, что белки, вероятно, содержат еще значительное число связей неизвестной природы, в 40-х годах даже сторонники циклических и других гипотез строения белков признавали первостепенную роль пептидной связи в белках. [c.122]

Каталитические свойства ионообменных смол, особенно их гидролитическая способность, изучены весьма подробно [1]. Было показано, что неспецифический гидролиз пептидной связи в белках и пептидах протекает особенно эффективно на сульфокатионитах и в меньшей степени — на фосфорных смолах. Карбоксильные смолы, такие, как амберлит ШС-50, практически не гидролизуют белки. [c.172]

Допущение об эквивалентности всех связей в полимере, конечно, является приближенным. Особенно сильно отличаются от остальных связей концевые связи в полимере, т. к. они находятся под специфическим влиянием концевых групп. Например, концевая пептидная связь в белках [c.359]

Биуретовая реакция открывает пептидную связь в белке. Ее способны давать вещества, которые содержат не менее двух пептидных связей. При добавлении сернокислой меди к сильнощелочному раствору белка или полипептида образуются соединения меди с пептидной группировкой, окрашенные в красно- или сине-фиолетовый цвет в зависимости от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание, а продукты неполного его гидролиза (пептоны) — розовое или красное. [c.24]

Так, активность ферментов, а в некоторых случаях и специфика протекающих в тканях биохимических реакций связаны с узким интервалом допустимых значений pH. Например, оптимальная активность пепсина — фермента желудочного сока (pH ж 1,0), расщепляющего пептидные связи в белках, находится при pH 1,5. Ферменты кишечного сока поджелудочной железы (pH 7,5—8,0) — трипсин и химотрипсин, катализирующие гидролиз белков и пептидов, имеют максимальную активность в слабощелочной среде. Фермент слюны — амилаза, под действием которого крахмал и гликоген распадаются до мальтозы, имеет оптимальную активность при pH 6,7, что соответствует pH слюны. [c.106]

Относительная (групповая) субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения. [c.27]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Трипсин—протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных (альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли- и дипептидах. Опти.мум активности лежит около pH 8,0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина — поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием знтеропептидазы (активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. Превращение трипсиногена в трипсин при pH 7,8—8,5 протекает под действием трипсина (имеет место автока-талитический процесс). При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [c.54]

Ферменты, катализирующие гидролиз (гидролазы), расщепляют пептидные связи в белках и пептидах. Представители этого класса ферментов пепсин желудочного сока, трипсин, химотрипсин, амино-пептидаза кишечника, гипаза, фосфатаза и т. д. Активность действия таких ферментов зависит от pH среды. Кривая, выражающая зависимость активности ферментов от pH, проходит через максимум. Положение максимума зависит от природы фермента. Многие ферменты проявляют повышенную активность в изоэлектрическом состоянии (см. 78). [c.131]

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Сначала исследования были направлены на выяснение механизма образования пептидных связей не в белках, а в низкомолекулярных соединениях — пептидах, с тем чтобы по аналогии с пептидами разобраться в механизме синтеза пептидных связей в белках. Изучение этих процессов показало, что для синтеза пептидов, для соединения аминокислот между собой, необходима энергия, заключенная в макроэргических фосфатных связях АТФ. При синтезе одной пептидной связи одна молекула АТФ превращается в АДФ и выделяется неорганический фосфат. Например, изучение синтеза трипепти-да глутатиона, состоящего из остатков глутаминовой кислоты, [c.289]

Протеолитические энзимы (протеазы) представляют собой важный класс энзимов, гидролизующих пептидные связи в белках и пептидах. Вначале их подразделяли на протеиназы, о которых предполагалось, что они атакуют только белки и их высокомолекулярные производные, и пептидазы, атакующие пептиды с низким молекулярным весом. Последние затем были в свою очередь подразделены на аминопептидазы, атакующие пептиды со свободной аминогруппой рядом с расщепляемой связью, и карбокси-пептидазы, действующие на пептиды с свободной карбоксильной группой рядом с расщепляемой связью. В оригинальной работе Бергмана с сотрудниками (ср. Bergmann, Fruton, 1941) был установлен важный факт, что типичные протеиназы могут действовать на простые пептиды, если последние удовлетворяют некоторым условиям специфичности,—в частности, если в них отсутствуют свободные амино- или карбоксильная группы у соседних амино- [c.626]

РЕННИН (химозин, сычужный фермент) — протеолитич. фермент, катализирующий гидролитич. расщепление пептидных связей в белках относится к пептидогидролазам, систематич. номер 3.4.4.3 (см, Номенклатура и классификация ферментов). [c.325]

Гидролазы. К этому классу относятся протеолитические ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и пептидах пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин, получаемые из поджелудочной железы, аминопептидаза кищечника, папаин из сока дынного дерева и др. Специфичность действия этих ферментов зависит от их способности разрывать лищь те пептидные связи, которые находятся в определенном для каждого фермента окружении . Так, некоторые ферменты разрушают только концевые связи в белках (экзопептидазы), другие (эндопептидазы) действуют на пептидные связи, лежащие далеко от концов молекулы. Кроме того, имеет значение наличие вблизи от разрываемых связей полярных групп аминных, сульфгидрильных или оксигрупп. Протеолитические ферменты действуют только на -формы белков и совсем не действуют на Д-формы. [c.59]

Пептидгидролазы — ферменты, ускоряющие гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. Химизм гидролиза белков и пептидов при участии пептвдгвдролаз можно выразить схемой [c.120]

Это название присвоено веществам из двух или более аминокислот,. оединенных между собой так называемой пептидной с в я з ь ю по типу амидов кислот, например СН. ЫНоСО—N14 — СНзСООН. Наличие пептидной связи в белках, как основного вида связи между звеньями белковой молекулы, было открыто Александром Яковлевичем Данилевским (1891). Обычньши методами получения таких веществ являются как неполный гидролиз белков, так и синтез полипептидов. При неполном гидролизе [c.315]

Эта реакция, помимо ее качественного значения, может быть использована для количественного учета пептидных связей в белке (Гаврилов и Плехан). Такую реакцию дает вещество, называемое биуретом , имеющее состав HgN СО NH СО NHg. [c.318]

Кон [29] показал, что пептидная связь в белке образуется лишь а-аминной и а-карбоксильной группами, но тем не менее верно, что в глютатионе глютаминовая кислота не связана через -карбоксильную группу. Если бы глютатионовый тип связи глютаминовой кислоты наблюдался в белке, то получалась бы разветвленная цепь главных валентностей следующего типа [c.218]

Существует постоянное взаимодействие между белками и небелковыми соединениями азота. Аминокислоты, освобождающиеся при раскрытии пептидных связей в белке, пополняют запасы растворимых азотистых веществ ткани, а свою прежнюю роль они передают заменивщим их аминокислотам. Замещению подвергаются не только целые молекулы аминокислот, но и отдельные аминные и амидные группы. [c.457]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология