Аминокислоты особенности

Для аминокислот особенно характерно образование медных солей, обладающих специфической синей окраской. Эти вещества являются внутренними комплексными солями в них атом меди связан не только с атомами кислорода, но и с атомами азота аминогрупп [c.375]

Для разделения и количественного определения аминокислот особенно эффективными оказались методы распределительной, адсорбционной и ионообменной хроматографии. Большое применение, в частности, получил метод Мура и Стейна, в котором исследуемый раствор пропускают через колонку, наполненную или крахмалом (твердый полярный адсорбент), или ионообменной смолой (сочетание адсорбции с ионным обменом), и затем связанные на колонке вещества вымывают с различной скоростью подходящими растворителями. Сбор и анализ отдельных фракций осуществляются при помощи автоматических приспособлений. Метод Мура и Стейна позволяет получить через 24 часа данные о полном аминокислотном составе образца белка, используя при этом только 2,5—3,5 мг белка. Для оценки эффективности и значения этого метода полезно напомнить, что старые и более грубые аналитические приемы требовали для получения данных о полном аминокислотном составе белка нескольких недель трудоемкой работы, связанной с расходованием десятков граммов белка. [c.35]

Не меньшее значение, чем эфиры аминокислот, имеют ангидриды аминокислот, особенно смешанные ангидриды ацилированных аминокислот с неорганическими и органическими кислотами. Эта группа соединений представляет краеугольный камень, на котором построено большинство современных методов синтеза пептидов. Ниже приведено несколько примеров синтеза ангидридов ацилированных аминокислот. [c.463]

Анализ реакционной массы осуществлен с применением спектроскопии ПМР, разделение сигналов протонов СНг-групп разных аминокислот, особенно при низких концентрациях соединений, обеспечивается добавкой неорганических солей, в том числе хлорида натрия [6] [c.55]

Хорошее представление о кислотно-основных равновесиях в растворах аминокислот особенно важно при их разделении в аналитических н препаративных целях с помощью электрофореза и ионообменной хроматографии. [c.34]

Важно учитывать в рационе также сбалансированность незаменимых аминокислот. В самом деле, слишком большой избыток одной из них может увеличить потребность в другой лимитирующей аминокислоте, особенно если в рационе доля белков низка. Возможно также явление антагонизма, когда избыток какой-то одной аминокислоты снижает использование другой с аналогичной структурой. [c.569]

Многие ферментативные реакции высокоселективны, и многие ферменты, особенно в реакциях с аминокислотами, различают энантиомеры с полной селективностью [12]. Следовательно, методы, основанные на ферментативных каталитических реакциях аминокислот, особенно полезны для точного определения высокой степени энантиомерной чистоты путем изучения реакции примесного [c.36]

На рис. 6.20 и 6.21 приведены характерные ИК- и ПМР-спектры аминокислот. Особенно важно рассмотреть способы приготовления образцов для снятия спектров, поскольку растворимость аминокислот весьма отличается от растворимости других органических соединений. [c.273]

Следует учитывать и другой фактор, присущий исключительно биологическим системам,— оптическую чистоту. Белки состоят из L-аминокислот. Поэтому при химическом синтезе следует исходить из L-аминокислот, а в процессе синтеза рацемизация должна быть сведена к минимуму. В наибольшей степени это относится к синтезу ферментов, каталитическая активность которых зависит от оптической чистоты. Аминокислоты особенно легко подвергаются рацемизации, когда они ацилированы (т. е. когда аминогруппа блокирована ацильной группировкой) через промежуточное образование азлактона. Такое превращение может произойти, например, в процессе введения защитной группы или в процессе образования пептидной связи [c.68]

Третий метод получения оь-аминокислот, особенно с ароматическими заместителями, состоит в осуществлении реакции Эрлен-мейера (использование так называемых азлактонов в конденсация с ароматическими альдегидами) [c.157]

Среди них десять аминокислот особенно необходимы организму человека, вследствие чего они получили название незаменимых . При недостатке незаменимых а.мино-кислот или отсутствии хотя бы некоторых из них нарушается нормальное развитие организма и возникают различные заболевания. Установлено, что в пищевых белках, поступающих в организм человека, на каждые 100 граммов аминокислот должно содержаться не менее 6 граммов незаменимых аминокислот. И если в белках, вводимых в организм человека, отсутствует хотя бы одна неза.менимая аминокислота, белки считаются неполноценны.ми. [c.65]

В сельском хозяйстве использование аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана, увеличивает усвояемость кормов, повышает привесы животных, повышает иммунитет, яйценоскость птицы и т.д. Использование аминокислот позволяет получить высокоэффективные средства заш иты растений. [c.115]

Рентгеноструктурный анализ щироко используется для установления строения разнообразных природных соединений, при исследовании водородных связей и протонирования, а также для изучения строения комплексов, образуемых пуринами меладу собой и с органическими соединениями самых различных типов. В число последних входят другие пурины и пиримидины (тимин, цитозин, урацилы, барбитуровые кислоты и т. д.), многие ароматические молекулы, аминокислоты (особенно ароматические), прочие органические кислоты и амиды, индолы, Л -оксиды ряда [c.594]

В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные (инвариантные) участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда иротеолитических ферментов трипсина, химотрипсина и др. (см. главу 4). [c.60]

Распределение метки в ароматических аминокислотах особенно информативно в плане выяснения природы активированных частиц трития (табл. 19.1.17). [c.514]

Для изучения закономерностей процессов, происходящих в системе ионит — раствор, содержащей вещество, способное существовать в различных электрохимических состояниях в зависимости от pH среды, были использованы аминокислоты. Особенности электрохимической природы аминокислот позволяют изучать в системе ионит—раствор три процесса— ионный обмен, распределение и доннановское равновесие. [c.90]

В ходе исследования во многих случаях необходимо располагать простым и чувствительным методом анализа аминокислот, особенно при работе с малыми количествами веществ. Открытие а- [c.107]

Так называемым органом локального выделения (Резник, [801) у растений являются вакуоли и стенки клеток. В результате химических превращений токсичные вещества становятся нерастворимыми, нетоксичными или летучими. Этим, по-видимому, объясняется поразительное разнообразие вторичных веществ, найденных в высших растениях. Водорастворимые вещества, подобные антоцианам, проникают в вакуоли, в то время как другие фенольные соединения преобразуются в лигнины стенок клетки. Из работы, рассмотренной в этой главе, ясно, что обе группы возникают как метаболиты ароматических аминокислот, особенно фенилаланина. [c.278]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Умеренная термическая обработка вызывает денатурацию белков, изменяя их третичную структуру, и обычно оказывает благоприятный эффект на питательную ценность, повышая доступность для ферментов и одновременно инактивируя ингибиторы протеаз. Однако в присутствии редуцирующих сахаров некоторые незаменимые аминокислоты, особенно лизин, реагируют через свободные аминные группы боковой цепи с имеющимися карбонильными группами. Эти реакции описаны Мэйлардом и могут в первое время иметь обратимый характер, что приводит к образованию оснований Шиффа, неустойчивых, но доступных в смысле питательности. Эти соединения быстро превращаются в соединения Амадори, в которых свободные аминогруппы блокированы и которые обычно не усваиваются [22]. [c.587]

При расчете индекса Озэра обычно преувеличивается биологическая ценность изолятов, что может указывать на снижение доступности некоторых незаменимых аминокислот, особенно серосодержащих аминокислот, под действием обработки (конские бобы Пролл с соавторами [55] люпин Элмадфа с соавторами [19]). Изомеризация, не выявляемая при анализе, вероятно, играет очень важную роль в снижении питательной ценности. [c.590]

Аммиачная соль енольной формы этого соединения окрашена в интенсивный красно-фиолетовый или пурпурно-синий цвет. Оказалось, что в определенных пределах интенсивность окраски пропорциональна количеству аммиака, участвующему в реакции, и, следовательно, исходному количеству аминокислоты. Эта реакция широко используется для качественного и количественного определения аминокислот, особенно методом хроматографии на бумаге, и очень чувствительная позволяет устанавливать содержание тысячных долей миллиграмма аминокислот. Нингидрин может быть заменен изатином, имеющим близкое строение [c.191]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Биотехнология. Микробиологический синтез. Кормовые добавки. В связи с начавшимся широким использованием аминокислот (особенно незаменимых , см. раздел 10] в качестве добавок в корма сельскохозяйственных животных и птицы промышленность использует теперь, кроме химических методов синтеза, также и биотехнологические приемы. Уже освоены производства глутаминовой и аспарагиновой кислот, треонина, аланина, триптофана, метионина и лизина с использованием в качестве сырья крахмала, мелассы и патоки. С той же целью уже реализовано производство микробиальной биомассы из гидролизата кератинсодержащего сырья (рога, копыта, перо). [c.488]

Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

Росс и Бакмен [85] методом хроматографического анализа установили, что продуктами микробиологического распада эмульсионных красок, в которых в качестве стабилизатора применены казеин или а-протеин, являются различные аминокислоты, содержащие триптофан. Это указывает на разложение белков микрофлорой, преимущественно Proteus spe ies. Авторы предполагают, что резкий неприятный запах, выделяемый этими красками, появляется в результате дальнейшего превращения аминокислот, особенно триптофана, который распадается на скатол и индол. Те же авторы нашли в поврежденных красках, содержащих в качестве защитных коллоидов метилцеллюлозу и карбоксиметилцел-люлозу, сахара и производные сахаров (например, глюкозу и цело- [c.142]

Конечно, прямой доступ к иону железа для лигандов закрыт аминокислотами, особенно дистальным гистидином. Как уже отмечалось, один из атомов азота имидазольного кольца гистидина обращен к железу, а другой фактически находится на поверхности, так что этот гетероцикл может работать как своего рода люк, перекрывающий лигандную полость. Поэтому связывание любого лиганда представляет собой сложный процесс, включающий промежуточные изменения конформации белка, например поворот гистидина Е7 вокруг его связи Са —Сз или небольшое искажение структуры спирали Е [161]. Тем не менее скорость связывания кислорода исключительно велика. Константа скорости реакции второго порядка при 20°С для различных миоглобинов находится в интервале 1,0-10 — 1,9-10 дм -моль с [определенные к настоящему времени значения свободной энергии активации для этих процессов составили в трех случаях 23,0, 23,0 и 29,3 кДж/моль (5,5, 5,5 и 7,0 ккал/моль) соответственно], а константы скорости для изолированных, но слегка модифицированных а- и 3-цепей составили 5-10 — 8-10 дм моль с , тогда как для мономерного гемоглобина hironomus получено более высокое значение 3-10 дм -моль 1-с [6]. Для гемоглобйнов кинетика реакции имеет сложный характер вследствие изменений четвертичной структуры, однако константы скорости и в этом случае попадают в интервал 10 — 10 дм моль с . Константы скорости отщепления кислорода составляют 10—70 с , а соответствующие энергии активации равны 80—88 кДж/моль (19—21 ккал/моль) для миоглобинов и 10— 15 с и 67—105 кДж/моль (16—25 ккал/моль) для большинства гемоглобйнов (эти значения сильно зависят от pH). Библиографию по этому вопросу см. в работе [8]. Даже если гистидин существенно уменьшает величину константы скорости, которая была в отсутствие белка, наблюдаемые скорости вполне достаточны для физиологических потребностей. Мутантные гемоглобины, в которых гистидин замещен на аргинин или тирозин, обнаруживают несколько более высокие скорости, особенно в реакциях с СО [8]. Некоторые гемоглобины с очень малыми константами скорости диссоциации ( 10 с 1), которые явно не могут функционировать как переносчики кислорода, встречаются у нематод [91]. [c.163]

Согласно Виланду и Франке [164], перекись водорода разлагается солями железа (II) быстрее, если присутствуют аминокислоты, особенно аланин. Фон Эйлер и Янсон [177] нашли, что соли меди (II) в комплексе со спиртами, оксикислотами или аминокислотами или совсем не проявляют каталазной активности, или проявляют ее в очень малой степени. Активность [c.66]

Франке [28] и почти одновременно с ним Рона, Азмус и Штейнек [54] нашли, что автоокисление кислоты льняного масла, а также метилового эфира этой кислоты сильно ускоряется органическими основаниями и в отсутствие ионов тяжелых металлов. Не было установлено никакой связи между константой диссоциации и активностью оснований. Особенно хорошим катализатором оказался а, а-дипиридил. Хорошими ускорителями являются также аминокислоты, особенно пролин, что, может быть, имеет значение для биологии. [c.154]

Овес и рис. Наши предварительные исследования белков овса показывают, что содержание в них основных аминокислот, особенно лизина, выше, чем в рисе, кукурузе и пшенице. Эти данные находятся в противоречии с наблюдениями Ксонки [182] и Кика [364]. [c.105]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфо-пиридоксамин—(см. стр. 192) являются коферментами ряда ферментов, участвующих в обмене аминокислот (аминотранс-феразы, декарбоксилазы аминокислот, кинуренинаминотране-феразы, цистеиндесульфуразы, фосфорилазы и др.). При недостатке пиридоксина нарушается обмен многих аминокислот, особенно триптофана, метионина, цистина, глютаминовой кислоты и др. Введение пиридоксина оказывает благоприятное действие при нарушении белкового, жирового и углеводного обмена. Суточная потребность в пиридоксине около 2 мг. [c.65]

Для разделения смесей аминокислот, а также для идентификации и количественного определения разделенных аминокислот особенно широко применяется метод ионообмашой хроматографии. Этот метод тоже основан на различиях кислотно-оснбвных свойств аминокислот, но большой вклад в его эффективность вносят некоторые дополнительные факторы. Хроматографическая колонка представляет собой длинную стеклянную [c.124]

В состав глобулинов обычно входит значительно меньше амидов, глутаминовой кислоты и пролина, но они могут содержать больше аспарагиновой кислоты по сравнению с проламинами. Другой характерной особенностью глобулинов является высокая концентрация в них основных аминокислот, особенно аргинина (20% и более общего азота белков). В альбуминах обычно мало аспарагиновой кислоты и довольно много основных аминокислот. [c.355]

Микробиологический синтез. В связи с широким использованием аминокислот (особенно незаменимых , см. далее) в качестве добавок в корма сельскохозяйственных животных и птицы промышленность использует помимо химических методов синтеза и микробиологические методы. Уже освоено микробиологическое производство глутаминовой и аспарагиновой кислот, треонина, аланина, триптофана с использованием в качестве сырья крахмала, мелассы и патоки. [c.372]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология