Белки метионина

Рабочим, занятым в производстве мышьяксодержащих солей, добыче руд, их переработке и получении реактивов на их основе, рекомендуется профилактическое пита-ше, богатое белками, метионином, холином, витамином С. [c.471]

С целью профилактики воздействия Т. и его соединений необходимо проводить предварительные при поступлении на работу и периодические медицинские осмотры согласно приказу М3 СССР № 700. В качестве дополнения целесообразно проводить ежемесячный контроль содержания Т. в моче. Рекомендуется лечебно-профилактическое питание с повышенным содержанием калия в диете, увеличением в пище содержания белков, метионина, холина, цистина, кальция, магния, железа и поливитаминов. [c.247]

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Сера широко распространена в биологических системах. Она входит в состав большинства белков в качестве компонента аминокислот цистеина и метионина (см. разд. 25.2). В отличие от нее селен редко встречается в биологических системах. Лишь недавно было обнаружено, что человеческий организм нуждается в потреблении некоторого количества этого элемента. Селен обнаружен в микроскопических количествах в большинстве овощей, особенно в шпинате. Количество селена, необходимое человеческому организму, ничтожно мало. В концентрациях, намного превышающих потребности человеческого организма, селен токсичен. Его соединения ядовиты, и если они оказываются летучими, то обычно обладают чрезвычайно неприятным запахом. [c.309]

Надо оговориться, что физиологическая ценность продуктов не определяется только их калорийностью. Например, белки содержат ряд незаменимых аминокислот (лизин, триптофан, метионин и др.), без которых организм не может обойтись при синтетических процессах. [c.54]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Высокая интенсивность полосы может быть обусловлена наличием связи между ионом металла и атомом 5 остатка метионина, входящего в состав белка [c.17]

Для количественного учета различных фракции белков последние были выделены из сухих ацетоновых препаратов здоровых клубней и наростов. Был подтвержден факт большого накопления белкового азота в раковом наросте в клубне его содержалось 6,85 мг пй г сухого веса, а в наросте — 21,5 мг. В раковом наросте азот остаточных белков составлял 11,59. чг, а в клубне — всего 0,3 мг. Такое большое накопление остаточных белков характерно только для наростовой ткани и несвойственно здоровым и даже зараженным клубням. Проведенные количественные определения содержания в белках метионина и цистинн дали дополнительные доказательства специфичности белка наростов. [c.94]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Наибольшей популярностью пользуется обработка белка бромистым цианом (ВгСК). При этом пептидная связь разрывается только рядом с остатком метионина — с его карбоксильного конца. Сера вместе с метильной группой уходит в составе летучего мотилтиоци-аната, и на С-копце пептида остается лактон гомосерина [c.296]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Среди методов расщепления полипептидных цепей химическим путем наибольшее распространение получили гидролиз белка по остаткам метионина (бромцианом), тирозина (М-бромсукцинимидом), триптофана (о-йодозобензойной кислотой и ВЫР5-скатолом) и по остаткам цистеина. [c.141]

Выход продуктов гидролиза колеблется от 70 (связи триптофана с валином и изолейцином) до 100% (связи со всеми остальными аминокислотами). При блокировании 5Н-групп в белках окислению при ее использовании подвергаются только остатки метионина. Селективность гидролиза зависит от качества используемого препарата примеси в виде о-йодоксибензойной кислоты приводят к разрыву связей по остаткам тирозина. Для разрушения о-йодоксибензойной кислоты применяют ге-крезол. [c.144]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

X.- источник (донор) метильных групп в биохим. р-циях метилирования (в частности, при биосинтезе метионина). X. не является витамином в строгом смысле, т. к. используется в качестве пластич. в-ва при построении структур живой ткани, гл. обр. биол. мембран, и может офазовываться в организме из серина. Поскольку, однако, биосинтез X. у животных и человека ограничен, он должен поступать дополнительно с пищей и является т. обр. незаменимым пищ. в-вом. Потребность человека в X. точно не определена и зависит от обеспеченности рациона белком, витамином В,2 и фолиевой к-той по разным данным, она составляет от 0,25 до 4 г в сутки. Недостаток X. в сочетании с дефицитом белка может вызывать жировую дегенерацию печени и ее цирроз. Из продуктов питания X. наиб, богаты мясо, рыба, яичный желток, соевая мука. [c.300]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки метионина: [c.102] [c.66] [c.51] [c.339] [c.11] [c.391] [c.37] [c.134] [c.141] [c.429] [c.475] [c.141] [c.142] [c.149] [c.105] [c.195] [c.237] [c.95] [c.254] [c.288] [c.295] [c.467] [c.109] [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология