Актин актин

Актиний Актиний А Актиний В Актиний С Актиний С Актиний С" Актиний О Актиний К Актиноуран Актиний X Актинон (Ап) Протактиний Радиоактиний Уран У Ионий Радий Радий А Радий В Радий С Радий С Радий С" Радий В Радий Е [c.873]

Определение актиния. Актиний определяют путем измерения радиоактивности его препаратов. При этом требуется тщательное отделение актиния от возможных примесей. [c.495]

Пригодными методами разделения оказались ионный обмен и электрофорез на бумаге. Актиний полностью отделяется от лантана, например поглощением на смоле амберлит IR-100 (в аммиачной форме) с последующим элюированием раствором цитрата аммония при pH = 5,5. При этом сначала вымывается лантан, а затем актиний [89]. Описаны и другие методы выделения актиния [90]. [c.231]

Актинидами называются элементы седьмого периода с порядковыми номерами 90—100, которые следуют за актинием (Л Ь 89). У этих элементов, как и у лантанидов, с увеличением порядковых номеров идет заполнение электронами не двух наружных слоев, а глубже лежащего третьего слоя. Подобно лантанидам элементы, сходные с актинием (актиниды), также выносятся за пределы таблицы. [c.69]

Исследуемый препарат актиния был проанализирован на примеси В, А1, Са, Mg, Мп, Ва, РЬ, На, Ре, 51. Для большинства этих элементов чувствительность анализа была — 0,1%, некоторые из загрязнений (например, Мп) даже при столь малых пробах (15—30 мкг) можно было определить и в концентрации —0,03%. Авторы указывают, что для повышения чувствительности определений следует увеличить вес проб и тем или иным способом отделить определяемые элементы от актиния. Если примеси не отделять от пробы, то значительное количество анализируемого вещества потребует серьезных мер предосторожности, связанных с большой активностью препаратов. [c.291]

Последний элемент ряда тория, торий D, образуется из тория (Z = 90 А = 232) путем 6а-и 4р-распадов. Следовательно, он должен обладать Z = 82 и А = 208. Подобным же образом вычисляют Z = 82 и А 207 для последнего элемента ряда актиния — актиния D. [c.753]

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. [c.129]

ОКОЛО 5 нм такую мономерную форму актина называют С-актин (глобулярный актин). Молекулы С-актина взаимодействуют друг с другом с образованием фибриллярного актина — -актина (рис. 17.4). Процесс полимеризации О-актина в Р-актин можно инициировать введением одно-или двухзарядных катионов металлов. Форма молекул Р-актина напоминает нитки бус, скрученные друг с другом. [c.479]

Полоса 4.9 45000—48000 1 Связывание актина Актин [c.32]

Белок полосы 3 -Ь актин Актин Актин [c.54]

В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин. Основу нитей составляют молекулы актина. Актин — это глобулярный белок с молекулярной [c.520]

Главным компонентом актиновых нитей является актин. Актин был открыт в 1948 г. Б. Штраубом (Венгрия) и назван так из-за своей способности к активации гидролиза АТФ. Актин — один из самых распространенных белков в клетках растительных и животных организмов. Актин (содержание в миофибриллах достигает 25 %) представляет собой глобулярный белок с молекулярной массой около 46 ООО и диаметром глобулы [c.478]

Общая характеристика элементов подгруппы IIIВ. Атомы элементов подгруппы 1ПВ характеризуются электронной конфигурацией (п—l)ii ns2. Поэтому их максимальная валентность три. Все они могут существовать вформе ионовЭ , образуют оксиды Э Оз и гидроксиды Э(ОН)з основного характера, усиливающегося от скандия к актинию. Восстановительный характер элементов близок к щелочноземельным. Их электродные потенциалы соответственно (в) —2,08 —2,37 —2,40 —2,6. Все они рассеянные и редкие. Получают их сложной переработкой руд цветных металлов. Актиний радиоактивный. [c.326]

Атомы элементов подгруииы П1В характеризуются электронной конфигурацией п—Поэтому их максимальная степень окислеиия -1-3, Все эти элементы могут существовать в форме Э - -ионов, образуют оксиды Э2О3 и гидроксиды Э(ОН)з основного характера, усиливающегося от скандия к актинию. Восстановительный характер элементов близок к щелочноземельным. Электродные потенциалы их соответственно (В) —2,08 —2,37 —2,40 —2,6. Эти рассеянные и редкие элементы иолу-чагот сложной переработкой руд цветных металлов. Актиний радиоактивный, В элементарном состоянии они — се-ребрнсто-белые металлы. Медленно вытесняют водород нз воды, образуя гидроксиды, иапример [c.404]

Атомы скандия, иттрия, лантата и актиния имеют на внешнем энергетическом уровне по два 5-электрока, а на предпоследнем — один -электрон п — )с1 п5 . В соответствии с таким электроиным строением наиболее характерной степенью окисления скандия, иттрия, лантана и актиния в соединениях будет -1-3. [c.258]

Венгерский ученый Штрауб нашел, что в зависимости от продолжительности экстракции миозин может быть получен в двух формах. При кратковременной экстракции получается миозин А, при длительной — очень вязкий миозин Б. Штрауб установил, что превращение миозина А в миозин Б обусловлено вторым белком, переходящим в раствор при длительной экстракции, и назвал этот белок актином. Актин и миозин, соединяясь, образуют комплекс — актомиозин, обладающий высокой вязкостью- [c.248]

С толстыми нитями в скелетной мьпп-це тесно взаимодействуют тонкие нити, состоящие из белка актина. Актин существует в двух формах в виде глобулярного актина (G-актин) и фибриллярного актина (Г-актин). Фибриллярный актин представляет собой длинную цепочку из молекул G-актина (мол. масса 46000), связанных друг с другом в одну нить. Две нити Р-актина навиваются одна на другую и образуют двухнитевую скрученную структуру (рис. 7-18). [c.182]

Актиний можно отделить от лантана хроматографически на катионите в аммонийной форме. Элюирование осуществляют раствором цитрата аммония. При элюировании 0,25 М цитратом аммония сначала вымывается лантан при pH — 3,09 и затем актиний при pH = 3,76. [c.345]

Открытие элемента 89. В 1899 г. в остатках от переработки урановой смолки Дебиерн [В13, В14] нашел новый радиоактивный элемент, способный со-осаждаться вместе со смесью осадков гидроокисей щелочных земель и железа. Новый элемент было предложено назвать актинием . В 1902 г. этот элемент был независимо открыт Гизелем [03, 04]. В опытах Гизеля радиоактивное вещество осаждалось из растворов остатков урановой смолки вместе с гидроокисями лантана и церия. Поскольку этот элемент выделял радиоактивную эманацию, Гизель предложил для него название эманий . Последующие исследования показали полную идентичность актиния и эмания, и для нового элемента было принято название актиний (символ Ас) от греческого слова, означающего луч. Химические свойства нового элемента оказались весьма близкими к свойствам лантана, но от последнего его можно было частично отделить путем дробной перекристаллизации нитрата лантана-магния. Актиний не считали элементом 89 [c.172]

На ранней стадии химия актиния развивалась преимущественно в связи с методом меченых атомов, хотя при этом и была выяснена химическая аналогия актиния и лантана. Лишь начиная с 1950 г. вследствие возрастающей доступности изотопа Ас 2 оказалось возможным представить химию актиния в более систематической форме. Прежние наблюдения (1909 г.) показали, что актиний может быть количественно осажден вместе с лантаном из раствора при прибавлении плавиковой кислоты. Позднейшими работами подтверждено, что свыше 98% актиния можно перевести в осадок (даже при концентрациях лантана около 0,3 г/л) из растворов в 5 Л1 азотной кислоте, еслч довести их концентрацию до 3 М по отношению к плавиковой кислоте. Щавелевая (0,4 М), лимонная (0,2 М) и фосфорная (1,0 М) кислоты не оказывают влияния на ход процесса, но в 5 М растворе нитрата аммония в осадок переходит лишь 87% актиния. В присутствии кремнефтористоводородной кислоты в растворах, из которых осаждается более 90% лантана, остается 25—50% первоначального количества актиния. Если примесь [c.135]

Нет сомнения, что существует вторая группа внутрирядных переходных элементов, в которых заполняется 5/-подуровень, однако неясно, где действительно начинается этот ряд, где появляются 5/-электроны. Трудность отнесения электрона к определенному подуровню атома для элементов, стоящих после актиния, заключается в близости величин энергии для 5f- и 6 -состояний. Энергии, выделяющейся при образовании химической связи, достаточно для перехода электрона с одного на другой энергетический уровень. Первый /-электрон должен был бы появиться у атома тория. Однако многие свойства этого элемента указывают на то, что его следовало бы поставить в подгруппу IV А под гафнием, а не в III А под церием. Протактиний и уран по их свойствам тоже больще подходят к подгруппам V Л и VI Л, нежели к празеодиму и неодиму. Однако сейчас есть обстоятельные спектроскопические и химические доказательства, подтверждающие мнение, что элементы, стоящие после актиния, образуют второй редкоземельный ряд и что 5/-электроны впервые появляются у протактиния. Несомненно, что у атомов этого ряда элементов, как и других переходных рядов, относительная энергия заполняемого уровня становится меньше по мере последовательного прибавления электронов. Уже для нептуния, плутония и следующих элементов энергия 5/-подуровня становится ниже, чем энергия подуровня 6d. [c.102]

Говоря вообще, радиоактивность оказалась почти пропорциональною содержанию урана или тория, так что между препаратами урана сам металл более деятелен, чем его соединения. Но так как некоторые из природных урановых минералов, например, урановая медная руда, называемая хальколитом, и некоторые сорты урановой смоляной руды (Pe hblende) оказались более радиоактивными, чем по пропорции содержания урана, и даже более, чем сам металл, и так как дробным осаждением или вообще разделением удалось выделить вещества более радиоактивные, то гг. Кюри вывели заключение о существовании особых радиоактивных элементов, До сих пор признаются три таких элемента радий, сходный с барием полоний, сходный с висмутом, и актиний, сходный с торием (а выделяется с железом), но доныне удалось выделить в более чистом виде только радий. Соединения радия, полония и актиния извлекали из тех остатков, которые получаются при обработке урановых и ториевых руд, но количественное содержание столь мало, что из многих тонн урановой смоляной руды до сих пор удалось получить в чистом виде едва несколько дециграммов хлористого радия. Урановая смоляная руда представляет очень сложный состав и содержит множество простых тел, разделяя которые, получают между прочим и вещества, реагирующие как барий, висмут и торий, и вот в них-то и содержатся указанные радиоактивные элементы. Так, например, полоний выделяется вместе с висмутом, и если его превратить в сернистый висмут, то первый возгон оказывается наиболее радиоактивным и считается за соединения полония. Полоний осаждается H S из очень кислого раствора ранее висмута и выпадает из азотнокислого раствора от воды также ранее висмута, но вместе с ним сурьма его выделяет из растворов (Марквальд, 1902). Актиний, признанный Дебиерном, выделяется с торием и осаждается ранее [c.167]

Поскольку актиний К продолжает оставаться наиболее широко используемым изотопом франция, нужно рассмотреть его излучение более подробно. Так как АсК является короткон<пвущим, необходимо при любой работе с ним учитывать его генетические соотношения с актинием и другими членами ряда актиния. [c.13]

Образец лантана, очень богатый актинием, очищают от долгоживущн.х продуктов распада методом, описанным в пунктах I и 2 методики 5 (вариант 2). Могут быть использованы также и другие методы очистки, основанные на жидкостной экстракции, экстракции комплекса актиния с а-теноилтрифторацетоном или ионном обмене. [c.42]

Ас ->а. Франций можно получить из актиниевой фракции путем тщательного отделения дочерних продуктов и продуктов, составляющих активный налет, от материнского вещества (актиния). Актиний осаждают с помощью носителя—лантана в виде фторида радиоактиний осаждают с гидратом окиси церия активный налет (АсВ) удаляют с сульфидом свинца, а АсХ—с карбонатом бария. В полученном фильтрате содержится только франций. Последний сокристаллизуется с солями цезия (перхлорат и гексахлороплатинат цезия). [c.48]

Актиний — радиоактивный элемент, встречающийся в урановой смоляной обманке в очень малых количествах (0,15 мг/т при содержании радия 400 мг/т) его концентрируют в процессе отделения во фракции, содержащей лантаниды. От них актиний был отделен при помощи ионного обмена. Металлический актиний получен в количестве всего лишь нескольких миллиграммов путем восстановления фторида АсРз с помощью лития при 1200°. Химические свойства актиния очень близки к свойствам лантана, однако его основность более резко выражена (см. раздел Актиниды , стр. 726). [c.634]

Отношение содержаний свинца из урана (РЬ ) и свинца из актино-урана (РЬ о ). Еще один метод определения возраста очень древних пород, содержащих уран, основан на определении отношения содержаний РЬ и РЬ207 — конечных продуктов распада в радиоактивных семействах урана (1)2 ) и актино-урана (и ). Этот метод проще в экспериментальном Отношении, чем метод 2. Результаты, полученные при его использовании, в меньшей степени зависят от механических и химических потерь урана и [c.494]

Когда мыщца в покое (расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте участки для прикрепления миозиновых головок (рис. 18.24, А), отключая актин. Ионы кальция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином, заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, смещаться. Это приводит к разблокированию участков прикрепления миозиновых головок (рис. 18.24, Б) — актин включается , и начинается скольжение нитей по описанному выще механизму (рис. 18.22). Когда раздражение мышечного волокна стимулирующими импульсами прекращается, ионы кальция закачиваются [c.388]

Если же, наконец, добавить тропонин С и достроить таким образом тропониновый комплекс, его влияние на актин-миозиновые взаимодействия станет чувствительным к Са . Тропонин С способен связывать до четырех ионов Са , и в комплексе с Са он ослабляет ингибирующее действие двух других компонентов тропонина на связывание миозина с актином. Тропонин С-близкий родственник калъмодулина [c.265]

После многолетних попыток удалось закристаллизовать молекулы G-актина, причем только вместе с молекулами ДНКазы I в соотношении 1 1. Поэтому трехмерная структура мономерного актина на атомном уровне стала известна из данных рентгеновской кристаллографии комплекса G-актин-ДНКаза I [453]. Одновременно была пол чена диаграмма рентгеновского рассеяния F-актинового волокна с разрешением 6 А и найдена ориентация G-актинового мономера в двойной спирали полимера путем сравнения рассчитанных картин рентгеновской дифракции с наблюдаемой [452]. Оставшиеся неустра-ненными различия отражают тот факт, что полимеризация актина сопровождается незначительными конформационными изменениями. Но лишь отчасти, поскольку использование уточненной структурной модели G-актина в построении модели F-актиновой нити привело недавно к лучшему совпадению результатов расчета с экспериментальными данными [454]. Дальнейшее уточнение модели затруднено отоутствием для F-актина диаграммы рентгеновской дифракции более высокого, чем 6 А, разрешения. Выход может быть найден при обращении к теоретическому подходу и использованию методов конформационного анализа и молекулярной динамики [455,456]. Атомная модель Р-актина, построенная путем согласования данных рентгеноструктурного анализа кристаллов G-актина и тонких филаментов F-актина, совпала с атомной моделью, реконструированной по снимкам криоэлектронной микроскопии актиновой нити [457,458]. [c.123]

Установлено, что взаимодействие ЛДГ с F-актином и нативным тонким филаментом приводит к уменьшению каталитической активности фермента. При связывании с F-актином происходит увеличение значения константы Михаэлиса для NADH и уменьшение максимальной скорости реакции. Для свободной и связанной форм ЛДГ выполняется уравнение Михаэлиса — Мен-тен. Предполагают, что обратимое взаимодействие изофермента М ЛДГ с F-актином является специфическим и обусловлено образованием белок-белкового комплекса. [c.174]

Таким образом, при полимеризации актина может в принципе иметь мейто несколько разных процессов образование затравок (нуклеация), добавление мономеров к концам филаментов (элонгация), диссоциация мономеров на концах, фрагментация филаментов и их стыковка. К сожалению, когда в растворе актина идет полимеризация, большинство этих процессов протекает одновременно. Кроме того, каждый акт фрагментации филаментов приводит к образованию новых свободных концов, которые ведут себя как затравки. Поэтому для детального анализа какого-либо одного процесса необходимо тем или иным способом воздействовать на ход полимеризации, чтобы дискриминировать различные ее аспекты. [c.11]

Некоторые из событий, постулируемых рассмотренной схемой, могут, как это уже установлено, иметь место в действительности. Так, наблюдаются приток кальция и изменение pH [54]. Профилин связывается с актином в присутствии кальция более прочно и может полимеризоваться на быстро растущем конце актиновых филаментов [5]. Немышечный тропомиозин связывается с шестью актиновыми мономерами в филаменте, а филамин, по-видимому, не взаимодействует с G-актином. Обнаружено также, что в покоящихся тромбоцитах актин находится в агрегатах диаметром 10—20 и длиной 20— 40 нм — слишком больших для того, чтобы быть комплексами актина с профилином. Под действием кальция из таких агрегатов освобождается а-актинин. [c.40]

Тонкие нити (миофиламенты) состоят из фибриллярного актина. Актин образует пссвдодвойную спираль из глобулярных молекул (диаметр 5,5 нм), в борозде которой находятся молекулы тропо-миозина, тропонина и других дополнительных белков. В одной цепи [c.14]

Рис 11 -48. Некоторые примеры конкурентных и кооперативных взаимодействий между актин-связывающими белками. Тропомиозин н филамин прочно связываются сатиновыми филаментами, но при этом конкурируют друг с другом. Так как тропомиозин связывается с актиновыми нитями кооперативно, на обширных участках их сети будетпреобладать либо тропомиозин, либо филамин. Другие актин-связывающие белки, такие как и актинии или миозин, будут конкурентно вытесняться из специфических участков например, а-актинин in vitro связывается по всей длине очищенных актиновых филаментов, но с такими же филаментами в клетке он связывается относительно слабо - там он находится в основном вблизи плюс-концов из-за конкуренции с другами белками. Напротив, кооперативные взаимодействия могут усиливать связывание так, тропомиозин, по-видимому, способствует связыванию миозина. Как полагают, множество подобных взаимодействий между актин-связывающими белками, представленными на рис. 11-47 (и некоторыми другими), обусловливает необычайное многообразие актиновых структур во всех [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология