Мочевина, гидролиз аргинина до орнитина и мочевины

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

Аргинин представляет собой аминокислоту, которая при гидролизе в присутствии аргиназы превращается в мочевину и аминокислоту орнитин по реакции [c.338]

Аргиназа — фермент, гидролизующий аргинин на мочевину и орнитин,— как правило, присутствует у растений. [c.214]

Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Указывают, что биохимические процессы не идут в гомогенных водных растворах, так как активный энзим нельзя отделить от всей коллоидальной молекулы протеина, и что окисляющийся субстрат должен сперва адсорбироваться на поверхности коллоида и подойти совершенно точно, как ключ к замку, к специфическим простетическим группам. В таком случае оказывается возможным аккумулирование теплоты реакции, выделяющейся в отдельных стадиях реакции, на каталитически активных центрах в достаточном количестве, обеспечивающем протек(ание эндотермических изменений, которые являются отдельными составляющими суммарного экзотермического процесса. Так, например, по данным Кребса , биохимический синтез мочевины, включающий превращение орнитина в аргинин, обязательно увеличивает энергию примерно на 14 ккал на г-молекулу. Этот эндотермический процесс может итти только вместе с экзотермическим окислением. Поскольку синтез аргинина ускоряется в присутствии таких веществ, как глюкоза, фруктоза, молочная кислота и пировиноградная кислота, предполагается, что одновременное окисление этих веществ дает энергию для синтеза мочевины. Существенную роль в регулировании изменений энергии при ступенчатом окислении сахаров могут играть реакции фосфорилирования и дефосфорилирования На стр. 297 было указано, что фосфорилирование может сопровождать де-карбоксилирование. При последующем гидролизе смешанного ацилфосфорного ангидрида может освобождаться не менее [c.301]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

V. В результате гидролиза аргинина образуется мочевина и орнитин [c.136]

Избыточные аминокислоты используются как метаболическое топливо. Деградация большинства избыточных аминокислот начинается с удаления а-аминогруппы путем трансаминирования с а-оксокислотой. Коферментом всех трансаминаз служит пиридоксальфосфат. Аминогруппы переносятся на а-оксоглутарат с образованием глутамата, который затем подвергается окислительному дезаминированию под действием глутамат-дегидрогеназы, давая NH4 и а-оксоглутарат. Акцепторами электронов в этой реакции служат НАО или ЫАОР . У йаземных позвоночных NH4 превращается в мочевину в цикле мочевины. Мочевина образуется в результате гидролиза аргинина. В ходе последующих реакций цикла мочевины происходит синтез аргинина из орнитина, другого продукта реакции гидролиза. Сначала орнитин подвергается карбамоилированию в цитрул-лин при участии карбамоилфосфата. Ци- [c.178]

В результате щелочного гидролиза аргинин превращается в орнитин и мочевину [c.403]

Основы метода. Аргинин гидролизуют аргиназой до мочевины и орнитина, а затем мочевину — уреазой до аммиака. Аммиак определяют титрованием. [c.47]

Подобные реакции также связаны с гидролизом в молекулах азотистых веществ и осуществляются чаще всего гнилостными бактериями. Так, аргинин может быть превращен в путресцин, орнитин — в б-аминовалериановую кислоту, гуанидин — в мочевину и аргинин — в цитруллин. Известен также ряд реакций гидролиза смещанных типов. [c.110]

Аргинин занимает в обмене веществ особое место. При его гидролизе образуется орнитин и мочевина. Кроме того, аргинин — предшественник креатина (экстрак- [c.131]

Заключительной реакцией в биосинтезе мочевины является гидролиз аргинина и образование орнитина и мочевины. Получающийся при этом орнитин вновь вступает во взаимодействие с карбамилфосфатом, и все перечисленные выше реакции повторяются снова. Поэтому совокупность указанных реакций, приводящих к образованию мочевины в качестве одного из звеньев, включающих высвобождение и вовлечение снова в процесс орнитина, получила название орнитинового цикла (рис. 91). [c.274]

А-остаток аденозина, РР-пирофосфорная к-та Отщепление аргинина с образованием фумаровой к-ты (IV) катализируется аргининосукцинат-лиазой. Ключевое звено цепи превращений в О. ц.- гидролиз аргинина (V) на орнитин и мочевину, к-рая выводится из организма через почки. Р-ция катализируется аргиназой, к-рая активна в присут. Со " или Мп . Т. обр., благодаря О. ц. организм освобождается от токсичных для него продуктов - КН/ и СО2 ( отходов обмена в-в). [c.409]

В печени млекопитающих находится фермент — аргиназа, катализирующий гидролиз аргинина в орнитин и мочевину (Коссель Дакип) эта реакция является важной стадией в цикле образования мочевины (см. пиже). [c.403]

Непосредственным предшественником мочевины является аргинин, который гидролизуется аргиназой на мочевину и орнитин, В результате других реакций цикла мочевины происходит синтез аргинина из орни-тина. Вначале имеет место перенос карба-моильной группы на орнитин с образованием цитруллина, катализируемый орнитин-карбамоилтрансферазой. Донором кар-бамоильной группы в этой реакции служит карбамоилфосфат, обладающий высоким потенциалом переноса благодаря наличию ангидридной связи. [c.164]

О получении азотносеребряной соли аргинина из гидролизатов рога. Впоследствии Коссель и Гросс [7] нашли, что аргинин является одной из главных составных частей основных белков спермы рыб. Строение аргинина было установлено путем его щелочного гидролиза на орнитин и мочевину [8] и синтезом из бензоилорнитина [9]. [c.13]

Ферменты неравномерно распределены в тканях и органах, и образование их в организме связано с функцией последних. В виде примера можно привести следующие данные. Фермент аргиназа, катализирующий гидролиз аргинина с образованием орнитина и мочевины, встречается в организме человека и у млекопитающих животных в печени и практически отсутствует в иных органах. Ферменты, расщепляющие мочевую кислоту (урико-литические ферменты), отсутствуют в организме человека и высших обезьян и имеются у ряда других представителей млекопитающих животных. [c.177]

К гидролазам, действующим на С— N- вязи, отличающиеся от пептидных, кроме амидаз относятся ферменты, катализирующие гидролиз С—N- вязeй в линейных амидинах. К их числу принадлежит аргиназа. При посредстве аргиназы аминокислота аргинин гидролизуется на орнитин и мочевину [c.132]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Определение аргинина. Аргинин (XIII) является представителем ОСНОВНЫХ аминокислот, которые можно осадить из белкового гидролизата фосфориовольфрамовой кислотой или выделить при помощи электролиза [101], Аргинин разрушается при нагревании со щелочами, причем на каждую молекулу аргинина освобождается две молекулы аммиака. Количество аммиака можно определить титрованием и по нему рассчитать количество первоначально присутствовавшего в испытуемом растворе аргинина. Фермент аргиназа гидролизует аргинин на орнитин и мочевину. Количество мочевины можно определить при помощи уреазы. Аргинин осаждается флавиановой кислотой (1-нафтол-2 4-динитро-7-сульфокислота) [103]. Сакагуши показал, что аргинин дает с а-нафтолом и NaO l очень чувствительную цветную реакцию [104]. Красная окраска, получающаяся при этой реакции, используется для колориметрического определения аргинина [105]. [c.39]

Цитруллин (S-уреидонорвалин или 8-карбаминоорнитин Мо5 = +3,45° в воде). Цитруллин является производным мочевины, соответствующим аргинину. Эта аминокислота часто встречается в свободном состоянии, однако присутствие ее в белках, так же как и присутствие орнитина, до сих пор является спорным. Тем не менее представляется вероятным, что группировка —NH СО NH— все же встречается в белках, так как последние дают характерную для производных мочевины реакцию Фирона [42] и гидролиз их часто сопровождается выделением некоторого количества ССЬ [43]. К сожалению, предшественник этой группировки неизвестен поэтому желательно систематически исследовать вероятность наличия в белках пептидов карб-аминовой кислоты, одним из которых является цитруллин [44]. [c.110]

Аммиак образуется при окислительном дезаминировании и аэробном декарбоксилировании аминокислот. Аммиак очень токсичен, так как он нарушает кислотно-основное равновесие. В печени происходит ряд реакций, в результате которых аммиак удаляется из организма. В цикле орнитин реагирует с двуокисью углерода и аммиаком с образованием цитруллина. Цитруллин превращается в аргининянтарную кислоту и затем в аргинин, который при гидролизе дает исходный орнитин и мочевину. Мочевина поступает с током крови в почки и уносится из организма с мочой, а орнитин возвращается в цикл. При декарбоксилировании глутаминовая кислота в печени реагирует с аммиаком и образует глутамин, который током крови переносится в почки, где он гидролизуется, давая аммиак и глутаминовую кислоту. Аммиак нейтрализует [c.341]

В 1903 г. немецкий химик Коссель открыл фермент аргиназу, катализирующий гидролиз аргинина с образованием орнитина и мочевины (рис. 11.12). Тогда же было высказано предположение, что эта реакция может быть конечной стадией синтеза мочевины в печени. Спустя 30 лет Кребс и Гензелейт в опытах на срезах печени обнаружили, что синтез мочевины ускоряется при добавлении в инкубационную среду орнитина. На этом основании они предположили существование циклического процесса, в котором орнитин, получающийся при распаде аргинина, затем вновь превращается в аргинин (орнитиновый цикл, цикл Кребса—Гензелейта). В последующие десятилетия были раскрыты остальные реакции цикла. [c.343]

К этому подклассу гвдролаз относятся ферменты, катализирующие гидролиз С—Н-связей в линейных амидах. К их числу принадлежит аргиназа, расщепляющая аргинин на орнитин и мочевину (см. Аргиназа). [c.95]

При щелочном гидролизе тоже протекают вторичные процессы кератины выделяют сероводород, что указывает на изменения цистина, аргинин превращается в орнитин с выделением мочевины, некоторые аминокислоты разрушаются с выделеним аммиака. [c.18]

Механизм образования мочевины в организме млекопитающих был выяснен благодаря классическим работам Кребса. Этот процесс происходит в печени, что было доказано, между прочим, при помощи техники срезов печени. Последние количественно превращают аммиак в мочевину. Далее наблюдалось, что орнитин сильно катализирует образование мочевины из аммиака (или из некоторых аминокислот, одновременно подвергающихся дезаминированию). Аргинин обладает аналогичным эффектом. Наконец, было установлено, что цитрулин (аминокислота, найденная в свободном состоянии в арбузе, itrullus vulgaris) тоже облегчает этот процесс. Отсюда был сделан вывод, что орнитин взаимодействует с Oj и NHg, давая цитрулин, который при реакции с новой молекулой NHg превращается в аргинин последний подвергается гидролизу, катализируемому аргиназой, давая мочевину и [c.403]

Аргинин есть 8-гуанидо-кислота и потому не дает ангидрида. Он встречается в проросших семенах тыквы и других растений. Кроме того он часто является составной частью белковых веществ так, при гидролизе сальмина, белкового вещества, находящегося в молоках рыб, получается до 87 /д аргинина. В организме аргинин подвергается гидролизу под влиянием фермента аргиназы и дает орнитин и мочевину [c.442]

Смотреть страницы где упоминается термин Мочевина, гидролиз аргинина до орнитина и мочевины: [c.618] [c.388] [c.497] [c.618] [c.590] [c.597] [c.379] [c.444] [c.221] [c.414] [c.386] [c.790] [c.590] [c.69] [c.338] [c.207] [c.40] [c.97] [c.305]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология