Основные аминокислоты в белках печени

Всасывание свободных аминокислот, образовавшихся в результате гидролиза белков, происходит в основном в тонком разделе кишечника. Данный процесс представляет собой активный транспорт молекул аминокислот, требующий энергии и зависящий от концентрации ионов Na+. Обнаружено более пяти специфических транспортных систем, каждая из которых переносит наиболее близкие по химическому строению аминокислоты. Разные аминокислоты могут конкурировать друг с другом за участки связывания на встроенных в мембрану транспортных белках (см. главу 15). Таким образом, всосавшиеся в кишечнике аминокислоты попадают через портальную систему в печень, а затем поступают в кровь. [c.378]

Глюкагон не связывается с белками крови, поэтому быстро распадается в организме. Время его полужизни 7—9 мин, причем распад на отдельные аминокислоты происходит в основном в печени. [c.167]

Концентрация альбумина в плазме выше, чем концентрация двух других главных белков, а его молекулярная масса наименьшая (рис. 55.1). Именно этот белок вносит основной вклад во внутрисосудистое коллоидно-осмотическое давление. Альбумин синтезируется в печени, и его единственная цепь состоит из 610 аминокислот. Наряду с участием в поддержании коллоидно-осмотического давления альбумин служит еще молекулой-переносчиком. Он транспортирует билирубин, жирные кислоты, многие лекарственные вещества и элементы, содержащиеся в плазме в следовых концентрациях. Некоторые из его лиганд-связывающих участков являются высокоспецифичными и насыщаемыми, другие же обладают этими свойствами в значительно меньшей степени. При гипоальбуминемии (низкой концентрации альбумина в сыворотке), которая сопровождает заболевания печени и почек, наблюдается отек [c.320]

Альбумины синтезируются в печени и составляют большую часть белков плазмы крови. Благодаря высокому содержанию дикарбоновых аминокислот альбумины удерживают катионы, главным образом Na+, и играют основную роль в сохранении коллоидно-осмотического давления. Кроме того, альбумины транспортируют некоторые гидрофобные метаболиты, например жирные кислоты, билирубин, альдостерон. [c.315]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Основные функции печени 1) синтез и секреция желчи 2) участие в обмене углеводов, жиров и белков (дез аминирование, синтез аминокислот, мочевины, мочевой и гиппуровой кислот) 3) образование фибриногена 4) образование протромбина 5) образование гепарина [c.230]

Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов, порфиринов (в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных — липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пишей углеродных цепей аминокислот и азота. [c.369]

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе пиримидиновых оснований нуклеиновых кислот (тимин, урацш, цитозин). Поэтому дополнительное введение в организм этой аминокислоты, так же как и глицина, опосредованно вызывает увеличение скорости синтеза белков. Аспарагиновая кислота также принимает участие в синтезе мочевины в печени. При выполнении мышечной работы ускоряется распад белков (в первую очередь мышечных), что в итоге ведет к образованию большого количества аммиака. Дополнительное поступление аспарагиновой кислоты способствует повышению скорости образования мочевины, что позволяет устранить образовавшийся аммиак. Кроме этого, аспарагиновая кислота путем трансаминирования может превращаться в щавелево-уксусную кислоту, являющуюся важнейшим метаболитом цикла трикарбоновых кислот - основного источника АТФ. [c.207]

В то же время эти результаты показывают, что нарушение включения меченой аминокислоты в белки печени крыс с аллоксановым диабетом в основном обусловлено не выпадением прямого действия инсулина на синтез белка, а зависит от снижения энергетического обеспечения этого синтеза вследствие блока глюкокиназной реакции. [c.197]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Ввиду биологической важности производных адениловой кислоты основное внимание было сосредоточено на ацил- и аминоацил-ангидридах аденозин-5 -фосфата. Однако в клетках асцитной карциномы Эрлиха было обнаружено производное аспарагиновой кислоты и уридин-5 -фосфата [306], а в экстрактах из дрожжей (Гоги1ор815 ШШз) отмечено также присутствие аспарагинового, глутаминового, аргининового и аланинового производных уридин-5 -пирофосфата [307]. Из печени и лактирующих млечных желез выделены производные глутаминовой и аспарагиновой кислот и аденозин-5 -пирофосфата [308]. В связи с рассмотрением такого рода соединений интересно отметить, что в пекарских дрожжах обнаружена обусловленная нуклеозид-5 -трифосфатом активация пептидов, которая связана с протеолитическими процессами (поскольку к диализированной неочищенной фракции белка не было добавлено никаких аминокислот или пептидов). На 1 моль образовавшегося (из активированного пептида) гидроксамата приходилось стехио-метрическое количество освобожденного неорганического фосфата. Та же ферментативная фракция катализирует обмен радиоактивного фосфата с каждым из четырех рибонуклеозид-5 -трифосфатов [309]. [c.231]

Примером шаровидного вируса животных может служить вирус гепатита В (обладающий самой короткой ДНК из всех известных вирусов животных), вызьшаюший острое, хроническое и онкогенное заболевания печени человека (которыми в настоящее время больны около 200 млн. человек во всем мире). Его структура изображена на рис. 5.2. Оболочка вируса состоит из типичных мембранных липидов (табл. 5.1) и представляет собой липидный бислой, в котором размещены димеры полипептидов PI и РП, представляющие собой поверхностный антиген HBsAg. Диаметр капсида равен 270 A (диаметр капсида без ДНК 220 A), молекула основного белка капсида состоит из 185 аминокислот и представляет собой центральный антиген. Длина замкнутой кольцевой молекулы ДНК, заключенной в капсиде, составляет 3200 нуклеотидов предполагается, что приблизительно половина кольца является двухнитевой, а половина - однонитевой [7]. [c.93]

Следует отметить, что состояние обмена основных энергоносителей зависит и от многих других гормонов. В частности, соматотропин (гормон роста) стимулирует поступление глюкозы в мышечные и жировые клетки, но в отличие от инсулина не подавляет, а г1ктивирует глюконеогенез в печени. Кроме того, соматотропин стимулирует секрецию инсулина и глюкагона, в то время кг1к другой гормон — соматостатин — ингибирует ее. Андрогены и тироксин увеличивают скорость синтеза белков и скорость окисления глюкозы. По-видимому, основная функция перечисленных гормонов — регуляция анаболических процессов, связанных с ростом и морфогенезом, а их влияние на энергетический обмен углеводов, жиров и аминокислот является вторичным. [c.409]

Добавление некоторого ограниченного числа нуклеотидных единиц к концу молекулы имеющегося полирибонуклеотида не может рассматриваться как полинуклеотидный синтез. Тем не менее эта реакция близка к нему, имеет большое значение и хорошо сейчас изучена. В 1956 г. было показано, что в присутствии фосфорилирующей системы Р -аденозин-5 -мопофосфат целиком включается в РНК в цитоплазме печени крыс [149]. После гидролиза диэстеразой змеиного яда был получен меченый 5 -АМФ, а после щелочного гидролиза — меченые цитидип-2 - и цитидин-З -монофосфаты. Это говорит о том, что в РНК АМФ преимущественно присоединяется к ЦМФ. Подобные наблюдения на различных биологических объектах были проведены многими исследователями. Эти данные наряду с данными о том, что основная часть включенного аденина освобождается после щелочного гидролиза в виде нуклеозида, свидетельствуют о том, что АМФ присоединяется к концу цепи РНК. На важность этих наблюдений впервые обратили внимание Замечник, Хоглэнд и их сотрудники [150—152] в Бостоне, работавшие с растворимой, т. е. транспортной, РНК (s-PHK) цитоплазмы печени крысы. s-PHK отличается от РНК рибосом или микросом своеобразной способностью акцептировать нуклеотиды, присоединяясь к ним своей концевой группой, Такое присоединение нуклеотидов к концу цепи РНК обязательно предшествует прикреплению аминокислот в процессе биосинтеза белка. Все s-PHK из тканей животных, дрожжей и бактерий ведут себя в этом отношении одинаково. [c.251]

Аминокислотный имбаланс, по данным исследований на лабораторных животных и наблюдений на людях, проявляется либо в ряде неблагоприятных явлений, таких, как остановка роста, ухудшение состояния азотистого равновесия, плохая поедаемость корма, жировое перерождение печени и т. д., либо, в лучшем случае, в отсутствии ожидаемого эффекта обогащения белков. Явления имбаланса наиболее выражены при недостаточном потреблении белка и еще более усиливаются, если к низкобелковому рациону питания добавляют белок с избыточным содержанием второй из наиболее лимитирующих основной белок аминокислот, так как в этом случае возникает более сильный дефицит первой лимитирующей аминокислоты. Симптомы имбаланса часто возникают и в случае, если добавление белка вызывает резкое увеличение содержания и лимитирующих аминокислот. [c.11]

Аминокислоты используются для синтеза белков. Функции белков перечислены в табл. 3.9. Особенно важную роль белки играют в процессах роста и репарации, будучи одними из основных составляющих цитоплазмы. Белками являются ферменты и некоторые гормоны. Избыток аминокислот не может храниться, поэтому в печени они дезаминируются. В процессе дезаминирования от них отщепляются аминогруппы (КНг), которые превращаются в мочевину. Мочевина с кровью попадает в почки, откуда вьшодится в составе мочи. Оставщиеся части молекул аминокислот превращаются в гликоген и направляются на хранение. [c.322]

Мочевина является основным конечным продуктом обмена белков и других азотсодержащих веществ. С мочевиной выводится около 10— 18 г общего азота организма человека, тогда как с аминокислотами — до 1,15 г, амминийными солями — до 1 г, креатином — до 0,8 г, мочевой кислотой — до 0,2 г. Мочевина из печени поступает в кровь, затем в почки и выводится с мочой. [c.260]

В начале 60-х гг. было показано, что главным источником по крайней мере трех окислительных ферментов - оксидазы D-аминокислот, уратоксидазы и каталазы - являются самостоятельные органеллы диаметром около 0,5 мкм. У млекопитающих пероксисомы этого размера встречаются в основном в печени. Па электронных микрофотографиях их можно различить по кристалловидной сердцевине, состоящей из уратоксидазы (рис. 8-32). Позже, когда была разработана гистохимическая окраска на каталаз> - фермент, составляющий до 40% общего белка пероксисом, было показано, что пероксисомы имеются во всех клетках. В большинстве клеток пероксисомы мельче (0,15-0,25 мкм в диаметре), чем в клетках печени. [c.35]

Основной источник пищи для животных — белки, причем разные виды животных поедают белки животного, растительного или микробного происхождения. Поглощенные белки гидролизуются протеазами до аминокислот, среди котт)ых есть и тирозин. Затем аминокислоты окисляются и распадаются, снабжая организм энергией и питательными веществами, необходимыми для поддержания жизнедеятельности и роста. Многие из этих процессов происходят в печени. [c.55]

Нарушение расщепления аминокислот, так же как и биосинтез белков, возникает в результате уменьшения АТР и пиридиновых нуклеотидов в печеночной клетке при повреждении паренхимы печени При этом страдает основной путь расщепления аминокисдот окислительное дезаминирование до а-кетокислот и аммиака через промежуточные стадии. Повреждение паренхимы печени нарушает также процессы переамигшрования, вследствие чего снижается синтез аминокислот и белков. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология