Печень основных аминокислот

За исключением большей части триацилглицеролов, питательные вещества, поглощенные в кишечном тракте, поступают непосредственно в печень-основной центр распределения питательных веществ у позвоночных. Здесь сахара, аминокислоты и некоторые липиды подвергаются дальнейшим превращениям и распределяются между разными органами и тканями. Посмотрим, как же происходит интеграция путей метаболизма основных питательных веществ в печени. [c.752]

Глюкагон не связывается с белками крови, поэтому быстро распадается в организме. Время его полужизни 7—9 мин, причем распад на отдельные аминокислоты происходит в основном в печени. [c.167]

Ацетилирование - основной путь метаболизма ароматических аминов, сульфамидов, некоторых чужеродных ароматических аминокислот. Ацетилирование обычно происходит в печени, однако, у [c.410]

Аминокислоты, всосавшиеся в кишечнике и поступившие затем в печень, также имеют несколько основных путей метаболизма (рис. 24-10). [c.753]

Избыточная секреция инсулина поджелудочной железой способствует повышенной утилизации печенью глюкозы, находящейся в крови это приводит к гипогликемии. Кроме того, при высоком содержании инсулина происходит замедление катаболизма аминокислот и жирных кислот. Таким образом, в крови больных оказывается мало субстратов энергетического обмена, необходимых для образования АТР, Если состояние гиперинсулинизма продолжается долго, то возникает поражение клеток мозга, поскольку глюкоза служит для мозга основным источником энергии. [c.1000]

Поступление, превращения и выделение. Ф. поступает в организм в основном через дыхательные пути (возможно, что уже на влажной слизистой оболочке происходит частичное превращение Ф. в фосфорную и соляную кислоту) всасывание Ф. происходит также через обожженную кожу (Кеннон, Хеллем). При поступлении в организм больших количеств яда, Ф. может быть обнаружен в крови в элементарном состоянии некоторая часть Ф. окисляется в крови, образуя низшие окислы. Отложение Ф. в органах (главным образом, в печени) также, повидимому, происходит в виде как элементарного, так и окисленного Ф. Выделение элементарного Ф. происходит с выдыхаемым воздухом, калом и потом. В моче после отравления Ф. появляется увеличение количества аминокислот. Определение отношения [c.132]

Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме. Глюкоза является основным метаболитом углеводного обмена. Основные источники глюкозы 1) пища 2) распад резервного полисахарида гликогена 3) синтез глюкозы из неуглеводных предшественников (главным образом из гликогенных аминокислот) — глюконеогенез. Основные пути расходования глюкозы 1) образование энергии при аэробном и анаэробном окислении глюкозы 2) превращение в другие моносахариды 3) превращение в гликоген и гетерополисахариды 4) превращение в жир, некоторые аминокислоты и др. В кровь глюкоза попадает из кишечника (пища), печени и почек (фермент глюкозо-6-фосфатаза). Остальные ткани потребляют глюкозу. [c.148]

Особенности метаболизма в печени. Печень обеспечивает источниками энергии мозг, мышцы и периферические органы. Это глюкоза, кетоновые тела. Сама печень в качестве источника энергии использует кетокислоты, образующиеся при распаде аминокислот. Поэтому основное назначение гликолиза в печени — образование строительных блоков для биосинтеза жирных кислот, холестерина. [c.438]

Новообразование глюкозы из продуктов распада жиров происходит при снижении ее уровня в крови, например при длительных физических нагрузках или голодании. На резкое снижение глюкозы в крови особенно остро реагирует мозг, для которого глюкоза является основным энергетическим субстратом. Для предотвращения развития гипогликемической комы включаются адаптационные регуляторные механизмы восстановления уровня глюкозы из неуглеводных компонентов и подавляются процессы превращения ее в жирные кислоты и аминокислоты. Важную роль в этих процессах играет печень, регулирующая уровень глюкозы в крови, что будет рассмотрено ниже. [c.266]

Всасывание свободных аминокислот, образовавшихся в результате гидролиза белков, происходит в основном в тонком разделе кишечника. Данный процесс представляет собой активный транспорт молекул аминокислот, требующий энергии и зависящий от концентрации ионов Na+. Обнаружено более пяти специфических транспортных систем, каждая из которых переносит наиболее близкие по химическому строению аминокислоты. Разные аминокислоты могут конкурировать друг с другом за участки связывания на встроенных в мембрану транспортных белках (см. главу 15). Таким образом, всосавшиеся в кишечнике аминокислоты попадают через портальную систему в печень, а затем поступают в кровь. [c.378]

Теория Г. Кребса (орнитиновый цикл). Согласно этой теории в процессе образования мочевины основная каталитическая роль принадлежит аминокислоте орнитину (а-б-диаминовале-риановая кислота). В опытах с добавлением к срезам печени различных аминокислот было установлено, что орнитин, цитрул-лин и аргинин ускоряют во много раз синтез мочевины. На основании этих данных Кребс предложил теорию синтеза мочевины. Синтез мочевины начинается реакцией взаимодействия орнитина с углекислым газом и аммиаком. Продуктом этой реакции является аминокислота с уреидной группой — цитруллин. К образовавшемуся цитруллину присоединяется вторая молекула аммиака и возникает новая аминокислота — аргинин. Аргинин под действием фермента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин. Освободившийся орнитин, подобно катализатору, снова вступает в реакцию с углекислым газом и аммиаком, и цикл повторяется. Весь процесс происходит в печени и представляет собой как бы замкнутый крут. Поэтому его и называют орни-тиновым циклом. [c.259]

Оксидаза D-аминокислот у млекопитающих представляет собой FAD- oдержащий флавопротеин, обладающий широкой субстратной специфичностью, фермент обнаружен в печени и почках большинства млекопитающих. D-аспарагин и D-глутамин не окисляются этим ферментом, а глицин и D-изомеры кислых и основных аминокислот являются плохими субстратами. Физиологическое значение этого фермента у млекопитающих неизвестно. [c.309]

Количественному учету при белковой недостаточности в основном поддаются нарушения, связанные с обменом аминокислот. Одним из наиболее ранних нарушений азотистого обмена при белковой недостаточности является резкое снижение интенсивности процессов дезаминирования, трансаминирования и биосинтеза аминокислот, а также синтеза мочевины в печени. Оказалось, что эти нарушения обусловлены недостаточным синтезом и разрушением белковой части ферментов, катализи- [c.465]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Чужеродные вещества (ксенобиотики) в печени нередко превращаются в менее токсичные и даже индифферентные вещества. По-видимому, только в этом смысле можно говорить об обезвреживании их в печени. Происходит это путем окисления, восстановления, метилирования, ацетилирования и конъюгации с теми или иными веществами. Необходимо отметить, что в печени окисление, восстановление и гидролиз чужеродных соединений осуществляют в основном микросомальные ферменты. Наряду с микро-сомальным в печени существует также пероксисомальное окисление. Пероксисомы—микротельца, обнаруженные в гепатоцитах их можно рассматривать как специализированные окислительные органеллы. Эти микротельца содержат оксидазу мочевой кислоты, лактатоксидазу, окси-дазу В-аминокислот, а также каталазу. Последняя катализирует расщепление перекиси водорода, которая образуется при действии указанных [c.559]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов, порфиринов (в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных — липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пишей углеродных цепей аминокислот и азота. [c.369]

Ацетилирование — это основной путь метаболизма ароматических аминов, сульфамидов и некоторых чужеродных ароматических аминокислот Ацетилирование обычно считают функцией печени, однако у кроликов ацетилирование сульфаниламида и а а-аминобензойной кислоты происходит в ретикулоэндотелиальных ютетках селезенки, а не в печени. [c.522]

Примером шаровидного вируса животных может служить вирус гепатита В (обладающий самой короткой ДНК из всех известных вирусов животных), вызьшаюший острое, хроническое и онкогенное заболевания печени человека (которыми в настоящее время больны около 200 млн. человек во всем мире). Его структура изображена на рис. 5.2. Оболочка вируса состоит из типичных мембранных липидов (табл. 5.1) и представляет собой липидный бислой, в котором размещены димеры полипептидов PI и РП, представляющие собой поверхностный антиген HBsAg. Диаметр капсида равен 270 A (диаметр капсида без ДНК 220 A), молекула основного белка капсида состоит из 185 аминокислот и представляет собой центральный антиген. Длина замкнутой кольцевой молекулы ДНК, заключенной в капсиде, составляет 3200 нуклеотидов предполагается, что приблизительно половина кольца является двухнитевой, а половина - однонитевой [7]. [c.93]

Их называют кортикоидами (кортикостероидами) и разделяют на три основные группы. Первую группу составляют глю-кокортикоиды, важнейшим представителем которых является кортизол (рис. 25-23) по ряду эффектов гормоны этой группы противоположны инсулину. Кортизол стимулирует процесс глюконеогенеза из аминокислот и способствует накоплению гликогена в печени он также повышает уровень глюкозы в крови и снижает использование глюкозы в периферических тканях. Кроме того, он улучшает утилизацию жирных кислот и стимулирует образование кетоновых тел. Глюкокортикоиды оказывают также выраженное противовоспалительное и антиаллергическое действие. Избыточная секреция глюкокортикоидов является причиной болезни Кушинга, для которой характерны такие признаки, как утомляемость и потеря мышечной массы (из-за повышенной скорости превраще- [c.802]

Избыточная секреция инсулина гиперин-сулинизм. При некоторых видах злокачественных опухолей поджелудочной железы происходит избыточный синтез инсулина В-клетками. У больных при этом наблюдаются следующие симптомы дрожь, слабость и утомляемость, потливость и постоянное чувство голода. Если болезнь затягивается, может происходить нарушение мозговой деятельности. Как влияет избыточная секреция инсулина на обмен углеводов, аминокислот и липидов в печени Почему развиваются описанные симптомы Объясните, почему с течением времени это состояние приводит к нарушениям мозговой деятельности. Термогенез, обусловленный тиреоидными гормонами. Гормоны щитовидной железы участвуют в регуляции скорости основного обмена (базального метаболизма). При введении избытка тироксина в печень животного возрастают скорость потребления О2 и выработка тепла (термогенез), но концентрация АТР в ткани остается на уровне нормы. Были предложены разные объяснения термогенного действия тироксина. Одно из них состоит в том, что избыток тиреоидного гормона вызывает разобщение окислительного фосфорилирования в митохондриях. Каким образом, исходя из этого объяснения, можно понять приведенные выше наблюдения Согласно другому объяснению, термогенез обусловлен повышением скорости использования АТР в стимулируемых тироксином тканях. Считаете ли вы такое объяснение правильным Почему [c.810]

Добавление некоторого ограниченного числа нуклеотидных единиц к концу молекулы имеющегося полирибонуклеотида не может рассматриваться как полинуклеотидный синтез. Тем не менее эта реакция близка к нему, имеет большое значение и хорошо сейчас изучена. В 1956 г. было показано, что в присутствии фосфорилирующей системы Р -аденозин-5 -мопофосфат целиком включается в РНК в цитоплазме печени крыс [149]. После гидролиза диэстеразой змеиного яда был получен меченый 5 -АМФ, а после щелочного гидролиза — меченые цитидип-2 - и цитидин-З -монофосфаты. Это говорит о том, что в РНК АМФ преимущественно присоединяется к ЦМФ. Подобные наблюдения на различных биологических объектах были проведены многими исследователями. Эти данные наряду с данными о том, что основная часть включенного аденина освобождается после щелочного гидролиза в виде нуклеозида, свидетельствуют о том, что АМФ присоединяется к концу цепи РНК. На важность этих наблюдений впервые обратили внимание Замечник, Хоглэнд и их сотрудники [150—152] в Бостоне, работавшие с растворимой, т. е. транспортной, РНК (s-PHK) цитоплазмы печени крысы. s-PHK отличается от РНК рибосом или микросом своеобразной способностью акцептировать нуклеотиды, присоединяясь к ним своей концевой группой, Такое присоединение нуклеотидов к концу цепи РНК обязательно предшествует прикреплению аминокислот в процессе биосинтеза белка. Все s-PHK из тканей животных, дрожжей и бактерий ведут себя в этом отношении одинаково. [c.251]

В то же время при физиологическом значении pH активность оксидазы Ь-аминокислот довольно низкая. Так, при рН=7,0 она равняется 0,1 активности, наблюдаемой при оптимальном pH. Эти данные, а также и некоторые другие не позволяют приписать оксидазе аминокислот основную роль в физиологических механизмах дезаминирования Ь-аминокислот. Эйлеру удалось показать, что в тканях имеется активная в физиологических условиях дегидрогеназа, специфически дезаминирующая Ь-глютаминовую кислоту, количественно расщепляя ее на кетоглютаровую кислоту и ЫНз. Эта глютамикодегидрогеназа весьма распространена и содержится во многих тканях (печени, почках, мозгу и др.) и легко оттуда извлекается. [c.331]

Дезаминирование аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот было впервые обнаружено Нейбауером [110] и Кноопом [111]. Оно осуществляется посредством двух основных общих механизмов — переаминирования (стр. 208) и окислительного дезаминирования. Окислительное дезаминирование аминокислот было впервые обстоятельно изучено Кребсом [112—114]. Он установил, что препараты печени и почек катализируют окисление как D-, так и L-изомеров аминокислот. [c.182]

Фруктозоаминокислоты, например фруктозо-Ь-аланин и фрук-тозо-Ь-глутаминовая кислота, были выделены Борсуком и сотрудниками [640] из ткани печени. Отмеченное авторами активирование включения аминокислот в ретикулоциты, по-видимому, обусловливалось в основном соединениями этого типа в сочетании с железом но не исключено существование и других активирующих факторов. [c.279]

Примером первого рода (превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпировиноградной олигофрении (стр. 474). При поражениях печени обычно повышается общий уровень аминокислот в плазме, что сопровождается общей аминоацидурией [17, 55—60]. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. При более тяжелом поражении печени значительно увеличено выделение всех аминокислот, наподобие экскреции аминокислот у животных после гепатэктомии [61]. [c.468]

Аминокислотный имбаланс, по данным исследований на лабораторных животных и наблюдений на людях, проявляется либо в ряде неблагоприятных явлений, таких, как остановка роста, ухудшение состояния азотистого равновесия, плохая поедаемость корма, жировое перерождение печени и т. д., либо, в лучшем случае, в отсутствии ожидаемого эффекта обогащения белков. Явления имбаланса наиболее выражены при недостаточном потреблении белка и еще более усиливаются, если к низкобелковому рациону питания добавляют белок с избыточным содержанием второй из наиболее лимитирующих основной белок аминокислот, так как в этом случае возникает более сильный дефицит первой лимитирующей аминокислоты. Симптомы имбаланса часто возникают и в случае, если добавление белка вызывает резкое увеличение содержания и лимитирующих аминокислот. [c.11]

В то же время эти результаты показывают, что нарушение включения меченой аминокислоты в белки печени крыс с аллоксановым диабетом в основном обусловлено не выпадением прямого действия инсулина на синтез белка, а зависит от снижения энергетического обеспечения этого синтеза вследствие блока глюкокиназной реакции. [c.197]

Ввиду биологической важности производных адениловой кислоты основное внимание было сосредоточено на ацил- и аминоацил-ангидридах аденозин-5 -фосфата. Однако в клетках асцитной карциномы Эрлиха было обнаружено производное аспарагиновой кислоты и уридин-5 -фосфата [306], а в экстрактах из дрожжей (Гоги1ор815 ШШз) отмечено также присутствие аспарагинового, глутаминового, аргининового и аланинового производных уридин-5 -пирофосфата [307]. Из печени и лактирующих млечных желез выделены производные глутаминовой и аспарагиновой кислот и аденозин-5 -пирофосфата [308]. В связи с рассмотрением такого рода соединений интересно отметить, что в пекарских дрожжах обнаружена обусловленная нуклеозид-5 -трифосфатом активация пептидов, которая связана с протеолитическими процессами (поскольку к диализированной неочищенной фракции белка не было добавлено никаких аминокислот или пептидов). На 1 моль образовавшегося (из активированного пептида) гидроксамата приходилось стехио-метрическое количество освобожденного неорганического фосфата. Та же ферментативная фракция катализирует обмен радиоактивного фосфата с каждым из четырех рибонуклеозид-5 -трифосфатов [309]. [c.231]

Аммиак образуется при окислительном дезаминировании и аэробном декарбоксилировании аминокислот. Аммиак очень токсичен, так как он нарушает кислотно-основное равновесие. В печени происходит ряд реакций, в результате которых аммиак удаляется из организма. В цикле орнитин реагирует с двуокисью углерода и аммиаком с образованием цитруллина. Цитруллин превращается в аргининянтарную кислоту и затем в аргинин, который при гидролизе дает исходный орнитин и мочевину. Мочевина поступает с током крови в почки и уносится из организма с мочой, а орнитин возвращается в цикл. При декарбоксилировании глутаминовая кислота в печени реагирует с аммиаком и образует глутамин, который током крови переносится в почки, где он гидролизуется, давая аммиак и глутаминовую кислоту. Аммиак нейтрализует [c.341]

Превращение орнитина в аргинин было окончательно доказано при помощи дейтерия и После того как мышам давали с пищей орнитин с дейтерием в а-положении, последний появлялся в аргинине из тканей [1427]. Орнитин с N H2 в а- или а-положеиии вводился в пищу крысам, после чего появлялся в тех же положениях в аргинине [1427]. Это показывает, что основная цепочка орнитина Ат(СН2)зЫН2— входит в аргинин, не разрушаясь. Амидиновая группа аргинина происходит из аммония или аминокислот пищи. При кормлении крыс меченым или разными -аминокислотами (глицином, лизином, лейцином, аргинином и др.) в аргинине, тканей оказывается в NHj-rpynne. Соизмеримые количества появляются в мочевине из мочи, что подтверждает ее образование из аргинина [1400, 1428). В дальнейшем почти весь меченый азот аргинина выводится с мочевиной. В опытах со срезами печени было подтверждено, что углерод из бикарбоната НСО или H Юg переходит в карбонил мочевины [1430]. Таким образом, были подтверждены основные звенья орнитинового цикла и внесены в него дополнительные данные. [c.495]

Биосинтез мочевины. Основным механизмом обезвреживания аммиака является синтез мочевины в печени. Исходя из исследований школы И.П. Павлова, мочевина синтезируется в печени, так как при выключении печени из кровотока (фистула Экка—Павлова) в крови возрастает фонд свободных аминокислот, аммиака и резко уменьшается содержание мочевины. М.В. Ненцкий и С.С. Салазкин установили, что в печени происходит образование мочевины из аммиака и углекислоты. Г. Кребс и К. Гензелейт (1932) показали, что инкубация срезов печени с различными аминокислотами дает малый выход мочевины. Однако, если добавить одну из трех аминокислот (орнитин, цитруллин или аргинин) выход мочевины резко возрастает. При этом другие аминокислоты также становятся предшественниками мочевины. На основании этих данных, Кребс создал первый в биохимии метаболический цикл мочевинообразования. Г. Коен и С. Ратнер выяснили, что начальной реакцией этого цикла является синтез карбамоилфосфата. Из мышц и других тканей аммиак достав- [c.261]

Аминокислоты используются для синтеза белков. Функции белков перечислены в табл. 3.9. Особенно важную роль белки играют в процессах роста и репарации, будучи одними из основных составляющих цитоплазмы. Белками являются ферменты и некоторые гормоны. Избыток аминокислот не может храниться, поэтому в печени они дезаминируются. В процессе дезаминирования от них отщепляются аминогруппы (КНг), которые превращаются в мочевину. Мочевина с кровью попадает в почки, откуда вьшодится в составе мочи. Оставщиеся части молекул аминокислот превращаются в гликоген и направляются на хранение. [c.322]

ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. Когда в связи с расходованием глюкозы запасы гликогена в печени истощаются, глюкоза может синтезироваться из любого неуглеводного предшественника. Этот процесс называется глюконеогенезом. Происходит он при истощении запасов гликогена в печени. Низкий уровень глюкозы в крови (гипогликемия) стимулирует посредством симпатической нервной системы выброс адреналина, который, как уже отмечалось, способствует сиюминутному удовлетворению потребностей организма в глюкозе. Низкий уровень глюкозы в крови приводит также к стимуляции гипоталамуса, который выделяет кортиколиберин (разд. 17.6.5), вызывающий секрецию адренокортикотропного гормона (АКТГ) передней долей гипофиза. Под действием АКТГ усиливается синтез и высвобождение глюкокортикоидных гормонов (в основном кортизола, известного также как гидрокортизон). Эти гормоны стимулируют переход из тканей в кровь аминокислот, глицерола и жирных кислот, а также синтез в печени ферментов, катализирующих превращение аминокислоты и глицерола в глюкозу, т. е. осуществляют глюконеогенез. Жирные кислоты расщепляются с образованием ацетилкофер-мента А, а затем окисляются в цикле Кребса. [c.425]

Образование кетоновых тел. Две молекулы ацетил-КоА взаимодействуют между собой, в результате чего образуется ацетоацетил-КоА (рис. 75). Далее ацетоацетил-КоА может взаимодействовать с третьей молекулой ацетил-КоА с образованием промежуточного соединения 3-гид-рокси-З-метилглутарил-КоА (ГМГ). Последний может образовываться при распаде аминокислот, например лейцина, и в процессе биосинтеза холестерина. ГМГ-КоА-синтетаза находится в основном в клетках печени, поэтому синтез кетоновых тел происходит только в этом органе. Затем под влиянием фермента ГМГ-КоА-лиазы ГМГ-КоА распадается с образованием первого кетонового тела — ацетоуксусной кислоты, которая может превращаться в 3-гидроксимасляную кислоту или спонтанно декарбоксилиро-ваться, превращаясь в ацетон. [c.200]

Мочевина является основным конечным продуктом обмена белков и других азотсодержащих веществ. С мочевиной выводится около 10— 18 г общего азота организма человека, тогда как с аминокислотами — до 1,15 г, амминийными солями — до 1 г, креатином — до 0,8 г, мочевой кислотой — до 0,2 г. Мочевина из печени поступает в кровь, затем в почки и выводится с мочой. [c.260]

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе пиримидиновых оснований нуклеиновых кислот (тимин, урацш, цитозин). Поэтому дополнительное введение в организм этой аминокислоты, так же как и глицина, опосредованно вызывает увеличение скорости синтеза белков. Аспарагиновая кислота также принимает участие в синтезе мочевины в печени. При выполнении мышечной работы ускоряется распад белков (в первую очередь мышечных), что в итоге ведет к образованию большого количества аммиака. Дополнительное поступление аспарагиновой кислоты способствует повышению скорости образования мочевины, что позволяет устранить образовавшийся аммиак. Кроме этого, аспарагиновая кислота путем трансаминирования может превращаться в щавелево-уксусную кислоту, являющуюся важнейшим метаболитом цикла трикарбоновых кислот - основного источника АТФ. [c.207]

В экскрементах птиц и рептилий основное азотистое соединение — мочевая кислота — 2,6,8-триоксипурин. Птиц и рептилий по этому признаку относят к урикотелическим животным у них мочевая кислота занимает такое же место в азотистом обмене, какое занимает мочевина в азотистом обмене уреотелических животных. Экспериментально это подтверждается тем, что удаление печени вызывает как у птиц, так и у млекопитающих накопление в крови аминокислот и аммиачное отравление. Следует, однако, подчеркнуть, что синтез мочевой кислоты происходит не только у урико-телических животных. Уреотелические животные также способны синтезировать мочевую кислоту, но не в столь больших количествах, как урикоте-лические животные. [c.420]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология