Треонин обмен

Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

В связи с важной регуляторной функцией треонина в обмене веществ мутантных продуцентов лизина концентрации треонина в среде придается чрезвычайно большое значение. Экспериментально установлено, что наиболее приемлемой концентрацией L-треонина для различных мутантов является 0,2 — 0,8 мг/мл. [c.376]

Связующим звеном в обмене белков и углеводов при переходе первых во вторые и особенно вторых в первые служит ПВК. Являясь главным конечным продуктом дихотомического распада углеводов, ПВК служит исходным веществом для биосинтеза аланина, валина и лейцина. При ее карбоксилировании образуется щавелевоуксусная кислота, из которой строится новая группа аминокислот—аспарагиновая кислота, треонин, метионин, изолейцин и лизин. Вступая в цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот, ПВК используется для биосинтеза а-кетоглутаровой кислоты, из которой образуются глутаминовая кислота, пролин и аргинин. Предшественник ПВК—3-фосфоглицериновая кислота—является исходным соединением для синтеза серина, глицина, цистина и цистеина. [c.470]

Обмен пропионовой кислоты. В организме преобладают жирные кислоты с четным числом углеродных атомов. Из жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, имеющихся в организме в небольшом количестве, на завершающей стадии р-окисления образуется пропионил-КоА. Кроме того, пропионил-КоА образуется при распаде некоторых аминокислот (валина, изолейцина, треонина, метионина). Пропионил-КоА окисляется по особому пути (см. рис. 8.15). [c.291]

Таким путем аминогруппа любой аминокислоты (за исключением лизина и треонина) может включиться в мочевину. Если ввести в организм какую-либо меченную по азоту аминокислоту ( К-аминокислоту), то метка (изотоп К) очень скоро обнаруживается во всех аминокислотах, а также и в мочевине. Особенно активно метка включается в глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, аланин и мочевину. Этот опыт указывает на постоянный обмен аминогруппами между разными аминокислотами и на постоянный поток азота аминокислот в мочевину. [c.346]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

В связи с важной регуляторной функцией треонина в обмене веществ му-тантньгх продуцентов лизина концентрации треонина в среде придается чрезвычайно большое значение. Экспериментально устаноалено, что наиболее приемлемой концентрацией L-треонина для различных мутантов является 0,2-0,8 мг/мл. Есть данные о возможной замене до 50% треонина на L-изолейцин, но эта замена для каждого мутанта должна экспериментально обосновываться, так как сравнительно часто это приводит к снижению синтеза (до 30%) лизина. [c.29]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Гидроксильные протоны тирозина, се рина и треонина также шо-собны к быстрому обмену в водных средах. Скорости обмена гидроксильного протона фенола (модели тирозина) были определены Лузом и Мейбумолм [в9] по той же методике, что и для уксусной кислоты [87]. Обменный процеос протекает быстро и имеет второй порядок по фенолу при этом происходит обмен протоном между фенолом и ионом фенолята с участием молекул воды, связанных водородной связью. (Воз(можен и другой механизм прямого обмена протонов между молекулами фенола без участия воды, но он не может быть обнаружен этим методом). Следует ожидать, что обмен гидроксильных щротонов будет сильно замедлен в кислых средах. [c.302]

Эти соединения обнаружены в растениях лишь в последнее время в связи с использованием методов хроматографии на бумаге. Изучение гидролизатов белков показало, что эти три аминокислоты в состав белковых молекул не входят, но довольно часто встречаются в растениях в свободном состоянии. Процессы превращения этих аминокислот тесно связаны с обменом ряда аминокислот, входящих в состав белков. Гомосерин и а-аминомасляная кислота могут переходить в метионин и треонин. у-амнномасляная кислота легко образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты [c.195]

Гомосерин был обнаружен при хроматографическом исследовании растительных экстрактов и выделен из Pisum sativum в виде соответствующего лактона [193]. Гомосерин является промежуточным продуктом в обмене треонина, аспарагиновой кислоты и метионина (стр. 333 и 368). [c.46]

Две аминокислоты — лизин и треонин — занимают в азотистом обмене особое положение, поскольку в них не включается в заметных количествах N , введенный животным в виде амхмиака или других аминокислот. После кормления животных лизином, меченным дейтерием и N , изотопный азот был найден в других аминокислотах однако в лизине, выделенном из тканевых белков, отнощение концентраций дейтерия и было почти таким же, как и во введенном лизине [83, 84]. Аналогичные результаты были получены и с треонином 185]. [c.178]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Более 50 лет тому назад биохимиками и физиологами оыли вскрыты различия в биологической ценности протеинов кормов, обусловленные аминокислотным составом белка, его структурой. В настоящее время роль аминокислот в обмене веществ в значительной мере изучена. Так, для свиней и птицы разработаны нормы потребности в незаменимых аминокислотах лизине, метионине, триптофане, гистидине, лейцине, изолейцине, фенилаланине, треонине, валине и аргинине. [c.302]

У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

Глюкагон является и эффектором фермента амило-1,6-глю-козидазы кроме того, повышает основной обмен и потребление кислорода. Он представляет собой однолинейный полипептид, состоящий из 29 аминокислот, по структуре отличен от инсулина глюкагон не содержит пролина, изолейцина и цистина, не имеет метионина и триптофана, концевых аминокислот — гистидина и треонина [c.202]

Описанная выше реакция образования аминокислот путем прямого аминирования кетокислот аммиаком имеет большое биологическое значение как один из путей, связывающий обмен углеводов с обменом аминокислот и белков. Прямое аминирова-няе кетокислот тесно связано с переаминированием, т. е. переносом групп ЫНд с аминокислот на кетокнслоты. С помощью изотопного метода было показано, что в организме происходит непрерывная замена групп ЫНг как заменимых, так и незаменимых аминокислот (кроме лизина и треонина) на новые в результате обратимого превращения этих аминокислот в а-кетокислоты. [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология