Полярные группы белков

III. Поверхностно-активные вещества, обладающие способностью к образованию гелеподобных структур (т. е. в известной мере твердообразных, см. 5 гл. IX) в адсорбционных слоях и в объемах фаз. При этом в некоторых случаях относящиеся сюда ПАВ могут и не иметь высокой поверхностной активности. Большинство ПАВ, принадлежащих к этой группе, — высокомолекулярные, природные или синтетические вещества преимущественно сложного строения, с большим числом полярных групп (белки, глюкозиды, производные целлюлозы, поливиниловый спирт и т. п.). Такие вещества используются как высокоэффективные стабилизаторы умеренно концентрированных дисперсных систем различной природы пен, эмульсий, суспензий. ПАВ этой группы могут выступать как пластификаторы высококонцентрированных дисперсии (паст). Механизм действия этих веществ рассматривается в гл. IX—XI. [c.74]

П1. ПАВ, обладающие способностью к образованию гелеподобных структур в адсорбционных слоях и объемах фаз (высокомолекулярные природные или синтетические соединения с большим числом полярных групп - белки, глюкозиды, поливиниловый спирт и т.п.). Такие вещества используются как высокоэффективные стабилизаторы умеренно концентрированных дисперсных систем различной природы - эмульсий, пен, суспензий. [c.69]

Водородная связь образуется между полярными группами белка (—ОН, =NH и =NH ) и неподеленной электронной парой электроотрицательных элементов (N, О, S, Р) лекарств, если существуют достаточно благоприятные стерические условия. Это весьма прочная связь, поэтому для ее возникновения не требуется тесного соприкосновения между белками и лекарственными веществами. Она возникает только в том случае, если участвующий в ее образовании атом располагается на одной прямой с группой ОН или -NH [c.231]

Полярные группы белка будут взаимно связаны в образующейся глобуле и у/ке не смогут образовывать связей между ними. Следовательно, глобулярные элементы должны растворяться в холодной воде. Это предположение пами было экспериментально проверено. [c.312]

Добавление органического растворителя вызывает уменьшение притяжения активных (полярных) групп фермента к молекулам воды, так как уменьшается количество молекул воды, присоединяющихся к полярным группам белка (фермента), и, таким образом, сила притяжения молекул фермента к водноспиртовому или другому водному раствору органического растворителя ослабевает, т. е. общая энергия сольватации всей молекулы фермента уменьшается. [c.125]

С увеличением концентрации спирта в водном растворе уменьшается количество полярных групп белка, присоединяющихся к растворителю. [c.125]

Ионы соли присоединяются к полярным группам белка (аминогруппе, карбоксильной, пептидной). [c.138]

Устойчивость раствора высокополимеров в полярных растворителях в значительной степени связана с сольватацией полярных групп. Раствор полимера образуется в том случае, если притяжение белка и воды значительно больше взаимного притяжения молекул полимера. Добавление органического растворителя к раствору белка вызывает уменьшение притяжения полярных групп фермента к молекулам воды, так как уменьшается количество молекул воды, присоединяющихся к полярным группам белка. Уменьшение притяжения активных групп фермента к молекулам воды обусловлено главным образом снижением диэлектрической постоянной среды. [c.143]

Основным фактором устойчивости белковых веществ является их гидратация, в которой участвуют как ионизированные, так и полярные группы белка. Первые из них ориентируют диполи воды в электрическом поле, а вторые — взаимодействуют с водой главным образом за счет водородных связей. [c.144]

Из формулы (79) видно, что при высоких концентрациях солей растворимость белка уменьшается пропорционально не только концентрации, но и валентности соли. Однако прямой пропорциональности не существует, так как при увеличении валентности соли в два раза растворимость белка уменьшается более чем в два раза. Осаждающее действие солей высоких концентраций, очевидно, обусловлено конкуренцией между молекулами соли и белка за молекулы растворителя. Не исключено, что в этом случае образуются связи между полярными группами белка и ионами солей, ибо известно, что в осаждении отрицательно заряженных белков играет главную роль положительно заряженный ион соли и наоборот. [c.180]

Наконец, из химических агентов необходимо упомянуть такие денатурирующие вещества, как ионы тяжелых металлов, также ионы тиоцианата и йода. Эти вещества, по-видимому, образуют довольно прочные соединения с полярными группами белков, искажая систему ионных и водородных связей нативной белковой молекулы. [c.186]

В некоторых мембранах существуют подвижные переносчики протонов (пластохинон в фотосинтетической мембране хлоропластов). Возможны также конформационные переходы мембранного белка при связывании протона на одной стороне мембраны и депротонировании белка с другой стороны мембраны, сопряженные с поворотом макромолекулы в мембране, при котором присоединенный протон пересекает мембрану. Наконец, протоны могут транспортироваться через мембрану по специализированным структурам — Н+-каналам. Протонный канал представляет собой узкую полость, образованную полярными группами белка. [c.162]

Таким образом, при создании на поверхности модифицированного силикагеля белкового покрытия контролируемой толщины требуется снижение адсорбционной активности альбумина, что может быть достигнуто повышением ионной силы раствора или снижением концентрации белка. В первом случае высокая концентрация противоионов улучшает экранирование полярных групп белка и на поверхности силикагеля, тем самым уменьшая прочность контактов белок-белок и белок-поверхность, поэтому для повышения прочности и однородности образующегося покрытия второй вариант, на наш взгляд, более предпочтителен. [c.554]

Физическая сущность гидратации состоит, по-видимому, главным образом, в небольшом торможении теплового движения молекул воды в непосредственной близости от заряженных и полярных групп белка [16]. И хотя эту воду нельзя считать иммобилизованной, все же ее асимметричные дипольные молекулы ориентируются в этих местах специфической гидратации ие столь беспорядочно, как в свободной воде, благодаря чему уменьшается занимаемый ими объем. Поэтому перезарядка боковых групп в белке, в частности при взаимодействии с лигандами, обязательно сопровождается изменениями гидратации и соответственно парциального мольного объема. [c.166]

Полярные группы белков, как ионогенные, так и неионогенные (см. табл. 1.3), способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанной с белком, достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных полярных групп (а соответственно и связанной с ними воды) значительно больше на поверхности белковой глобулы, чем в глубине, поэтому иногда говорят о гидратной оболочке белковой молекулы. Большинство белков имеет гидрофильную поверхность, однако есть и гидрофобные белки, поверхность которых образована преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот. Такие белки нерастворимы в воде, но растворяются в липидах гидрофобные радикалы аминокислот взаимодействуют с молекулами липидов (сольватируются). Гидрофобные белки встречаются преимущественно в клеточных мембранах. [c.46]

Лучший метод — рентгенографический — был применен впервые к гемоглобину. Известно, что кристаллы белков содержат около 50% кристаллизационной воды. Это отнюдь не гпдратная вода. Ее смысл в том, что макромолекулы белка, имеющие неправильную форму, пе могут компактно упаковаться друг с другом в про -странственной решетке. Между ними остаются большие зазоры, которые п заполнены растворителем. В эти зазоры ионы солей проникают вполне свободно. Но имеется небольшо объем, недоступный для проникновения ионов электролитов и состоящий из молекул HjO, связанных с полярными группами белка, — это и есть гпдратная оболочка в собственном смысле слова. Ее объем был определен Брэггом и Перуцом для гемоглобина путем снятия рентгенограмм в присутствии соли, с-ильпо рассеивающей рентгеновские лучп, — иодистого натра. [c.121]

Прежде было много споров о причине набухания белков. Правильный взгляд, повиДикому, заключается в том, что начальное нзоэлектрическое набухание является просто гидратацией полярных групп белка плюс осмотическое давление, происходящее только от самого белка. Добавочное набухание, возникающее при изменении pH, может быть хорошо объяснено на основе теории Проктера и Вильсона. Когда pH геля сдвинуто от его 25 Бу [c.385]

Стабилизсщия биоструктур. Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---O ), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Термодинамическую оценку степени гидрофобности делают по величине изменения AG, приходящегося на боковую группу аминокислоты при ее переносе из этанола в воду (К.Танфорд). [c.233]

Информационные зоны . Остатки жирных кислот (Кь Кг— К/, Кв), часть из которых связана непосредственно с асимметрическим атомом углерода (отмечен на схеме звездочкой), ориентированы в сторону белков. Эти остатки образуют в фосфолипидах простые эфирные, винильноэфирные, сложноэфирные, пептидные связи. Кроме того, в этой же области располагаются С—ОН-группы сфингозина и 2-оксикислот. Исходя из принятой ориентации, наша модель предполагает узнавание определенных связей в липиде различными полярными группами белка. Информация, заложенная в третичной структуре белка, будет определять тип связываемого липида, поэтому образующаяся в этой области зона ССИВС названа нами информационной [7]. На рис. 10, а, иллюстрирующего один из возможных вариантов липид-белкового взаимодействия, видно, что расстояние между соседними молекулами фосфолипидов допускает присоединение комплементарного фосфолипида с образованием непрерывных энергетических зон (рис. 10,6). Это свидетельствует в пользу допустимости подобных взаимодействий в реальной структуре биомембран. Однако мы не исключаем также возможности образования комплекса фосфолипида непосредственно с полипептидной цепью, свернутой в виде -спирали н ориентированной перпендикулярно плоскости мембраны, как предполагает Кеннеди [36]. Размер такой р-спирали может быть согласован с положением двойных связей в жирных кислотах фосфолипидов. Таким образом, данная модель предполагает комплементарность компонентов мембран, стабилизируемую как образованием зон ССИВС, так и ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями неполярных частей белков и липидов. [c.156]

Принципиальная схема модели. Структурно-функциональная асимметрия. На рис. 12 изображена схема, суммирующая отдельные этапы, обсуждавшиеся в процессе построения модели, и реализующая ее концептуальную основу. В структуре модели имеются непрерывные зоны ССИВС, изолированные от водной среды формирование центральных, энергетических зон обеспечивается вращательной симметрией молекул Ь-фосфолипи-дов, образующих бислой, а информационных зон — присоединением полярных групп белков к полярным связям жирных кислот фосфолипидов. Предполагается, что все зоны ССИВС [c.157]

Физико-химические основы явления высаливания белков в Koti-центрированных растворах солеи достаточно сложны [163]. Одна из причин высаливания связывается со снижением активности ассоциированных с белком молекул воды, с их более слабым взаимодействием с полярными группами белка. К существенным факторам, определяющим растворимость белка, относят также поверхностное натяжение на границе между белковыми молекулами и на поверхности раздела белок — вода, причем лиотропный эффект объясняют влиянием посторонних ионов на величину поверхностного натяжения [27]. Растворимость 5 многих белков (при высокой солевой концентрации) уменьшается по мере увеличения ко1щентрации соли по логарифмической зависимости [c.48]