Аланин в коферменте

Аланин ( -аминопропионовая кислота, 3-аминопропановая кислота) является простейшей из -аминокислот. -Аланин служит составным звеном в построении пантотеновой кислоты, которая широко распространена в природе и относится к витаминам группы В. Панто-теновая кислота имеет прежде всего значение как составная часть кофермента (коэнзима) А. [c.504]

Реальность такого реактора была показана на примере получения аланина из молочной кислоты. Смещение равновесия в нужную сторону в таком реакторе, содержащем лактатдегидрогеназу, достигается использованием высокой концентрации субстрата и быстрой утилизацией пировиноградной кислоты вторым ферментом. Стоит отметить, что подобная система служит также моделью возможного применения в лечебных целях, в которой ферменты и коферменты, иммобилизованные вместе, могут функционировать как самостоятельная единица для коррекции метаболического дисбаланса. [c.260]

Стадия трансацилирования (транспептидации) является также последней стадией в синтезе пептидогликанов бактериальных клеточных стенок. Аминогруппа диаминокислоты (рис. 5-9) одной пептидной цепи атакует амидную связь соседней цепи. При этом происходит замещение молекулы D-аланина и образуется поперечная связь (дополнение 7-Г). Ацильные группы, особенно ацетильные, часто переносятся на вуклео-фильные центры тиоэфиров кофермента А (гл. 8, разд. Б).Примером может служить образование ацетилхолина (дополнение 7-Б) из холина и ацетил-СоА в процессе реакции трансацетилирования. Заметим, что присущая тиоэфирам высокая эффективность переноса групп обеспечивает полноту протекания реакций. [c.116]

Аспарагиновая (3-Аланин Компонент кофермента А [c.72]

Остаток р-аланина входит в состав пантотеновой кислоты, являющейся структурным элементом кофермента А (см. 6.3). Другой структурный элемент синтезируется из валина, превращающегося в результате трансаминирования в соответствующую а-оксокислоту, которая затем формилируется, а оксогруппа восстанавливается в спиртовую. [c.352]

Р-Аланин представляет собой единственную найденную в природе Р-аминокислоту и является составной частью кофермента А. В бактериях он образуется в результате декарбоксилирования [c.424]

Эта аминокислота является составной частью карнозина, ансерина, пантотеновой кислоты и кофермента А она встречается также и в свободном виде [168, 175, 177]. Некоторые бактерии способны декарбоксилировать аспарагиновую кислоту с образованием р-аланина, хотя у животных образование р-ала-нина, по-видимому, происходит иными путями [180] (стр. 308) [c.46]

Прн реакции хлоргидрата тиофенилового эфира аланина с коферментом А был получен хлоргидрат S-аланилкофермента А, который, выделяли с помощью электрофореза. Прн действии на это соединение глутаминовой кислоты в буферном растворе при pH 8 продуктом реакции, по данным электрофореграммы, была аланилглутамииовая кислота [358]. [c.267]

Коэнзим А был открыт Липманом и для него было установлено строение (XXVIII). При установлении строения коэнзима А был использован тот же прием полного и частичного гидролиза в различных условиях, который привел к АДФ, пантотеновой кислоте, р-аланину, р-мер-каптоэтиламину и их различным комбинациям, на основании чего и было установлено строение кофермента, в самое последнее время подтвержденное его полным синтезом. [c.240]

В качестве примера иммобилизации ферментов и использования их в промышленности приводим схему непрерывного процесса получения аминокислоты аланина и регенерации кофермента (в частности, НАД) в модельной системе. В этой системе исходный субстрат (молочная кислота) подается при помощи насоса в камеру-реактор, содержащий иммобилизованные на декстране НАД и две НАД-зависимые дегидрогеназы лактат- и аланиндегидрогеназы с противоположного конца реактора продукт реакции —аланин—удаляется с заданной скоростью методом ультрафильтрации. [c.164]

При кислотном гидролизе кофермента А внутримолекулярной переэте-рификации не может быть, и поэтому первичным продуктом гидролиза является 4-фосфорный эфир пантетеина (LI11), затем гидролиз приводит к 4-фосфорному эфиру пантотеновой кислоты (LXI). Конечными продуктами кислотного гидролиза, помимо 2-мер ка птоэт ила мина (LX) и АМФ (LV11), являются -аланин (111) и пантолактон (IV) [156]. [c.75]

Было известно, что простетическая группа сукцинатдегидрогеназы не идентична ФМН или ФАД и в отличие от них ковалентно связана с одной из аминокислот белка [373]. Последующими исследованиями установлено, что этот кофермент имеет структуру 8а-(Ы- -гистидил)-ФАД. При воздействии протеолитическими 4 рментами из сукцинатидегидрогеназы было выделено пептидное производное — СД-ФАД [373]. Затем в результате кислотного гидролиза из этого соединения получено 6—7-аминокислот — аланин, серин, глутаминовая кислота, валин, треонин и, кроме того, СД-рибофлавин, содержащий еще один аминокислотный остаток [373]. Были основания считать, что аминокислота связана с 8-СНз-группой рибофлавин [374]. [c.553]

Ацилирующие свойства кофермента А навели Шалленберга и Кельвина [31 на мысль о том, что Т. к. э. э. может служить ацили-рующим агентом. Действительно, реакция легко осуществляется в условиях Шоттен — Баумана в водном растворе при pH 8—9. Защитную группу отщепляют гидролизом прн pH 10 или выше (разб. водный едкий натр нли конц. водный аммиак) в этих условиях пептидные связи не разрушаются. Применимость методики к пептидному синтезу была продемонстрирована на примере получения Ы-трифторацетилглицнл-о1-аланина. [c.294]

Р-А минопропио новая кислота НгМСНгСНгСООН (р-аланин) входит в состав пантотеновой кислоты — компонента кофермента А (см. 6.3 и 7.3.2). [c.258]

Изобразите схему синтеза пантотеновой кислоты из а-кетоизовалерата, формиата и З-аланина. Найдите по таблице ферменты, катализирующие отдельные стадии синтеза пантотеновой кислоты и ее дальнейшего превращения в кофермент А. [c.161]

Если сравнить активность дегидразы -аминокислот [43, 44] и изатин-6-карбоновой кислоты при применении кислорода в качестве акцептора, то фермент еще сильно превосходит модель. 700 7 чистого апофермента расходуют при избытке й, /-аланина и кофермента (аллоксазинадениндинуклеотид) при 38° 438 мл кислорода в 1 мин., то же количество изатин-6-карбоновой кислоты при 37° расходует примерно 1 жл О2 в 1 мин. [c.133]

По современным представлениям (Бассем, Калвин, 1961), основное количество углекислоты, поглош аемой растением в процессе фотосинтеза, поступает в цикл восстановления углерода путем присоединения к молекуле рибулезодифосфата. Дополнительное количество углекислоты усваивается путем карбоксилирования в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, усваиваемый растениями углерод внедряется прежде всего в состав продуктов углеводного обмена (сахара и их фосфорные эфиры, нуклеотиды типа уридиндифосфата глюкозы), некоторых органических кислот (входящих в цикл трикарбоновых кислот) и аминокислот (серии, аланин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты), а также аце-тил-кофермента А. В то же время Ничипорович и сотрудники (см. Ничипорович, 1962) обращают внимание на разнообразие продуктов фотосинтеза в зависимости от спектрального состава света и других условий. [c.108]

Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

Установлено наличие дегидрогеназы L-аланина у Ba illus subtilis [700]. Коферментом ее служит дифосфопиридиннуклеотид (трифосфопиридиннуклеотид не активен) [c.191]

О ТОМ, ЧТО в реакции Стикленда в качестве переносчика водорода участвует дифосфопиридиннуклеотид [187, 188] так, установлено, ЧТО дифосфопиридиннуклеотид может быть восстановлен аланином, а восстановленный кофермент вновь переводится в окисленную форму пролином или глицином. Исследования, проведенные в последние годы, свидетельствуют о том, что процесс сопряженного окислительного и восстановительного дезаминирования, описанный Стиклендом, состоит из сложного ряда промежуточных реакций некоторые стороны этого процесса, например природа систем, участвующих в переносе водорода, нуждаются в дальнейщем изучении. Те данные, которые известны в настоящее время, совместимы с приведенной выше схемой Нисмана [187]. [c.199]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

Много внимания было уделено изучению синтеза пантотеновой кислоты из р-аланина и пантоиновой кислоты. Реакция, по-видимому, не требует наличия кофермента А для нее необхо- [c.272]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин в коферменте: [c.115] [c.26] [c.68] [c.210] [c.192] [c.20] [c.612] [c.641] [c.80] [c.97] [c.583] [c.390] [c.674] [c.577] [c.194] [c.250] [c.531] [c.79] [c.242] [c.249] [c.249] [c.308] [c.382] [c.401]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология