Полипептиды, полиамиды и белки

Поликонденсация а-аминокислот приводит к синтезу полипептидов, которые, с одной стороны, являются синтетическими аналогами простейших составных частей белков, с другой — сами по себе должны представлять большой интерес как волокнообразующие полимеры. Однако поликонденсация а-амино-кислот в обычных условиях образования полиамида (при высоких температурах) не приводит к получению полимеров с высоким молекулярным весом, так как при этом происходит образование дикетопиперазина и имеют место некоторые деструктивные реакции. [c.209]

Межмолекулярные водородные связи — причина сильной К. в таких полимерах, как полиамиды и целлюлоза. В иек-рых полимерах возникают также устойчивые внутримолекулярные водородные связи (спиральные конформации полипептидов, глобулярные белки п т. п.). [c.521]

Полиамиды проявляют большую, чем полиэфиры, стойкость к гидролизу их можно расщеплять, используя методы расщепления полипептидов и белков. [c.248]

Сам по себе резонанс на ядрах азота не играет большой роли в исследовании полимеров, однако влияние на присоединенные к нему протоны полиамидов, полипептидов и белков представляет большой интерес и является предметом многочисленных исследований (см. гл. 13 и 14). Константа спин-спинового взаимодействия с непосредственно присоединенными протонами составляет 50—65 Гц. (Соответствующие константы для —Н-взаимодейст-вия пропорциональны константам —Н . коэффициент пропорциональности 1>41.) В разд. 1.10 мы уже отмечали, что при тетраэдрической симметрии молекулярного окружения (как, например, в КН4) не возникает эффективной связи электрического поля молекулы с квадрупольный моментом ядра В этих усло- [c.52]

ПОЛИПЕПТИДЫ, ПОЛИАМИДЫ И БЕЛКИ [c.262]

Полипептиды, полиамиды и белки 263 [c.263]

В данной монографии не рассматриваются природные полиамиды (белки), однако в книге описаны синтетические полипептиды, имеющие огромное значение для изучения белка. [c.3]

Белки построены из а-аминокислот, связанных амидными связями, и относятся к природным полиамидам. Амидную связь, соединяющую остатки а-аминокислот в белках, называют пептидной, а полимеры а-аминокислот— полипептидами-. [c.370]

Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -СО-ЫН- называют пептидным звеном или пептидной связью. [c.78]

Полиамиды давно привлекли внимание химиков вследствие того, что белки являются полиамидами а-ами-нокислот. Имеется примерно 22—26 природных а-амино-кислот, из различных комбинаций которых построены белки, встречающиеся в природе. Задача синтеза молекулы белка все еще не решена большое значение для ее (пока безуспешного) решения имели работы Эмиля Фишера, который при помощи ряда ступенчатых реакций получил полипептид, состоящий из 18 аминокислотных звеньев. Молекулярный вес этого вещества, однако, был гораздо меньше молекулярного веса, присущего природны.м белкам. Впрочем, нельзя предполагать, что лабораторными методами путем проведения процесса поликонденсации можно получить такой в высшей степени упорядоченный полимер, как природный белок. [c.36]

Такая же складчатая структура существует в синтетических полипептидах, таких как полиамид-6 (см. раздел 3.9), она встречается только у фибриллярных белков. Спиральная вторичная структура, напротив, обнаружена как у фибриллярных, так и у глобулярных белков. [c.657]

Переходя к более сложным соединениям, рассмотрим сначала синтетические полимеры. Их синтезировано довольно большое число, и некоторые амиды производятся промышленностью в очень больших количествах. В наиболее важных образцах синтетических полиамидов амидные группы разделены углеродной цепочкой не очень большой длины, и их структура отличается от структуры полипептидов. Поэтому они могут служить модельными соединениями только для белков р- или вытянутой формы (см. разд. 10.4.3, структурные модели). [c.262]

Азотсодержащие соединения. Из азотсодержащих соединений самой многочисленной, наиболее важной и изученной группой высокомолекулярных соединений является группа полиамидов, образующихся путем поликонденсации аминокислот. Важнейшие представители этой группы—полипептиды и в том числе белки с основным звеном в цепи —КН—К—СО—. На строении и особенностях белковых макромолекул мы остановимся несколько позднее. [c.161]

Натуральный шелк, шерсть и нейлон являются полипептидами (этот термин, однако, чаще применяется в органической химии для обозначения белков и аналогичных соединений [нейлон же чаще всего называют полиамидом). [c.44]

Определение аминогрупп. Концевые аминогруппы содержат белки и синтетические полимеры полипептиды, полиамиды, по-лигидразиды, полиуретаны, полимочевины, политриазолы и др. Аминогруппы в этих полимерах можно определять титрованием кислотами или ацетилированием. Метод титрования получил более хнирокое распространение, так как не все высокомолекулярные соединения, содержащие аминогруппы на концах цепи, могут быть ацетилированы из-за их плохой растворимости в пиридине или других применяемых для этой цели растворителях. С другой стороны, определению аминогруппы методом ацетилирования мешает наличие гидроксильных групп в полимерах. Для такого широкого круга полимеров с концевыми аминогруппами, естественно, трудно подобрать универсальную методику количественного анализа, поэтому остановимся лишь на примерах определения аминогрупп в полиамидах. [c.116]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

Этим обт.ясняется тог факт, что К. имеют более высокие темп-ры кипения, чем эфиры (табл. 3) и галогенангид-риды (табл. 4) с близкими мол. массами. Водородные связи так же ярко выражены у амидов. Все амиды, кроме формамида,— нелетучие кристаллич. вещества. Замена водородных атомов амидных групп на метильные группы резко понижает темп-ры плавления амидов. Существованием межмолекулярных водородных связей обусловлена кристалличность полиамидов, внутримолекулярных водородных связей — спиральная конформация полипептидов и белков. [c.507]

Белки широко распространены з природе и являются основой всех жизненных процессов. Они содержат амидные связи и относятся к природным полиамидам. Лмидную связь, соединяющую о<статки а-ам ииокислот в белках, обычно называют пептидной, а полимеры и-ам1Шокислот — полипептидами. Химия белка составляет самостоятельный раздел химии высокомолекулярных соединений п ей посвящены специальные монографии , Поэтому мы отметим лишь самые основные свойства белков. [c.329]

Интересно, что все полиамиды, полипептиды и белки имеют одинаковый характер спектра колебаний группы НН интенсивная полоса около 3300—3350 и слабый сателлит около 3080—ЗЮОсл (см. рис. 1, г). Эти полосы поляризованы вдоль направления Н—Н---0=С и появляются при дейтерировании вблизи 2470 и 2420 см . При понижении температуры поведение их аналогично поведению соответствующих полос Н-метилацетамида, однако эффект выражен слабее. Было показано, что изменение степени кристалличности полимера несколько влияет на отношение интенсивностей компонент дублета [172], но ни одна из них в отдельности не может быть приписана какой-либо фазе. [c.311]

Вывод о наличии структур с водородными связями в некоторых полимерах может быть сделан на основании присутствия в спектре полосы валентного колебания водорода в связанной форме. Так, в полиганиловом спирте полоса ОН при 3400 см указывает на то, что молекулярные цепи образуют водородные связи [133]. В полиамидах, полипептидах и белках наличие полосы связан-ны х КН-групп при 3300 см" и полное отсутствие полосы свободных NH-гpyпп также указывают на образование водородных связей по всей структуре полимера. [c.117]

Можно получать полиамиды из диами Ов и эфиров или из других реакционноспособиых производных дикарбоновых кислот, здесь же следует рассмотреть синтетические полиамиды из а-аминокислот укажем лишь кратко на их значение как аналогов природных полипептидов и белков. [c.85]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж/моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН-, КН- и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н-связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных к<5мпонентов важных биохимических процессов. [c.275]

Полиамиды — гетероцепные полимеры, содержащие в основной цени макромолекулы амидные группы —СО—NH—. Карбоцепные полимеры с боковыми амидными груииами—СО—NH3, напр, полиакриламид, обычно к П. не относят. Полиамидами являются также белки и полипептиды, которые, однако, резко отличаются от обычны х П. но структуре, физическим и химическим свойствам, вследствие чего их и выделяют в особые классы соединений. Амидные группы содержат также поли.иочевины и полиуретаны. [c.368]

Ф. п. между различными кристаллич. модификациями ш)лимера осуществляются либо путем изменения способа упаковки цепей в кристаллич. решетке при их неизменной конформации (наир., переход от триклинной к гексагональной ячейке в нек-рых полиамидах без изменения структуры плоского зигзага), либо вследствие изменения конформации цепей (напр., переходы в полипептидах и фибриллярных белках). Если одной из форм отвечает более вытянутая конформация, такой Ф. п. может вызываться растяжением полимера (напр., переход гуттаперчи из а- в Р-форму). [c.352]

Белки построены из а-амннокислот, связанных амидными связями, и относятся к природным полиамидам. Амидную связь, соединяющую остатки а-аминокислот в белках, называют пептидной, а полимеры ос-аминокислот — полипептидами. В состав поли-пептидных цепей белков могут входить до 20 различных -аминокислот [c.451]

К полиамидам могут быть отнесены также и карбоцепные соединения, содержащие амидные группы в боковом положении по отношению к цепи (например, полиакриламид и другие полимеры). В соответствии с принципами принятой химической классификации (см. 7) они являются полимерами винилового ряда. К полиамидам следует отнести гомо- и сополимеры, образующиеся в результате сочетания химических звеньев из остатков одной а-амино-кислоты (полипептиды) или из остатков различных а-аминокислог (белки), так как их химические звенья также соединены амидной связью, однако их предпочитают выделять в самостоятельные [c.569]

Тонкую структуру полос Амид I и II качественно можно объяснить, воспользовавшись теорией Миязавы [1166, 1171]. Количественное же исследование зависит от выбора волнового числа vo невозмущенного колебания, что до некоторой степени может быть произвольно. Так, в [928] для vq полосы Амид II предложено значение 1520 СМ . Автор нашел его экспериментально, исследуя полипептиды с неупорядоченными макромолекулами и расплавленный полиамид-66. В [177, 391а] показано, что Vo нельзя рассматривать как константу, не зависящую от конформации цепи. Такой вывод был сделан на основании анализа серии полипептидов с увеличивающимся расстояние.м между пептидными группами. Данные расчета частот колебаний конформации с параллельными полярными цепями пополнили знания о структурах, указанных в табл. 6.43 [928]. Такая конформация характеризуется одинаковым пространственным расположением пептидных групп вдоль цепи. Рассчитанные значения частот хорошо согласуются с экспериментально найденными для кератина перьев. Была предпринята попытка применить теорию Миязавы также и для конформационного анализа белка вируса табачной мозаики. [c.341]

Возможность перехода в упорядоченное состояние растворов ПБА и ПФТА, а соответственно способность к легкой и устойчивой ориентации создали предпосылки для получения высокоориентированных, высокопрочных химических волокон. Практическое использование послужило стимулом к подробному изучению этих полимеров, подобно тому как интерес к расшифровке строения и свойств белков стимулировал интенсивное исследование их аналогов (синтетических полипептидов). Однако если широкая публикация результатов исследования полипептидов практически не ограничивается ка-кими-либо интересами, не имеющими отношения к науке, то в области полиамидов фирменные интересы часто закрывают доступ в научные журналы многим законченным исследованиям. По этой причине сведения о жесткоцепных полиамидах указанного типа иногда не выходят за рамки статей полурекламного характера и касаются преимущественно свойств готовой продукции, в частности волокон. Поэтому при изложении экспериментальных сведений о системах с участием ПБА и ПФТА приходится пользоваться менее подробными данными, чем о системах с поли-7-бензил-1-глутаматом (ПБГ). [c.87]

Такое исследование специально проведено при изучении колебаний монозамещенной амидной группы простых соединений вследствие ее важной роли в белках, полипептидах и полиамидах (см. гл. 5). В табл. 4.1 даны-направления момента перехода для наиболее сильных плоскостных колебаний этой группы в четырех кристалличес- [c.98]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

После того как было выяснено, что белки являются сополимерами различных а-аминокислот, исследователи направили свои усилия главным образом на получение аналогичных синтетических продуктов. Однако, как показал опыт, этот синтез чрезвычайно трудно осуществить, так как в отличие от полиамидов типа найлона полипептиды нельзя получить прямой конденсацией а-амино-кислот или их производных вследствие чувствительности этих веществ к повышенным температурам и склонности к образованию циклических димеров, т. е. дикетопиперазинов [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология