Ферменты I светом

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, свет, излучаемый отдельными молекулами [c.84]

Для возбуждения спектров КР используют обычно излучение в видимой области. При этом спектры КР также находятся в видимой области, что позволяет использовать для их записи стеклянную оптику. Поскольку вода прозрачна для видимого света и очень слабо рассеивает его, она служит прекрасным растворителем для получения спектров КР- При этом доступны для исследования многие водные растворы, интересные с биологической точки зрения, для которых использование метода ИК-спектроскопии затруднительно или даже невозможно. Примером могут служить растворы а-химотрипсина и других ферментов, в спектрах КР котор были обнаружены полосы, характерные для ряда структурных элементов в этих молекулах. [c.222]

В свете рентгеновских исследований, направленных на выяснение структуры кристаллического фермента, ближе к истине, по-видимому, вторая модель (ср. рис. 9) см. также обсуждение этой модели в 6 этой главы. [c.145]

АКТИВАЦИЯ МОЛЕКУЛ (в химической кинетике) — приобретение молекулами средней энергии, превышающей среднюю энергию молекул, находящихся в неактивном состоянии, с тем, чтобы молекулы могли преодолеть потенциальный барьер, обусловленный взаимным отталкиванием несвязанных атомов и мешающий им вступать в реакцию. А. м. происходит при нагревании, влиянии катализатора, при увеличении концентрации, электрического разряда, потенциала электрода (в электрохимических реакциях), интенсивности света (в фотохимических процессах), мощности излучения (в радиационно-химических реакциях), действии ферментов в биохимии и т. д. А. м.—одно нз важнейших понятий химической кинетики, т. к, она существенно влияет [c.13]

И далее Используя те же принципы, на которых построена химия организмов, в будущем (не повторяя в точности природу) можно будет построить новую химию, новое управление химическими процессами, где начнут применять принципы синтеза себе подобных молекул, по принципу ферментов будут созданы катализаторы такой степени специфичности, что далеко превзойдут существующие в нашей промышленности. Мы сможем создать преобразователи, использующие с большим КПД солнечный свет, превращая его в химическую и электрическую энергию, и обратно химическую энергию— в свет большой интенсивности. Быть может, совмещение биохимической энергетики с полимерными материалами даст возможность создать макромолекулы, превращающие химическую энергию в механическую, подобно нашим мышцам. [c.173]

Возможность отличить друг от друга оптические антиподы предоставляют прежде всего измерения оптической активности. На практике поляриметрическими измерениями пользуются для этой цели так часто, что забывают о существовании других отличий у антиподов. Так, в некоторых случаях различна, зеркальна, форма кристаллов антиподов. Различно отношение антиподов к хиральным реагентам и в особенности к ферментам. Различны спектры ЯМР в хиральных растворителях. Как видно из этого перечисления, различий набирается не так уж мало, однако тем не менее поляриметрическое определение знака оптического вращения остается наиболее часто применяемым приемом идентификации антиподов. Это нередко создает у начинающего изучать стереохимию иллюзию, что знак вращения непосредственно выражает конфигурацию, т. е. пространственное расположение заместителей вокруг хирального центра. Чтобы рассеять эту иллюзию, напомним о том, что знак вращения одного и того же антипода может меняться в зависимости от условий измерения — природы растворителя, концентрации, температуры, длины волны света. [c.63]

Применение импульсного фотолиза для исследования ферментативных реакций. Создание светочувствительных материалов на основе ферментов предусматривает образование активного фермента под действием света. Общая схема реакции может быть представлена следующим образом [c.197]

Создание светочувствительных материалов на основе ферментов предусматривает образование активного фермента под действием света. Общая схема реакции может быть представлена следующим образом [c.324]

КАРБОНИЗАЦИЯ, 1) повышение содержания углерода в орг. в-ве (обуглероживание), происходящее под действием тепла, света, ионизирующих излучений, ферментов, микроорганизмов. Наиб, изучена термич. К. (обугливание), нелетучие продукты к-рой часто наэ. коксом. 2) Насыщение к.-л. р-ра диоксидом углерода. Примен. в содовом произ-ве, стр ве, пивоваренном деле. [c.244]

Рибофлавин в больших концентрациях и в растворах с низким значением pH более устойчив к действию света, чем при низких концентрациях в щелочных условиях. Аскорбиновая кислота, чайный танин способны замедлять разрушение рибофлавина. Рибофлавин устойчив к кислотам, брому и к таким окислителям, как перекись водорода и концентрированная азотная кислота. Хромовая кислота окисляет его до аммиака, углекислоты и азота [61. Рибофлавин в естественных источниках сырья связан в значительной части с белком связь эта расщепляется проТеолитическими ферментами [181. [c.109]

Гербицидная активность в-в обусловлена их способностью проникать в те или иные части растения, перемещаться в нем, влиять на процессы жизнедеятельности растения, а также подвергаться метаболизму под действием ферментов или других в-в, содержащихся в растении и почве, с образованием менее (или более) токсичных продуктов. Для почвенных Г. важны их адсорбция и десорбция, перемещение в почве и вымывание из нее, разложение под действием влаги, света и почвенной микрофлоры, способность длительно сохраняться в почве (т. наз. персистентность). [c.525]

КАРБОНИЗАЦИЯ, I) повышение содержания углерода в органическом в-ве, происходящее под действием тепла, света, ионизирующих излучений, ферментов, микроорганизмов. Наиб, изучена термич. К. (обугливание), нелетучие продукты к-рой часто наз. коксом. 2) Насыщение к.-л. р-ра диоксидом углерода. Применяется в содовом произ-ве, пивоваренном деле. 3) Внедрение диоксида углерода в молекулу орг. соед. по связи углерод водород или углерод металл (СМ. Карбоксилирование). [c.324]

Итак, мы убедились в том, что индукция связана с автока-талитическим накоплением промежуточных продуктов ВПФ-Д нкла (разд. 7.7). Это не означает, что активация ферментов, участвующих в фотосинтезе, под действием света не играет никакой роли. Более подробно мы рассмотрим этот вопрос в гл. 9. Хотелось бы обратить внимание на то, что не следует смешивать активацию ферментов светом с появлением под действием освещения условий, благоприятных для катализа. Например, на свету pH стромы будет более щелочным, чем в темноте, что способствует действию ферментов с более щелочными оптиму-мами pH. Кроме того, при высоких значениях pH ферменты могут переходить из менее активной формы в более активную. Хотя эти эффекты по своей природе совершенно различны, они могут приводить к одному и тому же конечному результату. Если же оба проявляются одновременио, их действие может стать аддитивным. Однако на этом основании довольно трудно объяснить практически полное отсутствие фотосиитетической ассимиляции углерода сразу (в течение 1—2 мин) после начала освещения. При прочих равных условиях нулевая скорость должна говорить о том, что ферменты И0л1юстью лишены активности. Тем не менее, хотя активность может сильно меняться при освещении, некоторые ферменты (иапример, РуБФ-карб- [c.186]

Как уже упоминалось, существует значительная перекрестная специфичность для а-химотрипсина, папаина и субтилизииа. Результаты подобных исследований хиральной специфичности, видимо, прольют свет на новые аспекты эволюционной дивергенции протеаз млекопитающих, бактерий и животных. Кроме того, активация зимогена, как правило, — это промежуточный этап как в биосинтезе протеаз, так и в самых разнообразных биологических процессах, например коагуляция крови, комплементарные реакции, выработка гормонов, фибриполпз и т. д. Такой точный и ограниченный протеолиз ферментами с широкой первичной специфичностью также показывает решающую важность третичной структурной специфичности протеаз в их взаимодействиях с природными субстратами [107]. [c.238]

Поглощение света сетчаткой глаза вызывает ряд последовательных превращений, которые приводят к изомеризации П-цис-ретиналя, в полный транс-ретиналь, а затем к его восстановлению до витамина А совместным действием НАД-Нг, т. е. восстановленной формы дифосфопиридиннуклеотида и алкогольдегидроге-назы. Регенерация цис-форм ретиналя проходит путем окисления витамина А кислородом при помощи дыхательных ферментов. Мы видим, что энергия света используется в процессе зрительного восприятия при помощи сложного устройства палочек сетчатки, в основе которого находится каркасная структура липопротеиновых дисков. Она при этом частично аккумулируется в виде химической энергии полного трансретиналя, внося тем самым свой вклад в затрату энергии на восстановление ретиналя до витамина А. [c.136]

По данным Рабиновича, даже на прямом солнечном свету каждая молекула хлорофилла поглощает кзант света всего один раз за 0,1 с, а при менее благоприятных условиях — гораздо реже. Между тем скорость последующих ферментативных реакций является чрезвычайно высокой. Если бы в этих условиях каждая молекула хлорофилла была самостоятельным центром фотохимической реакции, связанным с необходимыми вспомогательными ферментами, то такое устройство было бы столь же нецелесообразно, как если бы каждый участок крыши, на который падает отдельная капля дождя, был оборудован самостоятельным водостоком. В листе для подобного устройства просто не хватило бы места, не говоря уже о том, что оно могло бы использоваться лишь незначительную часть времени. [c.178]

Согласно современным представлениям, фотохимическая стадия Ф. заключается в поглощении хлорофиллом кванта света с переходом хлорофилла в восстановленное состояние вследствие присоединения к нему электрона или водорода из какого-либо восстановителя. Восстановленный хлорофилл с помощью нескольких последовательно действующих ферментов передает электрон или водород, а тем самым и поглощенную энергию на восстановление углекислоты. Что касается химизма фотосинтетиче-ского превращения углерода, то согласно современному представлению первичная фиксация СО2 происходит на углеводе, содержащем пять атомов углерода,— рибулозодифосфате, который при этом распадается с образованием фосфоглицериновой кислоты. Последняя восстанавливается до фосфоглицериново-го альдегида, который конденсируется с фосфодиоксиацетоном и образует фруктозодифосфат, а затем свободные сахара — гексозы, сахарозы и крахмал — в процессе, обратном гликолитиче-скому распаду. Очень важно, что растения могут осуществлять Ф. не только при естественном солнечном свете, но и при искусственном освещении, что дает возможность выращивать растения в разное время года. [c.269]

Синтетический цикл карбоновых кислот может действительно запускаться с помощью АТФ и НАДФН в присутствии всех необходимых ферментов и субстратов, но в отсутствие света. Поэтому первичный и вторич-ный фотохимические акты, по-видимому, в конце концов приводят к образованию АТФ и НАДФН путем фотофосфорилирования аденозиндифосфата (АДФ) и восстановлению НАДФ. Эти процессы мы можем представить следующими уравнениями без соблюдения стехиометрии [c.230]

При рН-скачке под действием импульса света наблюдается уменьшение поглощения комплекса, которое протекает с константой скорости к-х. Концентрации а-химотринсина и профлавина берутся Ю ч-10" М. Концентрация о-нитробензальдегида — 10 М. Измерение изменения поглощения комплекса проводят при 465 нм. Свободный профлавин имеет максимум поглощения 455 нм. Определяют константу скорости распада комплекса фермента с ингибитором. [c.325]

Создание методов проектирования и синтеза катализаторов, долженствующих воспроизвести все положительные особенности ферментов без их недостатков, - это проблема головокружительной сложности и трудности. Ее полное решение, безусловно, дело не столь близкого будущего, так что сегодня подобные проекты в практическом плане никто даже не рассматривает, Тей не менее широкие исследования, направленные к этой отдаленной цели, ведутся во многих лабораториях мира. Здесь нет противоречия просто такие исследования построены не на лобовой атаке на проблему, а следуют стратегии планомерной осады — последовательного создания искусственных систем, моделирующих те или иные особенности ферментативного катализа. Постепенно накапливаемые в ходе этих работ опыт и знания создают ту базу, на которой, как можно надеяться, будут со временем найдены рещения всей проблемы вце-лом. Приводимые ниже иллюстрации основньк направлений подобнь1х исследований целесообразно рассматривать именно в свете такой стратегии, как дальние подходы к проблеме создания ферментоподобных катализаторов. Мы не будем комментировать каждый пример назойливыми указаниями на его связь с этой проблемой — читатель увидит эту связь и без нашей подсказки. [c.478]

При всем этом рассматривавшиеся выше модели слишком просты в сравнении с ферментами. Для более многостореннего и более глубокого постижения природы ферментативного катализа требуется привлечение гораздо более изощренных моделей, методологии и концепций недавно появившейся на свет области науки, суттрамолекуллрной химии, некоторые из которых мы рассмотрим ниже см. обсуждение этих вопросов в работах [33а, с, 35я, 36а]). [c.497]

Феноксиметилпенициллин — белый кристаллический порошок без запаха, кисловато-горького вкуса, негигроскопичен, т. пл. 118—120°, [а о = + 180—200° (с = 1,95 -ный спирт), мало растворим в воде, растворяется в метиловом и этиловом спиртах, ацетоне, хлоро< рме, бутилацетате, глицерине. Устойчив в слабокислой среде, но разлагается при кипячении со щелочами и в присутствии фермента пенициллиназы. К солнечному свету устойчив. При взаимодействин с растворами хлоргидрата гидроксиламина, едкого натра, а затем уксусной кислоты, а также нитрата меди выделяется зеленый осадок. Для определения удельного поглощения по ГФ1Х 0,09— 0,1 гпрепарата (точную навеску) растворяют в 4 5"о-ного раствора гидрокарбоната натрия, разбавляют водой до 500 мл и определяют оптическую плотность (D) ири длине волны 268 ммк и при 274 ммк в кювете с толщиной слоя 1 см. Контрольным раствором служат 4 л1/г5 о-ного раствора гидрокарбоната натрня, разведенные водой до 500 мл. Прп длине волны 268 чмк Е = 34,8. Отношение D при длине волны 268 ммк к D при длине волны 274 ммк должно быть не менее 1,21 и не более 1,24. [c.735]

Кристаллическая натриевая и калиевая соли бензилпенициллина — белые мелкокристаллические порошки без запаха, горького вкуса, слегка гигроскопичны, легко растворимы в воде и в спирте. Легко разрушаются при кипячении их водных растворов, а также при действии на них кислот, щелочей, окислителей и фермента пенициллиназы. При комнатной температуре растворы медленно разлагаются, но к действию солнечного света устойчивы. [c.737]

ТОКСИНЫ, белки микробного, животного или растит, происхождения, обладающие большой токсичностью (иногда термин Т. распространяют и па ядовитые в-на небелковой природы, в частности иа токсины одноклеточны. ). В отличие от др. токсичных в-в при попадании в организм вызывают образование антител. Мол. масса Т. превышает 4-10 . Оии раств. в воде, не раств. в орг. р-рителях, неустойчивы при нагрев, и действии света. Различаются по типу действия на организм иейротоксины блокируют передачу иервного импульса цитотоксины разрушают биол. мембраны клеток Т.-ингибиторы подавляют активность нек-рых ферментов и нарушают т. о. обмен в-в Т.-ферменты катализируют гидролиз белков, нуклеиновых к-т, липидОв и др. Т. использ, для получ. анатоксинов, лечебных сывороток и др. лек, ср-в. См. также Бактериальные токсины. Яды животных. Яды растений. [c.582]

Теперь задача сводилась к концевому анализу каждого пятна. Фрагменты гидролизовали РНКазой Т1 прямо на пластинке (2— 4 мкл раствора фермента прикапывали в центр пятна, закрывали парафильмом, прижимали его стеклом и инкубировали в течение ночи). Затем пятно вырезали, материал переносили в угол нластпнки силикагеля (прижимали двумя магнитиками) и вместе со свидетелями — смесью холодных нуклеозидтриспиртов — фракционировали двумерной распределительной ТСХ. Элюцию вели в первом направлении смесью ацетонитрил—трет-амиловый спирт—аммиак (2 1 1), во втором —mjDem-амиловый спирт—метилэтилкетои—вода (3 6 1,2). Пятна свидетелей вырезали под УФ-светом и просчитывали в них радиоактивность. Таким образом идентифицировали один за другим все нуклеотиды с 5 -конца, начиная со второго 5 -концевой нуклеотид определяли отдельно известными методами. [c.506]

Дитио - (2 - нитробензойная кислота) Тиолы, ферменты, несущие SH-группы Быстрые реакции, обнаружение по поглащению света на длине волны 412 нм [c.73]

Много лет назад было сделано одно любопытное наблюдение. Бак-, терии, получившие летальную дозу УФ-света, выживали, если сразу вслед за этим их облучали видимым светом или ближним ультрафио-. летом. Такая фотореактивация приводила к выживанию значительной части бактерий. В настоящее время показано, что фотореактивация связана с действием фотореактивирующего фермента (ДНК-фотолиазы/ [74—76], который имеет максимум поглощения вблизи 380 нм и o i ращает реакцию (13-23). Фермент присутствует в клетках в таком небольшом количестве, что исследовать механизм катализируемого юк таинственного ферментативного процесса пока не удается. Однако в его важной роли сомневаться не приходится, так как фотореактивирующие ферменты обнаружены почти у всех организмов, включая жи вотных. [c.36]

Фитохром имеет мол. вес 120 ООО, но может расщепляться про теолитическими ферментами на фоточувствительные фрагменты. Его хромофором оказался тетрапиррол с открытой цепью, родственный фикоцианобилину. Предполагаемая структура тетрапиррола представлена на рис. 13-22, истинная же структура и конформация этого хромофора неизвестны. Если изображенная на рисунке структура отвечает фитохрому, чувствительному к красному свету, то чувствительность К далекому красному свету может появляться в результате указанного ниже превращения [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология