Серин конфигурация

Другая обычная хираль ная молекула, аминокислота L-серин, много лет использовалась как ключ для определения относительной конфигурации аминокислот. Ниже приводится проекционная формула L-серина. Имеет ли он конфигурацию R или S [c.87]

Вопрос 12.2. Используя / /5-символику, определите абсолютную конфигурацию а) ь-серина и б) ь-аланина и нарисуйте проекционные формулы Фишера для этих молекул (гл. 2). [c.263]

Конфигурация а-аминокислот легче всего выражается с помощью системы Я/З. У большинства природных аминокислот а-С-атом имеет 5-конфигурацию. В более старой системе, в качестве стандарта применявшей серин, конфигурация обозначалась буквами О я Ь (см. с. 171). [c.186]

Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы [c.192]

Корреляция с серином позволила определить конфигурацию аспарагиновой кислоты [c.192]

Чтобы устранить путаницу, ввели для таких соединений дополнительные индексы й и 5. Символы Оg и Lg означают, что конфигурация определена в ключе оксиальдегидов ( —глицериновый альдегид, глюкоза), а и что конфигурация определена в ключе оксиаминокислот (5—серин). [c.385]

Мы можем определить абсолютную конфигурацию (—)-серина, расположив заместители вокруг хирального центра по старшинству в К,8-систе-ме —ННа > —СОзН > —СНзОН > —Н. Отсюда следует, что (—)-серин имеет абсолютную З-конфигурацию. [c.140]

При ПОМОЩИ химических реакций (см., например, рис. 25-1) было доказано, что почти все природные а-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при а-углеродном атоме. Задолго до того как стали доступны тонкие физические методы исследования, Эмиль Фишер условно приписал а-углеродному атому (—)-серина ъ -конфигурацию, а а-углеродному атому (- -)-серина - с -конфигурацию. (При этом, если проекция а-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а В—внизу, у ь-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у] в-аминокислоты — справа.) Схема Фишера [c.384]

Ранние работы в области аминокислот и белков начаты примерно одновременно с работами в области углеводов. Конфигурация аминокислот основывается на таковой для L-серина (46) (R = H20H). Однако в связи с тем, что все природные аминокислоты являются а-аминосоединениями, символы D/L в данном случае неизбежно относятся к асимметрическому атому, имеющему наименьший локант, в противоположность тому, как это принято в номенклатуре углеводов (основанной на при-писании этих символов асимметрическому атому, имеющему наибольший локант). В настоящее время доказано, что абсолютная конфигурация -серина отвечает символу 5, как и для большинства других природных аминокислот. Специалисты де-СООН [c.171]

Часто, однако, сравнивают конфигурацию аминокислот с конфигурацией Ь-серина и обозначают генетический ряд как Ь-ряд. [c.454]

Обязательных шаблонов, относящихся как к структурам олигосахаридов, так и к аминокислотным последовательностям вокруг гликозилируемых серина и треонина, не существует (за исключением того, что для 0-гликозидов этих аминокислот имеется тенденция к -конфигурации (Ю)). Некоторые примеры аминокислотных последовательностей вокруг места присоединения углеводов в гликопротеинах приведены в структурах (10а)— (10в) (подчеркнуты остатки, по которым присоединяются углеводы). В щелочных условиях 0-гликозиды серина и треонина легко претерпевают р-элиминацию. [c.549]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

Индекс g, так же как и s, указывает на связь с глицериновым альдегидом нлн серином, используемыми как стандарты конфигурации [1]. [c.577]

Конфигурация моносахарида, обозначаемая буквами D и L, определяется конфигурацией старшего (имеющего наибольший номер) асимметрического атома углерода и сравнивается с известной конфигурацией глицеральдегида. о - Глицеральдегид имеет ту же абсолютную конфигурацию, что и D-серин и D-молочная кислота. [c.123]

Согласно этому механизму, наблюдается промежуточное образование оксазолинового кольца за счет гидроксильной группы серина с последующим гидролизом образующейся эфирной связи. Против этого механизма реакции имеется ряд возражений [2]. Из других возможных механизмов следует предпочесть приведенный ниже механизм реакции, аналогичный 0-перегруппировке ацильных производных эфедрина, протекающей с сохранением конфигурации [189]. Следует отметить, что гидролиз самого окс-азолина должен протекать через промежуточные образования типа приведенных ниже [c.390]

Применение кинетического метода для определения конфигурации основано на том, что установление бимолекулярного механизма реакции нуклеофильного замещения считается равносильным доказательству наличия инверсии. С помощью этого метода была, например, определена конфигурация природного —)-серина. Это соединение путем замены в нем гидроксильной группы на хлор и последующего восстановления, т. е. путем реакций, не затрагивающих асимметрический центр, превращается в ( + )-аланин оба соединения должны, следовательно, иметь одинаковую конфигурацию. Тот же (.+ )-аланин получается из (-1-)-а-бромпропионовой кислоты, которая при щелочном гидролизе дает 1-(- -)-молочную кислоту [c.596]

Согласно правилам старшинства, ЫНа > СО Н > > СН ОН > Н следовательно, ь-серин имеет 5-конфигурацию. [c.283]

Напишите пространственные формулы лейцина, серина и валииа. Укажите правильную абсолютную конфигурацию. [c.386]

Конфигурация L-T. соответствует конфигурации D-Tpeo-зы. Т.-гидроксиаминокислота, гомолог серина и по мн. хим. св-вам аналогичен ему р-ция этерификации бензиловь1м спиртом по гидроксигруппе Т. проходит значительно легче, чем в серине. [c.628]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Указанная только что условность заставила в некоторых случаях для большей определенности применять знаки и I, с индексами, например Во,, Лк, Лз (то же и для Ь), где О обозначает глицериновый альдегид, К — молочную кислоту, 8 — оксиаминокислоту серии. Таким образом, знак 3 обозначает, что конфигурация та же, что у левовраш ающего серина (стр. 485)- [c.387]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

L-триптофансинтазы (см. разд. 30.3.2) происходит с сохранением конфигурации при С-3 молекулы L-серина [72]. [c.710]

Любопытно, что структура сфингозина сильно напоминает структуру глицерина, хотя известно, что сфингозины образуются в организме из серина и тиоэфиров высших жирных кислот. В молекуле сфингозина имеются два асимметрических атома углерода и дизамещённая двойная связь. Поэтому такой структуре могут отвечать две пары энантиомеров, причём для каждой пары возможно существование ещё и цис- транс-иэо-меров. Природный сфингозин имеет структуру (28,ЗЯ,4Е)-2-аминооктадецен-4-диола-1,3. Помимо С18-сфингозина, формула которого приведена вьш1е, встречаются, но значительно реже, С16-, С17-, 49- и С2о-сфингозины. Для них всех характерно наличие / ///с-конфигурации двойной связи и О-конфигурации асимметрических С- и С . Сфингозины встречаются в составе двух типов сфинголипидов - церамидов и сфинго-миелинов. [c.128]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Отсюда следует, что (-)-треонин имеет ту же конфигурацию, что и В-треоза и поэтому некоторое время его относили к ряду В. Разумеется, более правильно классифицировать треонин в соответствии со стандартом аминокислот. [Было предложено называть (—)-треонин лйбо Ьд-треонином, либо В2-треонином, причем индекс 8 относится к стандарту серина, а индекс 8 к глицериновому альдегиду.] [c.386]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

Соображения, приведшие к выбору, конфигурации (I) для -г ) глицеринового альдегида, как практического стандарта для углеводов, рассмотрены во многих учебниках ясное изложение этого вопроса дано в статье Гудсона (Hudson, 1948). Настоящий обзор посвящен главным образом сведению других групп соединений к глицериновому альдегиду. До недавнего времени для а-аминокислот применялась вторая стандартная конфигурация (И) для природного серина однако, как будет показано ниже,, в настоящее время известно, что стандарты I и II эквивалентны.. [c.163]

При рассмотрении соотношения конфигураций желательно пользоваться единой системой номенклатуры оптически активных соединений было сделано несколько попыток создания номенклатуры, которая охватывала бы конфигурации всех классов оптически активных соединений. Углеводы и близкие к ним вещества обычно обозначаются или l . в зависимости от соответствия их асимметрического атома углерода (с наивысшим порядковым номером) асимметрическому атому углерода в d-глицериновом альдегиде (I). Аминокислоты и близкие к ним вещества обозначают Dy и L , в зависимости от соответствия их а-углеродного атома соответствующему углеродному атому в серине (П). Индексы и S часто можно опустить, если это не вызовет путаницы Гсм. J. hem. So ., 5108 (1952) Bio hem. J., 42, 1 (1948) 52, I (1952)]. [c.166]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология