Треонин, восстановление

Моносахариды, участвующие в связи, также можно легко идентифицировать. По-видимому, углеводные фрагменты гликопротеипов всегда имеют разветвленную структуру, за исключением тех случаев, когда они очень малы, как, например, дисахарид, найденный в гликопротеинах подчелюстных желез. Циклические олигосахариды, подобные декстринам Шардин-рера, в качестве простетических групп не встречаются. При выделении гетерополисахарида в состоянии, когда он не содержит никаких аминокислот, его восстанавливающая группа оказывается свободной, что позволяет предполагать, что это именно та группа, через которую осуществлялась связь углеводной и пептидной цепей. В случаях, когда эта связь относительно чувствительна к щелочи, как это наблюдается в гликопротеинах, где она осуществляется через остатки серина и (или) треонина, она может быть расщеплена в тщательно контролируемых условиях, и сахар, образующий связь, может быть идентифицирован стандартными методами после окисления в гликоновую кислоту или восстановления в многоатомный спирт. Однако, если сахар, образующий связь, сам замещен сахарным остатком в положении 3, могут возникнуть трудности этот вопрос обсуждался выше (см. стр. 266). В таких сучаях более плодотворным подходом может оказаться частичный кислотный гидролиз. [c.279]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Треонин был получен из кислотных гидролизатов фибрина в 1935 г. Роузом и др. [83]. Работа этих исследователей была направлена на выделение присутствующего в белковом гидро-лизате фактора, необходимого для роста крыс. Открытие треонина позволИоТо впервые показать, что крысы могут расти на диете, содержащей очищенные аминокислоты. При химическом восстановлении треонина Роуз и его сотрудники получили Ь-а-аминомасляную кислоту, а путем окисления перевели треонин в О-молочную кислоту. Треонин был синтезирован Картером [84], а затем Вест и Картер [85] получили четыре стереоизомера этой аминокислоты. Как и серин, треонин встречается в форме своего фосфорного эфира [86]. Серин и треонин реагируют с йодной кислотой с образованием глиоксиловой кислоты, аммиака и муравьиного или, соответственно, уксусного альдегида [87] [c.21]

Треонин можно получить нитрозированием ацетоуксусного эфира и последующим восстановлением над платиновым и палладиевым катализатором. Реакция протекает в две стадии. Сначала нитрозогруппа восстанавливается до аминогруппы, затем в более жестких условиях кетонная группа превращается в гидроксильную. Но наиболее удобным методом в настоящее время является метод, предложенный в 1958 г. японским ученым Акабори. Он остроумно использовал реакцию синтеза треонина, происходящую в живом организме, а именно альдольную конденсацию ацетальдегида с глицином. При взаимодействии медного комплекса глицина с ацетальдегидом образуется медная соль треонина, которую разлагают соляной кислотой или сероводородом. Существенно, что главным продуктом реакции является треонин, а не аллотреочин. [c.450]

Отщепление тозильной группы [108] производится восстановлением натрием в жидком аммиаке. Более удобным является экстракционный метод, разработанный позднее [109]. Механизм реакции деблокирования не совсем ясен, несмотря на многочисленные исследования (в особенности Рудингера и сотр.). При деблокировании наблюдались различные побочные реакции Расщепление связи Lys — Pro, деметилирование метионина, частичное разрушение треонина и триптофана и др. [c.111]

При изучении реакции восстановления аминокислот алюмогидридом лития было установлено, что некоторые аминокислоты, такие, как аланин, р-аланин, а-аминомасляная кислота, а-амино-изомасляная кислота, валин, норвалин, изовалин, лейцин, изолейцин, норлейцин, метионин, саркозин, пролин, триптофан, фенилаланин, этионин могут непосредственно восстанавливаться до аминоспиртов, тогда как другие, к которым относятся глицин, серин, треонин, оксипролин, аспарагиновая, глутаминовая, а-аминоадипиновая кислоты, орнитин, лизин, гистидин, цистеин, цистин, тирозин, аргинин, могут восстанавливаться только в виде эфиров или эфиров их К-ацетилпроизводных [100]. [c.36]

Рост мутанта S-20 полностью подавлялся небольшим количеством (10 мкг/мл) метионина (или треонина) и восстанавливался при добавлении треонина (или метионина), соответственно. Высокая чувствительность ревертантов к треонину и метионину, как показали исследования указанных выше авторов, обусловлена неполным восстановлением актив- [c.160]

У. Какие процессы осуществл т-ся при биосинтезе треонина по схеме КгСНзСНзОнЛ. НСН2 Н20-Р=0(0Н)2 и н=сн2- всн(он)снз в стадии 1) I. 2) П, 3) Ш Здесь Я - Н00С-СН(/Ш2)- а. Восстановление б. Окисление в. Гидратация г. Отщепление НдРО д. Получение ангидрида е. Образование сложного эфира 1 [c.274]

В окисл.-восстановит. р-циях небольшая скорость м. б. обусловлена тем, что числа электронов, отдаваемых одной частицей восстановителя и принимаемых одной частицей окислителя, не совпадают. При этом катализатором м. б. частица, способная чпереключать одноэлектронный механизм р-ции на двухэлектронный (см. Окислительновосстановительный катализ). Большие возможности для Г. к. открываются при использ. в кач-ве катализаторов комплексных соед. переходных металлов (см. Катализ комплексными соединениями). А. Е. Шилов. ГОМОЛИТИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ, происходят в результате разрыва одной или неск. электронных пар, образующих хим. связь, и (или) образования новой связи при взаимод. частиц, каждая из к-рых обладает неспаренным электроном. В Г. р. участвуют или образуются атомы или своб. радикалы. Типичные Г. р. мономолекулярный и бимолекулярный распады молекул с образованием своб. радикалов р-ции отрыва, замещения и присоед. с участием своб. радикалов рекомбинация и диспропорционирование своб. радикалов. К Г. р. часто относят также окисл.-восстановит. р-ции с переносом одного электрона. При Г. р. атомов (радикалов) с молекулами выполняется принцип неуничтожимости своб. валентности. Г. р.— элементарные акты мн. цепных р-ций, вапр. радикальной и анионной полимеризации, хлорирования и нитрования алиф. соединений. L-ГОМОСЕРИН (Ь-а-амино-у-оксимасляная к-та) НОСН2СНгСН(ЫНг)СООН, крист. раств. в воде. Легко образует 7-лактон. Содержится в соке ряда растений, в белки не включается. Предшественник треонина. Биосинтез — последоват. восстановлением группы Э-СООН аспарагиновой к-ты. Получ. галогенированием и послед, аминированием бутиролактона. Образуется из метионина при специфич. расщеплении пептидной цепи белков бромцианом эта р-ция использ. для определения первичной структуры белка. [c.141]

Если полиаминоспирты содержат в боковых цепях гидроксильные группы (образующиеся при восстановлении полифунк-циональных аминокислот, таких, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также серина, треонина или оксипролина, остатки которых могут присутствовать в пептиде), необходима дополнительная модификация пептида. Авторы предложили замещать гидроксильные группы хлором (путем обработки пептида тионилхлоридом) с последующим восстановлением Е1А1Н4 или ЫАШ4. Относительная сложность химической обработки и наличие большого числа пиков в масс-спектрах явилась причиной того, что этот метод не нашел широкого применения. [c.191]

Актиномицин Сэ- был также синтезирован путем циклизации актиномициновой Сз кислоты по сложноэфирной связи [3826]. В этом случае сначала осуществляли конденсацию 2-нитро-З-бензилокси-4-метилбензоил-ь-треонина (24) с H-D-alleu-L-Pro-Sar-L-Me Val-OBz карбодиимидным методом. 0-Бензильные группы продукта конденсации удаляли каталитическим гидрогенолизом, в процессе которого происходило также восстановление нитрогруппы до аминогруппы. При окислении полученного соединения образовалась актиномициновая Сз кислота, циклизацию которой осуществляли обработкой хлористым ацетилом и ацетилимидазолом. [c.505]

Окисление -оксиаминокислот периодатом. Хорошо известно, что периодат-ион, JO7> может разрывать углеводородную цепь между двумя ОН-группами а-гликолей (реакция Малапраде) Николе и Шинн [213] показали, что а-аминоспирты претерпевают подобный распад в слабощелочной среде. Таким образом, при периодатном окислении [3-оксиаминокислоты (серии, треонин и оксилизин) образуют альдегид R HO, глиоксиловую кислоту и NH3 с одновременным восстановлением периодат-иона в иодат. [c.130]

Большую дискуссию вызвал вопрос о том, как долго следует выдерживать реакционную смесь после появления устойчивой голубой окраски при обработке защищенных пептидов натрием в жидком аммиаке, прежде чем прервать процесс восстановления. Раньше такую реакцию вели весьма длительное время (от 15 до 30 мин). Однако последующие работы с более сложными пептидами показали, что многие из них при взаимодействии с натрием в жидком аммиаке претерпевают глубокое расщепление. Особенно лабильны связи треонин — пролин и аргинин — пролин [8, 98]. Марглин и Мэррифилд [62] установили, что удовлетворительные выходы Б-цепи инсулина можно получить только при выдерживании реакционной смеси после появления голубой окраски в течение 15 сек, а также при условии отсутствия большого избытка натрия на протяжении всего процесса восстановления. Для улучшения этой методики Мэррифилд [77] предложил использовать охлаждаемую воронку, содержащую раствор натрия в жидком аммиаке. Этот аммиачный раствор натрия добавляют затем в реакционную смесь с такой скоростью, чтобы избежать большого избытка натрия. Подобную методику использовали Байер с сотр. [5, 6]. Намного труднее контролировать избыток натрия в случае прямой загруз- [c.110]

Необходимо отметить, что в опытах Танака и сотр. [22] образование аланина за счет восстановления дегидроаланина было равно потере серина, в то время как только 14,7% потери треонина возмещалось после восстановления образованием а-аминомасляной кислоты. В подобных опытах Андерсона [21] получалось только 35% теоретического количества а-аминомасляной кислоты. Одна из причин столь низкого выхода указана в статье Адамса [70]. Кажется вероятным, что часть 0-замещенных остатков треонина в гликопротеинах при действии щелочей претерпевает разрыв между С-2 и С-З с образованием глицина (см. также [77]). Танака и сотр. [22] наблюдали также, что 0-замещенный серин в ПЖБ разрушается по механизму р-эли- [c.292]

О дальнейшем изучении углеводной части ИгГ кролика сообщила Пресс [77], которая выделила гликоиептид после обработки проназой полностью восстановленного ИгГ. Состав смеси гликопептидов следующий 4 остатка гексозамина, 4,5 остатка гексоз, 0,4 остатка сиаловой кислоты, по 1 остатку аспарагиновой кислоты, серина и треонина и меньшие количества глутаминовой кислоты, пролина и лизина. Эти результаты сильно отличаются от данных по аминокислотному составу гликоиептидов, выделенных Ноланом и Смитом [65] после обработки папаином денатурированного нагреванием ИгГ (см. табл. 10). Эти различия в составе обусловлены, вероятно, специфичностью применяемых протеолитических ферментов. По-видимому, последовательность аминокислот около остатка аспарагиновой кислоты, с которым связан олигосахарид, следующая [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология