Эритроциты млекопитающих

Образование олигомеров понижает осмотическое давление во внутриклеточном пространстве. Кроме того, отношение поверхность/объем для олигомера меньше, чем для мономера. Поэтому олигомер связывает меньше молекул воды и вносит меньший вклад в вязкость внутри клетки. Наконец, олигомерные белки обычно кооперированы и хорошо регулируются эффекторами. Хорошо известным примером физиологической оптимальности этих свойств является тетрамерный гемоглобин эритроцитов млекопитающих [85]. Однако такие свойства существенны и для менее специализированных клеток, содержащих самые разнообразные белки. [c.64]

Клетки крови морских червей Эритроциты млекопитающих Мышцы млекопитающих Ткани животных и рас тений Печень, эритроциты Корни растений [c.12]

Само собой разумеется, в уравнении (VII. 20) имеются в виду лишь те ионы, которые не связаны с другими молекулами и свободно проходят через полупроницаемую перегородку. Не все мембраны проницаемы для обычных ионов. Например, мембраны нормальных эритроцитов млекопитающих почти непроницаемы для всех катионов, кроме ионов водорода. [c.141]

Натриевым насосом служит а+К -АТФаза. В настоящее время окончательно установлено, что за передвижением Ыа+ ответственна АТФаза, стимулируемая ионами Ма+ и К и что этот фермент векториальный, т. е. он обладает пространственно направленным действием. Наиболее убедительные данные, полученные при изучении 1 а+К -АТФаз в эритроцитах млекопитающих, можно резюмировать следующим образом. Если эритроциты поместить при контролируемых условиях в дистиллированную воду, то они набухают и их мембраны становятся легко проницаемыми. В результате клетки теряют свой гемоглобин и другие белки цитоплазмы, а также внутренние электролиты. Такие тени эритроцитов можно теперь нагружать разнообразными веществами, так как после добавления к ним изотонической среды они снова сжимаются до своих нормальных размеров и их мембраны опять становятся, как обычно, относительно непроницаемыми. Таким способом можно получить тени эритроцитов, содержащие АТФ и ноны Ка+ и К в различных [c.143]

Рис. 116. Видоизмененный путь гликолиза, используемый в эритроцитах млекопитающих для синтеза 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) (по Бруэру н Итону,

Ионный состав живой клетки в общем значительно отличается от состава окружающей жидкости. Действительно, живые клетки находятся в осмотическом равновесии с жидкостями, находящимися в контакте с ними, но распределение отдельных ионов обычно далеко от равновесного. Это различие в ионном составе поддерживается или благодаря постоянному обмену веществ клетки, или благодаря избирательной проницаемости клеточной мембраны. Эритроциты млекопитающих, например, обладают очень ограниченной проницаемостью для катионов. Если живая клетка повреждена, причем разрушена мембрана или нарушен обмен клетки, то электролит диффундирует в клетку или из нее, в зависимости от направления градиента концентрации. Эта диффузия ионов обусловливает потенциал повреждения. Найдено, что поврежденная ткань вообще заряжена отрицательно по отношению к неповрежденной ткани, хотя если раствор, который обмывает ткань, имеет соответствующий состав, то может быть получен положительный потенциал повреждения. [c.123]

Джекобе привлек внимание к механизму, которым может катализироваться перенос ионов через мембрану Б присутствии СОг. Хорошо известно, что клеточные мембраны гораздо более проницаемы для недиссоциирован-ных слабых кислот и оснований (например, ЫНз, СОг и НгЗ), чем для ионов. Например, скорость гемолиза эритроцитов млекопитающих в растворах хлористого аммония может быть сильно повышена (в 50 раз и более) прибавлением малого количества бикарбоната. Механизм [c.374]

С помощью мессбауэровской спектроскопии удобно следить за включением ряда элементов (железа, олова, иода и др.) в разнообразные клеточные структуры. Использование эффекта Мессбауэра в качестве анализатора в методе меченых атомов [7] открывает широкие перспективы при решении многих биологических и медицинских проблем. В этом направлении почти ничего еще не сделано, хотя уже показана возможность изучения метаболизма железа, включающегося в эритроциты млекопитающих [I, 2] и в митохондрии бактерий [4]. [c.417]

Белки обычно встречаются в виде сложных смесей. В некоторых из таких смесей число белков относительно невелико, причем часто преобладает один определенный вид белка, как, например, казеин в молоке [1], гемоглобин в лизате эритроцитов млекопитающих [2] и яичный альбумин в белке яиц птиц [3]. В других смесях, особенно в смесях, входящих в состав клеток большинства животных тканей и микроорганизмов, разнообразие белков может быть весьма велико. Основную часть этих белков составляют, повидимому, ферменты большинство их содержится в белковых смесях в очень небольших количествах [4]. Кроме того, почти в каждой белковой смеси присутствуют, вероятно, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и другие органические вещества, а также различные неорганические ионы, которые могут находиться в свободном состоянии или образовывать с белками соединения различной прочности. [c.5]

Рис. 14.1. А. Мазок крови, на котором видны эритроциты и три типа лейкоцитов. Б. Эритроциты млекопитающего. Микрофотография получена с помощью сканирующего электронного микроскопа.

Различные специализированные типы клеток одного и гого же высшего растения или животного часто выглядят совершенно по-разному (схема 1-2) Это кажется парадоксальным, поскольку все клетки многоклеточного организма являются потомками одной и той же клетки-предшественницы, а именно оплодотворенной яйцеклетки. Общее происхождение подразумевает наличие одинаковых или сходных генов. Как же возникают различия В редких случаях клетки при специализации теряют часть генетического материала крайним примером могут служить эритроциты млекопитающих, у которых в ходе дифференцировки теряется ядро. Однако подавляющее большинство клеток почти всех видов растений и животных сохраняет всю генетическую информацию, содержащуюся в оплодотворенной яйцеклетке. В основе специализации лежат не потеря или приобретение генов, а изменение в их экспрессии. [c.37]

Эритроциты млекопитающих не имеют митохондрий тс же самое можно сказать о клетках некоторых анаэробны> паразитов 20, А, 22, Е). В этих случаях явно произошла утрата митохондрий. [c.180]

Ускорение проникновения воды в клетку наблюдается также у эритроцитов млекопитающих. Наряду с этим выравнивается концентрация ионов натрия и калия в системе эритроцит—окружающая среда. Как и у простейших, большие дозы ультрафиолетового света приводят к разрыву клеток — гемолизу эритроцитов. Температурный коэффициент гемолиза приблизительно равен двум, что указывает на участие в процессе темновых химических реакций. Скорость гемолиза зависит от pH. Минимальные значения ее отмечены при рН = = 5,8—7,8. [c.333]

Наиболее детально исследован белковый состав эритроцитов млекопитающих (табл. 4). [c.31]

Липиды в мембранах эритроцитов находятся почти исключительно в форме бислоя. По данным ЯМР, в эритроцитах человека таких липидов не менее 97 %. Вязкость липидного бислоя мембран эритроцитов выше, чем для других мембран. Это обусловлено высоким содержанием в них холестерина. В табл. 2—4 Приложения дана подробная количественная характеристика состава липидов и фосфолипидов мембран эритроцитов млекопитающих, а также жирнокислотного состава фосфолипидов в эритроцитах человека и быка. [c.231]

Эритроциты млекопитающих поддерживают свою форму с помощью цитоскелета, построенного на основе актина. Эти эритроциты обходятся без двух других систем филаментов, которые имеются в эритроцитах птиц и иных животных [50, 51]. По периферии всех эритроцитов, за исключением эритроцитов млекопитающих, проходит пучок микротрубочек — так называемый краевой пучок. Под электронным микроскопом видно, что микротрубочки в этом пучке соединены друг с другом поперечными сшивками и что он окружает пару цент- [c.35]

Эритроциты не-млекопитающих, как и эритроциты млекопитающих, содержат подмембранную сеть из актина и спектрина, причем последний, подобно спектрину млекопитающих, способен фосфорилироваться и связывать кальмодулин. Функциональное значение этих реакций — связывания спектрина с кальмодулином и фосфорилирования спектрина — не известно ни для той, ни для другой группы эритроцитов. Можно, однако, предположить, что у эритроцитов млекопитающих это рудиментарные реакции, являющиеся отголоском более сложных взаимоотношений между компонентами цитоскелета, свойственных содержащим ядро эритроцитам. Остается неясным и то, какие именно структурные особенности позволяют эритроцитам млекопитающих обходиться без двух фибриллярных систем, имеющихся у всех других эритроцитов. [c.36]

Особенности ферментативного определения токсикантов с помощью чолинэстераз рассмотрены в обзоре 84 Получают холинэстеразы из различных источников. Они содержатся в нервной ткани большинства животных, в эритроцитах млекопитающих, в яде змей, сьшоротке крови овец и коз. В значительных количествах холинэстеразы содфжатся в плазме крови человека, лошади, собаки, морских свинок, в печени, легких и кишечнике млекопитающих. Промышленный вьшуск препаратов в настоящее время налажен в ряде стран, в том числе и в России (НПО "Биомед в Перми и др ) Некоторые холинэстеразы, например выделенные из сыворотки крови лошади или эритроцитов человека, сохраняют свою активность до 5 лет. [c.290]

Никотиновая кислота известна давно, однако только в 1937 г. она была выделена К. Эльвегеймом из экстракта печени и было показано, что введение никотиновой кислоты (или ее амида—никотинамида) либо препаратов печени предохраняет от развития или излечивает от пеллагры. В 1904 г. А. Гарден и У. Юнг установили, что для превращения глюкозы в этанол в бесклеточном экстракте дрожжей необходимо присутствие легкодиализируемого кофактора, названного козимазой. Химический состав аналогичного кофактора из эритроцитов млекопитающих был расшифрован в 1934 г. О. Варбугом и У. Кристианом он оказался производным амида никотиновой кислоты. [c.225]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

Гемэритрины содержат железо, но не содержат порфиринов. Другими словами, железо в них координируется только с белком. Природа лигандов в этих комплексах точно не известна. Они связывают по одной молекуле кислорода на каждые два иона Ре(П). Окси-форма гемэритринов окращена в красный цвет, а дезокси-форма — светло-желтая. Встречаются они очень редко, только у четырех видов представителей з1рипсиИ(1ае и рг1ари11(1ае, у одного щетинкового червя и одного головоногого. Обычно они сосредоточены в кровяных тельцах, причем некоторые из них, как и эритроциты млекопитающих, не содержат ядра. Все эти белки ассоциированы и имеют молекулярные веса до 120 ООО [87]. Гемэритрин Со//ш -га gouldi имеет молекулярный вес 107 ООО и состоит из 8 субъединиц, каждая из которых содержит два атома железа [127]. [c.144]

По данным Ребиндера, полученным по методу избирательного смачивания, гидрофильными поверхностями обладают гипс (0 = 0°), слюда (12°), кальцит (20°), малахит (30°) гидрофобные поверхности имеют пирит (135°), графит (127°), тальк (139°), сера (146°) и др. Лейкоциты обнаруживают значительную гидрофильность и иногда остаются окруженными тонкой пленкой воды в масляной фазе (например, моноциты кролика). Напротив, эритроциты млекопитающих и птиц сравнительно гидрофобны и вода с их поверхности легко вытесняется маслом. ПоМодду, смачивание поверхности бактериальной клетки определяют под микроскопом по той фазе, в которую втягивается клетка на границе раздела вода — масло. [c.70]

В эритроцитах млекопитающих эта реакция, катализируемая карбоангидразой, играет большую роль в удержании метаболической СО2 внутри клетки и таким образом облегчает ее быстрый перенос от активно дышащих тканей к легким. Механизм этого связывания основан на различии в подвижности СО2 и НСО . Незаряженная молекула газа (СО2) относительно быстро диффундирует и может легко проникать в эритроцит. Но после превращения в ионНСОГ, несущий заряд, она уже не способна с прежней легкостью проходить через клеточную мембрану. Таким образом, ионы НСОз" оказываются запертыми внутри эритроцита и большая часть их остается здесь до тех пор, пока не будет благоприятных условий для регенерации СО2 из НСОз". Эти условия создаются в легких, где происходит обмен СО2 с внешней средой концентрация СО2 здесь понижается, и возникает кинетический фактор, сдвигающий равновесие реакции, катализируемой карбоангидразой, в сторону образования СО2. Эти кинетические условия, конечно, прямо противоположны тем условиям, которые существуют при тканевом дыхании. А поскольку термодинамические особенности реакции, катализируемой карбоангидразой, тоже благоприятствуют образованию СО2, удаление ее в легких происходит быстро и эффективно. [c.95]

В регуляции сродства гемоглобина к кислороду могут также участвовать низкомолскулярные вещества, образующиеся внутри эритроцитов. Например, в эритроцитах млекопитающих сродство НЬ к О2 уменьшается с увеличением концентрации [c.364]

Коферментом глюкозо-6-фосфат-дегндрогеназы является НАДФ, но может быть и НАД. Впервые глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназа была обнаружена в эритроцитах млекопитающих О. Варбургом и Христианом в 1931 г., в настоящее время она найдена во многих животных и растительных тканях у микроорганизмов. В 1961 г. выделена в кристаллическом виде из пивных дрожжей и молочной железы коров. Количественное содержание данного фермента в различных тканях неодинаково его мало в скелетных мышцах и много в печени и корковом слое надпочечников. Высока его активность в лактирующей молочной железе, после окончания лактации активность резко уменьшается (в несколько десятков раз). [c.103]

При выделении карбоангидразы из эритроцитов млекопитающих стало очевидным, что у каждого биологического вида можно обнаружить несколько электрофоретически различных белков с карбоангидразной активностью [34—40, 46]. У быка это ферменты А и В [34], у человека — карбоангидразы В и С [35—38]. Наиболее существенные отличия физико-химических свойств таких изоферментов определяются различием их аминокислотного состава (табл. 16.2) и последовательности аминокислот. А это в свою очередь проявляется в функциональных и структурных особенностях (см. ниже). Например, для изоферментов человека наблюдается значительная разница в уровне активности. При гидратации СОг карбоангидраза В проявляет удельную активность около 40 000 ед./мг белка, а тип С — примерно 1200000 ед./мг белка [47] (подробнее см. разд. 7). С физиологической точки зрения интересно, что содержание этих изоферментов в организме неодинаково — количество высокоактивной карбоангидразы С в 5—10 раз меньше, чем фермента типа В. Результатом этого является примерно равное распределение суммарной карбоангидразной активности между двумя изоферментами. [c.565]

Ядра имеются во всех эукариотических клетках, за исключением зрелых члеников ситовидных трубок флоэмы и зрелых эритроцитов млекопитающих. У некоторых протистов, в частности у Parame ium, имеется два ядра — микронуклеус и макронуклеус. Однако, как правило, клетки содержат только одно ядро. При рассмотрении клеток с помощью светового микроскопа ядра сразу бросаются в глаза, потому что из всех клеточных органелл они самые крупные. По этой же [c.192]

Стволовые клетки нужны в любом месте, где постоянно возникает потребность в новых дифференгр1рованных клетках, которые, однако, сами делиться не могут. В ряде тканей конечное состояние дифференгр1ровки явно несовместимо с клеточным делением. Например, ядра клеток могут разрушаться, как это происходт в наружных слоях эпидермиса, или выталкиваться из клеток, как при созревании эритроцитов > млекопитающих. Иногда осуществлению митоза и цитокинеза препятствует то, что цитоплазма плотно заполнена таким материалом, как, например, миофибриллы мышечных клеток. В других терминально дифференцированных клетках невозможность деления может быть обусловлена какими-то более тонкими биохимическими причинами. В любом таком случае обновление будет зависеть от стволовых клеток. [c.169]

Проблема узнавания и устойчивость. Первый и ва этап при взаимодействии растения-хозяина и патогена — взаимное узнавание . У устойчивых растений он начинается с обездвиживания — иммобилизации патогена. Осуществляется это с участием гликопротеинов, получивших название лектины (от лат. le tus — избранный — причастия от глагола lego — выбирать, собирать). Они способны связывать определенные углеводы (моно-, олигосахара, углеводные остатки гликолипидов и полисахаридов). Молекула лектина имеет не менее двух участков для связывания углеводов, что позволяет ей склеивать (агглютинировать) молекулы и даже целые клетки, на поверхности которых есть специфические для данного лектина группировки, например эритроциты млекопитающих. В клетках лектины выполняют многообразные функции одна из них — участие в реакциях узнавания и взаимодействия клеток. Лектины [c.446]

Из этого правила имеются некоторые исключения например, паразитическое простейшее Т. gondii способно не только заражать все содержащие ядро клетки млекопитающих и размножаться в них, но также инфицировать незрелые эритроциты млекопитающих, культивируемые клетки насекомых и ядерные эритроциты птиц и рыб. Сходным образом, свиной солитер способен заражать человека. [c.338]

Из всех известных типов цитоскелета наиболее простым обладают эритроциты млекопитающих. Их цитоскелет представляет собой примембранную сеть из актина и спектрина, о которой было однажды сказано, что это конструкция, похожая на сеть, сплетенную близоруким рыбаком [45]. Было бы, наверное, ошибкой считать актин единственным структурным белком цитоскелета [c.33]

Как ни просто устроены эритроциты млекопитающих, даже на их примере ясно видна необходимость учитывать многообразие возможных взаимосвязей между ци-тоскелетными белками. Спектрин может функционировать так, как описано выше, только потому, что на каждом его мономере имеются участки связывания по меньшей мере для четырех белков. На сеть, состоящую из актина и спектрина, существенное влияние оказывает присутствие компонента 4Л. Наконец, степень доступности компонента 3 может изменяться в результате его связывания с различными гликолитическими ферментами [49]. Таким образом, для большинства белков цитоскелета нужно постоянно иметь в виду возможность взаимодействия не с одним, а с несколькими другими белками. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология