Фосфаты изомеризация

Представляют интерес также те вещества, которые непосредственно подавляют метаболизм. К ним относится, например, 2-дезокси-0-глюкоза. Это вещество дезорганизует энергетический обмен клетки тремя основными путями конкурируя с глюкозой при поглощении клетками, конкурируя с глюкозой в процессе ее фосфорилирования гексокиназой, а также путем подавления 2-дезокси-0-глюкозо-6-фосфатом изомеризации глю-козо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат. Поскольку 2-дезокси-0-глюкозо-6-фосфат далее не подвергается метаболическим изменениям, эти эффекты стимулируют распад АТФ и подавляют активный транспорт. В исследованиях кожи лягушки, находящейся в контакте с 1 мМ раствором глюкозы, при концентрации 16 мМ 2-дезокси-0-глюкозы активный транспорт подавлялся, по данным измерений тока короткого замыкания, в среднем на 58 % от контрольного уровня. Это было связано со значительным понижением сродства, в данном случае на 53 % от контрольного значения (рис. 8.12). Такое понижение А легко объяснить исходя из известных типов влияния 2-дезокси-0-глю-козы на метаболизм. [c.167]

Наиболее рациональным методом производства аллилового спирта является каталитическая изомеризация окиси пропилена. Этот процесс состоит из следующих стадий 1) испарение окиси пропилена при атмосферном давлении и 70° С 2) изомеризация при атмосферном давлении в трубчатом аппарате с неподвижным слоем катализатора — фосфата лития при температуре 280—360° С [c.60]

Специфическим катализатором изомеризации окиси пропилена в аллиловый спирт является фосфорнокислый литий, используемый в виде суспензии или на носителе. В последнем случае катализатор на /3 по массе состоит из фосфата лития и на 1/э — из измельченного активированного асбеста или талька. [c.82]

В СССР разработан и внедрен в полупромышленном масштабе процесс газофазной изомеризации окиси пропилена на катализаторе (фосфат лития на активированном асбесте). Жидкая окись пропилена подается с объемной скоростью [c.97]

Интересным свойством окиси пропилена является ее изомеризация в присутствии катализатора — фосфата лития при 240—255°С в аллиловый спирт [c.120]

Глюкозо-6-фосфат под действием фермента глюкозофосфат — изомеразы подвергается изомеризации — превращению в фруктозо-6-фосфат. Реакция обратима и сдвинута в сторону фруктозо-6-фосфата. [c.205]

Щелочного гидролиза необходимо нейтрализовать. Учитывая количест- во найденного фруктозо-6-фосфата, рассчитывают содержание глюко-зо-6-фосфата в пробах. По убыли глюкозо-6-фосфата рассчитывают процент его изомеризации. [c.63]

Когда изомеризацию глюкозо-6-фосфата под действием глюкозо-6-фосфат—изомеразы проводят в НгО, дейтерий обнаруживается в мо- [c.154]

В организме имеется фермент, присутствующий у новорожденных только в малых количествах, но более активный в последующие годы жизни. Это так называемый активирующий фермент, который вызывает образование UDP-галактозы непосредственно из галактозо-1-фосфата и иТР [уравнение (12-2), реакция а]. После изомеризации UDP-галактозы в UDP-глюкозу [уравнение (12-2), реакция б] последняя расщепля- ется с высвобождением глюкозо-1-фосфата [уравнение (12-2), реакция [c.523]

Изомеризация окиси пропилена в аллиловый спирт впервые реализована в промышленности в 1961 г. фирмой Food Ma hinery orp. (США) на заводе по производству синтетического глицерина мощностью 18 тыс. т/год. Зарубежные фирмы используют в качестве катализатора фосфат лития, промотированный щелочными добавками. Прсцесс осуществляется в жидкой или в газовой фазах. Жидкофазная изомеризация проводится в среде высококипящего инертного растворителя (дифенил, дифениловый эфнр, додецилбензол и др.), в котором суспендирован тонко измельченный катализатор. Нагретые до 230—320 °С пары окиси пропилена пропускаются через слой жидкости. Время контакта 3—20 с. Выходящий из реактора раствор отделяется от катализатора, непревращенное сырье и продукты реакции разделяются ректификацией. Растворитель используется повторно. Степень превращения окиси пропилена составляет примерно 50%, выход аллилового спирта на превращенное сырье — около 90% (мол.). Цикл работы катализатора 30—48 ч. [c.96]

Бутилены-2 более устойчивы, чем бутилен-1, поэтому они обычно являются основными продуктами реакций, проводимых при высокой температуре. Под влиянием кислотных катализаторов, таких, как кислые фосфаты, серная кислота на силикаге че [38], или даже при кратковременном соприкосновении с 70%-ной серной кислотой при 75° [39] бутилен-1 можно изоме-ризовать в равновесную смесь, содержащую оба бутилена-2. Утверждают, что введение стадии изомеризации значительно о0л-егчает разделение бутиленов [40]. [c.129]

Глюкозофосфатизомераза (КФ 5 3.1.9) катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата. Равновесие устанавливается при соотношении альдозы к кетозе приблизительно равном 2 1. Для проявления активности фермента не требуется присутствия ионов металлов или каких-либо кофакторов. Реакция изомеризации легко протекает в диализованных экстрактах мышц. Отсутствие АТФ в таких экстрактах делает невозможным дальнейшее превращение фруктозо-6-фосфата под влиянием фосфофруктокиназы. О процессе изомеризации судят по изменению содержания глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата в процессе инкубации. [c.61]

Однако следует принять во внимание, что в диализованном экстракте присутствует высокоактивный фермент — триозофосфат изомераза, катализирующий реакцию изомеризации фосфотриоз. Равновесие этой реакции сильно сдвинуто в сторону фосфодиоксиацетона. В положении равновесия отношение концентраций фосфодиоксиацетона и гли-церальдегид-З-фосфата равно 22 1. Поэтому концентрации диоксиацетонфосфата и глицеральдегид-З-фосфата при расчете кал ущейся константы равновесия альдолазной реакции выражают как [c.64]

Глюкозофосфатизомераза катализирует обратимую реакцию изомеризации, в которой глюкозо-6-фосфат (альдоза) превращается во фруктозо-6-фосфат (кетозу). Реакция легко протекает в обоих направлениях, так как изменение свободной стандартной энергии невелико [c.232]

Глюкозофосфатизомераза является димером с молекулярной массой 132 000 Да состоит из двух идентичных субъединиц. После обработки 6 М гуанидин-НС1 молекула диссоциирует на субъединицы с молекулярной массой 62 000 Да. Фермент обладает высокой специфичностью по отношению к D-глюкозо-б-фосфату (i m=0,12 мМ) и D-фрук-тозо-6-фосфату (/( =0,07 мМ при 30° С, pH 8,2), не катализирует изомеризацию других фосфосахаров. [c.232]

Триозофосфатизомераза пивных дрожжей имеет молекулярную массу 53 000 Да, состоит из двух неидентичных субъединиц. Оптимум pH в триэтаноламин-НС1-буфере — 7,0—8,5 и 7,6—9,5 соответственно при определении активности с использованием в качестве вспомогательного фермента глицерол-З-фосфатдегидрогеназы или глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы. Константа равновесия реакции изомеризации D-глицеральдегид-З-фосфата при pH 7,5 и 25°С равна 19. Кт для этого субстрата при тех же условиях — 1,27x10 М, а для диоксиацетонфосфата — 1,23X10 М. Л ° 1см при 280 нм равна 9,9. [c.249]

Из водных р-ров солей А1 при действии эквивалентного кол-ва ортофосфата щелочного металла в водном р-ре при pH 4,0-4,5 осаждается аморфный фосфат AIPO4 ХН2О - катализатор дегидратации спиртов, гидратации непредельных углеводородов, изомеризации эпоксисоединений в альдегиды и др При нагр аморфного фосфата вместе с маточником в запаянной ампуле при 100-110°С кристаллизуется дигидрат с ромбич кристаллич решеткой (в природе минерал варисцит) либо с моноклинной решеткой (метаварисцит) [c.121]

Л.-Э.р. имеет больщое значение в обмене углеводов в организме. Так, под действием фермента мышц-триозо-фосфатизомеразы происходит изомеризация 3-фосфоглице-ринового альдегида в 1-фосфат дигидроксиацетона, под действием фосфогексоизомеразы-превращ. глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат и т. п. [c.610]

ТРИОЗОФОСФАТЮОМЕРАЗА (D-глицеральдегид-З-фос-фат кетол-изомераза), фермент класса изомераз, катализирующий обратимую р-цию изомеризации D-глицеральде-гид-З-фосфата в дигидроксиацетонфосфат в процессе г.ш-колиза. [c.638]

К кислотно-основному (ионному) катализу относятся реакции гидратации, дегидратации, аминирования, изомеризации, алкилирования и т. п. (см. табл. 8). Катализаторами для этих реакциГ служат твердые кислоты или основания, обладающие лишь ионной проводимостью. К кислотным катализаторам относятся малолетучие кислоты (Н3РО4, Н2504), нанесенные на пористые носители, кислые соли (фосфаты, сульфаты), а также твердые неорганические вещества, способные передавать анионы (алюмосиликаты, частично гидратированные оксиды А1, 51, У, галогениды металлов). К основным катализаторам относятся гидроксиды и оксиды щелочных и щелочноземельных металлов на носителях и без них, щелочные или щелочноземельные соли слабых кислот (карбонаты и т, п.). [c.226]

В результате двух стадий (а и 6) реакции (7-26) происходит обратимая изомеризация глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат с промежуточным образованием глюкозо-1,6-дифосфата. Поскольку фосфорили-рованная форма фермента относительно нестабильна и подвергается гидролизу до свободного фермента (Е) и неорганического фосфата, существует отдельная реакция, катализируемая киназой (стадия в). Эта стадия обеспечивает генерирование глюкозо-1,б-дифосфата, который ре-фосфорилирует любой свободный фермент, образующийся при гидролизе фосфофермента. [c.132]

Удивительный результат был получен, когда фруктозо-6-фосфат, содержащий в положении 1 изотопы Ш и С, подвергался изомеризации в присутствии большого количества немеченого фруктозо-6-фосфата. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат содержал не только С, но и Н, а распределение изотопсЗв свидетельствовало о том, что присоединяется (в положение С-2) путем прямого переноса из положения С-1 [130]. Это указывает на то, что на протяжении половины оборотов действия фтермента -И, отщепившийся из положения С-1, присоединяется к той же самой молекуле в положение С-2. Этот внутримолекулярный перенос протона свидетельствует о наличии син-переноса, т. е. переноса, при котором протон отщепляется и присоединяется с одной и той же стороны молекулы Наличие си -переноса в сочетании с известной конфигурацией глюкозы у С-2 свидетельствует о том, что промежуточное соединение является цис-епциолом и что присоединение протона либо к С-1, либо к С-2 ендиола происходит с /-е-стороны. В каждом исследованном случае другие кетол-изомеразы также используют г ис-ендиол и в большинстве случаев присоединение происходит с ге-стороны. Однако ман-нозо-6-фосфат—изомераза катализирует присоединение к /-стороне. [c.155]

Эта циклическая форма не содержит ни одной карбонильной группы, в связи с чем её образование прекращает возможность дальнейшего удлинения цепи >. При ферментативной изомеризации полуацеталя в глюкозо-1-фосфат [уравнение (11-23), или через глюкозо-1-ди-фосфат, уравнение (7-26)] сначала происходит замыкание кольца. Глюкозо-1-фосфат в свою очередь служит биосинтетическим предшественником полисахаридов и родственных им соединений с устойчивыми сахарными кольцами. Образование колец может иметь место также в биосинтезе липидов. Среди поликетидов (гл. 12, разд. Ж) имеется большое число соединений, образование колец в которых происходит в результате сложноэфирной или альдольной конденсации с последующими процессами восстановления и отщепления. Эта последовательность характерна для биосинтеза очень устойчивых ароматических колец. [c.488]

Катализируемый основаниями гидролиз полирибонуклеотидов или рибонуклеозид-2 (3 )-фосфодиэфиров может проходить через интермедиаты, подобные (23). В процессе частичного гидролиза не наблюдается изомеризации нуклеозид-З -фосфодиэфиров в -2 -фосфодизфиры. Возможно, это происходит в силу того, что псевдовращению пентаковалентного интермедиата препятствует присутствие отрицательно заряженного лиганда Р—0 , а не Р—ОН. Энергетически неблагоприятно помещение отрицательно заряженного лиганда в апикальное положение в процессе псевдовращения следовательно, в качестве продуктов катализируемого основаниями гидролиза РНК преобладают З -фосфаты. Альтернативно, эту реакцию можно отнести к простому Sn 2(Р)-замещению по механизму типа in-line (в линию) схема (6) . [c.141]

Ранее уже упоминался (см. схему 1 на стр. 367) широко распространенный фермент, катализирующий взаимное превращение фосфатов фруктозы U глюкозы — глюкозофосфат-изомераза. Известен и фермент, катализирующий переход от фруктозо-6-фосфата И1 к маннозо-6-фосфату — маннозофосфат-изомераза . Описаны два фермента, катализирующие аминирование фруктозо-6-фосфата с последующей изомеризацией, приводящей к глюкозамин-6-фосфату первый из них использует в качестве донора аминогруппы глутамин , второй катализирует аминирование под действием аммиака . Образующийся глюкозамин-6-фосфат переходит под действием ацетилкоэнзима А в N-ацетилглюкозамин-б-фосфат. [c.384]

Изомеризация. грег-Бутилат калия. Ацетиленов и алленов фтористый водород—бора трифторид. Диенов Дихлормалеиновый ангидрид. Дитерпе-нов Палладиевые катализаторы. Оксаспиропентана Лития иодид Олефинов трег-Бутилат калия. Лития дифенилфосфид. Лития фосфат. Медь хлористая. Тиофенол — азодиизобутиронитрил. [c.665]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология