Мозг, аминокислоты

Наблюдалось полное восстановление найденных изменений от воздействия малой концентрации Нарушение условнорефлекторной деятельности, выпадение натурального рефлекса на вид и запах пищи, нарушение межнейронных связей в коре головного мозга Недействующая концентрация НЬ—, эритроциты—, ретикулоциты-Ь, нейтрофилы-Ь, лимфоциты—, СПП—, нарушение условнорефлекторной деятельности, гиппуровая кислота в моче—, белок в моче-Ь, аминокислоты в моче-Ь, содержание Н-групп в сыворотке крови-Ь, морфологические изменения-Ь Не восстанавливались полностью морфологические изменения в центральной нервной системе и печени [c.173]

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Врожденные нарушения обмена отдельных аминокислот. Пристальное внимание ученых привлекают некоторые наследственные заболевания человека, являющиеся следствием первичного дефекта обмена отдельных аминокислот. Возникновение и дальнейшее развитие специфического патологического синдрома при таких заболеваниях обусловлено полным или частичным отсутствием активности определенных ферментов организм либо теряет способность синтезировать данный фермент, либо образуется недостаточное количество его, либо синтезируется аномальный фермент, отличающийся по структуре от нативного. Следствием такого врожденного дефекта обмена является накопление в тканях нормальных промежуточных или побочных (неспецифических) продуктов обмена, оказывающих токсическое влияние на организм и в первую очередь на ЦНС. Этим, пожалуй, объясняется тот факт, что в основном заболевают дети в раннем возрасте, у которых затем развиваются специфические расстройства психической деятельности. Весьма вероятно также, что отдельные аминокислоты и продукты их обмена в оптимальных концентрациях являются эссенциальными для деятельности мозга. Поэтому задача биохимиков, физиологов и клиницистов состоит в том, чтобы выяснить зависимость между развитием патологического синдрома при врожденных пороках обмена и специфическими нарушениями обмена аминокислот. Приводим примеры подобных нарушений. [c.467]

В ряде случаев вследствие блокирования действия какого-либо фермента имеет место резкое отставание умственного развития. Вопрос о том, чем обусловлено это торможение психической деятельности токсическим действием ненормально высоких концентраций аминокислот или их метаболитов на мозг, нарушением нормального соотношения аминокислот и, следовательно, биосинтеза белка либо вторичными нарушениями энергетического и других видов обмена—окончательно не решен. Таким образом, идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, в наши дни не только представляет большой теоретический интерес, но в ряде случаев играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. Всегда следует учитывать, что при блокировании нормального пути обмена какой-либо аминокислоты промежуточные метаболиты, следующие за местом блокирования, становятся незаменимыми при данном заболевании. [c.468]

Известно, что обмен аминокислот в мозговой ткани протекает в разных направлениях. Прежде всего пул свободных аминокислот используется как источник сырья для синтеза белков и биологически активных аминов. Одна из функций дикарбоновых аминокислот в головном мозге-связывание аммиака, освобождающегося при возбуждении нервных клеток. [c.634]

Установлено, что белки в головном мозге находятся в состоянии активного обновления, о чем свидетельствует быстрое включение радиоактивных аминокислот в молекулы белков. Однако в разных отделах головного мозга скорость синтеза и распада белковых молекул неодинакова. Белки серого вещества полушарий большого мозга и белки мозжечка отличаются особенно большой скоростью обновления. В участках головного мозга, богатых проводниковыми структурами —аксонами (белое вещество головного мозга), скорость синтеза и распада белковых молекул меньше. [c.635]

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

Активность систем транспорта аминокислот, так же как и состав их пула, изменяется в процессе развития мозга. Аминокислоты проникают в мозг молодых животньгх быстрее и достигают более высоких концентраций, чем у взрослых. [c.41]

Глюкоз а— одна из наиболее распространенных соедннетн в животном организме. Особенно велика ее роль в нервной ткани, так как она является НС только основным энергетическим источником, но н предшественником ряда важнейших метаболитов головного мозга (аминокислот, ацетил-КоА и др.). Молекула глюкозы может иметь открытую форму — альдегидную л замкнутую— циклическую в виде ииранозного или фуранозного кольца. В пг-стоящее время установлено, что ациклические формы глюкозы характеризуются наибольшей реакционной способностью. Свободная глюкоза во внекле точных пространствах характеризуется также высокой обновляемостью. [c.261]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

Кефалин (греч. керНа1е — голова), впервые выделенный из тканей головного мозга, является смесью фосфолипидов трех типов. Один из них, соединение V, отличается от лецитинов только тем, что в качестве основного компонента вместо холина в нем содержится этано/ -амин в другом — фосфолипиде VI таким компонентом служит аминокислота — серин [c.634]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

Витамин В 2 регулирует углеводный и липидный обмен, участвует в метаболизме незаменимых аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований, стимулирует образование предшественников гемоглобина в костном мозге применяется в медицине для лечения злокачественной анемии, лучевой болезни, заболеваний печени, полиневрита и т. п. Добавление витамина к кормам способствует более полноцершому усвоению растительных белков и повышает продуктивность сельскохозяйственных животных на 10 —15 %. [c.54]

Эндорфин — опиат мозга, состоящий из 31 аминокислотного остатка, был синтезирован в генетически сконструированных клетках в 1980 г. группой ученых из Австралии и США. -Эндорфин получен в клетках Е. соН в виде гибридного белка с -галактози-дазой. Процедура синтеза -эндорфина включала получение путем обратной транскрипции мРНК — кДНК, кодирующей белок-предшественник, содержащий помимо последовательности -эндорфина последовательность АКТГ и -липотропина ( -JITT), в дальнейшем удаляемые. -Эндорфин, полученный из гибридного белка и тщательно очищенный, обладал значительной биологической активностью. Он специфически взаимодействовал с антисывороткой против -эндорфина. От -эндорфина человека генно-инженерный -эндорфин отличался по двум аминокислотам, и эти отличия можно было легко устранить на нуклеотидном уровне путем замены двух кодонов в ДНК бактериальной плазмиды. [c.139]

Мутации могут передаваться по наследству и являются причиной многих генетических наследственных заболеваний. Примером такого заболевания является фенилкетонурия. В норме фенилаланин превращается в тирозин с помощью фермента гидроксилазы, но если произошла мутация и данный фермент не синтезировался или вместо него синтезировался другой белок, то в результате нарушения гидроксилирования тирозина будет накапливаться фенилпируват (фенилкетон), а также фениллактат и фенилацетат. При накоплении этих продуктов нарушается нормальное развитие мозга у детей, появляется умственная отсталость. Единственный способ предотвращения фенилкетонурии - резкое уменьшение количества фенилаланина в детском питании до выработки в организме компенсаторных механизмов обмена аминокислот. [c.53]

Выделение и характеристика пептидных гормонов — обычно кропотливая и трудная работа это относится и к гормонам гипоталамуса [19]. Гипоталамус является той областью ткани мозга, которая осуществляет тонкий контроль за эндокринной системой, влияя на активность продуцирования гормонов внещней долей гипофиза. В ткани одного животного присутствуют лишь нанограм-мовые количества гормонов. Первые исследования тиротропин-ре-лизинг гормона (TRH) представляли собой огромную работу по экстракции сотен тысяч свиных гипоталамусов и даже в результате ее удалось получить не полностью очищенный препарат. Аминокислоты, найденные в гидролизате, первоначально рассматривали как примеси, и только после того как в достаточно чистом препарате были обнаружены три аминокислоты гистидин, пролин и глутаминовая кислота в эквимольных количествах, предположили, что гормон имеет пептидную природу. Были синтезировавш шесть возможных изомерных трипептида, однако все они оказались неактивными. Дальнейшие исследования привели, наконец, к пептиду (7), содержащему пироглутаминовую кислоту и амидную функцию этот пептид и оказался идентичным природному ТКН [20, 21]. Таким образом, синтез гормона и определение его структуры были достигнуты одновременно. [c.292]

Недавние результаты, полученные в различных областях, указывают на щирокую распространенность в нервной ткани неболь-щих пептидов и на их влияние на эту ткань. Так, оказалось, что выделенный из мозга свиньи природный материал, обладающий наркотическим действием и долгое время постулировавщийся, представляет собой два тетрапептида [34] (17) и (18). Существование таких молекул, обладающих свойствами физиологических передатчиков, предполагалось и ранее для объяснения функций морфиновых рецепторов, играющих важную роль в передаче болевых ощущений, однако морфин и родственные соединения не являются для этих рецепторов обычными агонистами. Интересно отметить, что в обоих указанных пептидах Л -концевой аминокислотой является тирозин, что было причиной оживленного обсуждения связи между топологией пептидов и морфина [35]. [c.294]

Возможно, что исследования в этой области, привлекшие большое внимание, касались пептидов, выделенных из мозга животных, которые возникали лишь в связи с определенным стимулом. В некоторых случаях утверждалось, что такие пептиды способны к передаче обусловленного ответа при инъекции подопытным животным [37]. Среди таких веществ наиболее известен скотофобин. Полученные биологические результаты несколько противоречивы, полученные химические данные не помогли разрешить это противоречие. Синтетический пептид, имеющий предложенную ранее последовательность остатков аминокислот, оказался неактивным, однако активность природного пептида была подтверждена (38]. Эта проблема находится, несомненно, на ранней стадии своего разрешения, но она явно представляет значительный интерес для химии и биологии и, возможно, связана с другими, более широкими областями нашего знания. [c.295]

Масляная кислота образует несколько важных аминокислот. Так, у-аминомасляная кислота H2N- H2- H2- H2- OOH найдена в мозгу животных и человека. [c.657]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

При другом наследственном пороке обмена,-гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона), помимо генерализованной (общей) гипер-аминоацвдурии, отмечаются снижение концентрации медьсодержащего белка церулоплазмина в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарушением синтеза церулоплазмина. Возможно образование комплексов меди с аминокислотами, которые не всасываются в канальцах. Аналогичная гипераминоацвдурия наблюдается при галактоземии, синдроме Лоу и других наследственных заболеваниях. Пониженная экскреция аминокислот описана при квашиоркоре. [c.467]

Общее содержание аминокислот в ткани мозга человека в 8 раз превышает концентрацию их в крови. Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Так, концентрация свободной глутаминовой кислоты в мозге выше, чем в любом другом органе млекопитающих (10 мкмоль/г). На долю глутаминовой кислоты вместе с ее амидом глутамином и трипептидом глутатионом приходится более 50% а-аминоазота головного мозга. В мозге содержится ряд свободных аминокислот, которые лишь в незначительных количествах обнаруживаются в других тканях млекопитающих. Это у-амино масляная кислота, К-ацетиласпарагиновая кислота и цистатионин (см. главу 1). [c.634]

Видовые различия, наблюдаемые при изучении противосудорожной активности диазепама на новорожденных крысятах и морских свинках, можно объяснить физиологическими и биохимическими особенностями их головного мозга. Установлено, что крысята рождаются менее развитыми, чем морские свинки, отсюда разница в составе биогенных аминов, аминокислот (48, 491, активности ферментов [501 головного мозга и его миэлинизации [511, [c.168]

Смотреть страницы где упоминается термин Мозг, аминокислоты: [c.21] [c.272] [c.272] [c.272] [c.567] [c.189] [c.305] [c.665] [c.710] [c.147] [c.338] [c.357] [c.580] [c.387] [c.496] [c.289] [c.147] [c.467] [c.635] [c.211] [c.195] [c.127] [c.185]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология