Хилла график

При этом уравнение (12.22) имеет только одии параметр, подлежащий уточнению это степень сопряжения, которую можно определить из кривизны графика сила — скорость. Хилл [34] показал, что 0 обычно равно около 0,25 для икроножной мышцы лягушки. Отсюда степень сопряжения составляет приблизительно 90 %, что соответствует максимальной эффективности около 40%. Определение механической (а лучше сказать механохимической) эффективности сразу же вытекает из уравнения (12.11) [c.279]

Оценка меры кооперативности в координатах Хилла. С использованием логарифмической шкалы строят график зависимости степени проявления эффекта от концентрации эффектора, т. е. [c.335]

Хром с эриохромцианином R образует комплекс, значите тьно менее окрашенный, чем комплекс алюминия [11141, и задерживает развитие окраски комплекса алюминия вследствие связывания части реагента [8081. Хром можно удалять в виде хлорида хромила. Однако эта операция удлиняет анализ, поэтому предложены другие способы устранения его влияния. По Хиллу [8081, добавление FeS04 и 8-оксихинолина способствует образованию комплекса алюминия в присутствии больших количеств хрома. Ряд авторов [926, 12471 компенсирует влияние хрома введением таких же количеств его в стандартные растворы. Лили и Розин [926] для определения алюминия в сталях рекомендуют составлять несколько калибровочных графиков для разных содержаний хрома. При содержании 0—2% хрома наблюдается сравнительно хорошее совпадение с графиком, составленным без его введения. [c.103]

Для гемоглобина человека при pH 7 значение п равно примерно 2,8. Его можно найти, построив график зависимости lg [У/(1 — У)] от lgp и использовав линейную среднюю часть. Если п — не целое число, то константам уравнения Хилла трудно дать какую-нибудь простую физическую интерпретацию. [c.233]

Отличие Пхилла от п часто используют в качестве показателя степени кооперативности. Для полностью кооперативных процессов отношение хилла/л равно 1,00, а для случаев неполной кооперативности оно меньше 1. Чтобы определить Пхн. ла, не обязательно строить график Хилла. Для этого достаточно точно измерить тангенс угла наклона в средней части обычной кривой связывания, построенной в координатах lg[X] у <или АЛ) . Помимо этого, можно определить Д1д[Х], соответствую-шее изменению у от 0,1 до 0,9, и далее из уравнения (4-36) рассчитать [c.263]

Отметим, что иногда графики Хилла не имеют форму прямых и не могут использоваться для определения степени кооперативности. [c.263]

Если все центры идентичны и независимы друг от друга, то график имеет вид прямой с п = 1. При стабилизирующих взаимодействиях, т. е. при (д х дЫх) > д, значение л > 1. Это соответствует уравнению Хилла (6.73), которое можио переписать в виде [c.215]

Если все центры идентичны и независимы друг от друга, то график имеет вид прямой с п = 1, как и следует из простого закона действия масс. При наличии сильных стабилизующих взаимодействий п > 1 и график прямолинеен в широкой области с центром X = 72. Это соответствует уравнению Хилла (7,2), которое можно переписать в виде [c.435]

Поэтому Уайман называет график зависимости п[х1 —х)] от 1п X графиком Хилла. Параметр Хилла п связан со средней свободной энергией взаимодействия центров. Из (7,16) и (7,17) следует, что [c.435]

Применим, вслед за Уайманом, этот метод исследования к гемоглобину. На рис. 7.9 приведен график Хилла для насыщения НЬ лошади кислородом (0,6 М фосфатный буфер, pH 7,0, 19 °С). Полная свободная энергия взаимодействия 2,6 л/сал/лоль, п 2,95 0,05 при — 72. [c.436]

Рис. 7.9. График Хилла для насыщения гемоглобина лошади кислородом.

Величина, обратная коэффициенту магнитного двулучепреломления, приведена как функция температуры для двух различных образцов со слегка различными температурами перехода. Для обоих образцов графики почти линейны в соответствии с приближением Ландау. (По [49] печатается с разрешения Мак-Гроу Хилл компани.) [c.67]

Рассмотрим сначала плоский квадратный комплекс, в котором отсутствуют лиганды а. Как было указано ранее, искажения длин связей энергетически слишком неблагоприятны, чтобы они имели значение. Было найдено, что при расчете энергии вандерваальсовских взаимодействий по уравнениям Хилла [65], Бартелла [11] и Мэзона и Кривого [92] несвязанные взаимодействия также не существенны. В этой системе полная конформационная энергия складывается из двух членов и е, которые можно рассчитать для каждой конформации, определяемой параметрами а, р, 2 и Для каждого набора а, р и 21 можно построить набор графиков зависимости между со и St, и + е). Голлогли и Хокинс [50] исследовали эти энергии для а == 84 — 90°, Р = 104,5 — 119,5° и 21 = О — 0,6 А. Типичные графики представлены на рис, 3-6. [c.96]

Рис. 3-8. Типичные графики зависимости полной конформационной энергии для комплекса Со(к-рп)(ННз)4] + от ш при использовании уравнений Хилла (1), Бартелла (2) и Мэзона и Кривого (3) [50].

Зависимость 1 [ 37( I - 7)] от lg(/>02) выразится прямой с тангенсом угла наклона и (рис. 5.9). Такой график называется графиком Хилла, а величина п в точке полунасыщения кислородом (7= 0,5) — коэффициентом Хилла. [c.213]

Уравнение Хилла выполняется в относительно узком интервале концентраций субстрата и коэффициент п можно определить в этом интервале из графика зависимости от lg[S] (рис.52,6) как наклон кривой в точке полуна-сыщения [т.е. в точке lg(V -u)=0]. Предложены также и другие методы определения коэффициента Хилла для тех случаев, когда неизвестно [1740, 1741]. В случае димерного фермента возможна ситуация, когда связывание субстрата одной субъединицей дестабилизирует комплекс другой субъединицы. При этом возникает так называемая полуцентровая реактивность [1742]. [c.156]

Рис. 28. График Хилла для насыщения гемоглобина лошади кислородом (А = tgo = 2,9).

Аффинная регуляция регуляция по сродству), основанная на энергетических факторах. В соответствии с принятой выше точкой зрения (рис. 12.4) соотношение между скоростью и силой [уравнение (12.20)] содержит только один параметр, подлежащий уточнению, если это уравнение взято в нормированной форме этот параметр — степень сопряжения рабочего элемента мышцы. Чем полнее сопряжение, тем больше кривизна хилловских гипербол. Это легко видеть из нормированных графиков, приведенных на рис. 12.5. Как отмечалось ранее, свойство уравнения Хилла состоит в том, что при высокой степени сопряжения выходная мощность остается в основном постоянной в широком интервале нагрузочного сопротивления. Грубо говоря, именно так обстоит дело в мышце, как отмечено в работе Фенна и Марша [30]. Уже говорилось также, что для икроножной мышцы лягушки среднее значение 0 составляет около 0,25 это соответствует = 0,89 и 1- тах 38%. Основываясь на измерениях работы и теплоты и используя эргометр Левина — Ваймана для поддержания постоянной скорости сокращения, Хилл получил максимальную механическую эффект тивность икроножной мышцы лягушки (39,4%) [35, 40]. Позже он получил максимальное значение около 45 % для изотонического сокращения [38]. Это соответствует = 0,92 и 0 = 0,17. Обычно в мышцах этого типа 0 варьирует от 0,2 до 0,3. [c.281]

Рис, 12.5. Нормированные графики Хилла при разной степени сопряжения д [c.281]

Показано, что характеристическое гиперболическое соотношение между силой и скоростью для мышц (уравнение Хилла) приводит к концептуальной модели, основанной на понятии саморегуляции. Теоретический анализ саморегулируемых линейных преобразователей энергии проведен в приложении. Анализ показывает, что уравнение Хилла содержит всего один параметр, подлежащий уточнению, — степень сопряжения этот параметр можно определить из кривизны графика зависимости между силой и скоростью. В частности, для икроножной мышцы лягушки получена степень сопряжения около 90 %, соответствующая максимальной эффективности 40 %. [c.294]

Тогда зависимость lg[YУ(l — У)1 от 1д[Х] графически будет представлена прямой с наклоном, равным к. Подобный график назван графиком Хилла (рис. 7.2) с его помощью можно легко определить параметры к и Оказалось, что график Хилла удивительно хорошо описывает множество данных по связыванию кислорода гемоглобином для значений У в области от 0,1 до 0,9. Однако при экстремальных значениях У всегда наблюдаются отклонения (как это видно на рис. 7.2), поскольку уравнение (7.4) в лучшем случае является лишь аппроксимацией какого-то более сложного выражения. [c.169]

Следовательно, уравнение (7.7) дает график Хилла, в котором наклон (т. е. к) при [X] - 0 приближается к 1. Аналогичным обра- [c.172]

В таком случае описанный выше метод графической оценки концентрации субстрата, при которой скорость реакщ1и составляет половину максимальной, оказывается непригодным (прямой в соответствующих координатах уже не получается). Здесь следует обратиться к графическому представлению уравнения Хилла, первоначально предложенного для описания кооперативного связывания Oj с гемоглобином (гл. 6). Уравнение Хилла, преобразованное так, чтобы график в соответствующих координатах представлял собой прямую, имеет вид [c.88]

Отложив левую часть уравнения на оси ординат, а пра вую — на оси абсцисс, можно построить график Хилла (рис. 48). Тангенс угла наклона линии на этом графике равен величине п (количество взаимодействующих [c.127]

Рис. 48. Характер зависимости связывания от концентрации гормона при, некоопе,р1ати иом (п=1), положительном (п=2) я отрицательном (п=0,5) кооперативном влиянии гормона на рецептор У=1[НИ/[Ко] — степень оккупации рецептора гормоном А — прямые К00 рдинаты Б — двойные обратные величины В — график Скэтчарда Г — -график Хилла

Рис. 85. Связывание Са + с кальмодулином. По оси ординат показано изменение флуоресценции дансилированного кальмодулина — величина, пропорциональная связыванию Са + с кальмодулином. А — прямые координаты, Б — те же данные, представленные на графике Хилла. 1 — в отсутствие ионов 2 — в присутствии

Аналитическое исследование показало, что тангенс угла наклона фафика в координатах Хилла, меньший единицы, не означает наличия случая отрицательной кооперативности. Такой же график может наблюдаться при условии наличия двух типов связывающих мест с близкими значениями констант диссоциации (отличающимися меньше чем на порядок). Поэтому координаты Хилла для дискриминации случая отрицательной кооперативно- [c.398]

В координатах Хилла (рис. 3.50а) предположение о наличии положительной кооперативности подтверждается угол наклона равен 0,7 рад. Следовательно, кажущаяся степень кооперативности ё равна у = агс1 (0,7) = 1,6. Точка пересечения графика с осью абсцисс равна 1о (2,5 нМ). Следовательно, К(1 = = 3,2 нМ. [c.402]

Исходя из вида кривой насыщения, представленной в координатах Скэтчарда, можно предположить, что ДАДЛЭ или взаимодействует с двумя типами связывающих мест, или имеется связывание ДАДЛЭ мембранами мозга с отрицательной кооперативностью. Как было указано выше, координаты Хилла не позволяют дискриминировать эти два случая. Поэтому представим изотерму связывания в координатах Бьеррума (рис. 3.52). Исходя из вида графика в этих координатах нельзя предположить существование более чем одного типа мест связывания. По точке перегиба log (1,3 нМ) определяем константу диссоциации (20 нМ). [c.403]

Каковы основные предпосылки модели лиганд-рецепторного взаимодействия, описываемой схемой (1.2) и уравнением (1.1) Какие из этих предположений могут нарушаться 2. Выведите уравнение, описывающее концентрацию лиганд-рецепторных комплексов в зависимости от количества добавленного лиганда, если концентрации лиганда и рецептора соизмеримы Как определять параметры рецепторного связывания в этом случае Приводит ли изменение концентрации лиганда за счет лиганд-рецепторного взаимодействия к изменению аналитического вида графиков, построенных в координатах Скэтчарда 3. Какие изменения наблюдаются в графиках, построенных в координатах Скэтчарда, при отсутствии равновесия в системе лиганд-рецептор 4. Какие характерные изменения наблюдаются в кинетике лиганд-рецепторного взаимодействия, если изменяется суммарная концентрация лиганда или рецепторов За счет каких процессов это может происходить 5. Как можно разграничить процессы рецепторного связывания, транспорта и деградации лиганда 6. Какие изменения в кинетике связывания наблюдаются при наличии двух типов мест связывания 7. Дайте определение понятию кооперативность . Какие виды кооперативного лиганд-рецепторного взаимодействия вы знаете 8. Выведите уравнение для преобразований Хилла. 9. Как с помощью координат Хилла определять степень кооперативности Сравните понятия степень кооперативности и кажущаяся степень кооперативности . 10. Выведите уравнение для преобразований Бьеррума. Как определять число мест связывания в координатах Бьеррума 11. Как с помощью координатных методов определить модель лиганд-рецепторного взаимодействия 12. Как определяются основные кинетические и равновесные параметры рецепторного связывания [c.404]

Положительная кооперативность не предназначена для увеличения сродства гемоглобина к кислороду константа связывания кислорода свободными цепями гемоглобина значительно выше константы связывания первого моля кислорода дезоксиге-моглобином и приблизительно равна константе связывания кислорода оксигемоглобином. Положительная кооперативность обеспечивает резкое изменение степени сродства в очень узком диапазоне давлений кислорода. Это позволяет гемоглобину насытиться кислородом в легких и затем высвободить примерно 60% его в тканях. Процесс насыщения может осуществляться в довольно узком диапазоне давлений, что обусловлено крутизной графика зависимости степени насыщения от давления кислорода в области 50%-ного насыщения. Кривая, описываемая простым ураинением Михаэлиса — Ментен, гораздо более пологая. (Коэффициент Хилла является мерой крутизны кривой насыщения в точке, отвечающей 50% насыщения для сигмоидной кривой, отвечающей связыванию гемоглобина, /г 3, а для гиперболы А=1.) [c.268]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология