Взаимодействие стабилизирующее

Ацил(ароил)кетены, генерируемые термолизом ФД, вступают в реакции [4+2]-циклоприсоединения с активными диенофилами [53], а в отсутствие партнеров по взаимодействию стабилизируются внутри- или межмолекулярно. [c.383]

Вклад кулоновского члена определяется тем, что ковалентные связи в органических молекулах являются полярными (частично ионными), а в ходе реакции заряды на атомах реагентов могут электростатически взаимодействовать. Стабилизирующий характер кулоновского члена тем выше, чем выше противоположные заряды на атомах донора и акцептора. [c.115]

Существование значительного взаимодействия такого типа должно проявляться несколькими путями. Если взаимодействие стабилизирующее (как на рис. 3.10), гибкие молекулы стараются принять такие конформации, при которых оно было бы максимальным. Это сказывается в особенностях структуры (например, длинах связей) и реакционной способности, вызванных изменениями характера связывания. [c.68]

Константы скорости реакций гомополимеров и соответствующих им сополимеров сильно различаются. Реакции на сополимерах часто идут медленнее, если проявляются стерические или полярные препятствия звеньев второго сомономера или если функциональные группы расположены далеко друг от друга. При наличии у сополимера различных функциональных групп они реагируют с различной скоростью, а измеряемая скорость складывается из скоростей отдельных стадий [71]. При взаимодействии функциональных групп макромолекул с бифункциональными веществами часто реагирует только одна группа низкомолекулярного реагента, в то время как другая может вступить в энергетическое взаимодействие, стабилизируй переходное состояние. Последующее взаимодействие второй функциональной группы этого реагента может характеризоваться уже другой константой скорости. [c.28]

Заполненные и -орбиты металла могут взаимодействовать и с пустыми яР Р-орбитами цианид-иона, образуя в результате дативную связь М СК. Для того чтобы я-дативное взаимодействие было эффективным, яр р -орбита лиганда должна быть более стабильной, чем 4р-орбиты атома металла-комплексообразователя [1473]. я-Дативное взаимодействие стабилизирует молекулярную орбиту, так как она локализована преимущественно у металла. [c.114]

Кристаллы белков, как и их растворы, содержат воду. Однако даже в кристаллах эта вода находится на поверхности макромолекулярной структуры. Значительная внутренняя область белковой молекулы практически не контактирует с водным раствором и недоступна даже для содержащихся в нем малых молекул. Существование такого недоступного ядра повышает стабильность белковой структуры. Ядро может иметь такую физико-химическую природу, при которой водородные связи, гидрофобные взаимодействия и вообще все типы взаимодействий, стабилизирующих вторичную и третичную структуры, оказываются гораздо более сильными, чем в водном растворе. [c.28]

Из того факта, что многие ферменты утрачивают при низких температурах свою четвертичную структуру, был сделан предположительный вывод об особом значении гидрофобных взаимодействий для стабилизации агрегатов из полипептидных субъединиц. Как уже упоминалось, из всех слабых связей и взаимодействий, стабилизирующих структуру высших порядков, только гидрофобные взаимодействия ослабевают с понижением температуры. Высказывалась мысль, что само существование ферментов, состоящих из нескольких субъединиц, связано с избытком гидрофобных остатков в их полипептидных цепях, что таких остатков здесь больше, чем их может быть заключено внутри одной свернутой в третичную структуру цепи (фиг. 73). Судя по некоторым оценкам относительной доли гидрофобных остатков, необходимых для образования четвертичной структуры, наличие около 30% таких остатков почти всегда будет неизбежно вести к образованию четвертичной структуры. Как показывает анализ аминокислотного состава белков, состоящих из одной цепи и из нескольких субъединиц, ферменты первого из этих двух типов содержат 13—31% гидрофобных остатков, а ферменты второго типа —от 29 до 38% гидрофобных остатков. [c.219]

Надо отметить, что кислотно-основные свойства нуклеиновых кислот обусловлены не только наличием в них фосфатных групп, но и присутствием азотистых оснований. Кислотно-основные свойства гетероциклических оснований влияют главным образом на состояние и прочность водородных связей и стэкинг-взаимодействий, стабилизирующих вторичную структуру ДНК. [c.282]

Подавляющее большинство полярных остатков (в миоглобине, например, исключение составляют лишь 5 остатков из 77) находится на поверхности. Напрашивается вывод, что полярные и неполярные остатки располагаются в аминокислотной последовательности таким образом, что, с одной стороны, они осуществляют взаимодействия, стабилизирующие отдельные спиральные формы, насыщенные водородными связями, а с другой - обеспечивают термодинамически выгодные контакты между спиралями и взаимодействия спиралей с внешней средой. Иными словами, в глобуле имеет место взаимная стабилизация вторичных и третичных структур. Ионные пары в белках находятся в водном окружении, так как при их образовании освобождаются ориентированные молекулы воды, окружающие заряженные группы. При образовании ионных пар, как установил Козман, энтропия воды возрастает и понижение за этот счет свободной энергии более значительно, чем выигрыш энергии при чисто кулоновском взаимодействии молекул воды с изолированными полярными группами [210]. [c.49]

Рис. 20. Связи и взаимодействия, стабилизирующие пространственную структуру белков.

Предположим, что боковые цепи непосредственно участвуют во взаимодействиях, стабилизирующих вторичную или третичную структуру. Тогда эти взаимодействия могут нарушаться при ионизации этих групп. Рассмотрим, например, остаток тирозина, связанный водородной связью с карбоксилом другого остатка. Тогда процесс титрования можно представить следующим образом [c.49]

Определение четвертичной структуры олигомерных белков включает идентификацию протомеров каждого типа, определение их взаимной ориентации и изучение взаимодействий, стабилизирующих всю структуру. [c.50]

Между основаниями двухцепочечной молекулы возникают гидрофобные взаимодействия, стабилизирующие двойную спираль. [c.60]

Всегда принималось как нечто само собой разумеющееся, что очистка ферментов должна выполняться на холоде из-за того, что ферменты весьма лабильны снижение температуры на 20 °С понижает скорость большинства процессов в 3—5 раз, и потому проведение операций с ферментами на холоде более целесообразно. Однако низкая температура замедляет также и процессы, связанные с разделением, например при ионообменной хроматографии следовательно, если при этом приходится увеличивать время разделения в той же самой степени, то никакого выигрыша е достигается. Это не относится к денатурации, так как она очень сильно зависит от температуры (см. разд. 3.5). Но большинство белков, особенно у теплокровных млекопитающих, проявляет незначительные признаки тепловой денатурации при температуре ниже 40°С, если значение pH близко к физиологической величине, они сохраняются в этих условиях в течение нескольких дней. Только у видов с постоянно холодными тканями, например у рыб, обитающих в холодной воде, тепловую денатурацию может вызвать и комнатная температура. Некоторые ферменты даже денатурируют (изменяют свои естественные свойства) под воздействием холода — явление, известное как холодовая денатурация, — в результате ослабления гидрофобных взаимодействий, стабилизирующих структуру молекулы. Поэтому, хотя обычно и рекомендуется держать растворы на льду в то время, когда они не подвергаются фракционированию, иногда при проведении фракционирования их лучше подогреть. Часто нет необходимости работать в холодной комнате всегда удобнее этого не делать. [c.252]

Важнейшей особенностью внутримолекулярных взаимодействий, стабилизирующих макромолекулярную структуру ДНК, является их кооперативность. Для двойных спиралей, построенных из комплементарных гомополинуклеотидов, это означает, что при их денатурации, происходящей, например, при повышении температуры и приводящей к образованию изолированных полинуклеотидных цепей, все звенья спиральной структуры разрушаются одновременно. Такой процесс называют плавлением двойной спирали. Его описывают кривой плавления, которая, в свою очередь, характеризуется мпературой плавления Тт и шириной температурного интервала, в котором происходит разрушение двойной спирали (рис. 16). [c.29]

Возможно иное объяснение изменения активности радикалов. Согласно Семенову [761, последнее может быть связано с взаимодействием электрона свободной валентности с электронами близлежащих о-связей С—С и С—Н. Это приводит к изменениям формы радикалов и сравнительно небольшим изменениям электронной плотности вследствие наложения и взаимодействия электронных облаков свободного электрона и электронов о-связей. Именно такой тип взаимодействия обусловливает уменьшение активности алкильных радикалов njjH переходе от - СНз к -С Н (после чего это взаимодействие стабилизируется и активность более сложных радикалов не изменяется) и увеличение разветвленности углеродного скелета. [c.101]

Внутренняя реакционная способность нуклеофила, действующего в свободном ферменте. В итоге проведенного анализа можно считать доказанным постулат Бендера и Кежди [7] о том, что эффекты субстратных заместителей в химотрипсиновом катализе имеют аддитивный характер. Такое свойство ферментативного процесса означает, что свободная энергия того или другого сорбционного фермент-субстратного взаимодействия (стабилизирующего переходное состояние) входит в общую свободную энергию активации химической реакции в виде взаимно независимых слагаемых, а именно [c.160]

Кулоновское взаимодействие стабилизирует аддукт за счет электростатических сил дальнего действия. Если аддукт стабилен гшенио из-за кулоновского взаимодействия, а орбитальные взаимодействия играют второстеиениую роль, то говорят, что в реакции проявляется зарядовый контроль (разд. 2.3.5, гп. 2). Зарядовый контроль характерен для взаимодействия по типу "жесткий-жесткий" (см. рис. 3.2), когда абсолютные жесткости взаимодействующих молекул велики. [c.221]

Расчет показал, что реальными для [0-А1а ]-аиалога являются две конформации из предполагавшихся четырех, а именно IV и V (табл. IV.24). Значительное повышение энергии структур I и III вызвано наталкиванием метильной группы D-Ala на основную цепь. Снятие этого неблагоприятного контакта сопровождается разрушением многих взаимодействий, стабилизирующих структуры. В то же время в случаях IV и V замена Gly на D-Ala не только не ослабляет ни одного контакта, а даже усиливает некоторые из них. При замене Gly на L-Pro из наиболее низкоэнергетических конформаций 8-пептида остаются лишь I и V в принципе нельзя исключить структуры Пб и VII, но они значительно менее вероятны абсолютно нереальны Па, III, IV, VI и VIII. Последующий расчет показал, что включение Pro в четвертое положение приводит к резкой энергетической дифференциации конформаций. У [Рго ]-аналога выделяется фактически единственная, низкоэнергетическая структура шейпа fejffefe (I), являющаяся глобальной и у природного пептида 5-сна. В связи с этим такая модификация может быть рекомендована для синтеза и биологического изучения. Столь же определенны и не менее интересны результаты решения обратной задачи для двух других аналогов 5-пептида - [Рго ]- и [Рго ]-. [c.562]

Заместители в орто-положении повышают силу кислоты независимо от того, являются ли они электронодонорными или электроноакцепторными (орто-эффект). В качестве примера показано влияние орто-гидроксигруп-пы на кислотность салициловой кислоты. Это влияние включает пространственный эффект заместителя, образование внутримолекулярных водородных связей и наличие диполь-дипольных взаимодействий, стабилизирующих анион. [c.214]

Комплекс имеющвхся данных позволяет рассматривать органическую массу углей как полнсопряженную систему (ПСС) преимущественно неароматнческого характера, которая включает высокомолекулярные и ннзкомолекулярные вещества, связанные различным по характеру я прочности межмолекулярным взаимодействием, стабилизирующим лабильную структуру, обладающую парамагнетизмом. [c.283]

Водородные связи между комплементарными основаниями — )дин из видов взаимодействий, стабилизирующих двойную спи-)аль. Две цепи ДНК, образующие двойную спираль, не идентич- Ы, но комплементарны между собой. Это означает, что первич- ая структура, т.е. нуклеотидная последовательность, одной 1епи предопределяет первичную структуру второй цепи (рис. 3.6). [c.445]

Нуклеопротеиды образуются, как правило, в результате нековалентных взаимодействий белков и нуклеиновых кислот. В связывании принимают участие электростатические и гидрофобные взаимодействия, водородные связи, а также уже упоминавшиеся с тзкинг -взаимодействия стабилизирующую роль в комплексах часто играют ионы металлов и другие кофакторы. [c.398]

В последующих многочисленных работах, например [64—67], в которых критиковались количественные оценки, сделанные Де Во и Тиноко, использовались предложенные ими схемы вычисления свободной энергии. Корректность той или иной параметризации различных составляющих свободной энергии и в настоящее время не может быть доказана с определенностью. Между тем основные идеи были высказаны именно Де Во и Тиноко и ими же теоретически было установлено наличие сильных осевых взаимодействий, стабилизирующих структуру однотяжевых и двухтяжевых полинуклеотидов, в то время как водородные связи, на которых основывалась модель Уотсона и Крика, играют второстепен-ную роль. Анализируя результаты расчетов различных авторов, можно отметить, что хотя между ними нет количественного согласия, качественный вывод Де Во и Тиноко о доминирующей роли вертикальных взаимодействий в стабилизации спирали разделяется всеми. [c.185]

Большой экспериментальный материал, который мы кратко рассмотрим Б этом разделе, показывает, что оптимальные конформации динуклеозидфосфатов зависят, прежде всего, от осевых взаимодействий. Даже если учесть только взаимодействия валентно не связанных атомов оснований, находящихся одно под другим, а также электростатические взаимодействия, то мы найдем, что стопкообразная структура имеет большой выигрыш в энергии по сравнению с другими структурами, и это определяется, в первую очередь, дисперсионными взаимодействиями (см. табл. 5). Однако такой стабилизации (5—8 ккал моль основание) еще недостаточно, чтобы сделать свободную энергию системы нуклеотид—растворитель минимальной для этой конформации. Действительно, в органических растворителях (например, поли-Ц в этиленгликоле [72]), которые, ак известно, являются эффективными денатуранта-ми, минимум свободной энергии соответствует беспорядочной конфигурации нуклеотида. Следовательно, главными взаимодействиями, стабилизирующими стопкообразную структуру нуклеотидов в водных растворах, являются гидрофобные взаимодействия. [c.187]

Наряду с изменением валентности металла в стабилизирующем комплексе действие излучения может приводить к образованию перекисных соединений в результате взаимодействия стабилизирующих комплексов с Н2О2 или радикалами ОН. Можно ожидать, что такие реакции будут иметь место в золях двуокиси титана и двуокиси тория. [c.128]

Остовом первичной структуры является полипептид-ная цепь, одинаковая у всех белков. Единстведная особенность, наблюдающаяся у остова некоторых белков, связана с наличием в их структуре остатков пролина и оксипролина, которые относятся к вторичным, а не к первичным аминам. За этим исключением, специфические особенности каждого белка определяются расположением и числом различных аминокислотных остатков в его молекуле. Виды взаимодействий, в которые может вступать данный фермент, будь то реакции с субстратом и простетической группой или внутримолекулярные взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру самого фермента, полностью определяются хрмичёскйМ1а свойствами и последовательностью этих боковых групп. [c.19]

Два основных типа взаимодействий, стабилизирующих структуру нуклеиновых кислот, связаны с образованием пар и стэкингом оснований. Возможно существование разных типов пар оснований, и некоторые из них действительно наблюдались при кристаллографическом исследовании мономеров. Для кристаллов мономерных производных аденина и урацила образование уотсон-криковских пар (как в двойной спирали ДНК) никогда не наблюдалось, но часто удавалось обнаружить другие типы пар. Для комплементарных же дннуклеотидов ApU, кристаллическая структура которых определена с атомным разрешением, характерно образование уотсон-криковской спирали. Спаривание оснований было исследовано и для растворов мономеров установлено, что А спаривается в основном с и, а G с С, хотя при образовании специфического комплекса А — U реализуется более одной схемы спаривания. Вся совокупность данных свидетельствут о том, что уотсон-криковская спираль образуется вследствие электронной комплементарности в А—U- и G—С-парах и вследствие геометрических ограничений в двойной спирали. [c.312]

РИС. 23.1. Сравнивая свойства разных олигонуклеотидов, можно получить ценную информацию о взаимодействиях, стабилизирующих двойную спираль. Сопоставление значений позволяет выяснить влияние на стабильность (И) последовательности оснований, (Б) длины двойной спирали, (В) стзкинга в одиночных цепях, (Г) наличия некомплементарных пар, СД) фрагментации цепи, (Е) длины петли в шпильках и (Ж) выталкивания оснований, нарушающих комплементарность, из спирали. [c.309]

Ни один из методов, рассмотренных нами выше, не дает ясного представления о макроскопической организации третичной структуры тРНК. Они указывают только, какие основания могут участвовать во взаимодействиях, стабилизирующих третичную структуру, но хотелось бы знать точно, как именно складываются в третичную структуру петли и ветви клеверного листа в молекуле тРНК. Существует только один прямой подход, позволяющий ответить на подобный вопрос. Он состоит в том, чтобы как-то оценить расстояние в пространстве между какими-нибудь заранее выбранными точками в молекуле тРНК. Образование внутримолекулярной сшивки между двумя основаниями может служить доказательством того, что эти основания расположены рядом в пространстве, если допустить, что образование данной сшивки не сопровождается деформацией третичной структуры молекулы. [c.426]

Эти солевые связи возникают между разноименно заряженными группами, входящими в состав боковых цепей аминокислот. Например, е-аминогруппа лизина при физиологических pH несет заряд 1, а карбоксильная группа аспартата или глутамата в составе боковой цепи несет заряд - 1. Следователльно, эти группы могут электростатически взаимодействовать, стабилизируя структуру белка. [c.44]

Механизм связывания цинковых пальцев с ДНК до конца не выяснен. Известно, что связывание происходит по главной бороздке ДНК, но остатки, которые определяют специфичность и прочность связывания, пока не установлены. В некоторых случаях за специфичность ответственны аминокислотные остатки пальца, образующие петлю. В рецепторе экстрогена определяющую роль в специфичности связывания ДНК играет один из двух пальцев более того, некоторые остатки, влияющие на специфичность связывания, находятся у основания пальца (разд. 8.3.е). Так, единственный цинковый палец в белке САЬ4 можно заменить на палец, кодируемый чужеродным геном, и модифицированный белок все равно будет связываться с иЛБоль- Итак, цинковые пальцы образуют структуру типа петли, что обеспечивает специфичность взаимодействия отдельных остатков с соответствующими сайтами связывания ДНК. Возможно, пальцы участвуют и в неспецифических взаимодействиях, стабилизирующих ДНК-белковый комплекс, т.е. играют роль, аналогичную роли второй спирали в элементе спираль-виток-спираль. [c.131]

Одно из преимуществ фракционирования с помощью органических растворителей заключается в том, что его можно проводить при. температуре ниже нуля, так как все смешивающиеся с водой растворители образуют смеси, замерзающие при температуре значительно ниже 0 С. Это очень важное свойство, так как в ходе фракционирования необходимо поддерживать низкую температуру. При температуре выше -ЫО°С становится заметным денатурирующее действие органического растворителя. Денатурация связана с изменением молекулярных гидрофобных взаимодействий, стабилизирующих структуру белка. Отсутствие денатурации при низкой температуре обусловлено малой вероятностью того, что молекулы органического растворителя проникают во внутренние участки белковой глобулы и дестабилизируют ее. При более высоких температурах небольшие молекулы органических веществ проникают в поверхностные трещины , образующиеся спонтанно в результате естественной подвижности структуры, и связываются за счет гидрофобных взаимодействий с внутриглобулярными остатками, такими, как Leu, Пе, Туг, Phe, Val и т.д. (рис. 3.12). С повышением температуры внутренние гидрофобные взаимодействия в белковой молекуле усиливаются и начинают играть относительно более важную роль в поддержании целостности молекулы. Все это ведет к автокаталитической денатурации. [c.76]