Реакции, катализируемые ферментами и температура

Биохимические реакции у растений и животных ускоряются биологическими катализаторами, называемыми фермента-м и. Они представляют собой либо высокомолекулярные белки, либо сочетание белков с соединениями небелковой природы. Каждый фермент характеризуется высокой избирательностью по отношению в каждому конкретному процессу. Например, окисление сахара в организме протекает примерно в 10 раз быстрее, чем при той же температуре в водном растворе под влиянием кислорода. В сложной цепи биохимических процессов окисления сахара в организме участвует неско.лько ферментов, каждый из которых катализирует отдельную стадию. [c.82]

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях может превышать 10 . Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, альдольно11 конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды. Почти все биоло- [c.189]

Определение количественного содержания ферментов в биологических объектах представляет известные трудности, поскольку, за редким исключением, ферменты в тканях присутствуют в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, pH среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативной реакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или Ц) за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) . [c.157]

Ранее уже указывалось, что ферменты — это белки, выполняющие роль катализаторов в биологических реакциях. Необходимость таких катализаторов станет очевидной, если вспомнить, что температура тела равна 37°С, а многие органические реакции протекают только при более высоких температурах. Интересно было бы понять, каким образом ферменты осуществляют свои каталитические функции. Установление точного механизма действия ферментов составляет фундаментальную проблему биоорганической химии. Большая часть превращений происходит на поверхности белкового катализатора на участке, обозначаемом как активный центр, где химические превращения следуют основным закономерностям органической и физической химии. При этом одновременно действуют несколько факторов, которые следует ограничить и исследовать отдельно с помощью специальных моделей. Однако, чтобы оценить каталитическое превращение реагента (субстрата) в продукт реакции, необходимо общее представление о таком явлении, как катализ. Субстратом обычно называют химическое вещество, превращение которого катализирует фермент. [c.189]

Биохимические реакции катализируются большими молекулами белков, называемых ферментами. В результате превращений, которые в лаборатории требуют высоких температур, длительного времени реакции или экстремальных значений pH, происходят в условиях живого организма и при этом быстро. [c.273]

СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

ИСЭ можно покрыть ферментом, который катализирует биохимическую реакцию. Например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода. Продукты реакции можно определять с помощью вышеупомянутых газочувствительных ИСЭ. Комбинация подходящих ферментов и электродов позволяет определять многочисленные органические вещества. Это дает возможность создавать биосенсоры (см. разд. 7.8). Применение ферментов как биокатализаторов приводит к тому, что реакции, протекающие при умеренных значениях pH и температуры, селективны и потребляют минимальное количество субстрата. [c.499]

Важнейшие химические реакции, протекающие в живой клетке, т. е. реакции, от которых зависит жизнь клетки, катализируются ферментами, обеспечивающими большую скорость реакций при относительно невысокой температуре и низкой концентрации реагирующих веществ. Можно сказать, что в настоящее время биохимия в определенном смысле превратилась в органическую химию реакций, катализируемых ферментами. [c.189]

Поскольку ферменты — вещества белковой природы, то в смеси с другими белками определить их количественно практически невозможно. Наличие фермента в препарате может быть установлено лишь по протеканию той реакции, которую катализирует фермент. Количественную характеристику, в частности, можно дать, определив количество образовавшихся продуктов реакции или количество израсходовавшегося субстрата. Естественно, эта реакция должна протекать в некоторых выбранных стандартных условиях температура, концентрация субстрата, значение pH, время от начала реакции. По решению Международного биохимического союза принята так называемая стандартная единица активности-, за единицу активности ( или U) любого фермента принимают то количество его, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в 1 мин при заданных стандартных условиях. [c.106]

Однако такие химические реакции можно осуществить в лабораторных условиях при температуре человеческого тела только в присутствии специальных веществ, получаемых из растений или животных. Эти вещества, называемые ферментами, являются белками, обладающими каталитическим действием по отноп1ению к некоторым реакциям. Так, слюна содержит особый белок — фермент, называемый амилазой слюны или птиалином, который катализирует превращение крахмала в сахар — мальтозу С12Н220Ц-Реакцию, которую катализирует амилаза слюны, можно записать следующим образом [c.491]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Примером высокоселективного и наиболее эффективного катализа может служить ферментативный катализ. Ферменты катализируют почти все физиологически важные реакции, которые в присутствии ферментов быстро идут в мягких условиях при невысокой температуре. Многие ферменты выделены из природных соединений в индивидуальном состоянии, все они представляют сложные полимерные соединения - белки и комплексы белков с низкомолекулярными соединениями. Полимерные молекулы ферментов имеют размеры коллоидных частиц, поэтому их иногда относят к микрогетерогенным катализаторам, занимающим промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами. [c.158]

Исследование кинетики гидролитического действия липазы поджелудочной железы. О б щ и с сведения. Скорость химической реакции определяется количеством субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени. Единицей действия фермента называют то количество его, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при оптимальных условиях — соответствующей температуре, pH, концентрациях реагирующих веществ и фермента и т. д. [c.187]

Как заметил Ингрэм [4], купаясь в 20%-ном кислороде, мы забываем, насколько он реакционноспособен . С точки зрения термодинамики вся живая материя исключительно неустойчива в смысле возможности сгорания в кислороде. Однако для этого требуется высокая температура, так что при осторожном обращении с огнем мы можем избежать катастрофы. Однако 1 моль меди (в виде подходящих хелатов) может катализировать потребление кислорода воздуха, имеющегося в комнате средних размеров, в течение секунды [4]. Таким образом, как биохимиков нас интересует кинетическая устойчивость и реакционная инертность О2, с одной стороны, и возможность осуществления окислительными ферментами быстро идущих реакций с участием кислорода — с другой. [c.366]

Тем не менее реакция безусловно возможна, хотя бы потому, что ферменты катализируют ее. Очевидно, в наших условиях ее скорость слишком мала для обнаружения. Одной из возможностей для ее увеличения могло бы быть повышение температуры, и действительно, многие реакции такого рода были впервые обнаружены При высоких температурах (100° и выше). Однако повышение [c.459]

В современной номенклатуре ферментов, если фермент действует не на один субстрат, название фермента должно содержать указание на субстрат, превращение которого протекает с наибольшей скоростью при физиологических условиях, а также указание на характер химического превращения, которому этот субстрат подвергается под влиянием данного фермента. Например, название тирозиндекарбоксилаза означает, что данный фермент действует на тирозин, вызывая его декарбоксилирование. Так как ферменты катализируют не только прямую, но и обратную реакцию, то для названия фермента принимается во внимание то направление реакции, которое имеет большее физиологическое значение. Если физиологическое значение обоих направлений реакции одинаково или неизвестно, то принимают во внимание положение равновесия в стандартных условиях (т. е. при эквимолекулярной концентрации обоих субстратов, оптимальном pH и оптимальной температуре). Наряду с такими рациональными названиями ферментов сохранились и ранее появившиеся термины, прочно вошедшие в научную литературу ( пепсин , трипсин и некоторые другие). [c.127]

Ферменты обладают очень высокой каталитической активностью. В присутствии ферментов химические процессы протекают при комнатной температуре, причем превращения чрезвычайно регио- и стереоспецифичны и практически в ряде случаев не сопровождаются побочными реакциями (что представляет особый интерес для промышленности сегодня, когда со все большей остротой встают проблемы сохранения биосферы, предупреждения загрязнения сточных вод и воздуха). Некоторые ферментные системы настолько специфичны, что способны катализировать превращения одного-единственного вещества, причем трансформируют только одну группу атомов, да еще и направленно в трехмерном пространстве. Все это вызывает бурное развитие [c.5]

Проблема механизма ферментативного катализа имеет большое значение для развития химии и химической технологии. Как известно, каталитическое действие ферментов количественно в значительной степени превосходит соответствующий эффект небиологических катализаторов. Помимо того, ферменты, в отличие от небиологических катализаторов, обладают высокой специфичностью действия, т. е. способностью катализировать реакции строго определенных партнеров и в строго определенном направлении, что исключает различные побочные реакции. Как уже говорилось ранее, ферменты в отличие от многих небиологических катализаторов оказывают каталитическое действие в мягких условиях (водные растворы, низкая температура, нейтральная среда и т. п.), что предотвращает возможность разложения неустойчивых веществ и — самое главное — позволяет осуществлять часто очень сложные химические процессы со значительно меньшими энергетическими затратами. [c.6]

Лигазы. Катализируют образование связей С—О —8 О—М С—С. Характерной особенностью ферментов является их высокая эффективность (они способны катализировать сложнейшие реакции в очень мягких условиях) и строгая направленность. Действие ферментов чрезвычайно сильно зависит от ряда факторов температуры (оптимальная температура 30—50° С), кислотности среды, присутствия специфических веществ, носящих название активаторов и ингибиторов. Первые повышают активность ферментов, вторые снижают (угнетают ферменты). Сейчас налажено промышленное производство ряда ферментных препаратов. Применение их в различных отраслях промышленности дает большой экономический эффект. [c.270]

Существование температурных пределов, вне которых нормального созревания не происходит, вряд ли может вызывать удивление, если мы вспомним, что реакции, протекающие при созревании, катализируются ферментами. Ферменты, как известно, имеют температурный оптимум, который отражает равновесие между тепловой активацией, необходимой для химической реакции, и тепловой инактивацией фермента в результате денатурации. Температурные оптимумы, характерные для каждого фермента, изменяются в зависимости от времени, в течение которого фермент находится при данной температуре, а также от некоторых других условий, например от pH. В столь сложной системе, как плод, содержащей много ферментов, активность различных ферментов и скорости катализируемых ими реакций при изменении температуры должны изменяться по-раз-пому. Повренедение под действием высокой или низкой температуры может быть вызвано, например, накоплением вещества, обычно вовлекаемого в дальнейший обмен причиной же этого накопления может быть изменение активности фермента (или ферментов), катализирующего в нормальных условиях превращение данного [c.496]

Активность ферментов в растениях регулируется не только изменением температуры, реакции среды, действием активаторов и ингибиторов, но также и связыванием, адсорбцией ферментов на различных коллоидных структурах протоплазмы. Это впервые установил крупный советский биохимик акад. А. И. Опарин. Было показано, что ферменты в клетках и тканях могут находиться в свободном состоянии и в связанном, когда они адсорбированы на структурных элементах протоплазмы. В свободном состоянии ферменты гидролитически активны и способны катализировать гидролиз, разложение сложных органических соединений до более простых, а в связанном состоянии они [c.72]

В основе процессов обмена веществ в большинстве случаев лежат простые обратимые реакции, которые многосторонне связаны друг с другом в цепочку последовательных конкурирующих реакций. Такие последовательности обратимых реакций часто называют подвиоюными равновесиями. Они тесно привязаны к узкой области температур, протекают в водных растворах и при строго определенных значениях pH. Эти реакции катализируются ферментами и регулируются гормонами. Высвобождающаяся при этом энергия проявляется в виде мускульной энергии или тепла или же накапливается за счет образования богатых энергией соединений (см. раздел 3.4). Энергия продуктов питания, используемая организмом, называется энергией физиологического сгорания. Для жиров она в среднем равна 9,4 ккал г ( 39,3 кДж-г ), для углеводов и белков — примерно равна 4,1 ккал-г (a 17,3 кДж г ). [c.698]

Совершенно аналогично действуют на различные вещества и биологические катализаторы—ферменты. Подобно небиологическим катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, причем направление процесса при данной температуре всецело определяется концентрацией исходных и конечных продуктов превращения. Если, например, эстераза (фермент, катализирующий гидролиз и синтез сложных эфиров) вносится в систему сложный эфир + вода, то это приводит к распаду эфира и к образованию некоторого количества кислоты и спирта. Если же фермент (эстераза) вносится в эквимолекулярную смесь спирта и кислоты, то наблюдается образование сложного эфира, концентрация которого будет возрастать до тех пор, пока скорости прямой и обратной реакций не выравняются, т. е. пока не наступит состояние подвижного равновесия между этими двумя процессами (гидролизом и синтезом). [c.121]

Как синтез, так и расщепление органических веществ в клетке проходят с участием специфических биокатализаторов — ферментов. Для ферментов как катализаторов характерна чрезвычайно высокая актив,ность, исключительная специфичность и высокая чувствительности- к изменению внешних условий (температуры, pH, присутствия других ионов и т. п.). Единственная молекула фермента может вызвать превращение нескольких миллионов молекул субстрата. Каждую реакцию в клетке катализирует специальный фермент. Поскольку в клетках проходят тысячи различных реакций, в метаболизме участвует много тысяч различных ферментов. [c.517]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Ферменты катализируют реакцию при очень мягких температурных условиях. Этот факт тесно связан с предыдущим. Каждый фермент имеет оптимальную температуру, выше и ниже которой его активность уменьшается. Обычно мы можем ускорить реакцию просто нагреванием. Однако в данном случае чрезмерное нагревание может вызвать денатурацию фермента. [c.346]

Процессы жизни в растениях так же неразрывно связаны с ферментами, как у человека и животных. От них зависит ход всех превращений, обмена веществ, все важнейшие жизненные функции. Очень важно, чтобы деятельность ферментных систем по возможности менее зависела от изменений внешней среды (например, при пониженных температурах ферменты были способны катализировать реакции обмена с обычной, а может быть даже и большей интенсивностью). Иногда это называют высоким качеством ферментов. Так, сорта пшеницы, наиболее устойчивые к холоду в условиях Кировской области, обладают более высоким качеством ферментов, чем неустойчивые. То же можно сказать в отношении эвкалиптов на Черноморском побережье Кавказа в суровые зимы здесь вымерзают все эвкалипты с низким качеством ферментов и выживают с высоким качеством. [c.309]

Элементарный азот реагирует при комнатной температуре с образованием аминокислот и белков в клубеньках некоторых растений. Реакцию катализируют ферменты, а энергию, необходимую для эндотермических процессов, обеспечивает фотосинтез. Химия этого процесса фиксации азота растениями не известна. Полученные в настоящее время данные указывают на то, что катализирующие этот процесс ферменты содержат железо или молибден в двух различных центрах. Один ценпр связывает молекулу N2, а другой активирует перенос электрона к связанной молекуле N2, что приводит к ее восстановлению до NH3 или RNH2, вероятно, через промежуточное образование N2H2 и N2H4. [c.437]

Шияние температуры. При повышении температуры скорость химических реакций, в том числе и тех, которые катализируются ферментами, как правило, возрастает. Однако при определенной температуре ферменты необратимо денатурируются, теряя активность. Поэтому скорость ферментативных реакций с повышением температуры вначале увеличивается, а затем, пройдя через так называемый мнимый температурный оптимум, резко падает (рис. 38). Температурный оптимум лежит в интервале [c.230]

Ферментов известно многие тысячи, а катализируют они тысячи тысяч реакций, идущих в живых клетках - при дыхании, обмене веществ, размножении... Чрезвычайно важно, что работают ферменты очень быстро. Чтобы расщепить К 1Кой-либо белок или углевод (крахмал, целлюлозу) на составные части, их нужно кипятить с крепкими растворами кислот или щелочей несколько часов. Ферменты пищеварительных соков - пепсин, протеиза, амилаза гидролизуют эти вещества з л несколько секунд при температуре 37 °С. [c.274]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

В качестве аффинных лигандов можно использовать любые соединения, прочно, специфично и обратимо связывающиеся с выделяемым веществом. Химическое строение аффинных лигандов может быть самым различным. Поскольку в настоящее время метод аффинной хроматографии применяется главным образом для выделения ферментов и их ингибиторов [89J, мы рассмотрим примеры, взятые из этой области. Как уже упоминалось, при выделении фермента аффинными лигандам1И могут служить его ингибитор, аналогичный субстрату, а также эффектор, кофактор и в отдельных случаях даже субстрат. Это справедливо и для фермента, требующего длл реакции два субстрата, но способного достаточно сильно связываться только с одним из них. Субстрат также можно использовать для адсорбции фермента в таких условиях, когда фермент связывается, но сам не способен катализировать реакцию (например, в отсутствие ионов металлов, необходимых для реакции), а также когда константа Михаэлиса зависит от pH или температуры. Аффинный адсорбент для выделения белков обычно трудно получить из аффинного лиганда, если константа диссоциации его комплекса с белком превышает (0,5—1,0)-Ю [16]. Однако Стире и сотр. [84] показали, что очень эффективный адсорбент для р-галактозидазы можно получить даже из такого относительно слабого ингибитора, как н-аминофенил-р-о-тиогалактопирано-зид (/i , 5-10 ). Этого удается достигнуть, повышая концентрацию нерастворимого аффинного лиганда и увеличивая расстояние между аффинным лигандом и матрицей носителя, что приводит к максимальной доступности аффинного лиганда, для белка в растворе. [c.9]

Единицы активности. Согласно рекомендации комиссии по ферментам Международного биохимического союза за единицу активносги фермента (Е) принимают то его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при заданных условиях определения. Рекомендуемая температура 30° С (или указывают фактическую температуру, при которой проводилось определение). Остальные условия (pH, концентрация субстрата, кофакторов и др.) должны быть оптимальными. При бимолекулярной реакции Ач-Б = В + Г за единицу фермента принимают то его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль А или Б, или 2 мкмоль А, если Б = А, за 1 мин. Если фермент атакует более чем одну связь, например при действиц на полимерную молекулу, расчет ведется на 1 мк-экв затронутых реакцией групп. [c.206]

При использовании дрожжей и солода необходимо учитывать I характмные избирательные свойства их ферментов, вытекающие I из их белковой природы и заключающиеся в высокой каталити-I ческой активности, проявляющейся лишь при комнатной и I близких к ней температурах. По этой же причине среда и I температура играют важную роль в различных химических I превращениях веществ, протекающих с их участием. При этом, I с одной стороны, поскольку ферменты катализируют химические I реакции, скорость последних возрастает с повышением тем-I пературы с другой — вследствие белковой природы ферментов, I повышение температуры приводит к разрушению белка и, как I результат этого, к уменьшению скорости реакций. Температура, 1 при которой происходит наиболее интенсивное действие I ферментов, называется оптимальной. Оптимальные температуры I мльшинства биологических ферментов составляют 30 — 60 С. I Оптимальная температура действия ферментов не является строго I фиксированной величиной и зависит от кислотности среды, I длительности воздействия температур, концентрации воды и [c.43]

Из всех известных катализаторов ферменты являются самыми мощными и эффективными, но в то же время самыми нестойкими и хрупкими. Они катализируют почти все реакции, проходящпе в живых системах, в том числе такие, проведение которых для химика органика является трудным или невозможным. Ферменты же осуществляют эти реакции в наиболее мягких интервалах температуры и pH, в разбавленном водном растворе [1]. [c.449]

В последние годы в микробиологических исследованиях, а также в промышленности появился новый способ использования микроорганизмов. С помощью ферментов микроорганизмов представляется возможным изменить отдельные участки в молекулах органических веществ — происходит микробиологическая трансформация веществ. В отличие от процессов биосинтеза и брожения, в которых участвует большое количество ферментов, в микробиологической трансформации обычно работает один определенный фермент, катализирующий окисление, декарбоксилирование, метилирование или какую-либо другую реакцию. Чтобы провести трансформацию какого-либо вещества, вначале размножают культуру соответствующего микроорганизма до количества, равного 5—107о объема трансформируемого раствора. Раствор для трансформации вещества готовят, учитывая, что 1) в нем надо растворить максимально возможное количество трансформируемого вещества (обычно 10—25%) и 2) надо использовать минимальное количество необходимых для развития культуры питательных солей, притом в таком виде, чтобы не было затруднено химическое выделение вещества. Если трансформйруемое вещество не растворяется в воде, его предварительно растворяют в нейтральном органическом растворителе и затем, при интенсивном перемешивании, смешивают с основной средой. Трансформацию ведут в стерильных условиях при оптимуме pH, температуры и других условий. Длительность процесса обычно 1—2 сут. После микробиологической трансформации следует химическое выделение вещества из раствора. [c.208]

Обсуждение ферментативного расщепления глюкозидов горчичного масла. Действие мирозиназы было бы проще всего объяснить, считая, что при ферментативном расщеплении образуется только горчичное масло и что нитрил получается только при чисто химическом гидролизе глюкозида. Именно такую точку зрения выдвинул Гадамер, чтобы объяснить свои результаты и данные Гофмана (см. стр. 158). Если считать, что фермент не участвует в образовании нитрила, то кажется странным, что полное расщепление глюкозида может происходить при комнатной температуре. Возможно, однако, что чисто химический гидролиз может катализироваться ионами водорода бисульфата калия. С накоплением этой соли в процессе реакции прекращается, как утверждают, действие фермента. Образование винилуксусной кислоты при кислотном гидролизе синигрина, установленное Этлингером и Ландином (соответствующий нитрил был, вероятно, промежуточным продуктом в этой реакции), подтверждает такой взгляд на роль бисульфата калия. [c.163]

Конформационные переходы происходят при определенны.ч изменениях условий, в которых находится биополимер. В некоторых случаях для него достаточно изменения температуры. Например, из тканей длительно голодавших кроликов наряду с активной выделяется неактивная форма тРНК, присоединяющей лейцин. Такая тРНК при действии фермента, -катализирующего реакцию присоединения лейцина, не способна к этому химическому превращению. Для перевода в активную форму ее необ.чодимо прогреть при определенных значениях pH и ионной силы. Однако наибольшее значепие в биохимических процессах имеют конформационные изменения биополимера, происходящие при присоединении к нему специфического партнера. [c.115]

Катализирует реакцию окисления L-глутаминовоп кислоты и обратную ф-акцию — восстановительное аминирование 2-оксоглутаровой кислоты ионамн аммония. Оптимальные условия действия препарата pH = 7,2—7,4, температура 17—25°С. Активаторы фермента NH , Мп , ингибиторы соединения [c.105]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология