; ;

ЧТО ТАКОЕ БЕЛОК

Биологическое значение коллоидной защиты. Явление коллоидной защиты имеет большое физиологическое значение многие гидрофобные коллоиды и частички в крови в биологических жидкостях защищены белками от коагуляции. Так, белки крови защищают капельки жира, холестерин и ряд других гидрофобных веществ. Снижение степени этой защиты приводит к отложению, например, холестерина и кальция в стенках сосудов (атеросклероз и кальциноз). [c.187]

Если простой белок соединен с небелковым веществом, то такие белки называют сложными (протеиды). Сложные белки классифицируют и называют по небелковому компоненту. [c.360]

Инициация и регуляция транскрипции ДНК у эукариот с участием РНК-полимеразы в большей степени, чем у прокариот, зависит от множества других белков — факторов транскрипции, взаимодействующих с дискретными участками ДНК, образующих сложный эукариотический про.мотор. В районе промотора, прилегающего к сайту инициации транскрипции (кзп-сайту), обнаружены участки с характерными нуклеотидными последовательностями (мотивами), которые оказывают цис-действие на экспрессию близлежащего гена. Эти элементы могут взаимодействовать с РНК-полимеразой и другими белками-факторами транскрипции. Разные ядерные белковые факторы транскрипции, представляющие собой регуляторные белки, способны связываться с теми или иными нуклеотидными последовательностями ДНК, оказывая тем самым влияние На экспрессию разных генов. Такие белки, способные к диффузии [c.195]

Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков — могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки (табл. IV.7), входят в состав традиционной кухни всех народов мира. [c.262]

Белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами. Так, белки, из которых построены ткани (кожа, сухожилия, мышцы и т. д.), ногти и волосы, не растворяются в воде, в то время как белки, участвующие в метаболических процессах (например, белки плазмы крови), растворяются в воде или в водных растворах солей. [c.192]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул (рис. 4). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. [c.20]

Такие белки по типу микроструктуры относятся к а спира-лям. [c.200]

Такие белки, как инсулин и гемоглобин, обладают рядом специфических свойств, благодаря которым приобретают особо важное значение для организма. Инсулин — гормон, способствующий процессу окисления сахара в организме животного. Гемоглобин обратимо связывает кислород, присоединяя его в легких и отдавая в тканях. Эти точно установленные функции наглядно показывают, что молекулы белка должны обладать специфическим строением. [c.394]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Прежде всего поверхность ВМС может иметь собственный заряд, возникающий благодаря расположенным на ней анионным и катионным группам. Так, белки содержат карбоксильные анионы, [c.352]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков. [c.425]

Вернемся к такой специфической особенности нейронов, как высокая скорость обмена веществ. Ядро и большая часть рибосом расположены в теле нервной клетки. Однако многие белки необходимы в высокой концентрации в аксоне и синаптических окончаниях. К таким белкам относятся ферменты синтеза и распада нейромедиаторов, а также мембранные белки. При перерезке аксона отделенное синаптическое окончание очень скоро атрофируется это наблюдение еще много лет назад позволило заключить, что из тела клетки на периферию поступают какие-то необходимые вещества. Экспериментально установлено, что действительно многие соединения перемещаются от тела клетки вниз по аксону со скоростью 1—10 мм/день. Больший интерес, однака представ- [c.349]

Искусственно внесенные в мясное сырье препараты протеаз обеспечивают аналогичный автолитическому эффект преобразования белковых структур, однако процессы созревания мяса под их влиянием протекают в 3...5 раз интенсивнее и заканчиваются в более короткий срок. Хотя ферментные препараты отличаются специфичностью воздействия на такие белки мяса, как миозин, коллаген и эластин, конечные результаты этих процессов имеют много общего. При этом интенсивность и глубина превращений белковых структур зависит от дозировки препаратов, физикохимических условий и продолжительности обработки. Действие ферментов в конечном итоге вызывает существенные изменения белков мяса в системе экстрактивных веществ, что соответственно придает сырью нужную консистенцию, вкус и аромат. [c.1131]

Кроме того, те или другие животные могут использовать белки одноклеточных и многоклеточных организмов (бактерии, дрожжи, грибы), рост которых превосходно поддается регулированию, а состав очень однороден. Средствами биотехнологии состав таких белков можно видоизменять по желанию. [c.28]

Ввиду этого электрофореграмма таких белков зависит от общего числа субъединиц и числа разных субъединиц молекулы. [c.45]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Коллоидная защита играет очень важную роль в ряде физиологических процессов, совершающихся в организмах человека и животных, Так, белки крови являются защитой для жира, холестерина и ряда других гидрофобных веществ. При некоторых заболеваниях содержание защитных белков в крови уменьшается, то приводит к отложению, например, холестерина и кальция в стенках сосуда (ар-тероскле чоз и кальциноз). Понижение защитной роли белков и других стабилизирующих веществ в крови может привести к образованию камней в почках, печени, протоках пищеварительных желез и т. п. С другой стороны, способность крови удерживать в растворенном состоянии большое количество газов (кислорода и углекислого газа) также обусловлена защитным действием белков. В данном -случае белки обволакивают микропузырьки этих газов и предохраняют их от слияния. [c.388]

Метод получения белково-витамиииых концерггратов из нефти освоен у нас в стране в промышленном масштабе. Сырьем служат тяжелые фракции нефти с добавкой обычных калийных, азотных и фосфорных удобрений, а также микроэлементов. Эту смесь микроорганизмы перерабатывают в белковую массу, которую используют в животноводстве. Нет никаких препятствий (кроме предрассудков ) к использованию в будущем нефтяного белка и в питании человека. Себестоимость такого белка уже сейчас в 10 раз ниже, [c.339]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

Такие белки по типу микроструктуры относятся к а-спиралям. а-Спираль рибонуклеазы, а также, по-видимому, гемоглобина состоит из одной полипептидной цепочки а-спираль инсулина состоит из двух полииептидных цепочек и т. п. Полипептидная спираль, закрученная по часовой стрелке, имеет длину одного витка [c.176]

Растворы ВМС образуются самопроизвольно и являются термодинамически устойчивыми. Устойчивы они и в отсутствие сил отталкивания. Так, белки сохраняют устойчивость даже в изоэлек-трической точке ( = 0). Для разрушения системы необходимо уменьшить лиофильность посредством ослабления или удаления сольватных оболочек. Этого можно достичь добавлением десольва-тирующих агентов (например, электролитов), а в общем случае — уменьшением активности дисперсионной среды (растворителя), что должно привести, согласно закону действующих масс, к понижению его активности в сольватных слоях. Активность растворителя может быть снижена, например, посредством добавления спирта к водному раствору белка, или ацетона — к раствору каучука в бензоле. [c.315]

Большинство природных белков содержит значив тельные количества остатков дикарбоновых аминоч кислот, т. е. кислот с двумя карбоксильными группами. Поэтому эти белки являются более сильными кислотами, чем основаниями. Изоэлектрическая точка таких белков находится в области pH ниже 7, и для ее достижения в раствор белка нужно ввести некоторое количество кислоты, чтобы подавить ионизацию карбоксильных групп. [c.263]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, naiy-чившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условия.м среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Mr=lQ ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

В состав молекул некоторых белков входят только полипептидные цепи. Такие белки называют простыми. Однако у многих белков молекулы состоят из полипептидных цепей и других групп или молекул. Молекула гемоглобина человека, например, состоит из четырех полипептидных цепей и четырех гемов (ееж —органическое ионное соединение). Такие белки называют сложными белками, а небелковую часть — про-стетической группой. [c.396]

М Na2HP04. Если ДНК с помощью 1 М Na2HP04 элюировали после второй из упомянутых промывок оксиапатита, то она выходила в комплексе с прочно связанными с ней НБХ. Интересно, что аминокислотный состав этих НБХ необычен для основной пх массы остатки кислых аминокислот преобладают над остатками основных. Значит, прочная связь этой фракции НБХ с ДНК носит неионный характер (поэтому их не снимает 3 М Na l). Предполагалось, что такие белки связаны в малой канавке ДНК, свободной от гистонов. Число их невелико — электрофорез выявляет шесть главных белков с молекулярными массами 22, 28, 32, 56, 66 и 71 тыс. Дальтон. [c.236]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

В ДНК закодированы не только сигналы инициации транскрипции, но также и сигналы терминации. Как происходит терминация роста цепи РНК, пока еще точно не установлено. Известно лишь, что некоторые сигналы терминации бактериальная РНК-полимераза распознает сама, тогда как для распознавания других сигналов необходимы дополнительные белки. Одним из таких белков, возможно, служит ро-фактор (р), индуцирующий терминацию цепей РНК in vitro [55]. р-Фактор Е. oli представляет собой белок с мол. весом 200 000, обладающий АТРазной активностью [55а]. [c.215]

Др. разновидносгь Р.б. изменяет каталитич. св-ва РНК-полимеразы (т.наз. белки-антитерминаторы). Так, у бактериофага X известны два таких белка, к-рые модифицируют РНК-полимеразу так, что она не подчиняется клеточным сигналам терминации (окончания) транскрипции (это необходимо для активной экспрессии фаговых генов). [c.218]

На стадии элонгации в состав транскрибирующего комплекса входит ряд дополнит, белков, от к-рых зависит протекание завершающей стадии гранскрипщш-терминации. Один из таких белков, кодируемых геном nusA Е. oli, занимает в РНК-полимеразе место ст-субъединицы. Др. бактериальный факгор терминации р взаимод. с РНК. [c.619]

Фибриллярные белки представляют собой вытянутые молекулы. Такие белки входят в состав соединительных тканей, мышц и волос. Аминокислотные цепи в фибриллярном белке обычно находятся в виде винтовых спиралей, ориентированных параллельно друг другу. Отдельные спирали удерживаются как единое целое возникающими между ними водородными связями (рис. 28.2). По-видимому, при сжатии и растяжении мышц происходит перестройка водородных связей. Помимо водородных связей, между полипеп-тидными цепями существуют также электростатические силы притяжения, а иногда серные мостиковые связи, но число водородньгх связей намного превосходит все другие типы связывающего взаимодействия между спиралями. [c.483]

В специальных кальций-связывающих белках, или парвальбуми-нах , ион Са + связан как с амидной группой, так и с кластером карбок-силат-ионов. Установлена трехмерная структура такого белка из мышцы карпа (рис. 4-5). В этом белке имеется два центра связывания для кальция. В одном из них (рис. 4-5, Л, слева) ион Са + связан с четырьмя карбоксильными группами боковых цепей остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, с гидроксильной группой остатка серина, а также с карбонильным кислородом 57-го остатка пептидной цепи. Заметим, что эта Же самая пептидная группа связана водородной связью с карбонильной группой другого сегмента полипептидной цепи, расположенного рядом со вторым центром связывания иона Са + (рис. 4-5, Л справа). Этот центр содержит четыре карбоксилат-иона (один из которых осуществляет координационное связывание иона a + обоими ато-мами кислорода) и карбонильную пептидную группу. Значение данной [c.268]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология