Некоторые биохимические лиганды

НЕКОТОРЫЕ БИОХИМИЧЕСКИЕ ЛИГАНДЫ [c.121]

Хотя никель может находиться в разных состояниях окисления, самым распространенным является Ni(II). Этот ион содержит восемь 3(1-электронов, и поэтому координационное число равно четырем, прпчем лиганды располагаются в одной плоскости в вершинах квадрата. Однако ион Ni + амбивалентен он способен образовывать комплекс с шестью лигандами, обладающий октаэдрической структурой. Предполагается, что амбивалентность иона Ni + имеет биохимическое значение. Какую роль играет ион Ni + в функционировании уреазы, точно не установлено, однако не исключено, что он принимает участие в каталитическом процессе подобно иону Zn + в карбоксипептидазе (рис. 7-3). Возможно также, что ион Ni + образует координационное соединение с NHs — продуктом расщепления субстрата. Высказывалось предположение, что ионы никеля или некоторых других переходных металлов содержат и ряд других ферментов, катализирующих гидролиз глутамина с образованием аммиака (гл. 14, разд. В, 2) . [c.42]

В последние два десятилетия макроциклические соединения привлекают к себе пристальное внимание исследователей синтезируются и идентифицируются сотни новых макроциклов и их металлокомплексов, изучаются качественные особенности данного класса соединений. Повышенный интерес к этим веществам объясняется их необычными химическими свойствами. Макроциклические лиганды способны связывать разнообразные ионы металлов в комплексы, отличающиеся, как правило, высокой устойчивостью. В таких комплексах ионы металлов могут находиться в различных степенях окисления, включая крайне нестабильные. Многие макроциклические металлокомплексы обладают высокой каталитической активностью, а некоторые из них — необычными электрофизическими свойствами. В связи с этим макроциклические соединения (лиганды и металлокомплексы) находят широкое практическое применение в экстракции, разделении ионов металлов, межфазном катализе, электрохимии, катализе окислительно-восстановительных реакций, электронике, моделировании биохимических процессов и т. д. [c.5]

Существенная роль иода в живой природе известна и различные аспекты его физиологической и биохимической активности неоднократно обсуждались в специальной литературе, главным образом, медицинского направления. В гл. 1 впервые подробно и последовательно рассмотрены данные по термодинамике комплексообразования иода с низкомолекулярными и биологически активными молекулами, включая аминокислоты, пептиды, макроциклические лиганды, а также некоторые биополимеры. Значительное место отведено анализу роли среды в данном процессе. [c.5]

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

Некоторые /-элементы (лантаноиды и актиноиды) в ничтожных количествах содержатся в организме человека, наличие многих из них пока не установлено. Как правило, они высокотоксичны, образуют устойчивые соединения с комплексонами, полифосфатами, Р Дикетонами, полифенолами, оксикислотами и другими полидентатными лигандами. Поэтому попадание их в организм может изменить течение многих биохимических реакций. [c.217]

Таллий. Таллий — наиболее тяжелый элемент ША группы, для которого в отличие от остальных элементов данной группы характерно образование достаточно устойчивых соединений со степенью окисления +1. Поэтому в восстановительных физиологических условиях ТР+ переходит в ТГ. Химические свойства иона ТГ в некоторых случаях подобны свойствам ионов Rb+ и К+, что обусловлено близкими значениями ионных радиусов. Ионы Т1+ могут замещать ионы в некоторых ферментативных системах (оба иона нечувствительны к pH среды, многие их соли хорошо растворимы в воде). В ряде случаев наблюдается сходство в биохимическом поведении ионов ТГ и Ag+, в основе которого лежит способность к образованию малорастворимых осадков при взаимодействии с хлоридами, а также координационных соединений близкого строения. Таллий относится к примесным микроэлементам. Токсичность таллия весьма высока и обусловлена тем, что подобно ионам Ag" ион Т1+ образует прочные соединения с серосодержащими лигандами. В результате подавляется активность ферментов, имеющих сульфгидрильные HS-груп-пы. Даже весьма незначительные количества таллия при попадании в организм вызывают выпадение волос. [c.187]

В этой главе мы обсудим некоторые основные характеристики кинетических систем. Многие представления и уравнения, изложенные здесь, используются и в других главах этой книги. Например, в гл. 21, где обсуждаются механизмы укладки полипептидных цепей молекул белка, кинетические аспекты имеют большое значение. В дальнейшем обсуждении большая часть материала будет относиться к ферментативным реакциям, которые с кинетической точки зрения исследованы более подробно по сравнению с любым другим классом биохимических систем. В качестве конкретного примера того, каким образом объединение кинетического и других подходов приводит к пониманию молекулярных основ взаимодействия лигандов с макромолекулами, обсуждается рибонуклеаза А как наиболее детально исследованный белок. [c.41]

Некоторые методы позволяют регистрировать только свободные лиганды. Например, при потенциометрическом титровании раствора pH соответствует концентрации свободных протонов (Н" ). Количество связанных протонов можно найти из соотношения (23.74), поскольку количество добавленных в раствор протонов известно. Эквивалентными методами для ионов металлов являются кондуктометрическое титрование или методы, основанные на использовании специфических ионных электродов. Многими методами можно регистрировать лишь связанные лиганды. Сюда относятся всевозможные методы, основанные как на исследовании биохимических эффектов, так и на изменении в результате связывания физико-химических свойств макромолекул (таких, как кажущаяся молекулярная масса, плавучая плотность, вязкость и спектроскопические свойства макромолекул). Они могут быть использованы для регистрации равновесного связывания, но [c.362]

Второе издание учебника по биологической химии, как и первое, написано по материалам лекций, которые авторы на протяжении ряда лет читают на биологическом и химическом отделениях факультета естественных наук Новосибирского государственного университета. Хотя с момента вы.хода первого издания прошло не очень много времени, учебник потребовал некоторой доработки в связи с бурным развитием ряда областей биохимии и смежных дисциплин. Достаточно упомянуть такие понятия, как рибозимы — ферменты, построенные из молекул РНК и не содержащие белка, как селекция нуклеиновых кислот in vitro, превратившаяся в могучий инструмент исследования взаимодействий нуклеиновых кислот между собой и с другими лигандами, как интенсивное развитие анти-смысловой технологии в качестве наиболее направленного подхода к борьбе с вирусными и онкологическими заболеваниями, понятие об апаптбзе — запрограммированной клеточной смерти, по-виДимому, являющейся важным путем регуляции клеточных делений и, в частности, предотвращения малигнизации клеток. Без представления этих понятий и ознакомления с новыми революционизирующими исследования методами невозможно полноценное биохимическое образование. [c.6]

Изоэлектрическое фокусирование обладает наивысшей разрешающей способностью, когда-либо достигавшейся при разделении белков цо зар5 дам [58—64, 92]. Этот метод позволяет разделить белки, велйчины р/ которых различаются всего на 0,01 ед. pH. Иногда Для такого разделения бывает достаточно различия между двумя структурами на одну заряженную группу. При помощи метода изоэлектрофокусирования можно также обнаружить другй различия в зарядах, которые, строго говоря, не связаны с макроскопической егомогенностью белков. Вот некоторые из факторов, обусловливающих такие различия посттрансляционная модификация первичной структуры (например, дезамидирование), связывание лигандов, химическая модификация, вариации в небелковых компонентах, например липидах, углеводах и других простетических группах, ассоциация и диссоциация, изменения окислительно-восстановительного состояния металлоферментов. Если при анализе картины изоэлектрофокусирования иметь в виду эти факторы, то полученные данные могут приобрести дополнительную ценность, поскольку в принципе они позволяют обнаружить микрогетерогенность белковых структур. В настоящее время метод изоэлектрического фокусирования применяют в сочетании с другими электрофоретическими методами, например в сочетании с электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия, для получения двумерных карт разделяемых компонентов. В одном направлении производят разделение белков в соответствии со значениями их рД а в другом — в соответствии с размерами их молекул, т. е. в соответствии с их молекулярными массами. При помощи этих методов можно охарактеризовать смеси, содержащие тысячи белков [94]. Еще несколько лет тому назад разделение с таким высоким разрешением было просто немыслимо, а в настоящее время этот метод анализа находит все более широкое и все более успешное применение в различных биохимических исследованиях. [c.126]

Магний. В организме взрослого человека содержится около 19 г магния (59 % в костной ткани, дентите и эмали зубов). Ежесуточное потребление магния 0,7 г. Содержание магния в некоторых продуктах питания приведено в табл. 4.4. Ион М +, так же как и К+, является внутриклеточным катионом. В биологических жидкостях и тканях организма магний находится как в виде гидратированного иона, так и в связанном с белками состоянии. Вследствие меньшего, чем у иона Са , ионного радиуса и большей энергии ионизации ион магния в сравнении с ионом Са + образует более прочные связи с органическими лигандами и поэтому является более распространенным активатором ферментов. Магний стабилизирует ДНК, катализирует транскрипцию РНК, участвует в образовании активных форм АТФ и АМФ в виде комплексов MgATф2 , М АМФ , которые выполняют роль донора фосфатной группы во многих ферментативных реакциях. В отличие от большего по размеру иона кальция (координационные числа 6,7,8) ион магния образует шестикоординационные соединения регулярной структуры, которые играют огромную роль в жизнедеятельности растительных и животных организмов. Так, ион магния является ком-плексообразователем в пигменте зеленых растений — хлорофилле, строение и биохимические функции которого рассмотрены в главах 5 и 13. [c.184]

В этой главе рассматриваются общие свойства связывания лигандов в условиях равновесия. В гл. 16 изложены кинетические аспекты связывания лигандов. Кроме того, в гл. 16 и 17 обсуждаются некоторые специальные вопросы, важные с биохимической точки зрения. Сюда относятся ферментные системы (гл. 16), а также регуляторные процессы (гл. 17), называемые обычно аллостернческими взаимодействиями. Анализ некоторых из этих вопросов проводится иа основе теоретических принципов, изложеных в данной главе. [c.6]