Цитохром также Цепь дыхательная

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные мо леку лы-переносчика - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов (см. рис. 7.12). [c.174]

Теперь мы знаем, что цитохромы в дыхательной цепи расположены в последовательности Ь -> l с -> ааз (рис. 17-1 и 17-7). Цитохром Ъ, присутствующий в двух формах, принимает электроны от убихинона и передает их цитохрому с , который в свою очередь передает их цитохрому с. Каждый из этих цитохромов, находясь в окисной [Fe(III)] форме, присоединяет один электрон и переходит в закисную [Fe(II)] форму. В переносе электронов от убихинона на цитохром с принимает участие также белок, содержащий железо и серу (рис. 17-5). Последним в ряду переносчиков электронов стоит цитохром a 3, называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород и тем самым завершает процесс переноса. [c.521]

Общая схема последовательности расположения переносчиков водорода и электронов в дыхательной цепи считается установленной [42] и подтверждается на основании изучения окислительно-восстановительных потенциалов дыхательных переносчиков, определения степени их восстановленности в различных состояниях и скорости окисления путем исследования действия ингибиторов дыхания. Она предсказывается также на основе термодинамических данных, показывающих возможность спонтанного переноса электронов через такую цепь. Известно, что чем ниже окислительно-восстановительный потенциал переносчика электронов и водорода, тем в большей степени он является восстановителем и тем ближе расположен к окисляемому субстрату. Чем выше потенциал системы, тем сильнее выражены ее окислительные свойства. Соединение может отдавать свой водород или свои электроны только такому соединению, которое обладает более высоким окислительно-восстановительным потенциалом. Непосредственное окисление субстрата осуществляет фермент, у которого переносчик водорода имеет значение окислительно-восстановительного потенциала, близкое к субстрату. Эти сооб-ран ния определяют порядок ферментов и коферментов в дыхательной цепи. Благодаря этому переход водорода от субстрата к кислороду окружающей среды идет по следующей цепи НАД-содержащая дегидрогеназа, ФАД-или ФМН-содержащий флавопротеид, убихинон. Восстановленный убихинон освобождает 2Н" +2е . Два электрона восстанавливают 2Ре " цитохрома в 2Ре + и передаются далее вдоль ц пи цитохромов. 2Н , с одной стороны, восстанавливают ЛОа до НгО, с другой — окисляют последний цитохром цепи. Таким образом, перенос двух восстановительных эквивалентов от редокс-пары пиридин-нуклеотидов по градиенту электрохимического потенциала [c.53]

Цитохромоксидаза—гемопротеин, широко распространенный в растительных и животных тканях. Она служит конечным компонентом цепи дыхательных переносчиков, локализованных в митохондриях, и катализирует реакцию, в результате которой электроны, высвобождающиеся из молекул субстрата при их окислении дегидрогеназами, переносятся на конечный акцептор —кислород. Данный фермент отравляется окисью углерода, цианидом и сероводородом. Иногда цитохромоксидазу называют цитохромом j. Первоначально предполагали, что цитохром а и цитохром fltj—это автономные гемопротеины, поскольку каждый из них характеризуется определенным спектром, кроме того, они проявляют разную чувствительность к действию окиси углерода и цианида. В дальнейшем же было показано, что эти два цитохрома входят в сосх ав комплекса, который получил название цитохром аа Он содержит две молекулы гема, в каждой из которых атом железа может переходить из состояния Fe + в состояние Fe + и обратно в ходе окисления и восстановления, а также два атома Си, каждый из которых взаимодействует с одним из гемов. [c.120]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Цитохром-с-оксидаза (называемая также цитохромоксидазой, или цитохромом аох) — конечный компонент дыхательиой цепи всех аэробных организмов. Этот фермеит был открыт О. Варбургом в 20-х годах нашего столетия и был назван им дыхательным ферментом . Цитохромоксидаза играет фундаментальную роль а жизни аэробных организмов 90% потребляемого ими кислорода используется в качестве субстраха зтого фермента. [c.616]

Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]

На фиг. 63 пиридиинуклеотиды, флавопротеид и цитохром Ь, а также цитохромы с — Оз представлены в качестве трех мультимолеку-лярных группировок. Каждая пара этих группировок связана каким-то фактором Р. Если прп остаиовить дыхание, заменив воздух азотом, то водород, поступающий в дыхательную цепь на уровне [c.226]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Биологическое действие. Убихинон — очень важный кофермент процессов биологического окисления питательных веществ и образования энергии в клетках. Входя в состав компонентов дыхательной цепи в митохондриях, он осуществляет перенос водорода через мембраны к цитохро-мам. Кофермент О включен во многие пищевые смеси, которые используются для коррекции массы тела, повышения физической работоспособности, а также в растирочные препараты для улучшения энергообразования в суставах и мышцах. [c.125]

Исследованиями последних лет в значительной мере выяснена роль в процессах дыхания, а также фотосинтеза ферментов, содержащих железо. Здесь необходимо назвать цитохромную систему, основной путь биологического окисления, путь транспорта электронов от разнообразных дыхательных субстратов к кислороду. Установлена ведущая роль этой системы в энергетическом обмене клетки. Процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования могут осуществляться лишь при непосредственном и непременном участии физиологически активных соединений, включающих железо. Промежуточными переносчиками электронов как в цепи дыхания, окисления дыхательных субстратов, так и восстановления углекислоты в фотосинтезе являются соединения железопорфириновой природы (различные цитохро-мы), а также ряд переносчиков, содержащих железо в негеми-новой форме (ферредоксин, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, ксан-тиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа и др.). [c.4]

Итак, в цепь, входят пять различных цитохромов. Кофер-мент Q известен также как убихинон 8,Д), цитохром (а+ + аз)—как цитохромоксидаза [1120, 1201]. Флавопротеиды, кроме ФП1, функционируют совместно с дегидрогеназами, специфичными для доноров электронов (кроме НАД-Н), например с сукцинатдегйдрогеназой. В дальнейшем будет коротко сказано о нескольких аберрантных дыхательных цепях в митохондриях высших растений 22, Д). Чтобы не усложнять изложение, мы не будем здесь упоминать об участии в дыхательной цепи Fe—S-протеидов, не содержащих гемогруппы, 7, Г), которым, однако, сейчас придают все большее значение. [c.139]

Следует отметить, что энергопреобразующая дыхательная цепь целого ряда бактерий заканчивается оксидазами, отличными от фермента асз-типа. Среди них цитохром ai, содержащие протогем оксидазы, такие, как самоокисляющиеся цитохромы типа Ь (цитохром о и др.), а также оксидазы с хлориновым гемом, например цитохром d, и модифицированным хлориновым гемом и гемом с (цитохром rfi). [c.95]

Позднее было показано, что окисление лактата в митохондриях дрожжей идет в обход начальных и средних участков фосфорили-рующей дыхательной цепи. В обходном пути свободного окисления участвует цитохром Ьг, заключенный в межмембранном пространстве, а также цитохромоксидаза. НАД не нужен для окисления лактата дрожжевыми митохондриями. По данным А. Ф. Броди и сотрудников, клетки My oba terium phlei окисляют лактат быстрее, чем другие субстраты, но без фосфорилирования. [c.190]

Р. Капальди, Б. Чанс и их коллеги описали нарушение того же звена в митохондриях скелетных мышц семнадцатилетней девушки. Здесь также оказалось, что количество восстанавливаемого дыхательной цепью цнтохрома Ь резко (в 6 раз) снижено по сравнению с нормой. При этом в /СоРНг-цитохром с-редуктазном комплексе отсутствуют по крайней мере четыре типа субъединиц, в то время как уровни цитохромов Си с, а и а находятся в пределах нормы. Дальнейшие исследования показали, что описанные нарушения были причиной мышечной слабости и лактатного ацидоза, присущих пациентке. Инъекции 10 мг менадиона (витамина Кз) и 1 г аскорбата, производимые каждые 6 ч, привели к частичному восстановлению нарушенной скорости регенерации креатинфосфата в мышце больной после физической нагрузки. Если до лечения эта скорость была в 40 раз меньше, чем в норме, то затем она возросла примерно до 50% нормы. Резко улучшилось и самочувствие пациентки. В течение года, предшествовавшего лечению, девушка могла пройти без отдыха расстояние не больше 100 м и обычно передвигалась в инва- [c.240]

Ингибирующий НАД-зависимое дыхание эффект амитала (ротенона), как известно, снимается в изолированных митохондриях производными убихинона, и в частности ме-надионом (витамин Кз), который, встраиваясь в дыхательную цепь, создает при наличии фермента Ь, В-диафо-разы шунт на участке НАД — цитохром Ь. Благодаря этому он может частично восстановить прерванный ингибитором транспорт электронов и тем самым дыхание. Этот эффект воспроизводится на срезах тканей при окислении малата (см. рис. 19) и не улавливается при окислении глюкозы. Следует, однако, оговорить, что трактовка таких результатов не может быть однозначной, потому что Кз является также акцептором электронов для НАДФН—цитохром с редуктазы эндоплазматического ретикулума. Разделить эффекты, связанные с Кз в цитозоле и митохондриях клеточных препаратов, не представляется возможным. [c.99]

Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (комплекс I) присоединяет электроны (а также протоны) от компонентов дыхательной цепи с матриксной стороны мембраны, а освобождаются электроны и протоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой механизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цитохром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохромоксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, возможно, участвуют ионы Си ". [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология