Кератин шерсти свойства

Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

Большое разнообразие реакционноспособных боковых групп позволяет модифицировать свойства кератина шерсти химическими методами. В то же время эти группы обусловливают многие недостатки шерсти, особенно ее чувствительность к термическому обесцвечиванию, фотохимической деструкции и действию даже слабощелочных реагентов. Большинство химических свойств шерсти связано с наличием в ней дисульфидных цистиновых мостиков. При обработке шерсти водным раствором щелочи или просто кипящей водой связанный цистин превращается в лантиОнин. Эта реакция, вероятно, протекает по следующей схеме [c.289]

В этих продуктах полиметиленовые цепочки —(СНг) 4— и - -(СН2)б— связаны амидными группировками —NH—СО—, содержащимися также в полипептидах, в природных веществах белкового характера, в кератине шерсти и в фиброине шелка. Именно благодаря наличию этих амидных группировок такие синтетические продукты и обладают ценными техническими свойствами, близкими к свойствам животных волокон. [c.716]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относящийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах [c.1476]

В красителе (13) сочетаются оба эти свойства. Две сульфогруппы при довольно большой молекулярной массе делают краситель достаточно растворимым, чтобы обеспечить хорошее распределение по всей поверхности ткани, но не настолько растворимым, чтобы облегчить его вымывание с волокна. В молекуле красителя присутствует также сульфонильная группа ЗОг, которая способна к специфическому взаимодействию с кератином шерсти, что повышает сродство к нему и тем самым заметно увеличивает устойчивость окрасок к валке и вообще к мокрым обработкам. [c.156]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

Волокна животного происхождения называются также белковыми. Вещество шерсти представляет собой так называемый кератин — белковое вещество, в состав которого входят углерод, водород, кислород, азот и сера. Длина волокна овечьей шерсти колеблется от 55 до 200 мм, толщина от 7 до 240 мкм. Толщина волокна, в основном, и определяет качество шерсти. Более тонкая шерсть обладает большей однородностью и большей прочностью на единицу площади поперечного сечения, большей упругостью, эластичностью и извитостью. Шерсть обладает высокими теплоизоляционными свойствами, хорошей растяжимостью, упругостью, хорошо поглощает влагу, устойчива к истиранию, мало сминается. В отличие от других волокон шерсть способна к свойлачиванию, что позволяет получать из нее ткани, [c.8]

Основной составной частью шерсти является белковое вещество кератин, содержащее карбоксильные и аминогруппы. Карбоксильные группы кератина образуют соли с основаниями, а аминогруппы—-с кислотами. Эти реакции открыты в конце прошлого века, и на основании их была установлена способность шерсти окрашиваться и кислотными и основными красителями. Фиксируясь шерстяным ВОЛОКНОМ, красители образуют с ним соли. Кератин вступает в реакцию с кислотами легче, чем с основаниями, поэтому для крашения шерсти используют преимущественно кислотные красители, содержащие одну или несколько сульфогрупп — носителей кислотных свойств. Чем выше кислотность красильного раствора, или, как говорят химики, красильной ванны, тем быстрее происходит связывание красителя волокном, или, иными словами, краситель быстрее выбирается волокном. Введение в раствор минеральных солей, наоборот, замедляет выбирание красителя, т. е. тормозит процесс крашения. [c.48]

На стр. 45 говорилось о том, что введение минеральных солей резко ускоряет процесс крашения, а тут вдруг тормозит. Противоречие Нет. Дело в различных особенностях прямых и кислотных красителей, в разных свойствах целлюлозного и шерстяного волокна. Крупные молекулы субстантивных красителей легко агрегируются в растворах под действием минеральных солей, а с более мелкими молекулами кислотных красителей этого не происходит. На целлюлозное волокно минеральные соли в применяемых при крашении концентрациях не действуют. В случае же шерсти аминогруппы кератина, которые должны фиксировать краситель, связываясь с его отрицательно заряженными сульфогруппами, начинают вместо этого реагировать с анионами соли. Этот процесс [c.48]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Белки представляют особый интерес не только потому, что их строение очень сложно, но и потому, что их очень много и они весьма различны. В одном только человеческом организме имеются десятки тысяч, быть может до 100 000, различных видов белков. Они служат для самых различных целей. Главной задачей коллагена — составной части сухожилий, костей и кожи — является, по-видимому, создание каркаса, обладающего соответствующими механическими свойствами основная функция гемоглобина, находящегося в красных кровяных тельцах, заключается в связывании кислорода в легких и отдаче его в тканях кератин представляет собой важную составную часть волос, рогов, когтей, эпидермиса, шерсти — структур, служащих животному организму для защиты и для нападения пепсин, трипсин и многие [c.80]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Шерсть, шелк и синтетические волокна обладают а м ф о т е р-ными свойствам и—они могут реагировать и как основания и как кислоты.Например, вещество, из которого состоит шерсть,—кератин, содержит основные аминогруппы и кислотные карбоксильные группы. Образование соединения шерсти с кислотным красителем происходит вследствие взаимодействия основных групп кератина и кислотных групп красителя, чаще всего сульфогрупп. [c.528]

Хромоксановые красители сочетают оба эти овойства. Хорошие ровняющие свойства объясняются тем, что растворимость красителя, создаваемая наличием двух карбоксильных групп при сравнительно небольших размерах молекулы, обеспечивает хорошее распределение красителя по всей поверхности волокна. В результате же комплексообра-зования краситель утрачивает растворимость и прочно связывается с белковым веществом шерсти, что обусловливает высокую устойчивость к валке и вообще к мокрым обработкам. Связь с волокном осуществляется через атом металла, который образует внутрикомплексное соединение как с красителем, так и с белковым веществом шерсти (кератином), становясь как бы мостиком между ними [c.155]

Некоторые продукты реакции проявляются как непосредственно видимые фенотипические признаки классического типа, например пигмент цветка. Однако первым продуктом гена может быть не обязательно фермент, а любой белок, свойства которого определяют тот или иной фенотипический признак. Например, от зрительного пурпура (родопсина) сетчатки глаза зависит способность воспринимать свет, от синтеза фибриллярных белков кератинов зависит образование шерсти или рогового покрова, и т. д. [c.126]

Производство искусственных белковых волокон возникло в результате стремления изготовить волокно, возможно более близкое по свойствам природным белковым волокнам—шерсти и шелку. Однако следует учитывать, что тонкая структура волокнообразующих белков—кератина шерсти и фиброина шелка, рентгенограммы которых показывают наличие кристаллитов, отличается от тонкой структуры пищевых, почти аморфных белков. ] 1спользование пищевых белков в качестве волокнообразующих веществ собственно противоречит их свойствам. Полученные из таких белков волокна обладают незначительной прочностью, особенно во влажном состоянии, и могут перерабатываться только вместе с натуральными волокнами, например с шерстью. [c.427]

Сущность крашения с предварительным хромированием заключается в том, что волокно шерсти обрабатывают вначале раствором бихромата калия в кислой среде. Работами М. А. Ильинского и Д. Н. Грибоедова установлено, что при этом к ионизованным аминогруппам кератина присоединяются анионы НСгО . При нагревании до кипения шестивалентный хром восстанавливается до трехвалентного и фиксируется волокном в виде оксида Х рома СГ2О3 или гидроксида Сг(ОН)з-Восстановление Сг + до Сг + происходит благодаря восстановительным свойствам дисульфидных групп кератина шерсти или под действием слабого восстановителя (чаще всего, муравьиной кислоты), который вводится в ванну для предотвращения снижения прочности волокон шерсти. [c.93]

Химические свойства шерсти обусловлены химической структурой кератина и наличием в нем групп, способных взаимодействовать друг с другом (остатков цистина и цистеина), солевыми связями между остатками глутаминовой и аспарагиновой кислот и свободными аминогруппами и, наконец, водородными связями. Кератин шерсти, таким образом, химически представляет собой полиэлектролит. Шерстяное волокно состоит в основном из трех слоевг [c.26]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относяшийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах 2,5—4,5%. Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Синтетические молеядовитые препараты должны обладать следующими свойствами а) сообщать кератину шерсти полную моле-устойчивость б) не повреждать волокна шерсти и не влиять на последующие процессы ее отделки в) быть устойчивыми к стирке, свету и трению г) обладать полной безвредностью для людей д) быть простыми в применении, недорогими и негигроскопичными. [c.386]

Шерстяные изделия часто повреждаются молью. Личинки моли, развивающиеся из откладьшаемых яиц, питаются кератином шерсти и разрушают ее, что приводят к местному износу. Для зашиты от действия моли используют различные пропитки или реагенты, обладающие молезащитными свойствами.. [c.153]

К протеолитическим ферментам близки по свойствам кератинолитические, объединяемые под названием кератиназы, способные гидролизовать кератин шерсти, рога, волос и перьев. Отличие их от протеолитических энзимов состоит в том, что они, вероятно, способны энергично воздействовать на дисульфидные спайки, особенно многочисленные в кератине. [c.172]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

В состав шерсти входит кератин, полииептидная цепь которого состоит из большого числа аминокислот. В составе шерсти имеются также диаминокислоты (лизин и др.) и дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая). Кератш шерсти обладает амфотер-ными свойствами, т. е. характеризуется способностью связывать водородные или гидроксильные ионы в водных растворах кислот и щелочей. Кератин, как и аминокислоты, в зависимости от pH среды может проявлять различные ионообменные свойства в кислой среде, когда pH <7, — [c.217]

В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

В белках мозга находится также нейрокератин, напоминающий по своим свойствам (плохая растворимость и устойчивость к протеолитическим ферментам) кератины других тканей (стр. 53). Он отличается от типичных кератинов (кожа, шерсть и т. д.) по своему аминокислотному составу например, аргинина в нем содержится примерно в 2 раза меньше. Йейрокератин находится почти исключительно в белом веществе и нервных волокнах. Он представляет собой белок, образующий вместе с липоидами оболочку нервного волокна. Среди белков мозга найдены также кол л а -ген и эластин. [c.402]

Волосы и волокна шерсти обладают значительной эластичностью при определенных условиях они могут растягиваться и вновь возвращаться к исходной форме. Это свойство волос используется при изготовлении волосяных гигрометров — приборов, служащих для определения влажности воздуха. Рентгеноструктурный анализ нормального и растянутого волоса показал, что растягивание волоса сопровождается изменениями в рентгенограмме. Волокна кератина в нерастянутом и растянутом волосе представляют собой две различные модификации, получившие соответственно название ас- и, В-кератннов. Длина периодов идентичности вдоль цепей главных валентностей составляет для [c.206]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

Как видно из этого перечисления, белки представляют собой совершенно разнородные по физическим свойствам вещества. В соответствии с этими свойствами и с растворимостью была осуществлена их первичная классификация нерастворимые белки — склеропротеины (кератин волос, шерсти, пера, коллаген кожи, сухожилий, фиброин шелка) растворимые в воде белки альбумины (крови, яичного белка, молока) растворимые в разбавленных водных растворах солей, в кислотах и щелочах глобулины (у-глобулин крови, белковые ферменты, гормоны и т.д.) близкие к ним глутелины (белки семян злаков), растворимые в кислотах и щелочах, но не в солевых растворах находящиеся вместе с глутелинами в семенах злаков глиадины (относящиеся к пролами-нам), отличающиеся растворимостью в 70%-ном спирте сильно основные гистоны и протамины, растворимые в воде с щелочной реакцией (находятся в животных объектах). [c.653]

Поведение протеиновых волокон при их облагораживании определяется главным образом аличием пептидных связей и амфотерными свойствами, обусловливающимися присутствием амино- и карбоксильных групп. Волокна шерсти в морфологическом (гистологическом) отношении имеют неоднородное строение, — они построены из нескольких слоев, верхний из которых, кутикула, состоит из чешуйчатообразных клеток, характерных для шерсти. Белок, образующий эти слои, называется кератином. Однако его химический состав довольно разнообразен. При гидролитическом расщеплении волокон шерсти образуется 20 [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология