Белки первичная

При нагревании с нингидрином (трикетогидринденгидрат) растворов аминокислот, продуктов распада белков, первичных или вторичных аминов возникает темно-синее окрашивание. Химизм этих цветных реакций довольно сложен вследствие возникновения различных побочных реакций. При взаимодействии а-аминокислот с нингидрином вначале происходит окисление аминокислоты, сопровождающееся восстановлением нингидрина (I) СООН [c.370]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру — это значит 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2.) установить линейную последовательность (порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях (или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. Кроме того, в распо- [c.77]

Понятие информация обычно ассоциируется с радио, телевидением, газетами, печатной продукцией, вычислительными центрами и т. д., поскольку мы привычно связываем информацию с деятельностью человека. В данной главе речь будет об информации, которая передается и перерабатывается в процессах совершенно иного рода, а именно в процессах воспроизводства живых организмов. В настоящее время уже установлено, что запись и передача информации в биологических объектах осуществляются посредством нуклеиновых кислот, таких, как ДНК, РНК и т. п. В информационных высокомолекулярных соединениях такого рода статистическая информация определяется последовательностью элементов структуры. Высокая сложность процессов передачи информации требует участия в них большого числа веществ сигнализаторов , функциональных агентов (ферменты, носители и т.п.), матриц записи. Главную роль играют белки, поскольку именно последовательность аминокислот в белках (первичная структура) является основой записи информации. Использование записанной информации определяется формой и характеристиками белковых молекул (распределение электрического заряда, наличие гидрофобных групп и т.д.). Процессы, связанные с передачей информации посредством белков, очень интересны, но мы их рассматривать не будем, а уделим все внимание некоторым специальным вопросам функциональности полимеров в системах передачи информации. [c.178]

Определение первичной структуры нуклеиновой кислоты представляет несравненно большие трудности, чем определение первичной структуры белка. Первичная структура нуклеиновой кислоты состоит в последовательности азотистых оснований. До сих пор не расшифрованы последовательности нуклеотидов в ДНК. Напротив, достигнуты крупные успехи в расшифровке первичной структуры сравнительно коротких цепей транспорт-РНК (см. ниже ГЛ- 9). [c.88]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (—СО—НН) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (—8—5—) связей. [c.46]

Книга составлена на основе лекций, читаемых в Ленинградском университете. В ней рассматриваются методы получения и очистки белков, определения их аминокислотного состава и последовательности аминокислот, а также оценки величины и формы белковой молекулы. Наряду с этим в книге излагаются основные химические и физико-химические свойства аминокислот и белков, а также современные представления об уровнях организации макромолекулы белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры). [c.2]

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

Новообразованная в результате трансляции полипептидная цепь обычно должна приобрести определенную структуру высшего порядка, прежде чем она сможет функционировать. Правильная последовательность аминокислот в белке (первичная структура) еще не гарантирует того, что этот белок будет выполнять свою функцию. Синтезированная полипептидная цепь сможет выполнять свою метаболическую функцию лишь после того, как приобретет надлежащую вторичную (2°), третичную (3°) и в случае большинства ферментов четвертичную (4°) структуру [c.17]

Модель миоглобина, построенная в Кембридже, имеет линейные размеры порядка 3 м (масштаб 1 А — 5 см). Из этой модели видны все три уровня структурной организации белка. Первичная структура видна столь отчетливо, что можно идентифицировать большинство аминокислот в полипептидной цепи. Вполне возмо жно, что рентгеноструктурный метод исследования порядка [c.88]

А (влажный гемоглобин) и диаметром 57 А [70]. У лактоглобулина, рибонуклеазы и гемоглобина первичная ячейка, повидимому, тождественна белковой молекуле. У других же белков первичная ячейка кристалла образуется двумя или более молекулами белка. [c.63]

Белки, первичная структура — см. Белки, структура молекулы. [c.14]

Поскольку в гемэритрине отсутствует гемовая группировка,, часть координационных мест у атома железа должны занимать боковые группы полипептидной матрицы белка. Первичная структура гемэритрина известна [14]. Она показана на рис. 11.2. Только небольшая часть из указанных на рисунке 113 остатков аминокислот может рассматриваться в качестве потенциальных лигандов, способных связывать железо. Из рассмотрения можно сразу исключить все неполярные боковые цепи (такие, как Phe, Ile, Val и т. п.), а также остатки треонина, серина, аспарагина, глутамина [c.382]

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой — 30), Мг (инсулина) = 5700. [c.704]

Подберите к каждому уровню структурной организации белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) соответствующее понятие 1) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между всеми пептидными группировками 2) порядок чередования аминокислот в белках 3) пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке [c.40]

Для многих мембранных белков первичная последовательность зрелого полипептида сама по себе недостаточна для встраивания белка в мембрану. Для этого необходима дополнительная информация, которая в большинстве случаев представлена в форме лидерной последовательности, локализованной на N-конце белка. Белок, имеющий лидерную последовательность, называется пре-белком. Это промежуточная стадия, которую проходит белок в процессе созревания, так как лидерная последовательность отщепляется в процессе встраивания белка в мембрану. [c.128]

Согласно классификации белковых структур, насыщенные водородными связя-ми регулярные участки а-спирали и -структуры принадлежат ко вторичной структуре белка. Первичная структура представляет собой аминокислотную последовательность белка, а третичная — соответствует набору взаимодействующих между собой регулярных конформаций. [c.202]

Проблема уникальности структуры белка. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков образует глобулярную структуру, в которой при большой плотности звеньев отсутствуют, тем не менее, перекрытия пар отдельных единиц. Общим условием является также определенное топографическое расположение полярных и гидрофобных боковых цепей на поверхности и внутри глобулы. [c.215]

В цистиновых остатках белков первичная фотохимическая реакция заключается в фотодиссоциации 8—8-связей [c.433]

По строению молекулы и способу ее упаковки в пространстве различают четыре структуры белка первичную - последовательность аминокислотных остатков вторичную - расположение полипептид- [c.43]

Квантовохимические расчеты зон проводимости в белках и нуклеиновых кислотах. Структура белков — первичная и вторичная — может представить возможность для создания двух типов [c.49]

В ряде случаев как метод решения структурных задач следует предпочесть масс-спектрометрию. Например, для определения нуклеотидной последовательности участка ДНК, соответствующего определенному гену, потребуется затратить несравненно меньше усилий, если каким-либо методом определена частичная аминокислотная последовательность белка, первичную структуру которого он кодирует. Такая информация может быть получена в течение нескольких недель с использованием масс-спектрометрии. Масс-спектрометрия — идеальный метод быстрой оценки степени гомологичности родственных белков [4]. Кроме того, масс-спектрометрия — это и непревзойденный метод структурного анализа амидов и определения положения остатков триптофана в пептидной цепи. План эксперимента при определении аминокислотной последовательности с применением масс-спектрометрии можно описать следующим образом [c.522]

Каждый из 50 ООО индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного индивидуального белка первичную структуру. Все молекулы индивидуального белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка. [c.9]

Очистка Н+-АТФ азы показала, что это одиночный полипептид с массой несколько больше 100 кДа. Его содержание во внешней мембране достигает 15% от общего количества белка. Первичная структура и упаковка в мембране остаются неизвестными. [c.124]

Эти рецепторы образуют комплекс с мембранными GTP-свя-зывающими белками (G-белками). Первичными сигналами для этих рецепторов служат низкомолекулярные гормоны и нейротрансмиттеры (адреналин, норадреналин, ацетилхолин, серотонин, гистамин), пептидные и белковые гормоны (адренокортикотроп-ный гормон, соматостатин, вазопрессин, гонадотропные гормоны). Один и тот же первичный мессенджер может инициировать передачу сигнала с участием последовательности разных рецепторов G-белков. Эти рецепторы представляют собой мономерные интегральные мембранные белки, полипептидная цепь которых семь раз пересекает клеточную мембрану. При связывании лиганда с рецептором изменяется конформационное состояние комплекса рецептор G-белка — G-белок. В результате облегчается обмен связанного с G-белком GDP на GTP (рис. 15). Активиро- [c.67]

Каждый из белков, первичные структуры которых приведены вьиие (за исключением гемоглобина), представлен одной полипептидной цепью большей или меньшей длины. Чередование аминокислотных остатков в полипептидной цепи индивидуального белка неповторимо и специфично. В некоторых случаях молекулы белков построены из двух или более полипептидных цепей, соединенных друг с другом ковалентными связями. Примером такого рода может служить молекула инсулина (см. рис. 29). В большинстве же своем молекулы белков состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых силами слабых взаимодействий. [c.63]

Система упорядоченных уровней организации вещества особенно четко прослеживается в области биополимеров. На основе изучения свойств белков К. Линдерстрём-Ланг ввел представление о четырех уровнях строения белков первичном, вторичном, третичном и четвертичном. [c.100]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Вторым белком, первичная структура которого расшифрована С. Муром и У. Стейном, является рибонуклеаза (рис. 1.15) из поджелудочной железы, катализирующая расщепление РНК. Фермент состоит из 124 аминокислотных остатков с К-концевым лизином и С-концевым валином, между остатками цистеина образуются дисульфидные (—8—8—) связи в 4 участках. [c.58]

Гликопротеины имеют относительно короткие олигосахарид-ные цепи, содержащие от 4 до 15 углеводных остатков. В них найдены следующие углеводы п-галактоза, в-манноза, п-глюко-замин, п-глюкоза (редко), п-галактозамин (всегда в виде N-ацетильного производного), ь-фукоза и Ы-ацетилнейраминовая кислота. По аналогии с белками, первичные структуры которых строятся из 20 наиболее распространенных аминокислот, можно составить практически неограниченное число олигосахарндных структур с линейными или разветвленными цепями. [c.58]

В качестве антигена во всех исследованиях, за исключением одного, применялась противобрюшнотифозная вакцина. Такая однотипность опытов позволила провести сравнительный анализ. Оказалось, что большинство испытанных профессиональных ядов вызывало угнетение продукции иммунных антител только при длительном отравлении. Они не изменяли или почти не изменяли первичного ответа, т. е. не влияли на процесс индукции антителогенеза. Существенное снижение титров наблюдалось лишь после ревакцинации, проведенной на более поздних этапах хронического отравления ртутью, анилином, нитробензолом, дихлорэтаном, окисью углерода, бензином (В. К. Навроцкий, 1960 И. М. Трахтенберг, 1964 Г. М. Мухаметова, 1966). При отравлении гамма-изомеро.м гексахлорциклогексана снижение титров было значительным только перед гибелью животных (Е. Н. Буркацкая, 1959). Можно сделать вывод, что угнетение иммуногенеза при действии перечисленных профессиональных ядов, так же как и в случае отравления свинцом, являлось отражением вторичных патологических процессов (видимо, угнетения синтеза всех белков). Первичные же процессы интоксикации на перестройку синтеза неспецифических белков (синтез антител) не влияли. Только при действии таких ядов, как бензол, четыреххлористый углерод, сернистый газ, гексаметилендиамин, нарушения имели место уже при первичном иммунологическом ответе на ранних стадиях отравления (П. А. Са медова, 1957 Г. А. Анненков, 1957 В. К- Навроцкий, 1960 Л. Эрбан и Я. Коржинек, 1960 А. Е. Кулаков, 1965). [c.284]

Система из ретикулоцитов (незрелых эритроцитов) кролика, впервые изученная Швитом в 1958 г. В этой системе происходит синтез (или, во всяком случае, завершение синтеза) ценей гемоглобина — хорошо изученного растворимого белка, первичная структура которого в настоящее время точно известна (см. гл. IV). [c.519]

Но этой перспективой не ограничиваются возможности создания искусственных вакцин. У многих вирусов антигенные детерминанты, ответственные за появление вируснейтрализующих антител, расположены в участках белка, первичная структура которых подвержена сильной изменчивости. Поэтому вакцина, приготовленная против одного серотнпа вируса, плохо защищает от вируса этого же вида, но с иным серотипом. [c.253]

Одна из наиболее плодотворных гипотез о структуре белка была впервые сформулирована Линдерстром-Лангом [24]. Согласно этой концепции, существуют три типа структуры белка — первичная, вторичная и третичная. Первичная структура белка — это последовательность ковалентно связанных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи молекулы белка (т. е. ковалентная структура) вторичная структура белка — конформация отдельных полипептидных цепей, которая обычно стабилизируется водородными связями третичная структура белка характеризует упаковку полипептидных цепей в макромолекуле нативного белка относительно друг друга, т. е. изгибы и скручивания этих цепей, зафиксированные дисульфидными и различными другими межмолекуляр-ными связями и взаимодействиями. Эта концепция строения белка была принята специалистами по химии белка и широко используется при обсуждении реакционной способности макромолекул белков в зависимости [c.329]

В биохимической литературе традиционно принято различать четыре уровня структурно-пространственной организации молекул пептидов и белков первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры, исследование которых позволило подойти к объяснению многих биологических явлений. В настоящее время большинство ученых склоняются к шестиуровневой классификации структурно-пространственной организации белков [c.55]

Изучению механизма адсорбции биополимеров на различных поверхностях посвящено огромное число экспериментальных и теоретических работ и написано значительное количество обзорной литературы и книг. Для ознакомления с последними достижениями в данной области см. [518-521]. Несмотря на интенсивные исследования в силу исключительной сложности процесса многие аспекты механизма адсорбции белков являются спорными и не вполне разрешенными. Согласно общепринятым представлениям [515], начальными процессами неспецифической сорбции белков являются гидрофобные взаимодействия между поверхностью и гидрофобными участками белка. Первичная адсорбция в значительной степени обратима и связь белка с поверхностью несильная. Однако вслед за первичной адсорбцией может последовать частичная денатурация и разворачивание белковой глобулы, что приводит к увеличению силы взаимодействия белка с поверхностью и необратимости адсорбции. Для реальных биологических жидкостей, содержащих сотни белков и других веществ, ситуация значительно усложняется благодаря конкурентным адсорбционным и постадсорбционным взаимодействиями, что усложняет исследование и описание происходящих процессов. [c.497]

Первым белком, первичную структуру которого удалось расшифровать благодаря работам Ф. Сангера и сотр. (1951 —1953), был инсулин бьжа (за это в 1958 г. Ф. Сангеру была присуждена Нобелевская премия). Инсулин—бе-лок-гормон, регулирующий углеводный обмен. Он синтезируется в поджелудочной железе в виде предшественника, структура которого показана на рис. 29. При нарушении биосинтеза инсулина у человека развивается сахарное мочеизнурение, или диабет. [c.59]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.429 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.407 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.364 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.69 , c.73 , c.78 , c.118 , c.177 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.28 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.881 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.429 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.372 , c.375 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.268 , c.271 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.212 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.212 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.372 , c.375 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.308 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.83 , c.86 , c.101 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.47 , c.48 , c.49 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.47 , c.48 , c.49 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология