Белки вторичная, третичная

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Денатурация. Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следо- [c.16]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Обсуждение структуры белка облегчается тем, что мы можем рассматривать четыре различных структурных уровня первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичной структурой называют последовательность аминокислот в полипептидной цепи, как, нанример, на рис. 40.1. Вторичная структура—это способ расположения полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура определяется поступательными и вращательны.ми движениями составляющих пептидной цепи и водородными связями между компонентами пептидной цепи. Полная структура полипептида предполагает трехмерную конформацию. Третичная структура — это и есть обозначение такой полной конформации, а также взаимодействий, которыми она обусловлена. Четвертичная структура обусловлена ассоциацией двух пли более полипептидных цепей. Исследования биохимии белков показывают, что именно таким образом построено большинство биологически важных белков. [c.372]

Рис. 24. Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной структур белковых мо.гекул)

Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эта же последовательность определяет и пространственную структуру белка, так называемую конформацию (вторичную, третичную и четвертичную структуру). [c.436]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Нуклеиновые кислоты, как и белки, обладают первичной структурой (под которой понимается и последовательность чередования нуклеотидных остатков) и трехмерной структурой (вторичной, третичной, четвертичной). [c.662]

ВТОРИЧНАЯ, ТРЕТИЧНАЯ И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.524]

При быстром развитии технологии варки-экструзии белков пока имеется мало основополагающей информации о химических и физических изменениях, ответственных за формирование текстуры продуктов. Однако признается, что под влиянием температуры и давления происходит денатурация белков четвертичные, третичные и, вероятно, вторичные структуры разрущаются. Интенсивные сдвиги и сжатия в процессе перемещения материала в кожухе экструдера или через фильеру вызывают ориентирование молекул в поле ограничивающих сил. В это время происходит перераспределение связей, обусловливающих структуру белков [c.553]

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различ-ное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10 °—10 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. [c.13]

Физиологические функции белка в огромной мере определяются не только его первичной структурой, но и его пространственной структурой, а именно вторичной, третичной и четвертичной структурами. [c.524]

Теперь, когда мы знаем природу сил, определяющих форму белка, рассмотрим подробнее особенности его вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.526]

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков [c.527]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Простые белки — это полипептиды с относительно большой молекулярной массой, характеризующиеся, в отличие от просто полипептидов, разными уровнями организации — первичной, вторичной, третичной, четвертичной Хотя между полипептидами и белками трудно провести четкую грань, но белки — это полипептиды, способные к проявлению вторичной, третичной, четвертичной структур [c.880]

Устанавливая структуру белков, прежде всего выясняют последовательность аминокислот в цепи (расщепление белка по Э д м а н у, в настоящее время проводится автоматически). Выводы о вторичной, третичной и четвертичной структуре могут быть сделаны с использованием физических методов (например, рентгеноструктурного анализа). [c.354]

Прежде всего рентгеноструктурный анализ позволяет определить вторичную, третичную и четвертичную структуры молекул различных ферментов, что дает возможность сравнивать их с соответствующими структурами некаталитических глобулярных белков. Такие сравнения не выявили никаких специфических особенностей в трехмерной структуре ферментов, по которым они отличались бы от некаталитических белков. Однако ферменты, принадлежащие к одному классу (например, ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп от АТР на молекулы, играющие роль акцепторов фосфата) могут обладать какими-то общими для всех них структурными особенностями. [c.255]

Слабые связи, которые определяют вторичные, третичные и четвертичные структурные особенности белков, легко разрыва- [c.272]

Система упорядоченных уровней организации вещества особенно четко прослеживается в области биополимеров. На основе изучения свойств белков К. Линдерстрём-Ланг ввел представление о четырех уровнях строения белков первичном, вторичном, третичном и четвертичном. [c.100]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

Введенный в 1958 г. Берналом термин четвертичная структура охватывает наблюдающийся у ряда белков процесс ассоциации нескольких ин-тактных полнпептидных цепей в определенный молекулярный комплекс. В этом случае связывание обеспечивают межмолекулярные взаимодействия. Вторичная, третичная н, если есть, четвертичная структуры в сумме дают конформацию белка. [c.363]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка. [c.52]

Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с звичной структурой характерны более высокие уровни органи-1ии, которые принято называть вторичной, третичной и четвер-4Ной структурами. [c.361]

Метод используется для количественного определения аминогруипы (по объему выделившегося азота) в алифатических первичных аминах, аминокислотах, пептидах, белках. Вторичные амины в условиях реакции превращаются в нитрозамины, третичные — в солн. [c.104]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

В белках, как уже отмечалось, различают несколько уровней простраиствеиной организации, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти понятия несколько устарели для белков, а для пептидов ие применяются вообще, ими пользуются ради преемственности, поскольку в конечном счете представляет интерес полное описание пространственного строения данного белка или пептида с точными координатами атомов, со всеми конформацион-ными переходами — в непосредственной связи с выполняемой биологической функцией. [c.82]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Денатурация белка — это процесс, при котором про-сходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной труктур белка и, как следствие, полная потеря им био-огической активности Денатурация происходит при [c.885]

Чрезвычайная сложность структуры белков определяется уже самими размерами их молекул. Чтобы это стало понятнее, следует обратиться к рассмотрению нескольких уровней структурной организации белков, а именно их первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Эти уровни отличаются друг от друга природой взаимодействий, необходимых для поддержания структуры. Первичная структура белка определяется ковалентными связями, т. е. числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных между собой при помонщ пептидных связей. Таким образом, первичную структуру белка можно охарактеризовать обычной структурной формулой, такой, какую пишут для любого органического соединения. Для низкомолекулярных органических соединений, обладающих относительно небольшим числом возможных конформаций, такие структурные формулы в основном соответствуют истинной картине, т. е. ориентировочно отражают пространственные отношения менаду атомами. Очевидно, ситуация не является столь простой для молекул, состоящих из одной или нескольких длинных гибких цепей с молекулярным весом порядка 1 млн. и выше. Число возможных конформаций в данном случае огромно, в связи с чем возникает необходимость учитывать и более высокие порядки структурной организации. [c.85]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология