Глицин желатине

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

К обычным аминокислотам, остатки которых присутствуют в желатине, относятся глицин (1), аланин (2), пролин (3) и оксипролин (4), причем последние две аминокислоты характерны и для коллагена. Гуанидиновый фрагмент аргинина (5), [c.645]

Можно вводить животный клей, желатину, нейтральные амины или их соли, не содержащие 5 (глицин, аланин, церин) [c.251]

Глицин присутствует в больших количествах в желатине и входит в состав многих других белков. В виде амида он встречается в окситоцине и вазопрессине (стр. 72). Глицин является составной частью целого ряда природных веществ, например глутатиона, а также гиппуровой и гликохолевой кислот. По.мимо этого, в природе встречается Ы-метилпроизводное глицина, сар-козин было показано, что это вещество является продуктом тканевого обмена у млекопитающих (стр. 329). Саркозин обнаружен также в составе белка земляного ореха [49] и в гидролизатах некоторых антибиотиков (стр. 77). [c.16]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Глицин. ......... Желатина 1820 Браконно [c.436]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Несмотря на то что первая аминокислота—глицин —была выделена А. Бра-конно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам H.H. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты. [c.33]

I) В колонке fi/u обозначает, что рассматриваемый деполяризатор восстанавливается прямо от потенциала растворения ртути (- ) в колонке 1/2 показывает, что волна деполяризатора не появляется вплоть до выделения фона ( ) неопределенное значение Ei/ , неопределенная валентность, неопределенный состав комплекса, неопределенный состав раствора А— анион Ас — ацетат aq (Me aq) —гидратированный ион it — цитрат еп — этилендиамин enta — этилендиаминтетрауксусная кислота Et —этил ж — желатина Gly —глицин henta — циклогексадиаминтетрауксусная кислота [c.503]

Действие света ведет к распаду галогенида серебра. С образованием субгалоидных соединений серебра, по-видимому, связаны также фотохимические реакции между бромидом серебра и серой, входящей в состав желатины. Ион галоида связывается желатиной, а серебро образует зародышевые кристаллы. Количество кристаллов растет с увеличением освещенности пластинки, образуя при этом скрытое изображение фотографируемой спектральной линии. При проявлении фотопластинки органические восстановители (метол, гидрохинон, глицин, л-аминофенол и др.) реагируют прежде всего с бромидом серебра вокруг зародышевых кристаллов. В результате скрытое изображение становится видимым. Когда при проявлении достигнута достаточная интенсивность видимого изображения спектра, пластинку промывают большим количеством воды для удаления проявителя. Затем ее фиксируют, т. е. извлекают при помощи тиосульфата натрия из эмульсии неразло- [c.179]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Лминоуксусная кислота НгЫ—СНг—СООН (глицин, гликоколь) образуется при кислотном или щелочном гидролизе животного клея (желатина) и обладает сладким вкусом. Это первая аминоиислота, выделенная при гидролизе белков (1820). [c.786]

Террес [87] предполагал, что во время нагревания угля весь удаляющийся азот выделяется в виде аммиака и что другие летучие азотсодержащие соединения, как элементарный азот, циан и цианистый водород, появляются в результате вторичных реакций. Для того чтобы выяснить, какие азотистые соединения при сухой перегонке дают аммиак, подвергались пиролизу глицин, аспарагин, альбумин, животный желатин, пиридин, азобензол, ацетонитрил, фенилизоцианат, гидразобензол и нитробензол. Было найдено, что аммиак образуется только из таких соединений, которые содержат в своем составе амино- или замещенные аминогруппы было выведено заключение, что в угле могут присутствовать азотистые соединения подобного типа. [c.129]

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Отдельные представители/А миноуксусная кислота (гликоколь, глицин) получается гидролизом желатины, фиброина шелка. Синтезируется из хлоруксусной кислоты. [c.294]

Глицин явился первой аминокислотой, выделенной из белкового гидролизата. В 1820 г. Браконно [46] получил глицин из сернокислого гидролизата желатины и обратил внимание на сладкий вкус этой аминокислоты. В дальнейшем описанный [c.15]

Браконно сахар желатины был назван гликоколлом, а затем глицином. Браконно не знал о наличии азота в молекуле глицина более поздние работы, завершением которых явились исследования Каура [47, 48], привели к установлению строения глицина и синтезу его из монохлоруксусной кислоты и аммиака. [c.16]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название коллаген и состоит преимущественно из глицина, пролина и окси-пролина. Молекулы коллагена имеют форму тонких и длинных нитей (14x2900 А) каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200— 1000 A, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микро( тографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на расстоянии 700 A и пересекающие фибриллы предполагают, что эти полосы соответствуют молекулам коллагена, расположенным в одном направлении параллельно друг другу, но сдвинутым одна относительно другой приблизительно на одну четвертую их длины (рис. 29-9). [c.526]

Обычные аминокислоты. — При гидролизе белков были получены двадцать различных аминокислот (см. табл. 39), все они являются а-аминокислотами, у всех, за исключением глицина, а-уг-леродный атом асимметричен. Первой исследованной аминокислотой был глицин. При гидролизе желатины Браконно (1820), пытаясь показать, что этот материал, подобно целлюлозе, дает при расщеплении сахар, выделил вещество, которое он назвал за его сладкий вкус глицином (греч. glykys — сладкий). Прошло восемнадцать лет, прежде чем было обнаружено, что полученный из желатина сахар содержит азот. Большинству остальных аминокислот было также дано название, оканчивающееся на -ин (амин). Некоторые названия отражают структурные соотношения. Так, название аланин составлено из альдегидаЧ-окончание -ин со вставкой между ними слога ан. Аланин и все,высшие аминокислоты принадлежат к -ряду. Треонин, названный так за структурную аналогию с Д-треозой, принадлежит к /.-ряду аминокислот (соответственно )-ряду сахаров). [c.629]

Отдельные представители аминокислот. Моноаминомонокарбоновые кислоты. Глицин, гликокол или аминоуксусная кислота СН2ЫН2СООН является первой из аминокислот. Она получена была Браконно в 1820 г. при гидролизе клея желатина, в которой содержится около 25% глицина, и за свой сладкий вкус была названа гликоколом. В настоящее время готовится исключительно синтетическим путем. [c.243]

Отдельные представители аминокислот. 1. Гликоколь, или глицин (аминоуксусная кислота), МНгСНг—СООН. Гликоколь — простейшая аминокислота представляет собой кристаллическое вещество, растворимое в воде, обладающее сладким вкусом плавится с разложением при 240°. Гликоколь получается при гидролитическом расщеплении желатины, содержится в фиброине (белка шелка). [c.329]

Впервые в 1820 г. Браконио осуществил гидролиз желатины серной кислотой и выделил из гидролизата гликокол (глицин). Любавин в 1871 г. подверг казеин расщеплению пищеварительными ферментами и в качестве продуктов распада получил аминокислоты. Эти первые исследования показали, что белки состоят из аминокислот и что гидролиз белка может быть методом изучения его составных частей. [c.38]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология