Кровь аргинине

При остром панкреатите, когда трипсин и другие ферменты из пораженной поджелудочной железы вымываются в кровь, уровень их в крови соответствует размерам некротического участка. В этом случае определение активности трипсина в сыворотке крови является надежным ферментным тестом при диагностике острого панкреатита. Следует отметить, что субстратная специфичность трипсина ограничена разрывом только тех пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. [c.421]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

На экскрецию аминокислот в значительной мере влияет степень их реабсорбции в почечных канальцах [47—54, 235]. В норме реабсорбции в канальцах подвергаются значительные количества аминокислот — тем большие, чем выше уровень аминокислот в крови. Экспериментальные исследования о почечной реабсорбции проведены преимущественно на собаках во многих опытах применялись рацемические аминокислоты. Полученные данные говорят о том, что аргинин, лизин и глутаминовая кислота труднее подвергаются реабсорбции, чем глицин, аланин, изолейцин, валин, треонин, триптофан, фенилаланин и метионин. Отмечено, что при реабсорбции существуют конкурентные отношения между креатином и аминокислотами (например, глицином или аланином), тогда как глюкоза с аминокислотами не конкурирует. Высказано предположение, что реабсорбция аминокислот обеспечивается единым механизмом, однако исследования, касающиеся цистинурии (см. ниже), наводят на мысль о наличии особого механизма для реабсорбции [c.467]

Белки тела сохраняют свою специфическую структуру и специфический аминокислотный состав даже при нарушении нормальных условий. Неоднократно делались попытки изменить состав этих белков, меняя характер питания. Результаты этих опытов показали, что аминокислотный состав яичного альбумина [57] и белков мышц в некоторой степени изменяется при голодании подопытных животных [58] небольшие изменения в соотношении аргинин/лизин в сывороточных белках наблюдались также у людей при голодном отеке [59] . Однако пока еще остается неясным, связаны ли эти изменения с образованием аномального белка или с изменением соотношения между отдельными нормальными белками, входящими в состав мышц, сыворотки крови и яичного альбумина. [c.371]

Креатин и креатинин. Креатин как свободный, так и в виде фосфокреатина, найден в мышцах, мозгу и крови креатинин—в крови и в.моче. Свободный креатин встречается, повидимому, только у позвоночных в мышцах же беспозвоночных его заменяет аргинин. В живом организме креатин превращается в креатинин, но этот процесс необратим. Структурную близость этих соединений с аргинином и гуанидином можно видеть из нижеследующих формул [c.371]

Кокс, Кинг и Берг [26] описали выделение лизина, аргинина и гистидина из пасты гидролизованных частиц крови при электрическом переносе. Они ввели некоторые изменения в метод Фостера и Шмидта. Прибор (рис. 17) [c.241]

В кровоток, как только кислое содержимое желудка проходит через пилорический клапан. С кровью он поступает в поджелудочную железу, где и стимулирует выделение ее сока. Было показано, что секретин повышает также выделение желчи и кишечного сока. Секретин выделен в кристаллическом виде, он представляет собой полипептид с молекулярным весом 5000, содержащий большое количество основных аминокислот — лизина и аргинина. [c.349]

Цистин был открыт при исследовании камней, отложенных в мочеточниках, около 150 лет тому назад, когда о наличии его в белках еще не было известно. Цистин не является единственной аминокислотой, содержащейся в моче при цистинурии. Установлено, что наряду с ней в моче есть такие аминокислоты как лизин, аргинин, орнитин, а также амины — кадаверин и путресцин. Содержание аргинина и особенно лизина в моче больных с цистинурией часто бывает выше, чем содержание цистина. Отсюда можно заключить, что при цистинурии из организма выделяются с мочой различные аминокислоты, в том числе и цистин. Выделение аминокислот с мочой носит название аминоацидурии. Аминоацидурия может быть вызвана экспериментальным путем, например аноксемией (недостаток кислорода в крови) и асфиксией (удушение). [c.387]

Триптофан входит в состав многих белков и является незаменимой аминокислотой. Особенно ее много в фибриногене и в у-глобулине крови. Аргинин (а-амино-б-гуанидиновалериановая кислота) [c.422]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при pH 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [c.322]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Как известно, обратное всасывание аминокислот (реабсорбция) в почках происходит против градиента концентрации в своей основе этот процесс, вероятнее всего, является ферментативным, однако детально он пока не выяснен. При хронических нефритах часто с мочой выделяется больше лизина, аргинина, пролина и цитруллина, хотя их уровень в крови может оставаться в пределах нормы. При нефрозах почти всегда вьщеляется больше этаноламина, таурина и 3-аминомасляной кислоты, и эта гипераминоацидурия считается неблагоприятным прогностическим признаком. [c.466]

Цистинурия—довояьно распространенное наследственное заболевание. Метаболический дефект выражается в выделении с мочой в 50 раз больше нормы количества 4 аминокислот цистина, лизина, аргинина и орнитина. Уровень цистина в крови обычно не выше нормальных величин. Люди, страдающие цистинурией, вполне здоровы, за исключением тенденции к образованию в организме камней. Эта врожденная аномалия обмена обусловлена полным блокированием реабсорбции цистина и частичным нарушением всасывания трех других аминокислот в почках нарушений в промежуточном обмене этих аминокислот при этом не выявлено. [c.467]

Напомним, что синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфори-лируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты аргинин, глицин и метионин (см. главу 1). [c.651]

До последнего времени выращивание клеток в тканевой культуре проводили на сложных средах, неопределенных по составу. Фишеру и сотрудникам [100—102] удалось показать относительную потребность миэлобластов куриного эмбриона в ряде аминокислот (глутамин, аргинин, цистин, триптофан, гистидин, пролин) в качестве стимуляторов роста. Ими было также установлено, что для роста клеток млекопитающих в культуре тканей необходим глутамин [101]. Игл [103, 104] разработал метод культуры тканей, позволяющий определять потребность клеток в отдельных аминокислотах (и других соединениях). Таким образом, появилась возможность выращивать клетки млекопитающих (включая клетки карциномы человека) на средах, состоящих преимущественно из известных химических компонентов. Состав основной среды, используемой в этих исследованиях, приведен в табл. 13. Помимо перечисленных составных частей, необходимо добавлять к среде небольшое количество диализованной сыворотки крови. Но, по-видимому, сыворотка не играет здесь роли источника аминокислот. Как фибробластам мыши, так и раковым клеткам человека необходимо для роста наличие 13 Т-амино-кислот соответствующие О-изомеры не активны. Одновременная потребность в цистине и метионине указывает на то, что эти [c.131]

По сравнению со спектрофотометрическими методами [631—633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Эти электроды были с успехом использованы для определения ионов аммония в сточных водах [634] и в сыворотке [466] мочевины 467 — 469] (в результате ферментативного разложения) и бикарбоната 466] в крови, ее плазме и сыворотке диоксида серы в вине [635] суммарного количества углерода (входяшего в состав органических и неорганических соединений в воде [636]) и суммарного количества азота в водных системах [637]. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин — аргиназа при добавлении избытка уреазы. Скорость реакции измеряют в диапазоне 2-10 —1,5-10 моль/л/мин, относительное стандартное отклонение составляет около 2,8%. [c.208]

Можно заметить, что реакции, изображенные на схеме цикла мочевины слева, по существу представляют собой этапы, ведущие к образованию аргинина. Поэтому они очень универсальны мы находим их у всех организмов, способных синтезировать аргинин их следует рассматривать как первичную основу, на которой позднее был построен цикл мочевины. Реакция, катализируемая аргиназой, представленная на правой стороне этой схемы, отличается наибольшей интенсивностью у уреотелических форм (т. е. организмов, выделяющих мочевину). Эта важная реакция состоит в необратимом гидролитическом расщеплении аргинина на мочевину и орнптин. Образование орнитина замыкает цикл конденсируясь с новой молекулой карбамоилфосфата, это вещество превращается в цнтруллин. Образующаяся таким путем мочевина переходит в кровь, переносится ею в почки, и в результате выделяется с мочой. [c.169]

Вещества В и О очень похожи на вещество А. Все три вещества, выделенные из слюны и из содержимого кист яичника [69], содержат 5,3—5,7% общего азота, 2,3—2,9% азота аминокислот и 1,7—1,8% азота гексозамина. Они дают реакцию Сакагуши на аргинин, диазореакцию и биуретовую реакцию. Ни одно из этих веществ не содержит серы [63]. Природа других азотсодержащих веществ, входящих в состав соединений, определяющих групповые свойства крови, еще не установлена. Неизвестно также, каким образом углевод соединяется с белком или полипептидом. Все указанные вещества в нативном состоянии являются очень вязкими и при pH 8,5 образуют гели. Под действием едкого или углекислого натрия они теряют свою вязкость [70], вероятно, вследствие денатурации или расщепления белка. При нагревании все эти вещества инактивируются [67]. [c.237]

Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

Аммиак образуется при окислительном дезаминировании и аэробном декарбоксилировании аминокислот. Аммиак очень токсичен, так как он нарушает кислотно-основное равновесие. В печени происходит ряд реакций, в результате которых аммиак удаляется из организма. В цикле орнитин реагирует с двуокисью углерода и аммиаком с образованием цитруллина. Цитруллин превращается в аргининянтарную кислоту и затем в аргинин, который при гидролизе дает исходный орнитин и мочевину. Мочевина поступает с током крови в почки и уносится из организма с мочой, а орнитин возвращается в цикл. При декарбоксилировании глутаминовая кислота в печени реагирует с аммиаком и образует глутамин, который током крови переносится в почки, где он гидролизуется, давая аммиак и глутаминовую кислоту. Аммиак нейтрализует [c.341]

Хроматографическое разделение аргинина и гликоциамина HN= (NH ,) NH— Hj—СООН из их смесей в биологических жидкостях может быть достигнуто на колонке (0,5x0,85 см) из 0,9 г пермутита пропусканием 5 мл анализируемой жидкости, порциями по 5 мл, и промыванием хроматограммы 3%-ным раствором хлористого натрия. Аргинин полностью адсорбируется пермутитом, гликоциамин не адсорбируется им вовсе . Этим микрохро-матографическим методом можно количественно открыть гликоциамин в крови и моче. [c.153]

Химотрипсин в щелочной среде (pH 8) гидролизует в пептидах преимущественно связи тех же ароматических кислот, что и пепсин, но с другой стороны — со стороны карбоксила. Трипсин рвет пептидные связи со стороны карбоксила у остатков лизина и аргинина. Кирбокси-пептидазы осуществляют гидролиз концевой аминокислоты, имеющей свободный карбоксил. С аминного конца белка или пептида подобный гидролиз осуществляют аминопептидазы. Они входят в состав ферментного выделения стенок тонких кишок. Здесь пищеварение заканчивается полным гидролизом до аминокислот в результате действия на дипептиды фермента дипептидазы. Аминокислоты всасываются через стенки кишеч-иика и поступают в кровь. [c.701]

Биосинтез мочевины. Основным механизмом обезвреживания аммиака является синтез мочевины в печени. Исходя из исследований школы И.П. Павлова, мочевина синтезируется в печени, так как при выключении печени из кровотока (фистула Экка—Павлова) в крови возрастает фонд свободных аминокислот, аммиака и резко уменьшается содержание мочевины. М.В. Ненцкий и С.С. Салазкин установили, что в печени происходит образование мочевины из аммиака и углекислоты. Г. Кребс и К. Гензелейт (1932) показали, что инкубация срезов печени с различными аминокислотами дает малый выход мочевины. Однако, если добавить одну из трех аминокислот (орнитин, цитруллин или аргинин) выход мочевины резко возрастает. При этом другие аминокислоты также становятся предшественниками мочевины. На основании этих данных, Кребс создал первый в биохимии метаболический цикл мочевинообразования. Г. Коен и С. Ратнер выяснили, что начальной реакцией этого цикла является синтез карбамоилфосфата. Из мышц и других тканей аммиак достав- [c.261]

Кишечная флора играет известную пололштельную роль для организма. При описании переваривания клетчатки (стр. 263) мы указывали на важную роль кишечной флоры, особенно для жвачных животных. Расщепление клетчатки сопровождается образованием в кишечнике уксусной, молочной, янтарной и других кислот, которые всасываются кишечником в кровь и используются в тканях организма. Наряду с этим, под влиянием микробов в кишечнике образуются газы — метан, водород, углекислый газ, а из серусодержащих аминокислот — сероводород. Под влиянием определенных бактерий в толстых кишках расщепляются тирозин, триптофан, цистеин, аргинин, лизин, гистидин с образованием протеиногенных аминов и других веществ. Следует подчеркнуть, что с количественной стороны бактериальное расщепление аминокислот в толстых кишках сравнительно незначительно и охватывает лишь ничтожную долю аминокислот, появляющихся в кишечнике при переваривании белков, так как аминокислоты по мере своего образования всасываются. Учитывая, однако, высокую ядовитость некоторых продуктов гниения аминокислот в толстых кишках, приходится считаться с возможностью отрицательного влияния на организм кишечной флоры, особенно в тех случаях, когда имеют место сдвиги в ее качественном и количественном составе. [c.361]

В синтезе креатина участвуют три аминокислоты глицин, аргинин и метионин. Из глицина и аргинина в почках синтезируется гуанидинуксусная кислота в печени на гуанидинуксусную кислоту переносятся метильные группы от метионина с образованием креатина. (Подробнее об образовании креатина см. стр. 401). Следовательно, креатин, имеющийся в составе мышц, образуется не в мышцах, а к ним доставляется извне кровью. Скелетные мышцы, в противоположность другим органам, способны удерживать значительные количества креатина. Азот креатина составляет до 60/0 небелкового азота мышц. Значительная часть (больше половины) креатина в мышцах находится в связанном с фосфорной кислотой состоянии — в виде креатинфосфорной кислоты. [c.545]

Смотреть страницы где упоминается термин Кровь аргинине: [c.336] [c.445] [c.104] [c.553] [c.553] [c.556] [c.322] [c.275] [c.445] [c.599] [c.599] [c.132] [c.658] [c.92] [c.175] [c.315] [c.340] [c.171] [c.430] [c.92] [c.263] [c.264] [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология