Лейцин молекулярный вес

Э. Фишер, работавший с полипептидами, синтезировал ряд полипептидов до весьма сложного, состоящего из 18 молекул аминокислот (15 молекул гликоколя и 3 молекулы лейцина) молекулярный вес этого полипептида оказался равным 1213. Далее был синтезирован полипептид из 19 молекул аминокислот. [c.335]

При ионизации полем образуются ионы [М]" , а иногда и ионы [М + Н]". Степень фрагментации ионов [М]" и [М -к Н]" обычно ниже, чем при ЭУ, поскольку в процессе туннелирования электрона молекулярный ион не переходит в высоковозбужденное состояние и не содержит достаточно энергии для интенсивной фрагментации. Изменение характера масс-спектра при переходе от ЭУ к полевой ионизации показано на примере лейцина (рис. 2.5,а и рис. 2.8,а). [c.29]

НО того же молекулярного веса. Если мы, например, подвергнем пиролизу вместо лейцина со структурой [c.512]

Полимеризация N-кapбoк иaнгидpидa ВЬ-лейцина в нитробензоле, инициированная живущим олигомером (фор-полимером), в течение всего процесса описывается уравнением второго порядка, в котором /с = 5,0-10 ехр (-6900/Л Г) лх X моль - с , где размерность Я — кал моль К . Сколько времени требуется для достижения при 25 С степени конверсии 95 % Какова молекулярная масса получаемого полимера, если концентрация олигомера (средняя степень полимеризации 5) и мономера 0,9- 10 и 1,0 моль л . Обрыва цепи нет. [c.112]

Вскоре после этого определение молекулярного веса ангидрида глицина [250] подтвердило его пиперазиновую структуру. Восстановление ангидрида лейцина до 2,5-диизобутилпиперазина [251] и гидролиз ангидрида глицина до дипептида [252] впоследствии подтвердили это. [c.353]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Сопоставление молекулярного веса белков с молекулярным весом отдельных аминокислот (например, гликоколл, имеет молекулярный вес 75,05, лейцин—131,1, триптофан — 204,12) позволяет заключить, что в молекуле белка содержится огромное количество остатков различных аминокислот. В связи с этим возникает вопрос о строении белковой молекулы, или другими словами, вопрос о том, каким образом это огромное количество аминокислот связано между собою в молекуле белка. [c.269]

Молчащие мутации. Если под мутацией в традиционном смысле понимают внезапное изменение признака, т. е. изменение генотипа, проявляющееся в фенотипе, то на молекулярном уровне любое стабильное наследуемое изменение ДНК рассматривают как мутацию. Однако ввиду вырожденности генетического кода понятно, что не всякая мутация такого рода будет проявляться в фенотипе. Во многих триплетах изме- нение третьего основания остается без последствий ( молчапще мутации). Даже замена первого или второго основания триплета не всегда приводит к серьезным последствиям. Хотя структуры высшего порядка (третичная и четвертичная) определяются первичной структурой белка (т.е. последовательностью аминокислот), разные аминокислоты играют в этой структуре не одинаково важную роль. Например, мутация АиС->ОиС ведет к замене изолейцина валином, т.е. к замене одной липофильной группы на другую. Однако мутация Сии- ССи приведет к замене лейцина пролином, и последствием такой замены будет отклонение от нормальной пространственной конфигурадии полипептидной цепи, что может сильно изменить структуру высшего порядка. Из этого понятно, что различные мутации в одном и том же структурном гене определенного фермента могут по-разному сказываться на его активности возможны любые изменения-от едва заметного снижения каталитического действия до полной инактивации. [c.442]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный гес которого около 3000 и N-копцевая аминокислота — лейцин, так же как и в пепсиногене (Хер-риот). С другой стороны, одни из пептидов А имеет молекулярный вес-около 2000 и Ы-ко П1евая амнпокнс.чота также представлена лейцином (В. И, Орехович). В пеп- [c.312]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

Молекулярные ионы тиагидантоинов, образующихся при взаимодействии аминокислот с фенилизотио цианатом, более стабильны. Интенсивность их пиков достигает 25— 80%. Максимальным в масс-спектрах этих соединений является обычно пик иона mie 135 ( eHj NS), а основные направления распада молекулярного иона связаны с элиминированием углеводородного остатка. Наиболее интенсивные фрагментные ионы, образующиеся при диссоциативной ионизации, например N-фенилтиогидантоина, полученного из лейцина, приведены на схеме [c.149]

Вещества подобного рода — полиэфиры — уже рассмотрены в гл. vn. Здесь мы опишем грамицидины — антибиотики, обладающие пептидным скелетом. Грамицидины А, В, С представляют собой линейные пептиды (ациклические пентадекапептиды этано-ламинов) молекулярной массы 1000 с формилированной N-конце-вой группой и С-концевой группой, блокированной этаноламином (Gly — глицин D-Leu — D-лейцин) [c.219]

В настоящее время нет сомнений в том, что анионные и катионные детергенты притягиваются к белкам при помощи ионизированных групп белковых молекул однако весьма вероятно и то, что неполярные углеводородные цепи детергентов также принимают участие в образовании этих соединений. Неполярная углеводородная группа соединяется, повидимому, с неполярными группами белка, т. е. с алифатическими цепями аланина, валина, лейцина и изолейцина, с бензильной группой фенилаланина и с группами СНг пирролидинового кольца пролина. При помощи этих неполярных группировок белки соединяются с жирами и жирными кислотами [39], а также с простыми углеводородами. Так, например, было установлено, что 2-процентный раствор эдестина в 10-процентном хлористом натрии способен удержать в растворе 5 000 молекул пентана на одну молекулу белка [40]. Адсорбция кишечной стенкой полярных соединений с низким молекулярным весом (например, четыреххлористого углерода) [c.225]

Физико-химические свойства антител очень близки к физикохимическим свойствам [ глобулинов нормальной сыворотки. В большинстве случаев их изоэлектрическая точка лежит около pH 6 [38]. Молекулярный вес антител крови кроликов и обезьян равен 157 ООО, а крови лошади, овцы и быка 920 ООО [39]. При гидролизе антител получаются те же самые аминокислоты, которые удается обнаружить в гидролизате нормальных т-глобули-нов [40]. В глобулинах нормальной сыворотки кролика и в антителах крови кроликов аминокислоты расположены в одной и той же последовательности. Оба белка содержат аспарагиновую кислоту, валин, лейцин, а на концах пептидных цепей находится аланин со свободной аминогруппой [41]. [c.335]

Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте. В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера. Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм. По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

Рацемизацию аминокислот вызывает также нитрозофенол в присутствии ионов меди. Рацемизация наблюдалась и при простом механическом воздействии — при размалывании в шаровой мельнице смеси оптически активного лейцина с тальком или другими неорганическими материалами [77]. Поистине удивительный пример макровоздействия на процессы на молекулярном уровне [c.71]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

Вышеприведенные методы основаны на синтезе производных аминокислот, имеюш,их более высокий молекулярный вес, чем их предшественники, но обладающих повышенной летучестью вследствие меньшей полярности. Удается также получить соединения, которые можно подвергнуть хроматографическому разделению, используя реакции разложения. К этим реакциям в первую очередь относят реакцию окисления до альдегида, содержащего в цепи на 1 атом углерода меньше, чем исходная аминокислота. Окисление сопровождается дезаминированием. Продукт, полученный, например, из а-аланина, является ацетальдегидом. Лангхелд [33] показал, что эта реакция протекает при обработке щелочным раствором гипохлорита. Байер [6] использовал указанный реактив для окисления аланина, а-аминомасляной кислоты, норвалина, валина, норлейцина и лейцина. Он получил хорошее разделение образовавшихся альдегидов при проведении хроматографического анализа на колонке, заполненной динонилфталатом, при 92°. Он обнаружил, что, к сожалению, кислые и серу-содержащие аминокислоты дают сложные смеси летучих веществ. Кроме того, при обработке различных аминокислот иногда образуются одинаковые соединения. Это ограничивает применимость данного метода для анализа сложных смесей аминокислот. [c.537]

Смотреть страницы где упоминается термин Лейцин молекулярный вес: [c.648] [c.86] [c.214] [c.41] [c.517] [c.314] [c.407] [c.312] [c.214] [c.127] [c.282] [c.26] [c.27] [c.184] [c.10] [c.64] [c.84] [c.184] [c.122] [c.366] [c.306] [c.61] [c.528] [c.555] [c.310] [c.316] [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология