Аминокислоты аденилаты

Молекула т-РНК имеет сравнительно жесткую структуру. Примерно 80% ее полинуклеотидной цепи уложено в спираль. Как полагают, в одной из петель молекулы т-РНК находится антикодон— триплет нуклеотидов, комплементарный кодону (триплету) информационной РНК, кодирующей местоположение аминокислот в полипеетидной цепи. Один из концов полинуклеотидной нити Т-РНК заканчивается- триплетом Ц-Ц-А эт.о акцепторный конец, которым т-РНК захватывает активированную аминокислоту из их аденилатов с помощью фермента аминоацил-т-РНК-синтетазы. [c.12]

Аденилаты аминокислот Аминокислота Н Н 1 [c.12]

В отличие от синтеза пептидов, при активировании аминокислот образуется не ацилфосфат и АДФ, а комплексное соединение аминокислоты с адениловой кислотой (так называемый аденилат аминокислоты) и выделяется неорганический пирофосфат. Аденилат аминокислоты синтезируется в результате реакции АТФ с аминокислотой [c.290]

Аденилаты аминокислот, так же как и ацилфосфаты аминокислот, обладают высокой реакционной способностью, так как содержат макроэргическую фосфатную связь, но в отличие от ацилфосфатов они гораздо более устойчивы в водной среде. [c.291]

Подготовленные таки.м образом молекулы р-РНК—Ц—Ц—А присоединяют аденилаты аминокислот. Присоединение катализируется тем же активирующим ферментом, з результате реакции образуется комплекс р-РНК с аминокислотой, а фермент и аденозинмонофосфат освобождаются [c.292]

Рис. 29-8. Обобщенная структура аминоацил-тРНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З -положении к концевому остатку А (аденилата), показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З -положение и обратно,

Следующий этап — перемещение активированной аминокислоты с участием растворимой транспортной низкомолекулярной РНК (мол. масса 10—40 тыс.) от активирующего фермента на матрицу (основу), где происходит синтез белка. Эта РНК в результате своеобразной реакции переацилирования вытесняет остаток аденозин-фосфата из аминоацил-аденилата и занимает его место. Далее на матрице, представляющей собой высокомолекулярную информационную РНК, аминокислоты располагаются в определенной последовательности и соединяются пептидными связями—происходит синтез белковой молекулы. Последовательность аминокислот в белке определяется последовательностью расположения нуклеотидных остатков в информационной РНК. [c.625]

Взаимодействие транспортной РНК с активированной аминокислотой катализируется активирующим ферментом и приводит к образованию аминоацил — s-PHK (//), как показано на фиг. 81. При этом аминокислота присоединяется эфирной связью к 3 (или 2 )-гидроксилу концевой адениловой кислоты транспортной РНК. Эта связь менее реакционноспособна, чем связь аминоацил — аденилат, хотя она все же легко гидролизуется при pH 7 и выше. Относительно стабильна эта связь в кислой среде. [c.197]

В настоящее время установлено, что процесс биосинтеза белка начинается с активации аминокислот при помощи АТФ При этом образуются смешанные ангидриды аминокислот и адениловой кислоты — аминоацил-аденилаты [c.483]

Активирование аминокислот и перенос их на т-РНК осуществляется, по-вндимому, одним и тем же ферментом. Следовательно, для каждой аминокислоты требуется определенная т-РНК-Если в синтезе белков участвуют 20 аминокислот, то для каждой аминокислоты необходимо 20 соответствующих активирующих ферментов и столько же определенных т-РНК. Кроме того, установлено, что все виды т-РНК имеют на конце триплет ЦЦА, т. е. две молекулы цитозина (Ц) и одну молекулу аденозина (А), соединенные через остатки фосфорной кислоты — РНК—Ц—Ц— —А. Такие концевые группы молекул одинаковы для всех типов т-РНК, независимо от того, из клеток каких организмов была выделена т-РНК- Без этой концевой тройки нуклеотидов молекулы т-РНК не могут вступать в реакции с аденилатами аминокислот. Эти группировки — тринуклеотиды — характеризуются высокой интенсивностью обмена. Хотя этот триплет легко отщепляется от молекулы, его присутствие необходимо для прикрепления аминокислот. Специфичность каждого вида т-РНК определяется пуриновыми и пиримидиновыми основаниями, размещенными где-то в других частях молекулы т-РНК- Кал<дый активирующий фер- [c.279]

Стр. 428. В формуле аденилата аминокислоты в фосфатном остатке следует читать [c.617]

Основные достижения этой важной работы [44, 45] следуют из представленных на схеме (3) данных для циклического декапептида грамицидина С (19). Фракционированием освобожденного от клеток экстракта Ba illus brevis выделена синтетаза грамицидина С, состоящая из легкой и тяжелой фракций ферментной системы. Легкий фермент специфически активирует L-фенилаланин, получается соответствующий аденилат с переносом аминокислоты на тиольную группировку молекулы фермента, хиральный а-центр которой имеет D-конфигурацию. Хотя этот механизм не выяснен до конца, известна его независимость от коферментов и он, возможно, катализируется основаниями. [c.296]

Бесклеточные препараты из растений катализируют зависящее от присутствия аминокислот включение пирофосфата в АТФ. Кроме того, такие препараты в присутствии АТФ образуют гидроксаматы аминокислот. Эти данные позволяют предполагать, что аминокислоты активируются в результате образования аминоациладенила-тов. Исследования с ферментными препаратами, полученными из животных и микроорганизмов, подтверждают это предположение. При инкубировании пирофосфата и синтетических аминоацил-аденилатов с препаратами, полученными из дрожжей и животных, образуется АТФ. [c.483]

Первый этап — это активирование аминокислот, которое происходит в результате реакции между аминокислотой и АТФ с образованием аденилата аминокислоты и неорганического п ирофосфата [c.291]

Образование аденилатов аминокислот катализируется особыми, так называемыми активирующими ферментами. Известно, что в состав белковых молекул чаще всего входит около 20 различных аминокислот. Для каждой аминокислоты имеется свой активирующий фермент, и, таким образом, в синтезе белковых молекул участвуют одновременно 20 активирующих ферментов. В результате реакции образуется комплексное соединение аденилата аминокислоты с ферментом, и реакцию, происходящую на первом этапе синтеза белка, можно схематически изобразить следующим образом [c.291]

Без этой концевой тройки нуклеотидов молекулы р-РНК неспособны к реакции с аденилатами а1Минокислот, и поэтому, перед тем как вступать в реакцию с аденилатом аминокислоты, молекулы р-РНК должны быть активированы. Активирование заключается в присоединении к цепи р-РНК трех нуклеотидов. Присоединение происходит при реакции р-РНК с соответствующими трифосфатами [c.292]

Возможность включения отдельных аминокислот в белки была впервые показана после того, как в биохимических исследованиях стали применять аминокислоты, меченные радиоактивным углеродом, тяжелым азотом или радиоактивной серой. Механизм этого процесса тесно связан с биосинтезом белка заново. Аминокислоты перед включением в белок должны быть активированы. Активация аминокислот осуществляется под действием АТФ с образованием аденилатов аминокислот. Включение аминокислот в белки тесно связано с нуклеиновыми кислотами. [c.299]

На этом рисунке АА обозначает аминокислоту АТФ—адено-зинтрифосфат АМФ — аденозинмонофосфат АА -- АМФ — аденилат аминокислоты тРНК — транспортную рибонуклеиновую кислоту мРНК, — информационную, или матричную, рибонуклеиновую кислоту, о, б и т. д. обозначают места связывания на рибосоме (тРНК). где происходит образование пептидной связи. [c.63]

Первый этап — активация карбоксильной группы аминокислот с целью последующего образования ею пептидных связей с аминогруппами (реакционная способность карбоксильной и аминогрупп недостаточна для их реагирования без предварительной активации). В органических синтезах карбоксильная группа может быть активирована при превращении ее в хлорангидрид. В живой клетке карбоксильная группа активируется более мягким и эффективным путем при помощи ферментов, специфичных для каждой аминокислоты, взаимодействием Ь-аминокислоты с аденозинтрифосфатом (АТФ). Эта реакция приводит к образованию смешанного ангидрида аминокислоты и аденозинтрифосфата — аминоацил-аденилата, у которого ангидридная связь обладает повышенной энергией (макроэргичес-кая связь). Реакция аденозинтрифосфата с аминокислотой сопровождается отщеплением остатка пирофосфорной кислоты. На этом этапе, по-видимому, происходит отбор Ь-аминокислот вследствие специфичности активирующих ферментов по отношению к аминокислотам, именно Ь-, а не О-ряда. [c.624]

В связи с этими соображениями возникает два вопроса при каких обстоятельствах они приложимы и известны ли конкретные примеры таких механизмов действия ферментов Очевидно, что если фермент должен эффективно осуществлять эту, по сути дела, защитную функцию, он должен связывать данный метаболит очень прочно это означает, что в растворе должно содержаться мало свободного метаболита. Именно так обстоит дело со многими неустойчивыми метаболитами, напртимер аденилатами аминокислот при синтезе белка, которые существуют в связанной с ферментами форме. С логически крайним случаем такого рода мы имеем дело в реакциях двухсубстратного механизма с замещением фермента, в которых промежуточное соединение [уызывает модификацию какой-либо группировки самого фермента. Это либо окисление — восстановление простетической группы, ковалентно связанной с ферментом, либо замещение одной из группировок фермента группировкой первого субстрата. Такое промежуточное соединение может быть химически весьма неустойчивым, как, например, шиффово основание, образующееся в качестве промежуточного продукта в альдолазной реакции. Тем не менее выбор молекул, с которыми это промежуточное соединение действительно может реагировать, ограничен вследствие различий химического окружения в свободном растворе и на поверхности белка, [c.113]

ЛОТЫ, В особенности лейцин, активируют ГДГ, присоединяясь к ней в участках, разобщенных от тех участков, в которых происходит связывание нуклеотидов. Эффект лейцина преодолевает ингибирующее действие аденилатов и таким образом обеспечивает усиленное расщепление аминокислот, ускоряя удаление их азота, как только они начинают накапливаться. Это будет происходить даже в том случае, если во время накопления аминокислот общая потребность в высокоэнергетических фосфатах (а следовательно, и в катаболизме аминокислот) не очень велика. [c.187]

Соединение, возникающее в этой реакции, называется ацил-аденилатом аминокислоты, а самая реакция называется реакцией активирования аминокислот. Каждая из 20 аминокислот имеет свой специфический фермент, катализирующий эту реакцию. Подобные ферменты найдены во всех клетках и тканях, где их искали, — в бактериях и простейпшх, в тканях растений и высших животных, — словом, повсюду. Два специфических фермента, активирующих триптофан и тирозин, выделены в кристаллическом виде, многие другие получены в обогащенном состоянии й со специфичностью только к одной единственной аминокислоте, т. е. отделенные от гомологических ферментов, активирующих другие аминокислоты. Даже химически столь близкие аминокислоты, как валин и лейцин, требуют различных специфических ферментов для активирования. [c.432]

Таким образом, первая стадия вовлечения аминокислот в биосинтез белка состоит в преодолении энергетического барьера и синтеза за счет энергии АТФ, активированной по карбоксилу аминокислоты. Последняя становится более активной и реакционноспособной, переходит, как говорят, на более высокий энергетический уровень. Молекулы этого соединения содержат часть химической энергии, ранее запасенной в молекулах АТФ. Этой энергии достаточно на все последующие этапы, включая образование пептидной связи. Образование аденилатов аминокислот катализируется специфическими активирующими ферментами амнно-ацил-т-РНК-синтетазами. Установлено, что для каждой аминокислоты имеется свой активирующий фермент. Следовательно, в синтезе белковой молекулы участвуют одновременно 20 активирующих ферментов (синтетаз). Активирующий фермент обра- [c.278]

Роль аденозинтрифосфорной кислоты в активировании молекул органических веществ можно видеть также па примере использования в клетках и тканях аминокислот для синтеза белков. Свободные молекулы аминокислот, оказывается, не используются для синтеза белков. Они предварительно реагируют с молекулами аденозинтрифосфорной кислоты с образованием смешанных ангидридов — аденилатов аминокислот, которые затем синтезируются в белковые молекулы. [c.253]

Синтез белков в организме происходит в аэробных условиях. Аминокислоты, прежде чем быть использованными, активируются, причем в активации участвует аденозинтрифосфорная кислота. Активация аминокислот происходит в тканях ферментативно по следующему пути. Молекула аминокислоты реагирует с молекулой аденозинтрифосфорной кислоты с образованием смешанного ангидрида—аденилата аминокислоты (ациладенилата) и пирофосфорной кислоты. [c.428]

При образовании ациладенилата аминокислоты используется энергия макроэргической связи аденозинтрифосфорной кислоты. Эта энергия, однако, не рассеивается, а оказывается в макроэргической карбоксилфосфатной связи аденилата аминокислоты (в формуле эта связь обозначена волнистой черточкой). [c.428]

Образование ациладенилатов аминокислот удалось наблюдать при осуществлении с помощью ферментов взаимодействия между аминокислотами и аденозинтрифосфорной кислотой. Аденилаты аминокислот получены также и путем химического синтеза они используются в опытах с изолированными тканями организма для синтеза белков. При сиите.зе белков в опытах вне организма (в срезах тканей, в ферментных растворах) добавление аденилатов аминокислот дает тот же эффект, что и совместное добавление аминокислот и аденозинтрифосфорной кислоты. [c.428]

Сравнение свойств карбоксилфосфатов аминокислот и аденилатов аминокислот показывает, что последние обладают известным преимуществом по сравнению с первыми. Они более устойчивы в водном растворе и не так быстро подвергаются расщеплению. Из двух возможных путей активирования аминокислот в живых организмах имеет место один наиболее эффективный — путь образования аденилатов аминокислот. [c.428]

Активация аминокислот — образование аденилатов — важный этап биосинтеза белков. Это, однако, не объясняет, почему именно активированные аминокислоты дальше соединяются друг с другом не хаотически, а в строго определенном порядке. Этот строгий порядок сочетания аминокислот при синтезе белков — одно из самых замечательных явлений, которое встречается у всех живых организмов. Биологическое значение этого явления очень велико. Благодаря ему в организме каждого вида животных и растений, а также микроорганизмов всегда синтезируются специфические для него белковые вещества. [c.429]

Хоглендом и другими исследователями изолированы из печени и иных тканей водорастворимые рибонуклеиновые кислоты с молеку,лярным весом от 18 ООО до 35 000. Каждая из этих низкомолекулярных рибонуклеиновых кислот связывает аденилат той или иной аминокислот . , а затем через более сложн .ге рибонуклеиновые кислот , (посредники) передает ее высокомолекулярной рибонуклеиновой кислоте микрозом, где они используются для синтеза белков. [c.430]

Вопросам динамического состояния белков и других составных частей клеток посвящена специальная глава книги (стр. 573). Здесь же следует отметить, что использование в исследованиях, наряду с радиоактивными и стабильными изотопами также отдельных элементов клеток гранул, митохондрий, микросом и ферментных экстрактов из клеток позволило весьма детально разобраться в ферментативных процессах, обеспечивающих обновление аминокислотного состава белков тканей. Установлено, что обновление ами1юкислотного состава белков происходит при определенных условиях. Аминокислоты, участвующие в этом процессе, как это имеет место в случае синтеза белковых молекул, подвергаются активированию. Активирование аминокислот происходит в присутствии кислорода, или же при добавлении к среде аденозинтрифосфорной кислоты. Продукта.ми активирования являются аденилаты аминокислот. Ферментативные процессы активирования аминокислот сосредоточены преимущественно в митохондриях, обновление же белков интенсивно происходит в лшкросомах клеток. В процессах обновления а.минокислотного состава белков участвуют нуклеиновые кислоты. [c.431]

Рассматривая процессы биосинтеза белков (стр. 426), мол<но видеть, что образование пептидных (кислотоамидных) связей зависит от окислительных процессов, которые в свою очередь обеспечивают фосфорилирование аденозиндифосфорной кислоты, образование макроэргических связей аденозинтрифосфорной кислоты. Это приводит к активированию аминокислот, образованию их аденилатов, участвующих в процессе синтеза белков. [c.433]

Повышенные концентрации, как правило, способствуют протеканию реакций конденсации [1270]. В частности, полагают, что эти реакции протекали после адсорбции конденсирующихся веществ горными породами. Адсорбентами, а также катализаторами полимеризации могли служить и глины [18, 204, 205, 465, 982] . Наиболее подробные исследования по этим вопросам были проведены Качальским и его сотрудниками [959, 1392, 1389, 1390, 1391, 1393]. В присутствии глинистого минерала монтмориллонита из водных растворов смешанных ангидридов аминокислот и адениловой кислоты (АМФ, см. 6, А) получены довольно длинные полипептидные молекулы. Если при этом присутствовал еще и цеолит, синтез мог начинаться со свободной аминокислоты и АТФ (6, А). Следует, однако, отметить одно затруднение, связанное с процессами, протекающими при участии нуклеотидов, а именно что эти соединения могли отсутствовать в первичном бульоне. Подобные абиосинтезы аденилата или других нук- [c.51]

Таких пептидов много и часто их отличают наличие необычных аминокислот (в т. ч. правых) и нестандартных связей между ними. Это глутатион, токсины (гепатотоксин некоторых цианобактерий) и антибиотики (грамицидин S) и т.д Они синтезируются без мРНК, без участия рибосом, но иногда с частичным участием элементов аппарата трансляции например, аминокислоты могут предварительно образовывать аденилаты). Направляют эти синтезы специальные ферментные системы (см.,например. Шапвиль и Энни (1977) стр 264). [c.85]

Для создания безводных условий, необходимых для реакций поликонденсации, А. Качальским предложены неорганические матрицы (глина). Используя в качестве исходных материалов аденилаты аминокислот разбавленных водных растворах, он экспериментально п6й вердил предположение Дж. Д. Бернала о концентрировании разбавленных систем путем адсорбции в пресноводных или морских отложениях очень тонких глин . [c.19]

Несмотря на то что процессы адсорбции инициируют механизмы, которые могут в ходе химической эволюции привести к образованию полимеров, следует отметить, что возникновение аденилатов аминокислот в среде, воссоздающей условия первобытной Земли, еще не доказано [90]. Лабораторные эксперименты свидетельствуют о том, что в ходе конденсации незамещенных аминокислот в водной системе, гетерогенно катализируемой каолинитом, даже при высокрх температурах невозможно получить макромолекулярные продукты [91]. [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология