Окислительное фосфорилировани

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Ясно, что приведенные соотношения носят, как это обычно имеет место в термодинамике, лишь феноменологический характер и сами по себе не раскрывают конкретных механизмов функционирования систем окислительного фосфорилирования. [c.329]

Широко распространенные комплексные соединения железа с порфиринами не являются единственными биологически активными соединениями этого металла. Важные биологические функции (перенос электронов, восстановление при фиксации СО2, восстановление при фиксации N2, окисление сукцината при окислительном фосфорилировании и др.) выполняют белки, содержащие железо, связанное с серой сера представлена или сульфгидрильной формой (цистеин), или так называемой лабильной серой (вероятно, 5 - или Н8 ), число атомов которой чаще всего равно числу атомов железа в молекуле белка. [c.366]

Эволюция живых клеток привела к удивительной способности раздробления гигантского энергетического эффекта образования воды на большое число слагаемых весь процесс разбивается на звенья и каждый шаг в их цепи сопровождается переходом электрона от одного промежуточного комплекса к другому при одновременном снижении уровня эне ргии и переходе выделяемой энергии на ту или иную сопровождающую окисление водорода химическую реакцию в частности, весьма заметная часть общего энергетического эффекта консервируется в молекулах АТФ, возникающих из АДФ и фосфорильных радикалов. В результате идет окислительное фос-форилирование за счет окисления водорода, которое идет по цепи промежуточных веществ цитохромов, электрон как бы опускается по ступеням энергетической шкалы вдоль дыхательной цепи цитохромов и происходит накопление АТФ, т. е. обогащение третьим фосфорильным звеном молекул АДФ. Цепь этого окислительного фосфорилирования может быть схематически представлена так [c.335]

Схема окислительного фосфорилирования, т. е. консервирования свободной энергии окислительного процесса [c.336]

После второй мировой войны Ленинджер (США) и другие авторы сделали очень много для развития учения о консервировании энергии в доступной использованию форме на путях окислительного фосфорилирования. Таким образом, наука пришла к теории одной из важнейших биогенных функций фосфора [7], но проблема неисчерпаемо сложна, а сведения о конкретно протекающих в живой клетке реакциях до сих пор неполны. Тем увлекательнее, несомненно, перспективы дальнейшего исследования и открытий тайн живой материи. [c.336]

Для придания черной углеводородной пленке. дальнейшего сходства с биологическими мембранами их модифицируют, т. е. подвергают воздействию различного рода физиологически активных веществ. Так, добавки некоторых разобщителей окислительного фосфорилирования и антибиотиков в водную среду или в раствор, из которого получают пленки, позволяют снизить сопротивление до физиологического диапазона [84, 93, 95, 97, 170]. Далее, обнаружены соединения, придающие черным пленкам свойство избирательной ионной проницаемости. [c.167]

Фосфорилирование ADP, катализируемое ферментом Ее, действие которого эквивалентно общему эффекту на гликолитических стадиях и стадиях окислительного фосфорилирования. [c.40]

Сравнение эффективностей окислительного фосфорилирования, катализируемого интактными митохондриями и митопластами. [c.413]

Значительные количества Са + могут быть накоплены в митохондриях только в присутствии проникающего аниона в среде инкубации, например фосфата или ацетата. Перенос фосфата через мембрану осуществляется с помощью специфического фермента-переносчика, активность которого подавляется низкими концентрациями 5Н-ядов. В присутствии сульфгидрильных ядов митохондрии неспособны к окислительному фосфорилированию и накапливают очень ограниченное количество Са +. Добавление АДФ или a + в таких условиях не стимулирует дыхания. Последующее добавление ацетата, перенос которого нечувствителен к этим ядам, стимулирует дыхание и обеспечивает транспорт добавленного ранее Са + во внутреннее пространство митохондрий. [c.451]

Проба 6. В среду 1, содержащую рутениевый красный, добавляют митохондрии, сукцинат, СаСЬ, АДФ и 2,4-динитрофенол. Убеждаются в том, что рутениевый красный полностью блокирует активный транспорт Са2+ и не влияет на окислительное фосфорилирование. [c.453]

ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ В МИТОХОНДРИЯХ. [c.465]

Изучение большого числа протекающих в митохондриях процессов может быть успешно проведено как с изолированными органеллами в качестве источника фермента, так и с высокоочищенными препаратами соответствующих митохондриальных ферментов. Однако второй подход практически неприемлем для изучения реакций, непосредственно сопряженных с функционированием системы трансформации энергии в митохондриях. В первую очередь это относится к процессу окислительного фосфорилирования, который с высокой эффективностью протекает и может быть изучен либо в изолированных (интактных) митохондриях, либо в специальным образом полученных препаратах субмитохондриальных частиц. В этом случае также важно убедиться в том, что скорость изучаемой реакции линейно зависит от концентрации катализатора (от концентрации общего белка митохондрий или субмитохондриальных частиц). Измерение скорости окислительного фосфорилирования и термодинамической эффективности (отношение АДФ/О) традиционно проводится и предшествует изучению любых митохондриальных функций. [c.465]

В настоящей работе предлагается изучить зависимость скорости окислительного фосфорилирования и степени сопряженности митохондрий печени крысы от концентрации белка и проанализировать причины ее отклонения от линейности. [c.465]

В качестве дополнительного задания можно предложить следующий опыт. Измеряют параметры окислительного фосфорилирования с использованием небольшого количества митохондрий в пробе (около [c.466]

Настоящая работа может проводиться с помощью рН-метрической регистрации защелачивания среды в процессе окислительного фосфорилирования в соответствии с уравнением [c.466]

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ С РАЗЛИЧНЫМИ СУБСТРАТАМИ [c.467]

Аналогичным образом измеряют окислительное фосфорилирование по защелачиванию среды в соответствии с уравнением АДФ + [c.470]

Провести отдельные рН-метрические измерения окислительного фосфорилирования, активного транспорта Са + и транспорта Са + на фоне фосфорилирования АДФ в митохондриях. Рассчитать полученные данные и убедиться в том, что окислительное фосфорилирование не влияет на скорость активного транспорта Са +, а добавление Са " полностью блокирует окислительное фосфорилирование. [c.471]

Провести кинетический анализ ингибирующего действия ДНФ на процессы активного транспорта Са + и окислительного фосфорилирования АДФ в митохондриях. Измерения следует провести отдельно для 3 различных концентраций Са + и АДФ. Полученные результаты проанализировать в координатах Диксона (vo/v, от концентрации ДНФ. [c.471]

Ионы Са2+ играют важную роль в регуляции многих биохимических реакций, протекающих в клетке. В поддержании низкой по сравнению с внеклеточным пространством концентрации ионизированного Са + в цитоплазме принимают участие митохондрии. Эти внутриклеточные органеллы способны аккумулировать большие количества Са + и вместе с тем им принадлежит решающая роль в обеспечении энергетических потребностей клетки в целом. Накопление Са + в митохондриях существенно влияет на активность многих ферментов, локализованных в матриксе и катализирующих отдельные стадии цикла трикарбоновых кислот, окисления кетокислот с разветвленной цепью, липолиза и др. Ярким примером участия Са + в регуляции собственных метаболических функций митохондрий является торможение окислительного фосфорилирования. [c.476]

В настоящей работе предлагается количественно изучить зависимость скорости окислительного фосфорилирования в митохондриях печени крысы от содержания Са + (или других двухвалентных катионов) в матриксе. [c.476]

Цитохромы — это переносчики электронов в процессе окислительного фосфорилирования, суть которого состоит в образовании АТР при переносе электронов от NADH или FADH2 к молекулярному кислороду. Весь процесс включает окисление субстрата (например, глюкозы). При этом поток электронов проходит через компоненты дыхательной цепи (цитохромы) к молекулярному кислороду, который в конечном счете восстапавливастся до воды. [c.413]

Цитохромы участвуют в окислительном фосфорилировании. Важную роль в жизнедеятельности организма играют железосодержащие ферменты — пероксидаза и каталаза. Пероксидаза катализирует реакцию окисления различных субстратов перекиськ> водорода [c.573]

Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

Остроухова В. А., Каминская Т. Л. Окислительное фосфорилирование в митохондриях крыс при отравлениях некоторыми пестицидами.— В кн. Фармакология и токсикология, К., Здоров я , 1970, в. 5, с, 221. [c.189]

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ, синтез, 1ТФ и,ч аденозиндифосфата и фосфорной к-ты, происходящий с использ. энергни, освобождающейся при окислении [впжппых клетках. Различают О. ф. на уровне субстратов Ероисходит при гликолизе илн в цикле трикарбоновых к-т) [c.399]

Ф. играет важную роль в обмене в-в и энергии в клетках животных, растений и микроорганизмов. Донорами фосфорильной группы служат АТФ и др. нуклеозидтрифосфа-ты. Ф. аденозиндифосфа.та фосфорной к-той — осн. процесс синтеза АТФ, к-рый осуществляется в результате окисления низкомол. орг. соединений в анаэробных условиях (гликолитич. Ф.), аэробных условиях окислительное фосфорилирование) или в результате фотосинтеза (фото-фосфорилирование). Э. Е. Нифантъев. [c.629]

Проба 2. В среду 1, содержащую 30 мкМ -хлормеркурибензоат (добавить непосредственно в кювету), добавляют митохондрии, сукцинат, СаСЬ (в концентрации приблизительно 400 мкМ), АДФ (300— 400 мкМ) и 50 мкМ 2,4-динитрофенол. Убеждаются в том, что л-хлор-меркурибензоат ингибирует аккумуляцию Са + и окислительное фосфорилирование, но не влияет на сукцинатоксидазную активность митохондрий. [c.452]

Реакция синтеза (или гидролиза) АТФ в митохондриях осушест-вляется при участии трех ферментных систем собственно АТФ-синтетазного комплекса, транслоказы адениннуклеотидов и переносчика неорганического фосфата. Последний катализирует реакцию электро-нейтрального переноса неорганического фосфата в митохондрии и из них. Активность переносчика ингибируется SH-модификаторами, такими как N-этилмалеимид и п-хлормеркурибензоат. Следствием этого является ингибирование SH-реагентами реакций окислительного фосфорилирования и гидролиза АТФ, катализируемых митохондриями. [c.459]

Проводят три серии экспериментов по измерению окислительного фосфорилирования при различных концентрациях белка митохондрий в среде, содержащей дополнительно 100 мкМ ЭГТА (серия 1), 100 мкМ ЭГТА и 5 мкМ А23187 (серия 2) и 10 М рутениевый красный (серия 3). Параметры окислительного фосфорилирования рассчитывают и сравнивают с результатами проведенных ранее опытов. [c.466]

К числу наиболее хорощо охарактеризованных эндергонических реакций митохондрий относятся наряду с окислительным фосфорилированием АДФ восстановление НАД+ сукцинатом, трансгидрогеназная реакция и перенос ионов Са + против концентрационного градиента. Изучение кинетических взаимоотнощений таких реакций при их одновременном протекании важно не только для понимания механизмов регуляции метаболизма митохондрий в целом, но и для выяснения механизмов, лежащих в основе любого из путей трансформации энергии в митохондриях. [c.469]

При одновременном добавлении АДФ и Са + в аэробную суспензию энергизованных митохондрий окислительное фосфорилирование не происходит до тех пор, пока весь добавленный Са + не поглотится внутрь митохондрий. Это свидетельствует об отсутствии простой конкуренции между процессами и не может быть удовлетворительно объяснено различиями кинетических параметров исследуемых эндергонических реакций. Ясное понимание таких взаимоотнощений может быть получено при анализе энергетического состояния митохондрий (величины трансмембранного потенциала) при их взаимодействии с АДФ и ионами Са +. [c.469]

В работе предлагается сравнить действие разобщителей на процессы окислительного фосфорилирования и активного транспорта Са + в митохондриях печени крысы. Так как протекание обеих эндергонических реакций сопряжено с поглощением (синтез АТФ) или освобождением (транспорт Са +) стехпометрических количеств ионов Н+, следует воспользоваться установкой для непрерывной регистрации pH стеклянным Н+-чувствительньш электродом (с. 474). Изменения трансмембранного потенциала прослеживают по распределению К+ (в присутствии валиномицина в бескалиевой среде — с. 442) с помощью К+-чувствительного электрода или по абсорбции проникающих синтетических катионов (например, сафранин, оксанол и др.) с помощью двухволновой спектрофотометрии. [c.469]

НР04 -ЬН+ч АТФ --ЬН20. Готовят серию проб с увеличивающимися концентрациями разобщителя и убеждаются в постепенном (от пробы к пробе) снижении скорости окислительного фосфорилирования. В этом случае диапазон концентраций разобщителя будет совпадать с диапазоном, найденным ранее при титровании сукцинатоксидазной активности. Каждое измерение должно заканчиваться добавлением титрованной НС1 или КОН для калибровки шкалы. Строят графически зависимость скорости окислительного фосфорилирования от концентрации ДНФ. Анализируют результаты проведенных полярографических и рН-метрических измерений. [c.470]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( 10 ккал/мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция (АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. Схема, иллюстрирующая процесс образования и распада АТФ в митохондриях, приведена на рис. 60. [c.471]

Для изучения ингибирующего действия Са + на процесс окислительного фосфорилирования к инкубируемым в присутствии сукцината митохондриям добавляют различные (увеличивающиеся в каждой следующей пробе) количества Са2+. После аккумуляции катиона и перехода в контролируемое состояние в пробы добавляют 200 мкМ АДФ и регистрируют скорость окислительного фосфорилирования в нагруженных Са2+ митохондриях. В специальных опытах убеждаются в том, что накопление Са + не приводит к уменьшению сукцинатоксидазной активности митохондрий. С этой целью к инкубируемым в среде с сукцинатом и нагруженным различными количествами Са + митохондриям [c.477]

Биохимия растений (1966) -- [ c.89 , c.240 , c.254 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.305 , c.322 , c.357 , c.519 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.207 , c.209 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.106 , c.107 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.226 , c.239 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология