Аммиак синтезе аминокислот

С цианистым водородом ацетальдегид образует циангидрин, который, будучи подвергнут гидролизу, превращается в молочную кислоту. Циангидрин альдегида также используют в качестве промежуточного продукта в одном из методов получения акрилонитрила (гл. 20, стр 382). С аммиаком и аминами циангидрин дает аминонитрилы, которые могут быть затем гидролизованы в аминокислоты (синтез аминокислот по Штреккеру). Ниже приводится схема получения различных продуктов на основе реакции ацетальдегида с цианистым водородом. [c.305]

В результате изучения биосинтеза аминокислот было выяснено, что аммиак чаще всего реагирует с кетокислотами. Эта реакция прямого аминирования кетокислот аммиаком — основной путь синтеза аминокислот в растениях. [c.240]

Синтез аминокислот, предложенный в 1850 г. Штрекером, основан на присоединении синильной кислоты к карбонильной группе альдегида в присутствии аммиака. Получающийся при этом нитрил а-аминокарбоновой кислоты омыляется далее в DL-аминокислоту [c.42]

Улучшением синтеза аминокислот по Штрекеру является модификация, предложенная Бухерером, которая состоит в добавлении к реакционной смеси карбоната аммония. Это приводит к образованию замещенного гидантоина — нейтрального соединения, которое легко отделяется от сопутствующих веществ и может быть закристаллизовано. При гидролизе гидантоина образуются чистая аминокислота, СО2 и аммиак [c.361]

Хотя H N высоко токсичен для большинства организмов, многие высшие растения могут использовать H N в процессах биосинтеза. Предложите пути превращения серина и H N в аспарагин и а. ди-аминомасляную кислоту. Предложите путь синтеза в грибах аланина из ацетальдегида, H N и аммиака. (Примечание соответствующей неферментативной реакцией является хорошо известный синтез аминокислот путем реакции Штрекера.) [c.176]

Аммиак (NH3) или ион аммония (NH4 ) в почве окисляются до нитрат-иона (ЫОз ) бактериями почвы. При построении аминокислот растения восстанавливают нитрат-ион в нитрит-ион (N02") и далее в аммиак. Потом этот аммиак используется непосредственно для синтеза аминокислот. В отличие от животных высшие растения могут синтезировать из аммиака и нитрат-иона все необходимые им аминокислоты. [c.514]

В первые десятилетия после Октябрьской революции развернулись исследования по химии алкалоидов. В. М. Родионов (МВТУ) в лаборатории А. Е. Чичибабина приступил к работам, связанным с производством морфпна и получением из пего кодеина. Занимаясь разработкой методов синтеза адреналина и эфедрина, оп решил ряд общих вопросов органического синтеза, в частности открыл реакцию синтеза -аминокислот копдоисацией альдегидов с малоновой кислотой и аммиаком в спиртовом растворе (реакция Родионова). В той же лаборатории И. А. Преображенский развернул работы ио синтезу аналогов пилокарпина затем эти работы были перенесены в Институт тонкой химической технологии им. М. В. Ломоносова, где осуществлены широкие исследования иидоль-ных алкалоидов. Кроме того, был осуществлен синтез эметина. [c.102]

Введение большого избытка аммиака было использовапо прн полярографическом определении несопряженных кетопов [293, 294, 298]. Так как имин восстанавливается легче, чем кетон, то электролиз смеси кетона например, циклогексанона) и амина например, метиламина) при потенциале, когда возможно восстановление только имина, но не кетона, приводит с высоким выходом к замещенному амину (в данном случае к метилцикло-гексиламину) [295]. Показано также [300], что замещенные амины могут быть получены при электролизе смеси разнообразных кетонов и аминов в том числе и вторичных). Этот метод был использован для синтеза аминокислот путем восстановительного а минирования а,-оксокислот [299] [c.342]

Особое значение при абиогенном синтезе аминокислот имеет, по-видимому, синильная кислота [86]. Исходя из нее, можно легко объяснить синтезы ряда аминокислот в присутствии альдегидов и аммиака (синтез Штрекера). Кроме того, превращения самой H N тоже могут привести к возникновению различных аминокислот. [c.48]

Не потерял еще практического значения и самый первый метод синтеза аминокислот — циангидриновый. В 1851 г. Штрекер конденсировал ацетальдегид с синильной кислотой и аммиаком и после гидролиза-образовавшегося аминонитрила получил первую аминокислоту — аланин. [c.447]

Более сложные аминокислоты получаются действием на малоновый эфир альдегидов и аммиака (синтез Р-аминокислот по РОдионову) [c.661]

Имеется много путей синтеза аминокислот, одни более общие, другие применимы только для синтеза одной. и.-л двух частных аминокислот. Мы опишем два наиболее общих метода. В первом методе, называемом синтезом Штреккера, к альдегиду прибавляют аммиак и цианистый водород и получающийся, а-аминонитрил гидролизуют водной кислотой (рис. 12.6,а). [c.265]

Четвертый этап — использование аммиака растениями, животными для синтеза аминокислот и построения своих белков. [c.396]

В отличие от животных, растительные организмы способны синтезировать все необходимые им азотистые соединения из аммиака, который поступил из почвы или образовался в результате восстановления нитратов, распада белков или в результате других реакций. Основной путь превращения аммиачного азота в органические соединения — это синтез аминокислот. [c.237]

Азот необходим бактериям для синтеза аминокислот (белков), пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, а также некоторых витаминов. Поскольку азот во всех живых организмах содержится в восстановленной форме, все минеральные формы азота с большей, чем у аммиака, степенью окисленности должны быть восстановлены. [c.445]

Органические азотсодержащие соединения играют очень важную роль в биохимии. Интерес к термодинамике биохимических процессов привел Хаффмана и его сотрудников к работам по измерению энтропии и энтальпии сгорания ряда аминокислот. Борсук и Хаффман [148] обобщили полученные результаты и рассчитали равновесие для синтеза аминокислот в физиологических условиях (например, протекающего в печени процесса образования аланина из пировиноградной кислоты и аммиака). В последнее время интерес к этой области вновь возрос термические данные для некоторых из указанных соединений были получены заново с высокой степенью точности были определены также свойства других аминокислот, ранее не изучавшихся [241, 666]. [c.518]

Таким образом, для первичного синтеза аминокислот необходим аммиак и кетокислоты. Основными процессами, которые приводят к образованию кетокислот, являются цикл ди- и трикарбоновых кислот и реакции анаэробного распада углеводов. [c.240]

Некоторые пути синтеза аминокислот в животных тканях были уже рассмотрены, а-Кетокислоты, подвергаясь переаминированию (стр. 332) или восстановительному аминированию (стр. 331), образуют соответствующие аминокислоты. Так как аммиак для аминирования и донаторы аминогруппы для переаминирования всегда имеются в организме в достаточном количестве, то фактором, ограничивающим синтез аминокислот при наличии активной ферментной системы, является концентрация субстрата аминирования или переаминирования, т. е. а-кетокислоты. [c.344]

Аспарагин и глютамин играют важную роль в качестве резерва групп —NHa. Они образуются в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и подвергаются гидролизу в том случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Таким образом, в животном организме, который не способен откладывать запасы аминокислот и белков, образуются запасы аммиака в нетоксичной форме. Аспарагин и глютамин играют важную роль в транспорте аммиака из тканей в печень. [c.205]

Наряду с дезаминированием в животном организме может происходить и обратный процесс синтез аминокислот из кетокислот и аммиака. Этот синтез называется иначе прямым аминированием. [c.224]

Известно, что аммиак является ядом для растений, и при накоплении большого количества аммиака может наблюдаться отравление тканей растений. Поэтому растения вынуждены так или иначе обезвреживать аммиак и не допускать его накопления в тканях. Одна из основных реакций, приводящих к связыванию аммиака,— использование его для синтеза аминокислот. Однако часто количество аммиака, поступающего или образующегося в растениях, оказывается большим, чем может быть использовано при биосинтезе аминокислот, поэтому для его связывания в растениях выработались и другие механизмы. [c.241]

Выделяя вместо аммиака мочевину, уреотелич кие животные оплачивают это свое преимущество, теряя, согласно оценке, около 15% энергии тех аминокислот, которые служат источником этой мочевины. У некоторых жвачных животных эти потери энергии в той или иной мере возмещаются. Так, у коровы, например, значительная часть мочевины поступает из крови в первый отдел желудка (рубец). Обитаюпще здесь бактерии используют ее в качестве источника NHj для синтеза аминокислот, которые затем всасываются и утилизируются организмом хозяина. У верблюда мочевина поступает в желудочно-кшпечный тракт и возвращается в цикл тем же способом, что избавляет животное от потерь воды, неизбежных при выделении мочевины с мочой. Это одно из тех биохимических и физиологических приспособлений, которые дают возможность верблюду обходиться очень малым количеством воды. Ни жвачные, ни какие-либо другие группы животных не способны сами по себе, без помощи микроорганизмов, использовать мочевину в качестве источника аминогрупп для синтеза аминокислот. Причина этого в том, что у них отсутствуют ферменты, необходимые для того, чтобы гидролизовать или использовать мочевину. [c.595]

Так как аммиак при этом не образуется, то очевидно, что указанная реакция осуществляется путем переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта интересная реакция биологического распада и синтеза аминокислот, представляющая собой обратимый [c.332]

Таким образом, ферментативное переаминирование, в которое вовлекаются все природные аминокислоты, оказалось не только широко распространенным процессом,, но также связанным с распадом аминокислот на аммиак и кетокислоту. Следует особо, подчеркнуть, что переаминирование играет также большую роль в биологическом синтезе аминокислот в организме животных, растений и, возможно, микробов путем непрямого аминирования кетокислот, при котором описанные выше реакции протекают в обратном направлении. [c.335]

Почему же Милжр в свое время настаивал на этой газовой смеси Ответ прост без аммиака синтез аминокислоты невозможен. Кевин Мак Кин в своей статье, помещенной в журнаж Dis over , объясняет это следующим образом [c.114]

Stre lier amino a id синтез аминокислот по Штрекеру — синтез альфа-аминокислот из альдегидов или кетонов обработкой цианистым водородом и аммиаком или амином с последующим гидролизом, R O R H- [c.481]

Модификацией циангидиинового синтеза является синтез аминокислот по ЦТтреккеру, который основан на реакции синильной кислоты и аммиака с альдегидами или кетонами с образованием соответствующих а-анинонитрилов [c.719]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Примером такого аминоалкилирования может служить взаимодействие малоновой кислоты с альдегидами н аммиаком—первая стадия синтеза аминокислот по реакции РОДИОНОВА [c.32]

Название нитрилокислота неудачно, так как может вести к путанице с нитрилами. При п — i написанные выше формулы изображают а-ими-нодиуксусную и а-нитрилотриуксусную кислоты. Иминокислоты получаются как пвбочные продукты при синтезе аминокислот действием аммиака на гал идзамеш енные кислоты, особенно при отсутствии боль- [c.508]

Этот способ, вообще говоря, применим и для синтеза аминокислот с любым удалением аминной группы от карбоксильной. Однако соответствующие галогензамещенные кислоты обычно менее доступны, чем а-галогензамещенные (см. разд. 6.1.2). Выходы составляют 60-70%, если применять десятикратный избыток аммиака и реакцию проводить в присутствии карбоната аммония. [c.450]

Первый этап — синтез аминокислоты цируллина протекает в митохондриях печени, где аммиак обезвреживается путем связьшания с Oj и образования карбамоилфосфата при участии фермента карбамоилфосфатсинтетазы I (КФС I) [c.392]

Ассимиляционная нитратредукция. Подавляющее большинство бактерий и грибов на первом этапе ассимиляционной нитратредукции восстанавливаются до нитритов. Цикл этих превращений катализирует специфический фермент - ассимиляционная нитратредуктаза В. Второй этап представляет комплекс восстановительных реакций, катализируемых нитратредуктазой, что приводит к образованию аммиака, который используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. [c.446]

ОКИСИ углерода и аммиака на цеолитах с катионами кальция и железа. Исследование это проводилось с целью изучения возможности синтеза аминокислот и пуринов. После того как реакционная смесь выдерживалась при 325° С в течение пяти дней, в спектре катализатора проявились полосы, приписываемые СО и H N. В зависимости от условий дальнейшей обработки в спектре наблюдались. полосы поглощёния, соответствующие группам — СООН, — С = 0 и (или) амидным группам N —СО, и (или) иминным группам =N, группам СОО , NHg и ON — NH. Газохроматографическим методом установлено присутствие в реакционной смеси нескольких аминокислот. Эти результаты позволяют предположить, что вначале образуется H N, который далее дает промежуточный полимер, а в результате гидролиза последнего выделяются аминокислоты. Хотя в этой работе довольно подробно исследована природа продуктов реакции и промежуточных соединений, выводов о типе поверхностных центров, ответственных за каталитическую реакцию, практически не сделано. [c.341]

Глутамин был идентифицирован в большом количестве во многих тканях и в крови. Здесь глутамин служит, вероятно, резервом аммиака. Он синтезируетси в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и гидролизуется в том. случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Гидролиз происходит под действием фермента — глутаминазы, который также был обнаружен во многих тканях. Таким путем организм животного, который не в состоянии откладывать запасы аминокислот или белков, имеет возможность запасаться достаточно большими количествами аммиака в нетоксичной форме. [c.396]

Синтез -аминокислот и их N-замещенных производных конденсацией альдегидов с малоновой или алкилмалоновой кислотой в присутствии спиртового раствора аммиака или аминов известен под названием реакции Родионова. [c.227]

Аммиак может и сохраняться, а за тем использоваться для синтеза аминокислот. В этом случае глутаматдегидрогеназа действует в обратном направлении, т. е. катализирует восстановление аммиака и а-кетоглутарата с образованием глутамата. Эта реакция, однако, не является простым обращением NAD-зависимой реакции, представленной вьпне вместо NAD в ней у 1аствует NADP [c.576]

Некоторые почвенные бактерии и бактерии, обитающие в корневых клубеньках бобовых, обладают способностью фиксировать атмосферный азот при помощи сложной нитрогеназной системы. Круговорот азота в природе представляет собой результат четырех процессов образования аммиака путем связывания молекулярного азота в корневых клубеньках бобовых нитрификации аммиака, осуществляемой почвенными организмами, т.е. превращения его в нитраты ассимиляции нитратов высшими растениями, приводящей к образованию аммиака и, наконец, синтеза аминокислот из аммиака в организме растений и животных. [c.678]

Другой метод синтеза аминокислот состоит в бромировании соответствующей алкилмалоновой кислоты с последующими декарбоксилированием и обработкой аммиаком [119, 427—429, 431, 432, 473]. При синтезе некоторых аминокислот атом азота, связанный с д-углеродным атомом, был введен в виде нитрозо-группы [132, 474]. [c.167]

Ассимиляция нитрата. В процессе ассимиляции нитрат сначала восстанавли вается до нитрита, а затем до аммиака последний используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. Первый этап катализирует нитпрстредуктаза этот фермент (нитратредуктаза В) находится в цитоплазме, и его синтез индуцируется в том случае, если нитрат оказывается единственным источником азота в питательной среде. Нитрит восстанавливается до аммиака с помощью нитритредуктазы, на что затрачивается 6 электронов. Электроны поступают от 1ЧАВ(Р)Н2 (у грибов и бактерий) или ферредоксина (у [c.305]

Так, если в рацион нормального животного вводить больщое количество белка, то увеличивается количество выделяемой им мочевины. Если же у животного удалить печень, то оно может прожить несколько дней при условии, что из рациона будут исключены белки. Но если в пищу животных с удаленной печенью добавить белки, то такие животные быстро погибнут. Дело в том, что в почках происходит образование аммиака из аминокислот, а печень переводит этот аммиак в мочевину. Поэтому животное, лишенное печени, умирает от интоксикации большими количествами аммиака. Дальнейшим расширением этого экспериментального подхода явился метод получения хирургическим путем изолированных органов, жизнедеятельность которых поддерживается с помощью перфузии их кровью, плазмой или синтетическим раствором, приближающимся по составу к нормальной крови. Деятельность сердца имитировали насосами, с помощью которых, кроме того, перфу-зионный раствор насыщали кислородом. Перфузия и теперь еще является ценным методическим приедюм, но сейчас ее больше используют при изучении контроля метаболических процессов, а не при изучении метаболических путей. Однако в последнее время при изучении глюконеогенеза в печени крыс было установлено, что метод перфузии имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием срезов печени [16]. При работе со срезами печени скорость синтеза глюкозы из таких субстратов, как сукцинат, малат, глу-тамат и аспартат, обычно очень низка. При использовании же перфузированной печени скорость синтеза глюкозы превышала максимальную скорость у нормального животного. В результате опытов с перфузией было показано, что в печени происходит количественное превращение аммиака в мочевину и образование ацето-уксусной кислоты из жирных кислот, содержащих четное число атомов углерода. [c.17]

Кетокислоты могут подвергаться и другому превращению, которое также приводит к синтезу аминокислот. Важное открытие в этом направлении было сделано в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браун-штейном и М. Г. Крицман. Изучая превращения аминодикарбоновых кислот в мышечной ткани, Браунштейн и Крицман обнаружили, что из глютаминовой и пировиноградной кислот с большой скоростью образуются кетоглютаровая кислота и аланин без промежуточного образования аммиака. В тех же условиях, но при добавлении к ткани аланина и кетоглютаровой кислоты, реакция протекает в обратном направлении [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология