Глицин полимеризация

Мегги [538] определил теплоту и энтропию образования пептидной связи в твердом полиглицине, которые равны соответственно 3,3 ккал/моль и 17 энтр. ед. Изучая реакцию образования полиглицина полимеризацией дикетопиперазина при 140° и глицина при температуре выше 140°, автор нашел, что в пер- [c.214]

Порошин [640] исследовал кинетику полимеризации Ы-карбангидридов глицина и ,/-аланина и установил присутствие дикетопиперазина в продуктах поликонденсации. [c.235]

Баллард, Бамфорд и Уэймут [363] исследовали кинетику полимеризации М-карбангидридов глицина, /-фенилаланина и й, /-фенилаланина в присутствии Ь1С1 и ЫаЛ и установили, что образуются циклические полипептиды и соответствующие производные гидантоин-З-уксусной кислоты. Образования 2,5-дике-топиперазинов не наблюдается. При концентрации ЫС1 больше 0,1 N реакция протекает по уравнению второго порядка (от концентрации катализатора). Кислоты являются ингибиторами полимеризации Ы-карбангидридов а-аминокислот. Реакция протекает путем обрыва протона от МН-группы. Если водород замещен алкильной группой, то разложения под действием ЫС1 не происходит. [c.100]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

В последнее время круг полимеров, получаемых при помощи миграционной полимеризации, все более расширяется. Так, исходя из б с-оксазолонов, полученных с глицином или лейцином, и таких соединений, как гексаметилендиамин, МШО - [c.51]

Облучение катодными лучами (доза 20 Мфэр) приводит к полимеризации смесей ксилозы и глюкозы с глицином с образованием коричневого продукта, аналогичного продуктам нагрева этих смесей . Наблюдалась также полимеризация мальтозы и глюкозы при облучении в вакууме у-лучами (интегральная доза 5,5-10 зе/лл) их 0,1 %-ных водных растворов . Кислород воздуха подавляет полимеризацию и приводит к окислению углеводов до глюконовой и других кислот. [c.137]

Водные растворы глицина и формальдегида очень склонны к полимеризации, но в присутствии ионов Си(И) можно выделить промен уточные соединения-комплексы с основанием Шиффа [13]. [c.76]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Получение П. термич. поликонденсацией а-аминокислот возможно только в случае глицина. Остальные а-аминокислоты при нагревании разрушаются или превращаются в циклич. димеры — замещенные пипера-зиндиоды-2,5. Последние, в отличие от прочих циклич. амидов (лактамов), не способны к гидролитич. или ионной полимеризации. Исключение составляет незамещенный пиперазиндион-2,5, к-рый при нагревании в р-ре до 140°С и выше превращается в полиглицин. Три-функциональные аминокислоты (глутаминовая и аспарагиновая к-ты и лизин) при 160—200°С способны образовывать как гомополимеры, так и сополимеры с бифункциональными аминокислотами. Продукты реакции хотя и похожи по своим свойствам на пептоны, но содержат большое число неприродных са-амидных связей и рацемизованных аминокислотных звеньев. [c.17]

Поэтому здесь мы лишь отметим, что при полимеризации N-кapбaнгид-рида глицина в присутствии га-броманилина как инициатора в образующемся полимере в виде концевых групп содержатся остатки инициатора, что установлено по наличию брома [363]. [c.80]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

При образовании фибрина фибриноген подвергается определенным изменениям. Под влиянием тромбина от него отщепляются два полипептида с образованием фибринмономера, подвергающегося полимеризации с образованием фибрина. Фибрин, в противоположность фибриногену имееч свободные аминогруппы глицина. [c.520]

Райдон и Смит [507, 544] при помощи количественной хроматографии изучали влияние длины полипептидной цепи на реакцию поликонденсации эфиров глицина и пролина, и обнаружили, что ди- и трипептиды полимеризуются много легче, чем более длинные пептиды. Они полимеризуются полностью при температурах, при которых не происходит полимеризации более высоких пептидов. Кроме того, показано, что метиловые эфиры полимеризуются энергичней, чем этиловые. [c.218]

В присутствии ЫНз или Ы(С2Н5)д или же при нагревании происходит самоконденсация эфиров пептидов, протекающая различно в зависимости от длины пептида. Этими же авторами [507] получен также полиглицин при полимеризации азидов глицина и низших пептидов [c.218]

Процессы, отвечающие схемам (1У-51) и (1У-52), заметно различаются по скорости. Константы скорости реакции роста, оцененные для ряда 2У-КА (ангидриды аланина, глицина, лейцина и др.) с использованием в качестве инициаторов гексил- или диэтиламина (растворители диоксан, бензол), при 25—35 °С примерно равны 1—50 л/(моль-с). Апротопные инициаторы вызывают процессы полимеризации существенно большей интенсивности. В обоих случаях более высокая скорость полимеризации отмечается для оптически активных мономеров, что свидетельствует об особой роли энтропийного фактора в процессе образования макромолекулы полипептида. [c.178]

Термическое декарбоксилирование ЫКА происходит через 2-карбонильную группу кольца 1,3-оксазолидиндиона-2,5. Это было показано [9] в реакциях с образцами, меченными изотопами (СО-группа ЫКА глицина), и анализом на содержание в двуокиси углерода, образующейся при термической полимеризации. [c.548]

Интересный механизм обрыва, который может объяснить избыток карбоксильных групп по сравнению с концевыми аминными группами в образующемся полипептиде, был предложен Слайтерманом и Лаб-руэром [28а]. Реакция, по-видимому, возможна в случае полимеризации ЫКА глицина и аланина в присутствии воды как инициатора при повышенных температурах. В реакции образуются концевые гидантоиновые кольца по схеме [c.553]

В своей первой работе Лейхс II] сообщал, что при добавлении не больших количеств воды к ЫКА глицина из системы выделяется дву окись углерода и образуется смола. Это наблюдение было обобщено им и другими авторами, и полимеризацию ЫКА во влажных растворителях рассматривали некоторое время как хороший метод получения полипептидов. К 1947 г. Вудворд и Шрамм [28] сообщили о полимеризации ЫКА Ь-лейцина и 0,Ь-фенилаланина во влажном бензоле, и в этом процессе, по общему мнению, образовались полипептиды с молекулярным весом больше 1 ООО ООО. К сожалению, этот результат оказался ошибочным. Молекулярный вес образовавшегося сополимера определяли осмометрически в бензоле, а в этом растворителе существует интенсивная агломерация исследуемых полиаминокислот. Анализ концевых групп, проведенный Колеманом и Фартингом [29], а также другими авторами [30], показал, что степень полимеризации в этом случае не превышает 100. [c.553]

М трис-буфере, доведенном НС1 до pH 8.8. Полимеризация инициируется удалением воздуха из раствора и добавлением тетраметилэтилендиамина (до 0,8%) и персульфата аммония (до 0,015%). Пока не произойдет полимеризация, разделяющий гель держат под слоем воды. Воду выливают и наслаивают концентрирующий гель, или гель для нанесения, содержащий 4,5% акриламида, 0,12% бисакриламида и 0,1% ДСН в 0,125 М трис-буфере, доведенном НС1 до pH 6,8. Этот гель по-лимеризуется добавлением тетраметилэтилендиамина (до 0,125%) и персульфата аммония (до 0,05%). Перед полимеризацией, чтобы сформировать лунки для проб, в концентрирующий гель вставляют тефлоновую (фторопластовую) гребенку. После полимеризации образовавшиеся лунки промывают несколько раз электродным буфером, содержащим небольшое количество бромфено-лового синего. При этом удаляется непрореагировавший персульфат, а границы лунок слегка окрашиваются, так что их можно видеть при нанесении проб. Верхний электродный буфер содержит 0,182 М глицин, 0,0255 М трис (конечное значение pH 8,3) и 0,1% ДСН. Нижний электродный буфер содержит те же компоненты, за исключением ДСН. [c.157]

Инициирующую способность третичных аминов в полимеризации NKA изучали давно. Так, Весселы [11] в 1925 г. сообщил, что полимеризация NKA глицина и фенилаланина, протекающая спонтанно в пиридине при обычных температурах, инициируется, по-видимому, этим третичным основанием. В следующей статье [12] была описана аналогичная полимеризация NKA саркозина. Предполагалось, что в присутствии этого инициатора образуется циклический полипептид, так как в полимере не удается обнаружить никаких концевых групп [c.566]

Использование персульфата для полимеризации позволяет получать гели с различной пористостью и электрофоретическими свойствами. Поэтому важно, чтобы полимеризация проходила при стандартных условиях. Персульфат может вызывать артефакты, которых легко избежать, если заменить персульфат рибофлавином и использовать фотолитическую полимеризацию вместо химической или применять восстанавливающие агенты, например тиогликолат (0,01—0,001 часть на 1 часть глицина в буфере). С той же целью можно добавлять мер-каптоэтанол (5 мМ) в концентрирующий и стартовый гели и в верхний буфер. Для удаления персульфата и других примесей иногда проводят предварительный электрофорез, но это нарушает прерывистость электрофоретической системы, превращая ее в однородную систему, что не всегда позволяет достичь нужного разрешения. [c.266]

В полимерах NKA глицина и фенилаланина было найдено несколько процентов производных 3-гидантоинуксусной кислоты, однако такие продукты не обнаружены в полимере, полученном из NKA саркозина [12]. Эти результаты подтверждают, что механизмы полимеризации N-замещенных и N-незамещенных ангидридов в присутствии апротонных оснований могут быть различны. [c.566]

Кинетику относительно быстрой полимеризации N-незамещенных NKA в присутствии хлорида лития в диметилформамиде подробно исследовали Боллард, Бэмфорд и Веймаус [44]. Добавки этой соли чрезвычайно ускоряли (примерно в 1000 раз) очень медленную спонтанную полимеризацию NKA глицина. (В отсутствие соли реакция не протекала в течение нескольких часов.) Аналогично ведут себя другие NKA, хотя в отсутствие соли их спонтанная полимеризация идет несколько быстрее, чем полимеризация NKA глицина. Было найдено, что начальная скорость реакции пропорциональна квадрату концентрации мономера, что указывает на участие молекул мономера в реакциях инициирования и роста. [c.575]

Тритон Х-100 не влияет на разделение белков, но облегчает извлечение гелей из капилляров. Под действием гндаито-ина белковые полосы становятся более узкими. В электродном буфере глицин можно полностью заменить гидантоином [915]. Капилляры заполняются растворами гелей на /2—% нх длины под действием сил поверхностного натяжения. Затем их втыкают в толстый (около 2 мм) слой пластилина, налепленного на дно небольшой чашки Петри. На поверхность раствора геля очень тонкой стеклянной пипеткой наслаивают воду вплоть до верхнего края капилляра. Это нужно делать чрезвычайно осторожно, чтобы избежать перемешивания воды с гелем. Полимеризацию гелей производят в вертикальном положении, причем желательно до употребления выдерживать их не менее 10 ч [c.108]

Была изучена сополимеризация аспарагиновой кислоты и глицина в присутствии полифосфэрной кислоты, при этом использовали полифосфорную кислоту, синтезированную при 200 °С. Количество недиализуемого (т. е. макромолекулярного) продукта определяли после нагревания в течение 100 ч. Полимеризация при 70 °С давала выход продукта 0,04 г, при 100 °С — 0,13 г и при 120 °С — 0,67 г. Важно отметить, что в этих опытах период нагревания был значительно больше (100 ч), чем в опытах, которые мы обсуждали ранее (от 2 до 6 ч). Средний молекулярный вес продукта колебался в пределах от 6000 до 15 ООО. Выход полипептида практически не менялся, если в качестве исходного реагента вместо [c.203]

Для приготовления щелочного разделяющего геля смешивают 16 мл раствора А, 9 мл Раствора Б и 30 мл 8 М мочевины полимеризацию проводят, добавляя холодный раствор, содержащий 22,5 мг персульфата аммония в 15 мл 8 М мочевииы. Концентрирующий гель готовят, смешивая 1,8 мл раствора А, 1,8 мл раствора Б и 7,8 мл 8М мочевины полимеризацию проводят, добавляя раствор, содержащий 4,5 мг персульфата аммония в 3 мл 8М мо-чивииы. Верхнюю и нижнюю электродные камеры заполняют трис-глициновым буфером (0,05 М трис, 0,4 М глицин). Собирающая ячейка омывается раствором, содержащим 52 г трис, 14 мл уксусной кнслоты и 800 мл ЮМ мочевииы. [c.115]

В заключение отметим, что при электрофорезе мембранных липопротеидов главная проблема связана с их растворением. Даже в 1%-ном ДДС-Na при 100° не удается добиться надежного растворения. Между тем липопротеиды хорошо растворяются в смеси 6 г глицина и 10 мл 98%-ной муравьиной кислоты. Электрофорез можно вести в 13 М НСООН (50%). Для этого полимеризуют гель в воде, потом его вынимают, вымачивают в 13 М НСООН и с каплей глицерина вставляют в трубку, диаметр которой на 0,1—0,2 мм больше, чем у той, которая использовалась при полимеризации. В ней и ведут электрофорез [Мок-ras h, 1978]. В другом варианте электрофореза водонерастворимых белков в качестве рабочего буфера геля использовали смесь фенола, этиленгликоля и воды в соотношении 3 2 3 (масса/объем/объем). Мономерный акриламид реагирует с фенолом, поэтому полимеризацию ПААГ в пластинах проводили опять-таки в водной среде, которую затем путем вымачивания геля заменяли описанной выше смесью [Pusztai, Watt, 1973]. [c.88]

Для полимеризации в оба геля он вносил по 0,025%) персульфата аммония и ТЕМЕД. Верхний электродный буфер Лэммли содержал Трис впятеро более высокой концентрации, чем цитировалось выше (0,025 М), титрованный глицином до той же величины pH (8,3), чему соответствовала и впятеро более высокая концентрация глицина (0,192 М). 0,1% ДДС-Na присутствовал и в этом буфере. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология