Флавинадениндинуклеотид восстановление

ФАДН — флавинадениндинуклеотид восстановленный [c.4]

Для того чтобы полностью прошла реакция окислительного дезаминирования, например превращение аланина в пировиноградную кислоту, фермент, катализирующий эту реакцию, нуждается в окислительном (дегидрирующем) агенте. Обычным акцептором водорода в таких системах служит ФАД (флавинадениндинуклеотид), который переходит в восстановленную форму, сокращенно обозначаемую ФАД-Нд (разд. 23.11). Окислительное дезаминирование осуществляется через образование промежуточного имина. Ниже приведены два уравнения, описывающие дезаминирование аланина до [c.396]

ФАДН, - восстановленный флавинадениндинуклеотид [c.14]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Оба кофактора, как видно на примере FMN, могут присутствовать как в окисленной (68 а), так и в восстановленной (68 б) формах, и их роль сводится в первую очередь к переносу электронов от восстановителя к окислителю. Примером флавопротеида является упоминавшаяся выше глюкозооксидаза, содержаш ая в качестве кофактора флавинадениндинуклеотид. [c.133]

Акцептором водорода в таких процессах обычно служит флавинадениндинуклеотид (ФАД), переходящий в восстановленную форму ФАД Нг (Тодд, 1954 г ) [c.872]

Восстановленный никотинамидадениндинуклеотид и янтарная кислота доставляют водород комплексам I и II, при этом простетические группы дегидрогеназы восстановленного НАД и сукцинатдегидрогеназы— флавинадениндинуклеотиды (ФАД) —восстанавливаются [c.405]

В этих исследованиях удалось показать также, что молибден при восстановлении нитратов действует как переносчик электронов от флавинадениндинуклеотида к нитрату перенос электронов происходит в соответствии со следующей, в настоящее время общепринятой схемой. [c.110]

Восстановленная форма флавинадениндинуклеотида (ФАД) может существовать в форме семихинона. Семихинон флавинадениндинуклеотида (ФАД-Н) может быть стабилизирован одним или двумя атомами металла (Ингрэм, 1964) [c.188]

Рис. 26. Структура и механизм восстановления флавинадениндинуклеотида (ФАД)

Биологическая активность флавиновых ферментов определяется способностью их кофакторов — флавинадениндинуклеотида (ФАД) или флавинмононуклеотида (ФМН)—к участию в обратимом процессе окисления — восстановления они выполняют роль переносчиков электрона и являются частью комплексной ферментативной системы, принимающей участие в каскаде переноса электрона от субстрата на другие переносчики или на кислород. [c.142]

Очень широко распространена в растительных тканях глута-тионредуктаза. Наибольшая активность глутатнонредуктазы наблюдается в тканях проросших семян. Простетической группой фермента является флавинадениндинуклеотид. Восстановленный глутатион гидрирует дегидроаскорбиновую кислоту (при участии редуктазы дегидроаскорбиновой кислоты) [c.235]

На этой стадии высвобождается мало энергии. Ее главная цель заключается в превращении любой пищи в стандартный набор химических веществ и подготовке к более эффективным стадиям получения энергии. На второй стадии, называемой циклом лимонной кислоты, пировиноградная кислота окисляется до СО 2, а атомы водорода от пировиноградной кислоты переходят к молекулам-переносчикам НАД (никот инамидадениндинуклеотид) и ФАД (флавинадениндинуклеотид). На этой стадии тоже происходит запасание лишь очень небольшого количества свободной энергии в молекулах АТФ. Главной целью этой стадии является разделение большой свободной энергии (1142 кДж-моль ), заключенной в пировиноградной кислоте, на четыре меньшие и легче используемые части (приблизительно по 220 кДж моль ), которые содержатся в 4 молях восстановленных молекул, переносящих энергию. На третьей стадии процесса, называемой дыхательной цепью, происходит использование этих восстановленных молекул-переносчиков. Они повторно окисляются, а водородные атомы, полученные при окислении, используются для восстановления О2 в воду при этом происходит запасание выделившейся свободной энергии в синтезируемых молекулах АТФ. [c.326]

В переносе энергии принимают участие еще две другие молекулы, с которыми следует познакомиться, прежде чем перейти к рассмотрению цикла лимонной кислоты. Одной из них является никотинамидадениндину-клеотид (НАД), структура которого показана на рис. 21-22. Эла молекула напоминает АТФ, так как тоже содержит адениновую группу, рибозу и фосфатную группу. Однако важнейшей частью НАД является никотиновое кольцо, которое может попеременно восстанавливаться и окисляться. Эта молекула является окислительно-восстановительным переносчиком энергии. Когда какой-либо метаболит окисляется на одной из стадий цикла лимонной кислоты, окисленная форма никотинамидадениндннуклеоти-да, НАД , может присоединить два атома Н и восстановиться с образованием НАД Н и Н . Другим важным переносчиком энергии является флавинадениндинуклеотид (ФАД). который восстанавливается в ФАД Н2. Оба этих переносчика энергии питают последнюю производственную линию биохимической фабрики запасания энергии, завершающ ю окислительный цикл дыхательной цепи. Она представляет собой четырехстадийный процесс, в котором принимают участие ферменты-цитохромы и происходит повторное окисление восстановленных переносчиков энергии НАД Н и ФАД Н2. В этом процессе кислород восстанавливается до воды, а выделяющаяся энергия запасается в молекулах АТФ. Каждый раз, когда происходит повторное окисление восстановленной молекулы-переносчика энергии, выделяемая при этом окислении энергия запасается путем синтеза нескольких молекул АТФ. [c.328]

Кофермент флавинадениндинуклеотид (сокращенно FAD) необходим для некоторых окислительно-восстановительных биохимических реакций. Его восстановленная форма обозначаетсж FADH2. [c.209]

Глюкозооксидаза обладает чрезвычайно высокой субстратной специфичностью по отношению к р-О-глюкозе. Ее простетической группой является флавинадениндинуклеотид (ФАД). При окислении глюкозы образуется эквимолекулярное количество перекиси водорода, которая в присутствии пероксидазы (КФ 1.11.1.7) окисляет о-толидин. Восстановленный о-толидин (бесцветный, лейкоформа) превращается в о-толидин окисленный (окрашенный). Интенсивность возникшей синей окраски измеряют на ФЭКе при длине световой волны 620 нм. [c.19]

НАДН и НАД, ФАДН и ФАД-соотв. восстановленные и окисленные формы кофермента никотинамидадениндинуклеотида (см. Ниацин) и кофермента флавинадениндинуклеотида (см. Рибофлавин)-, ГДФ и ГТФ-соотв. гуанозинди-и гуанозинтрифосфат, Ф-неорг. фосфат, KoASH-кофермент А. [c.634]

Рибофлавин в соединении с фосфорной кислотой входит в состав окислительно-восстановительных, так называемых флавиновых ферментов (стр. 57). За счет рибофлавина образуются, в частности, флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). С участием флавиновых ферментов происходит окисление аминокислот, органических кислот и других соединений, а также перенос водорода от восстановленных НАД Нг и НАДФ На на цитохромную систему. Поэтому очевидно, что при недостатке витамина Вг нарушения в обмене веществ объясняются прежде всего недостаточной скоростью протекания окислительно-восстановительных процессов в организмах. [c.90]

Скорость переноса электронов определяется действием коэнзимов никотинамидадениндинуклеотида (НАД) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), являющихся промежуточными акцепторами электронов. Б присутствии соответствующих красителей — акцепторов электронов активность НАД и ФАД может быть определена по изменению окраски этих красителей. Таким красителем является, в частности, 2, 3, 5-трифенилтетразолхлорид (ТТХ), восстанавливающийся до красного формазана. Разработан метод извлечения восстановленного красителя из микробных клеток органическими растворителями и его спектрофотометрического определения. [c.243]

Малер и сотрудники, располагая большими количествами исходного материала, ставшего доступным благодаря их исследованиям, сумели идентифицировать и выделить в весьма чистом состоянии все пять ферментов, ответственных за превращение жирных кислот в S-ацетильное производное кофермента А. Ниже, по данным Малера, приводятся реакции ферментативного окисления бутирата, а также участвующие в этом ферменты. Обозначения КоА—SH —восстановленная тиольная форма кофермента А АМФ — 5 -мо-нофосфат аденозина ФАДфер — флавинадениндинуклеотид, связанный с белком ДПН+ и ДПН-Н — дифосфопиридинну- [c.277]

В то время как пиридиннуклеотидные коферменты активны при биологическом окислении благодаря их восстановлению, образующиеся дигидросоединения не самоокисляются. Обратное окисление до НАД и НАДФ обычно происходит при действии флавопротеида, простетической группой которого является кофермент флавинадениндинуклеотид (ФАД). [c.196]

Его характерной особенностью является легкое о атимое восстановление в восстановленную форму 2 с этим превращением связана спо-со15ность легко передавать водород. В состав большинства флавиновых ферментов витамин Вг (рибофлавин) входит обычно не как таковой, а в форме своих производных — фосфорнокислого эфира (флавинмононукле-отида) и сложного соединения г аденином (флавинадениндинуклеотида), [c.65]

Существует еще ряд других ферментов флавиновой природы. К их числу относится нитратредуктаза, с участием которой осуществляется важнейший в жизни растений процесс восстановления окисленного, нитратного азота. (Нитратредуктаза в качестве простетической группы содержит флавинадениндинуклеотид.) [c.234]

С подобным явлением встречаются и при действии аэробных дегидраз, которые катализируют дегидрирование органических веществ с перенесением водорода на кислород. Коферментом этих дегидраз выступает желтое вещество — флавинадениндинуклеотид. Отсюда их название — желтые окислительные ферменты. Веществами, подвергающимися дегидрированию, здесь могут служить восстановленные дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Нз) и три( юсфопиридиннуклеотид (ТПН-Нз), а также другие соединения (например, глютаминовая кислота). Химическая структура кофермента желтых окислительных ферментов установлена (стр. 196). Установлено также место присоединения к нему отщепляющегося от других веществ водорода. И в данном случае водород присоединяется к определенной части молекулы кофермента, а именно к изоаллоксазину. Схематично присоединение водорода можно представить себе следующим образом [c.199]

Механизм действия флавино1 ых аэробных дегидраз заключается в следующем. От веществ, подвергающихся под действием этих ферментов окис-.тению, переносятся электроны и протоны на флавинадениндинуклеотид, а в ряде случаев на флавигитуклеотид (коферменты), в результате чего происходит их восстановление. [c.245]

Химическая структура флавинадениндинуклеотида приведена иа стр. 196. Активным центром всей его молекулы является изоаллоксазин, который в результате реакций окисления тех или иных венщств подвергается восстановлению. Схематически механизм действия флавипосодержащих аэробных оксидаз можно представить следующим образом [c.245]

Восстановление флавинадениндинуклеотида с участием НАДФ успешно завершается при помощи очищенного от молибдена фермента. Передача электрона от восстановленного флави-на на нитрат происходит только в присутствии молибдена. Последнее заключение было сделано на основании результатов целого ряда модельных опытов. [c.110]

Молибдат натрия, восстановленный гидросульфитом, ферментативно восстанавливает нитрат до нитрита без добавления флавинадениндинуклеотида (ФАД), действуя при этом как эффективный донор электронов (табл. 31) (Ni holas а. Nason, 1954в). [c.110]

УДФ — уридиндифосфат УМФ — уридинмонофосфат УТФ — уридинтрифосфат ФАД и ФАДНг — окисленный и восстановленный флавинадениндинуклеотид ФДНБ — фтординитробензол ФДТ — фотодинамическая терапия ФИТЦ — фенилизотиоцианат ФКУ — фенилкетонурия ФМН и ФМНН2 — окисленный и восстановленный флавинмононуклеотид ФС — фотосенсибилизатор ФТГ-АК— фенилтиогидантоиновое производное аминокислоты Ц — цитозин [c.13]

На некоторых этапах этих превращений высвобождается энергия. Она либо используется непосредственно для синтеза АТР в соответствующих связанных с мембраной системах, либо расходуется на восстановление растворимых переносчиков дыхательной цепи. К числу таких переносчиков относятся NAD+, восстанавливаемый в NADH, и флавинадениндинуклеотид (FAD), восстанавливаемый в FADHs. При этих реакциях восстановления протон и электрон поступают от одного и того же [c.153]

Ко второй группе окислительных ферментов относятся ферменты, требующие в качестве кофактора одно из двух производных витамина рибофлавина (гл. 50) флавинмононуклеотид (FMN) или флавинадениндинуклеотид (FAD). В противоположность легко отщепляющимся от ферментного белка пиридиннуклеотидам оба флавиновых нуклеотида всегда прочно связаны с белком, в некоторых случаях ковалентно это соединение называется флавопро-теидом. Флавопротеиды переносят электроны, как правило, в составе атомов водорода, от органического субстрата к рибофлави-новому компоненту кофермента. С точки зрения значимости катализируемых реакций особенно интересны два флавопротеида сукцинатокисляющий (сукцинатдегидрогеназа) и катализирующий восстановление своего флавинового кофермента восстановленным пиридиннуклеотидом NADH-дегидрогеназа). Превращения, которые претерпевает восстановленный флавопротеид, рассмотрены далее в этой главе. [c.397]

Рис. 5.19. Цепь электронного транспорта и участки окислительного фосфорилирования в митохондриях. Обозна-нения. ФМН — флавинмононуклеотид, ФМННг — его восстановленная форма ФАД — флавинадениндинуклеотид, ФАДНг — его восстановленная форма остальные обозначения см. в тексте.)

Регенерирование восстановленного глутатиона катализируется глутатион-редукта-зой, димером, субъединицы которого имеют мол. массу 50 кДа. Электроны от NADPH не переносятся прямо на дисуль-фидную связь окисленного глутатиона. Они переносятся от NADPH на прочно связанный флавинадениндинуклеотид (FAD), затем на дисульфидный мостик между двумя остатками цистеина в субъединице и, наконец, на окисленный глутатион. [c.105]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология