Коллаген распад

Каждая полипептидная цепь коллагена имеет длину около 280 нм и состоит примерно из 980 аминокислотных остатков. Если варить кожу, кости и другие соединительные ткани, то содержащийся в них коллаген гидролизуется и распадается на более короткие полипептидные цепи, образующие вещество, называемое желатиной. Желатина — хо- [c.434]

Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Кожа — сложный материал, на котором могут существовать многочисленные микроорганизмы большинство из них изучено еще недостаточно. Микроорганизмы питаются некоторыми компонентами кожи и вызывают ее разрушение. Распад шкуры начинается вскоре после снятия ее с убитого животного. Именно в этой первой фазе активны протеолитические бактерии, вызывающие распад коллагена. После дубления коллаген изменяется и становится устойчивым к действию микроорганизмов. Последующая пропитка выдубленной кожи маслами и жирами снова делает ее более чувствительной к повреждению плесенями. [c.75]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH = 0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожилиях и др.). Кроме того, указанная кислотность является благоприятной для действия протеолитического фермента желудочного сока. [c.329]

Тромбоциты выделяют разные медиаторы. В плотных гранулах содержатся серотонин и гистамин, а также катехоламины, а в а-гранулах —лизосомные ферменты в тромбоцитах обнаружены катионные субстанции, вещества, индуцирующие рост фибробластов, простагландины (тромбоксаны) и др. К активации тромбоцитов приводят разнообразные факторы, такие, как фактор активации тромбоцитов (PAF-фактор), выделяемый при аллергических реакциях базофилами и тучными клетками, тромбин, коллаген, антитела, АДФ, трипсин. Цитолиз тромбоцитов возникает под воздействием иммунных комплексов и комплемента, а также токсинов многих бактерий. Медиации тромбоцитов предшествует их адгезия само же выделение медиаторов сопровождается агрегацией и распадом клеток, что обеспечивает прямые контакты с плазменными системами и активацию этих систем. [c.234]

Кажущееся постоянство химического состава живого организма поддерживается за счет равновесия между процессами синтеза и разрушения составляющих его компонентов, т. е. равновесия между катаболизмом и анаболизмом. В растущем организме такое равновесие смещено в сторону синтеза белков, т. е. анаболическая функция преобладает над катабо-лической. В организме взрослого человека в результате биосинтеза ежесуточно обновляется до 400 г белка. Разные белки обновляются с различной скоростью — от нескольких минут до 10 и более суток, атакой белок, как коллаген, практически не обновляется за все время жизни организма. В целом период полураспада всех белков в организме человека составляет около 80 сут. Из них необратимо распадается примерно четвертая часть протеиногенных аминокислот (около 100 г), которая должна возобнов- [c.360]

Наиболее вероятной причиной ускорения коллагеном роста соединительной ткани является стимулирующее влияние продуктов его распада по механизму обратной связи. Учитывая это, мы обратили внимание на особенности резорбции экзо- [c.273]

СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК, РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депо и распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активации процессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела, ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протекания обменных процессов. Кроме того, СТГ человека и приматов (но не других животных) обладает измеримой лактогенной активностью. Предполагают, что многие биологические эффекты этого гормона осуществляются через особый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона. Этот фактор был назван сульфирующим или тимидиловым, поскольку он стимулирует включение сульфата в хрящи, тимидина—в ДНК, уридина—в РНК и пролина—в коллаген. По своей природе этот фактор оказался пептидом с мол. массой 8000. Учитывая его биологическую роль, ему дали наименование соматомедин , т.е. медиатор действия СТГ в организме. [c.259]

Чистый желудочный сок, полученный по методу И. П. Павлова, имеет pH=0,9 — 1,6 благодаря наличию свободной соляной кислоты в желудочном соке. Сильная кислотность в желудке способствует набуханию белков, благодаря чему облегчается действие протеолитических ферментов и в связи с этим ускоряется процесс гидролитического распада белка. Это имеет особенно важное значение для расщепления таких белков, как коллаген (в мясе, рыбе, сухожилиях и др.) и эластин (в селезенке, сосудах, сухожи- [c.311]

При растворении коллаген дает молекулярные растворы. С помощью описанных выше физических методов можно установить, что молекулы коллагена имеют палочкообразную форму. Длина молекулы 2900 А, диаметр 13,6 А, молекулярный вес примерно 345 000. Удельное вращение коллагена [а]о —400°. Среднее удельное вращение составляющих его аминокислотных остатков равно приблизительно —125°, из чего следует, что на долю спиральной структуры приходится —275°, т. е. лишь немного меньше, чем для полипролина П. При нагревании раствора коллаген денатурирует и превращается в желатину его молекулы распадаются при этом на три компонента меньших размеров, обладающих большей гибкостью. [c.255]

Полуфабрикат, полученный после золения, чистки и промывки, носит название золеного голья. Голье содержит соединения кальция с коллагеном в виде солей (за счет карбоксильных групп остатков аминокислот), а также в виде Са(0Н)2, растворенного в пропитывающей кожу воде или сорбированного волокнами кожи. При соприкосновении с воздухом гидрат окиси кальция дает углекислый кальций. Кроме того, голье содержит продукты распада белков и жиров. Все эти примеси мешают проведению дальнейших операций, и их необходимо удалить. Для этого голье подвергают действию кислот (соляной, муравьиной, уксусной, молочной, борной), кислых солей (например, аНЗОз) или солей аммония (например, (МН4) 2504). Этот процесс носит название о б е з з о л и-в а я и я. Основные химические процессы, происходящие при этом—обмен ионов кальция солей указанных белковых соединений на ионы водорода (или аммония) по схеме [c.241]

Основную массу белка хрящей составляет коллаген, нерастворимый фибриллярный склеропротеин (см. гл. IX), построенный из длинных пептидных цепей. Поливалентные анионы хон- дроитинсерной кислоты соединяются, повидимому, с щелочными группами белковых нитей, образуя сетку из фибриллярных анионов полисахарида и катионов белка [46]. При кипячении хряща в воде коллаген превращается в водорастворимую желатину, которая, соединяясь с хондроитинсерной кислотой, образует так называемый хондромукоид. Это соединение, очевидно, представляет собой продукт распада нативного коллагена [46]. Поскольку коллаген при обычном значении pH тканей организма содержит избыток отрицательных групп, весьма вероятно, что не только солеобразные связи, но и вандерваальсовские силы участвуют в образовании соединения между коллагеном и хондроитинсерной кислотой [46]. Коллаген, как и хондроитинсерная кислота, кроме хрящей, находится также в коже и костях, которые, вероятно, содержат тот же глюкопротеид, что и хрящи. До сих пор окончательно не разрешен вопрос, принадлежит ли амилоид к категории глюкопротеидов, содержащих хондроитинсерную кислоту. Амилоид образуется в печени и других органах при хронических воспалительных процессах. При реакции с иодом он дает пурпурную окраску. Название амилоид дано этому веществу в связи с его сходством с крахмалом. В состав амилоида входят эфиры серной кислоты [47]. [c.234]

Глюкопротеиды, извлекаемые из различных органов водой или солевыми растворами, получили название мукоидов. Большое количество мукоидов было найдено в кистах, в особенности в кистах яичника. Мукоиды входят также в состав стекловидного тела глаза. Различные мукоиды содержат разные углеводы. Му-коид стекловидного тела глаза содержит ацетилглюкозамин и глюкуроновую кислоту мукоид же роговицы содержит мукоитин-серную кислоту. Эта последняя кислота представляет собой эфир гиалуроновой кислоты с серной [51]. В мукоидах, выделенных из сухожилий, была найдена хондроитинсерная кислота [52]. Возможно, однако, что этот мукоид образуется вторично и является продуктом распада коллагена, сами же сухожилия содержат только коллаген и хондроитинсерную кислоту. Мукоиды, выделенные из мочи, содержат глюкоза мин и галактозу [53]. [c.235]

Извлечение клея. При обработке мездры горячей водой с целью извлечения клея необходимо соблюдать условия, устраняющие гидролиз глютина и обеспечивающие получение клея высокой вязкости. Сущность извлечения клея из мездры заключается в том, что коллаген, сам по себе нерастворимый в воде, в силу диссоциации, т. е. распада связей побочных валентностей, переходит в вещество, растворимое в воде, — глютин. При продолжительном нагревании происходит постепенный гидролиз глютина, т. е. распад макромолекул глютина на частицы с мень-Н1ИМ молеку.лярпым весом, что ведет к снижению вязкости клея и ухудшению его клеящих свойств. Поэтому наиболее благоприятными условиями обработки мездры горячей водой с целью извлечения клоя нужно считать [c.88]

Мьшщы содержат соединительнотканные белки (коллаген), не входящие в состав мышечных волокон, в количестве 15—20%. При заболеваниях мышц, сопровождающихся убылью мышечных волокон (их истончением и распадом), процентпое содержание соединительнотканных белков возрастает, а белков мышечных волокон снижается. [c.544]

Вспомните, что распад коллагена начинается под действием фермента коллагеназы, который расщепляет молекулу коллагена на 2 фрагмента ( Д и от общей длины молекулы). После этого коллаген становится доступным для действия лизосомальных протеаз. Коллагеназа малоактивна, активность ее повышается при ряде заболеваний, что приводит к деструкции межклеточного вещества соединительной ткани. Некоторые виды патогенных бактерий способны вырабатывать кол-лагеназу, обладающую высокой активностью. Подберите соответствующие пары [c.388]

Необходимо также подчеркнуть, что описанные выше в применении к заживлению ран кожи основные закономерности развития соединительной тканн в той или иной мере относятся к другим многочисленным случаям ее роста образованию рубцов и спаек в разных областях, заживлению переломов костей, а также ранений и травм внутренних органов и сосудов, организации кровоизлияний и некрозов, исходу хронических воспалительных процессов, склерозу и циррозу органов различной этиологии. Эти общие черты сводятся к следующему 1) во всех ситуациях имеется патогенетическая цепь повреждение — воспаление — восстановление (за счет роста соединительной ткани) 2) новообразование соединительной ткани включает в себя фагоцитоз поврежденных тканевых элементов, пролиферацию фибробластов и образование новых сосудов, продукцию ГАГ, синтез и фибриллогенез коллагена, контракцию (сжатие) соединительной ткани при ее созревании за счет функции миофибробластов, ремоделирование (перестройки) за счет деятельности фибробластов и внеклеточного коллагенолиза 3) в регуляции этих процессов значительную роль играет гуморальное или контактное межклеточное и коллаген-клеточное взаимодействие, в том числе обратная связь между распадом и продукцией коллагена. Различие заключается в интенсивности и длительности фаз в преимущественном вкладе той или иной клеточной формы и в исход процесса стабилизации, инволюции или прогрессирующего роста соединительной ткани (схема 6). [c.281]

Печень — орган с интенсивным обменом веществ. В костях и сухожилиях полу-обновление белков занимает месяцы, а то и годы. Особенно медленно обновляются фибриллярные белки — коллаген, эластин. К быстрообменивающимся белкам относятся гемоглобин, белки мышц, пищеварительные ферменты. У человека белки всего тела обновляются наполовину за 12 недель. Если скорость синтеза и скорость распада белка одинаковы, то его концентрация сохраняется постоянной (стационарное состояние). [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология