Коллаген дубление

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Механизм хромового дубления еще неясен поскольку хромовый комплекс в обычных условиях дубления может иметь заряд, однозначный заряду вещества кожи, то обычное представление о взаимном осаждении не может дать объяснения. Вполне возможно, что дубление заключается в образовании координационного соединения хромового комплекса с коллагеном. Положение далее усложняется тем, что при постоянном значении pH фиксация хрома происходит соответственно адсорбционной изотерме Фрейндлиха (стр. 100), если вести расчет по концентрации хрома в дубильном растворе. Степень начального связывания быстро возрастает с увеличением pH. Поэтому хром вводится при низких значениях pH, чтобы обеспечить полное проникновение и соединение с кожей при тщательно проводимой нейтрализации. [c.392]

В табл. 3 представлены результаты анализов дубильных соков второй фазы дубления. Из данных этой таблицы видно, что адсорбция коллагеном таннидов из дубильных соков в опытной партии лучше, чем в контрольной. В конечном соке опытной партии содержание таннидов снизилось до 52,2 г/л против первоначального содержания 120,8 л, т. е. коллагеном адсорбировано около 57% таннидов, В контрольной партии содержание таннидов уменьши- [c.20]

Кожа. Выделанная кожа — это шкура животных, которая в результате обработки приобрела эластичность и способность противостоять гниению. Процесс дубления, посредством которого производится выделка кожи, очень стар, однако до сих пор остается не вполне понятным, главным образом потому, что строение кожи животных все еще неизвестно. В целом кожа представляет собой коллаген, содержащий полипептиды (см. разд. 10.4.5) кроме того, в ее состав входят в различном количестве кератин, ретикулин, эластин и вода, а также другие компоненты, такие, как углеводы, липиды, воски и триглицериды [1311]. [c.284]

Кожа — сложный материал, на котором могут существовать многочисленные микроорганизмы большинство из них изучено еще недостаточно. Микроорганизмы питаются некоторыми компонентами кожи и вызывают ее разрушение. Распад шкуры начинается вскоре после снятия ее с убитого животного. Именно в этой первой фазе активны протеолитические бактерии, вызывающие распад коллагена. После дубления коллаген изменяется и становится устойчивым к действию микроорганизмов. Последующая пропитка выдубленной кожи маслами и жирами снова делает ее более чувствительной к повреждению плесенями. [c.75]

Пространственные полимеры. К пространственным полимерам относится большая группа разнообразных технически чрезвычайно важных полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул охватывает различные системы, начиная с гелей (гл. IX) и кончая продуктами вулканизации каучука, дубления белков и др. Каучуки и коллаген практически используются преимущественно в виде трехмерных полимеров. Шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. [c.215]

В отличие от кератина коллаген расщепляется ферментами, изменяется при нагревании за счет разрыва межцепочечных связей. Обратный процесс (образование дополнительных поперечных связей) вызывается рядом химических реагентов (формальдегидом, хромом, танином, см. стр. 243). Этот процесс обеспечивает прочность коллагена и находит практическое применение при дублении кожи. Из коллагена получают клей, а при длительном его нагревании (после разрушения внутримолекулярных, межмолекулярных и даже пептидных связей) более очищенный продукт — желатину. [c.218]

Коллаген представляет собой структурный белок соединительной ткани. Он образует основную часть сухожилий, связок, фасций и некоторых других сходных тканей и входит в состав костей, хряща и кожи . Нативный коллаген лишь в слабой степени способен подвергаться воздействию разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Поэтому при обработке соответствующих тканей этими гидролизующими агентами можно удалить из тканей все белки кроме коллагена и таким образом выделить коллаген. Продолжительное действие кислот, щелочей и ферментов вызывает, однако, необратимое изменение коллагена. Процесс изготовления кожи и состоит в очистке и дублении содержащегося в шкуре животного коллагена. Дубление колла- [c.210]

Пенистые пластмассы на основе растворимых в воде протеинов (желатина, казеин, коллаген, альбумин и др.) получают отверждением вспененных водных растворов белков. Переход протеинов в нерастворимое в воде состояние достигается дублением. [c.105]

Процесс дубления заключается в адсорбции коллагеном дубящих веЩ еств и коагуляции коллагена с образованием особо прочных коллоидных систем, а также в химическом взаимодействии белковых веществ с дубителями. А так как молекула белка сложна по своему химическому строению и содержит различные функциональные группы, то с белком могут вступать во взаимодействие самые разнообразные вещества. Этим и объясняется существование большого количества веществ, могущих оказывать дубящее действие. [c.243]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

В среде растворителей, способных давать ионы водорода (вода, слабые растворы кислот), растительные дубильные вещества интенсивно сорбируются коллагеном. Белки реагируют с дубильными веществами посредством образования ионных и водородных связей, при этом последние особенно многочисленны и отличаются значительной прочностью. Как и при дублении минеральными дубителями, главный процесс дубления сводится к образованию мостиков, связывающих структурные элементы коллагена. [c.248]

Ввиду сетчатой структуры гелей, диффузия малых молекул и ионов в гелях мало отличается от их свободной диффузии соответственно, электропроводность растворов мало изменяется при их застудневании. Однако диффузия крупных молекул или диффузия в высококонцентрированные студни, естественно, встречает затруднения. В производственных процессах крашения и дубления проникновение красителей или таннидов внутрь геля в значительной мере лимитирует скорость всего процесса. При дублении необходимо избегать образования пленки на поверхности коллагена (задуба), препятствующей дальнейшему проникновению дубителя с другой стороны, появление пленки при действии таннидов на белковые вещества используется в медицине при обработке ран (адстрингентные вещества). Путем периодического сжатия хромированного коллагена в растворе таннидов с частотой, соответствующей скорости восстановления формы волокон коллагена (эффект сжатия губки ), скорость диффузии дубителя в коллаген можно ускорить в несколько раз (Пасынский и Тонгур). [c.218]

Еще одно объяснение образования поликремневой кислоты и коллоидного кремнезема из кварцевых частиц заключается в том, что свежеприготовленные кварцевые частицы содержат какую-то фракцию, высокорастворимого кремнезема. Таким образом, Холт предложил расширенную теорию растворимости , в которой постулировалось, что пылевидные частицы кремнезема могут вначале образовать пересыщенный раствор кремнезема, который затем полимеризуется.. Как Холт [331], так и Соффге [306] придавали значение растворению кремнезема, за которым следует полимеризация. Частицы кремнезема собираются и концентрируются фагоцитами, и создаются высокие локальные концентрации кремнезема. Коллаген адсорбируется, на кремнеземе и затем связывается поперечными связями за счет кремневой кислоты способом, сильно напоминающим кремнеземное дубление. [c.1076]

Связывание белков. Использование лигносульфонатов для этой операции осуществляется в двух направлениях в кожевенном производстве и при обработке белоксодержащих сточных вод. Основная цель дубления состоит в связывании присутствующих в необработанных шкурах животных — голье белков — коллагенов химическими соединениями сложной структуры, содержащими фенольные гидроксильные, сульфоновые и другие функциональные группы. Для этого используют как природные дубители танниды, извлекаемые из деревьев различных пород, так и синтетические дубящие вещества. [c.315]

Перечисленные выше приемы фиксации пористости оставляют полученный пористый материал неустойчивым к действию исходного растворителя после набухания в нем устойчивость к капиллярной контракции вновь исчезает. Более эффективны приемы, основанные на необратимом химическом модифицировании полимерной фазы, приводящем к ее лиофобизации и к уменьшению деформируемости. Так, оводненные конденсационные структуры поливинилформаля невысокой степени ацеталирования приобретают устойчивость к капиллярной контракции после различных видов модифицирующей химической обработки (например, после дополнительного ацеталирования [66]), которые вызывают изменения свойств полимера, вполне аналогичные тем изменениям, каким подвергается коллаген в процессах дубления, применяемых для получения натуральной пористой кожи [67]. [c.328]

При сопоставлении этих данных с данными табл. 3 видно, что как при получении кож для низа обуви, так и при производстве шорноседельных кож, адсорбция коллагеном в опытном дублении была выше, чем в случае контрольного дубления. [c.22]

Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. Конденсацией можно также считать образование комплексов между основными солями хрома и группами МНз белка 2) в результате образования солей, как, например, в случае некоторых описанных ниже синтетических таннинов 3) при помощи водородных связей. Последний способ является способом фиксации обычных растительных таннинов. Растительные таннины представляют собой фенольные соединения, ОН-группы которых образуют водородные связи с полярными группами коллаген-ного волокна таким же образом, как и молекулы воды. Однако получаемые соединения устойчивы только в том случае, если таннин имеет большую молекулу и, следовательно, содержит большое число групп ОН, которые могут образовать водородные связи. Поэтому простые одноядерные фенолы не связываются с волокном хорошая фиксация наблюдается только у таннинов с большими молекулами, таких, как природные таннины, растворы которых имеют почти коллоидный характер. С другой стороны, кроме блокирования реакционнсспособных групп макромолекулы, таннин выполняет еще и другую роль, а именно роль защитного слоя вокруг коллагенных волокон, который препятствует их прилипанию друг к другу. Толщина образовавшегося слоя значительна, так как на коже фиксируется большое количество таннина в случае растительных таннинов оно составляет по крайней мере 25% и достигает 45% от веса сухой дубленой кожи. [c.192]

Такого типа связывание происходит,. например, при дублении шкур, однако в этом случае для необратимости взаимодействия с коллагеном фенольные соединения должны иметь достаточно большой молекулярный вес, т. е, быть истинными дубильными веществами. Аналогичный механизм заложен в основу взаимодействия фенольных соединений с полиамидами (цоливинилпирроли-доном, поликапролактамом, капроном, перлоном) и в настоящее время широко используется в препаративном выделении и разделении фенольных соединений, а также для связывания полифено-лов при работе с растительными ферментами [71, 72]. [c.124]

Совершенно аналогично рассмотренному случаю диффузии красителей в желатину протекает и диффузия таннидов в желатину, а также в коллаген. С таким явлением диффузии приходится сталкиваться при дублении шкуры. При описании метода диализа было уже отмечено, что тапниды удается разделить на две фракции 1) фракцию низкого молекулярного веса, проходящую через поры диализатора, и 2) фракцию высокого молекулярного веса, остающуюся в диализаторе. Обе названные фракции обладают и различной диффузионной способностью. При дублении первая фракция проникает внутрь студня [c.45]

Процесс хромового дубления также может быть объяснен на основе разобранных выше теорий. В самом деле, известно, что при дублении шкуры хромовыми солями идет поглощение коллагеном только основания хромовой соли, кислота же количественно остается в растворе. Этот случай избирательного поглощения можно объяснить химически как образование сложного соединения — коллагената хрома. Химическая теория позволяет наметить пути целесообразного ведения такого дубления. Написав реакцию в виде схемы [c.161]

Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

Как видно из этой схемы, поверхностно-гидрофильный недубленый коллаген не изменяет этого свойства в процессе размола. Дубление ведет к гидрофобизации поверхности волокон, степень которой зависит от вида дубления. Однако во всех случаях первоначально поверхностно-гидрофобные дубленые волокна распределяются в неполярной фазе, а по мере размола и окисления поверхности гидрофилизуются, переходят на границу раздела фаз, а затем в воду. [c.202]

Процессом, завершающим подготовку голья к дублению, является п и к е л е в а я и е, т. е. обработка водным раствором солей (НаС1, N32504) в смеси с кислотами (серной, соляной, уксусной). При этом происходят процессы химического взаимодействия между коллагеном и никелирующими веществами и различные коллоидно-химические процессы. [c.242]

При нагревании коллагена с водой (63—64°) происходит необратимое сверхсокращение коллагена до 7з его первоначальной длины. Усадка кожи в горячей воде указывает на то, что и дубленый коллаген также подвергается сверхсокращению. Если нагревание коллагена в воде производится в течение долгого времени, коллаген в конце концов растворяется и необратимо превращается в водорастворимое вещество — желатину. Растворы желатины имеют очень высокую вязкость. При концентрации [c.211]

Наиболее известными поверхностноактивными веществами этого класса являются ламепоны, для производства которых смесь аминокислот и низкомолекулярных пептидов, получающаяся при гидролизе щелочью отработанных белков (отходы кожи после процесса хромового дубления, низкосортный животный клей или другие легко гидролизующиеся продукты, содержащие коллаген), конденсируется с гало-идангидридами тех или иных жирных кислот. Хотя в большей части патентов [33а] , описывающих техническое получение ламепонов, подчеркивается использование низших полипептидов, можно предполагать, что в этих процессах гидролиз белков протекает более глубоко, так что образуются и индивидуальные аминокислоты. Как обычно для веществ этого класса, конденсация проводится путем медленного введения хлорангидрида в раствор аминокислот при энергичном перемешивании и добавлении едкого натра для поддержания щелочной реакции среды. Температура поддерживается около 25—30°, а в конце реакции может быть повышена до 60—70°. Полученный продукт выделяется под-кислением, так как свободные кислоты почти нерастворимы в воде. Производные как олеиновой кислоты, так и кислот кокосового масла поступают в продажу в виде вязких жидкостей коричневого цвета, представляющих собой водные растворы, содержащие около 35°/q активной составляющей и небольшие примеси неорганических солей. Ламепоны исключительно устойчивы по отношению к кальциевым солям и являются хорошими эмульгаторами и диспергаторами (пептизаторами) кальциевых мыл. Обладая свойствами защитных коллоидов и способностью смягчать ткани, они применяются в текстильной [c.39]

Пространственные полимеры. Пространственные полимеры охватывают большую группу разнообразных чрезвычайно важных в техническом отношении полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул наблюдается у различных систем, начиная от гелей вплоть до продуктов вулканизации каучука, дубления белков и др. Кау- чуки и коллаген практически используют преимущественно в виде трехмерных полимеров шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. Пространственные структуры линейных полимеров образуются также нри введении активных наполнителей (например, сажи в каучук), где узлы сетки образованы действием поверхностных и химических сил па частицах наполнителя. Истинные пространственные полимеры с химическими связями между линейными молекулами образуются путем их реакции с бифункциональными молекулами (например, дитиолами), с атомами серы или кислорода, при действии излучений и др. Пространственные нолимеры способны. тишь к ограниченному набуханию и полностью лишены текучести при увеличении числа связей между линейными молекулами длина свободных отрезков цепей и их изгибаемость у.меньшаются, возрастает жесткость полимера (например, эбонит) и наконец каучукоподобная эластичность полностью переходит в обычную упругость твердых тел. [c.276]

Древесина, кора, корни, листья, плоды и другие части многих растеьи1 содержат вещества, которые при дублении превращают шкуры животных в кожу [1—8]. Об этих веществах говорят, как о природных или растительных таннидах. Термин таннид определяется на основе не вполне яснс11 реакции с протеином (коллагеном) шкуры, поэтому ему нельзя дать точного определения. [c.520]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология