Белки, ферментативное сульфгидрильной группы

Поэтому основная функция глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Кроме того, глутатион выполняет роль кофермента в ряде ферментативных процессов, на- [c.83]

Применительно к белкам с более высоким молекулярным весом существующие методы не позволяют полностью установить последовательность аминокислотных остатков, но делаются попытки свести проблему к выяснению природы активного центра молекулы. Например, папаин, содержащий 178 аминокислотных остатков, удается подвергнуть ферментативному расщеплению и удалить /з аминокислотных остатков при полном сохранении ферментной активности (в расчете на 1 моль) [148]. Установлено, что ферментная активность связана с сульфгидрильной группой, входящей в состав активного центра. Трипсин и химотрипсин приобретают ферментную активность при разрыве лишь одной пептидной связи в исходных неактивных молекулах [224, 225, 257]. [c.164]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

Рибонуклеаза содержит в восстановленном состоянии 8 сульфгидрильных групп. Хаотическая, ненаправленная рекомбинация их при окислении может привести к 105 разным пространственным формам, из которых только одна (или несколько) соответствует природному ферментативно активному белку. Высокая степень восстановления биологической активности при реокислении свидетельствует о том, что либо первичная структура однозначно определяет характер вторичной и третичной, так что окисление проходит однозначно, либо возможно суш ествование нескольких пространственных форм рибонуклеазы, которые обладают биологической активностью. Данные хроматографии, рентгеноструктурного анализа и других исследований свидетельствуют в пользу первого предположения. [c.157]

Возрастание устойчивости клетки в начале стресса скорее всего связано со стабилизацией белков за счет изменения их микроокружения (ионы металлов, субстраты, ионная сила). Н мезо-фильных и термофильных микробных клетках достоверно показана важная роль заряда макромолекул и ионных взаимодействий между ними для термостабильности белков. Видимо существенным является уменьшение числа сульфгидрильных групп цистеина, обычно расположенных на поверхности молекул белка и легко подвергающихся окис-лительно-восстановительным превращениям. Изменение в количестве ЗН-групп отражается не только на ферментативной активности молекул белков, но и их стабильности. [c.119]

Сульфгидрильным группам миозина принадлежит важная роль в ферментативном катализе, а также в образовании актомиозинового комплекса. По данным аминокислотного анализа, в миозине содержится 15—17 моль SH-rpynn на каждые 200 000 г белка (молекулярную массу миозина в настоящее время считают равной 500 000 Да). В препаратах миозина методами титрования обычно определяется 10— [c.159]

Ферментативный синтез глютатиона в животных тканях протекает с большой -скоростью. Биологическая функция глютатиона до сих пор недостаточно выяснена она по-видимому, в основном сводится к поддержанию на определенном уровне содержания биологически активных сульфгидрильных групп в белках клетки в зависимости от окислительно-восстановительного потенциала среды этим можно объяснить также активирование SH-глютатионом ряда протеолитических ферментов (например, катеп-сина) и других биологически активных белков (гормонов и ферментов). Глютатион является коэнзимом дегидрогеназы 3-фосфоглицериновой кислоты и глиоксалазы. [c.347]

Очень важный и принципиальный вопрос химии белка заключается в том, определяется ли вторичная и третичная структура белка однозначно его первичной структурой, т. е. порядком чередования аминокислот в полинентидной цепи. Ответ на этот вопрос дается опытами Анфинсена, выполненными с рибопуклеа-зой. В белке 8—8-мостики постепенно разрывались путем восстановления меркаптоэтанолом в растворе 8М мочевины. По мере разрушения дисульфидных связок происходит инактивация фермента рибонуклеазы, вплоть до полного исчезновения каталитических свойств. После окисления сульфгидрильных групп воздухом наблюдается полный возврат к исходному белку как в отношении числа мостиков, так и ферментативной активности. В этом случае сшивка 8—8-связей осуществляется обязательно в том же порядке, как в активном белке. Однако известны и противоположные примеры, особенно если белок состоит из нескольких цепей, соединенных дисульфидными сшивками. Так, например, восста- [c.85]

Часто в состав ферментативного центра входит простетиче-ская группа, т. е. небелковая молекула, присоединившаяся к белку ковалентными или ионными силами. В окислительных ферментах так называемой дыхательной цепи простетическими группами служат молекулы гема (цитохромы), или флавина (флавопротеины), или дифосфопиридиннуклеотида (пиридинпротеиды). Во многих ферментах в состав активного центра входит атом многовалентного металла цинк в карбангидразе, кобальт и марганец в пептидазах, молибден в ксантиноксидазе, медь в лактикодегидразе ИТ. п. В очень многих ферментах в состав активного центра входит сульфгидрильная группа. [c.148]

После обработки парами препарата 242 семенного зерна резко снижается энергия прорастания и всхожесть семян. Больше всего снижается всхожесть у семян голозерных культур, у пленчатых — в меньшей степени, а у семян бобовых культур из-за малой проницаемости оболочек всхожесть не изменяется. Изменение семенных свойств зерна под воздействием паров препарата 242 объясняется нарушением ферментативной активности, в первую очередь снижением активности дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции при дыхании и брожении. Хлебопекарные свойства зерна при однократной газации препаратом 242 полностью сохраняются. Однако при длительном или многократном воздействии фумиганта в зерне пшеницы уменьшается количество сульфгидрильных групп, увеличивается крепость клейковины, а ее удельная растяжимость уменьшается. Такое влияние препарата 242 на биохимические свойства зерна обусловлено взаимодействием его с сульфгидрильнылш группами белков, в том числе и тиоловых ферментов, а также окислением непредельных жирных кислот. [c.224]

Сульфгидрильная группа обладает высокой реакционной способностью благодаря легкости взаимодействия свободной электронной пары серы со сравнительно слабыми электрофильными агентами. Этим объясняется многообразие химических реакций, в которые она вступает (ацилирование, алкилирование, фосфорилирование, окисление, образование меркаптидов, попумеркаиталей, водородных связей), и ее особое место среди других функциональных групп белка при образовании сложной макроструктуры ферментов и ферментативном катализе. [c.205]

В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244]

Ряд ферментов активируются в присутствии соединений, со--держащих сульфгидрильную группу (—SH), например цистеин и глутатион. Ингибиторами многих ферментов являются фтористый натрий, который тормозит ферментативные процессы углеводного обмена, фенилгидразин, угнетающий действие амн-нофераз, синильная кислота — ингибитор ряда ферментов, которые содержат в активной группе железо (каталаза) или медь (тирозиназа). Кроме того, установлено, что соединение некоторых ферментов с белками протопласта приводит к утрате их активности и, наоборот, высвобождение фермента из соединений с бе/1ками восстанавливает его каталитическую активность, [c.75]

Диксон разработал метод, который позволяет на основе данных по ферментативной кинетике идентифицировать функциональные группы, входящие в активный центр фермента. Если связывание субстрата или сам катализ сопровождаются диссоциацией функциональных групп белка или субстрата, то, используя кривые, характеризующие зависимость величин lg Утах, — gKм и lgvo от pH, можно приблизительно определить природу этих функциональных групп К В благоприятных случаях на графиках будут наблюдаться резкие перепады при значениях pH, соответствующих значениям рКа функциональных групп, непосредственно участвующих в ферментативном акте. Как известно, многие ферменты содержат каталитически важные сульфгидрильные и имидазольные группы, и приходится лишь сожалеть, что теплоты ионизации этих двух групп почти одинаковы. Если бы это было не так, то, используя метод Диксона, а также уравнение (4.51), можно было бы не только обнаруживать, но и различать эти два вездесущих нуклеофила. [c.248]

Изучение химических реакций белков проливает свет на их структуру. Способность почти всех аминокислотных остатков в белке принимать участие в химических реакциях, аналогичных реакциям аминокислот, подтверждает общепринятую в настоящее время концепцию о том, что основной ковалентной связью в белках является пептидная связь. Однако наличие экранированных групп, обнаруживаемое нрй помстщг денатурации и химических реакций, заставляет предполагать, что некоторые фенольные, сульфгидрильные и др. группы либо образуют лабильные связи, которые могут разрываться при денатурации, либо остаются стерически недоступными для химических реагентов до тех пор, пока структура белка не будет изменена. Последнее объяснение окажется, пожалуй, более приемлемым, если в дальнейших исследованиях будет вскрыта зависимость реакционной способности групп от размера молекул реагента. Тот факт, что для проявления биологической активности существенно важное значение имеет лишь часть функциональных групп определенного вида, подчеркивает сложность топографии белков. Различие в скорости реакций амино- и фенольных групп в ряде белков указывает на индивидуальные особенности структуры белка. В настоящее время не может быть сделан обобщающий вывод о важности тех или иных функциональных групп белка для обеспечения биологической активности. Поэтому для того, чтобы иметь возможность сделать подробные заключения о природе ферментативной активности или вирусного действия, следует еще очень многое изучить. Например в таблице, составленной Олькоттом и Френкель-Конратом (см. последующие тома настоящего сборника), указывается, что фенольные [c.354]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология