Полипептиды молекулярный вес

Оптическая активность разбавленные растворы синтетических полипептидов, молекулярная конфигурация, [c.361]

Белки представляют собой высокомолекулярные соединения молекулы их построены из остатков а-аминокислот. Число аминокислотных остатков, входящих в молекулу белка, может варьировать в широких пределах. Нижней границей молекулярного веса белков условно считают величину 5000 аналогичные соединения с более низким молекулярным весом называют полипептидами Молекулярные веса многих широко распространенных белков достигают нескольких сот тысяч. Структура молекул такого размера весьма сложна и при современном уровне наших знаний по физике и химии полимеров с трудом поддается изучению. [c.40]

ДНК и последовательностью аминокислотных остатков в соответствующем полипептиде. Молекулярную основу такой корреляции составляет соответствие определенных последовательностей нуклеотидов различным аминокислотам, т. е. генетический код, тогда как ее функциональное проявление определяется механизмом трансляции генетической информации. На фиг. 161 приведены две карты, на которых указаны характерные частоты рекомбинации и аминокислотные замещения, соответствующие определенным алле-.аям. Легко видеть, что относительное расположение аминокислотных замещений в полипептидных фрагментах, выделенных из мутантных клеток, идентично относительному расположению соответствующих мутантных участков на генетической карте цистрона А. Результаты этого и других аналогичных экспериментов позволили сделать дополнительные важные выводы. [c.498]

Если учесть, что для несольватированных палочкообразных частиц (вирусы, жесткие спиральные структуры полипептидов) молекулярный вес М возрастает пропорционально р при сохранении постоянного значения d, то зависимость [c.398]

Белки — это высокомолекулярные полипептиды (молекулярный вес от 40 тыс. до 6 млн.), построенные из а-аминокислот Ь-ряда. Всего в белках содержится 20 аминокислот, и их комбинации в различной последовательности дают чудовищное количество белков — около 2 миллиардов Эта последовательность аминокислот в молекуле белка называется его первичной структурой. Однако она не определяет полностью его строения. Как правило, полипептидные цепи белка не вытянуты, а скручены в спираль (вторичная структура). Далее, полипептидные цепи стремятся свернуться в клубок строго определенным образом, который характерен для каждого белка. Это — третичная структура. [c.173]

Тщательная очистка NKA, и особенно исключение следов влаги, соляной кислоты, аминокислот и т. д., является необходимым условием для воспроизводимого получения высокомолекулярных продуктов [47]. Дальнейшие усовершенствования метода [49] позволили получить полипептиды молекулярного веса выше 1 ООО ООО. [c.568]

Связь —СОЫН— между аминокислотами называется пептидной связью. Белки иногда называют полипептидами. Однако обычно термин полипептид относится к полимеру аминокислот с молекулярной массой не менее 10000. Чтобы понять, какую роль играет пептидная связь при образовании полимера, нам следует ознакомиться со структурами аминокислот, из которых состоят белки. [c.444]

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

А ведь этот расчет относится к сравнительно простому полипептиду с молекулярной массой порядка 3000 [c.342]

Зависимость скорости полимеризации от конформации молекулярной цепи синтетических полимеров впервые была показана на примере полимеризации Ы-карбоксиангидридов аминокислот с образованием полипептидов (см. с. 379). При этом экспериментально установлено, что реакция протекает в две стадии, различающиеся по скорости. Первая стадия протекает относительно медленно до тех пор, пока не образуется олигомер, способный свернуться в спираль, затем реакция идет [c.92]

Молекулярная цепь, построенная из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называется полипептидом. В макромолекулу белка входит одна или несколько полипептидных цепей, по всей длине которых распределены оставшиеся свободные группы —ЫНг и —СООН. Полипептидные цепи или закручиваются в спираль, витки которой закреплены внутримолекулярными водородными связями, или располагаются параллельно, в виде лент (рис. 106). [c.261]

ГПХ часто используют для определения молекулярно-массового распределения полимеров и нахождения радиуса частиц. Для этой цели с помощью стандартов полистирола строят градуировочные графики зависимости логарифма молекулярной массы от объема элюирования. При помощи полученной кривой можно определить концентрации частиц определенного размера в анализируемой смеси. Очень широко ГПХ используют в биологии для выделения и очистки полипептидов, белков и других макромолекул. [c.610]

Белки или протеины — наиболее важные производные а-аминокислот, а с позиции их биологических свойств и особого положения в живой природе, белки представляют собой отдельный класс природных соединений, причем очень важный класс. Но учитывая их биологическую значимость и высокую молекулярную массу (от Ю до 10 кО), можно считать белковые соединения все-таки прерогативой биохимических и биофизических исследований. Поэтому здесь мы коснемся только их химической части рассмотрим белки как производные а-аминокислот, т.е. как полипептиды высокой степени поликонденсации. [c.94]

Ключ к пониманию этой взаимосвязи заключается в структуре мембранных белков. Это одноцепочечные полипептиды, молекулярная масса которых достигает 800 кДа, Весовое соотношение белковых компонентов и липидов в составе большинства плазматических мембран колеблется от I 4 до 4 1 в зависимости от ткани и возраста организма (Като, 1990). При рассмотрении процессов клеточной саморегуляции участки цепей этих белков, находящиеся на внешней стороне мембраны, называют клеточными рецепторами, На фанице раздела мембрана—внешняя среда в сфуктуре белка могут также существовать так называемые шарнирные области с высоким содержанием пролина и лейцина, которые позволяют внешней цепи (рецептору) совершать вращательные движения и подсфаиваться под положение лигандной молекулы (Кульберг, 1987), При изучении процессов клеточного узнавания и формирования иммунного ответа внешние части мембранных белков, чаще всего гликозилированные, называют маркерами клеточной дифференциации (или клеточными детерминантами) и классифицируют по системе D (Ярилин, 1999). [c.118]

Интерлейкин-3 (ИЛ-3) — ростовой и дифференцирующий фактор для наиболее ранних предшественников кроветворных кле-ток.Он представляет собой сильно гликозилированный белок с мол. массой 23-28 кД. Эти колебания в весе молекул ИЛ-3 обусловлены разным количеством углеводов (в основном сиаловых кислот), связанных с полипептидом. Молекулярная масса пептидной части, включающей 133 аминокислотных остатка, составляет 14,6 кД. [c.116]

Пример электрофореза на пластинке градиентного геля представлен на рис. 5. Культуру Е. соИ в экспоненциальной фазе роста инфицировали диким типом и различными атЬег-ыутттамш бактериофага Т4 и метили С-аминокислотами в интервале от 3 до 8 мин после заражения. Распределение отдельных белков, кодируемых фагом, определяли на радиоавтографе после окрашивания геля и обесцвечивания фона. На пластинке видно четкое разделение полипептидов, молекулярные веса которых различаются всего лишь на 200—500 дальтон. [c.105]

Полипептиды составляют основу белков, т. е. алшнокислош являются основными звеньями, кирпичиками, из которых построены белки. Основу белков составляют полипептиды с молекулярной массой не ниже 5000, т.е, составленные из более чем 20 молекул аминокислот, а в целом [c.267]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Если каталитические свойства образующихся таким образом, скажем, полипептидов будут зависеть от их состава, оптической стереоизомерйи, степени молекулярного уплотнения, очередности аминокислот в полипептидных цепях, а в этом нет сомнения, то естественный отбор неизбежно приведет в течение достаточно большого времени к системам, содержащим вещества такого состава и строения, которые обеспечат максимальную активность каталитической системы. [c.17]

Кроме кротоксина, з. яде гремучих змей, обитающих на территории Южной Америки, обнаружен еще один полипептид (кротамин), первичная структура которого была расшифрована недавно Laure (1975). Полипеитид состоит из 42 аминокислотных остатков, молекулярный вес 4880. Приводим его первичную структуру Тир-Лиз-Глн-Цис-Гис-Лиз-Лиз-Гли-Гли-Гис-Цис-Феи-Про-Лиз-Глу-Лиз-Илей-Цис-Лей-Про-Про-Сер-Сер-Асп-Фен-Гли-Лиз-Мет-Аси-Цис-Арг-Трп-Арг-Три-Лиз-Цис-Цис-Лиз Лнз-Глн-Сер-Гли. [c.80]

Это полипептид с молекулярным весом около 7000 п сильно выраженными основными свойствами. ПГФ из яда Н. haema hates состоит из 57 аминокислотных остатков, N-концевой аминокислотой является. тенции, С-кои-цевой — серии, в молекуле содержится 4 дисульфидных мостика (Aloof-Hirs li et al., 1968). [c.94]

Белев и соавторы для определения молекулярных масс денатурированных белков методом гель-фильтрацип использовали сефакрил S-200 Superfine . Колонку размером 1,6 х ЮО см калибровали четырьмя полипептидами с известным числом аминокислотных остатков N) — от 71 (токсин) до 579 (БСА). Элюцию вели 6 М водным раствором гуанидинхлорида (pH 5) со скоростью 3 мл/см -ч. Для точности объем элюента определяли по весу. График селектив- [c.153]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептиды молекулярный вес: [c.283] [c.284] [c.569] [c.150] [c.425] [c.188] [c.948] [c.40] [c.15] [c.432] [c.341] [c.334] [c.517] [c.75] [c.186] [c.71] [c.72] [c.80] [c.189] [c.291] [c.286] [c.94] [c.82] [c.85]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология