Полипептиды молекулярные веса

Белки представляют собой высокомолекулярные соединения молекулы их построены из остатков а-аминокислот. Число аминокислотных остатков, входящих в молекулу белка, может варьировать в широких пределах. Нижней границей молекулярного веса белков условно считают величину 5000 аналогичные соединения с более низким молекулярным весом называют полипептидами Молекулярные веса многих широко распространенных белков достигают нескольких сот тысяч. Структура молекул такого размера весьма сложна и при современном уровне наших знаний по физике и химии полимеров с трудом поддается изучению. [c.40]

Если учесть, что для несольватированных палочкообразных частиц (вирусы, жесткие спиральные структуры полипептидов) молекулярный вес М возрастает пропорционально р при сохранении постоянного значения d, то зависимость [c.398]

Белки — это высокомолекулярные полипептиды (молекулярный вес от 40 тыс. до 6 млн.), построенные из а-аминокислот Ь-ряда. Всего в белках содержится 20 аминокислот, и их комбинации в различной последовательности дают чудовищное количество белков — около 2 миллиардов Эта последовательность аминокислот в молекуле белка называется его первичной структурой. Однако она не определяет полностью его строения. Как правило, полипептидные цепи белка не вытянуты, а скручены в спираль (вторичная структура). Далее, полипептидные цепи стремятся свернуться в клубок строго определенным образом, который характерен для каждого белка. Это — третичная структура. [c.173]

Тщательная очистка NKA, и особенно исключение следов влаги, соляной кислоты, аминокислот и т. д., является необходимым условием для воспроизводимого получения высокомолекулярных продуктов [47]. Дальнейшие усовершенствования метода [49] позволили получить полипептиды молекулярного веса выше 1 ООО ООО. [c.568]

В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле пептиды классифицируются как дипептиды, трипептиды и т.д. вплоть до полипептидов. Условились считать пептиды с молекулярным весом до 10 ООО полипептидами, а пептиды с большим молекулярным весом — белками, например [c.1046]

Разработаны методы полимеризации аминокислот (в некоторых случаях ди- или трипептидов), приводящие к образованию полипептидов с большим молекулярным весом. Эти продукты являются очень важными модельными веществами для изучения, например, вопроса о характере рентгенограмм или ИК-спектров для пептидов известного и сравнительно простого строения. [c.1050]

Белки состоят из пептидных цепей, т. е. из аминокислотных остатков соединенных амидными связями. Они отличаются от полипептидов более высоким молекулярным весом (выше 10 ООО) и более сложной структурой. [c.1054]

Совершенно иное дело — получение полипептидов, даже с высоким молекулярным весом, из остатков одной кислоты. Для этой цели выработан следующий метод (Лейхс), рассмотренный на примере глицина (К —Н)з [c.506]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Структура синтетического полипептида (Гли—Про—Опро) с молекулярным весом в несколько тысяч весьма сходна со [c.256]

Для расшифровки аминокислотной последовательности белков и полипептидов, как и для любого другого структурного анализа, к объектам исследования предъявляется ряд требований. Подлежащий анализу материал должен быть однородным, а его основные физические параметры и прежде всего молекулярный вес и точный аминокислотный состав должны быть известны. Выполнение этих условий, однако, зачастую ставит перед исследователями довольно трудные задачи. [c.31]

Даже при специфическом ферментативном или химическом расщеплении белка или полипептида среднего молекулярного веса получается довольно сложная смесь пептидов. Существует набор разнообразных методических приемов фракционирования этой смеси и очистки отдельных компонентов. Вряд ли можно предложить какую-то одну схему фракционирования, которая была бы равным образом применима ко всем белковым гидролизатам. Первым этапом обычно является предварительное фракционирование в соответствии с зарядом или размером пептидов. За ним следует уже окончательная очистка пептидов с помощью электрофореза, ионообменной или иной хроматографической процедуры. [c.37]

Интересно отметить, что существует в действительности ряд полимеров с жесткими палочкообразными макромолекулами, для которых это соотношение было хорошо подтверждено на опыте. Подобное соотношение вязкости было найдено Доти для полипептидов не очень высокого молекулярного веса, т. е. для полимеров, молекулы которых представляют собой жесткие правильные спирали с длиной, пропорциональной их молекулярному весу. Однако при очень высоких молекулярных весах и у них начинает проявляться гибкость. [c.146]

Последние достижения в технике селективного гидролиза, разделения и идентификации позволили определить структуру целого ряда биологически активных полипептидов. Структуры некоторых полипептидов с небольшим молекулярным весом уже полностью подтверждены синтезом, для полипептидов с большим молекулярным весом эта задача еще не решена. Применительно-к полимерным молекулам метод гидролитического расщепления дает ценные сведения только о структуре малых фрагментов, для характеристики же молекулы в целом пока приходится ограничиваться данными физико-химических методов. [c.384]

Применение частичного и полного гидролиза, метода анализа концевых групп и идентификации пептидных фрагментов для выяснения структуры полипептидов и даже белков низкого молекулярного веса лучше всего проиллюстрировать на некоторых примерах. Поскольку эти примеры включают антибиотики, гормоны, токсины и ферменты, рассмотрим каждую группу в отдельности. [c.407]

Блестящее исследование строения инсулина, который относят или к низкомолекулярным белкам, или к большим природным полипептидам, позволило Зангеру и его сотрудникам определить полную последовательность аминокислотных остатков в его молекуле. Вещество это имеет тенденцию образовывать агрегаты. Определения эффективного молекулярного веса дают значения до 50 ООО. Однако были отделены и единицы с молекулярным весом (ЮОО. Концевые аминогруппы были помечены обработкой 2,4-динитро-фторбензолом, и белок был подвергнут частичному и полному гидролизу. Динитрофенильные группы (ДНФ) не удаляются кислым гидролизом. [c.591]

Синтетическим путем были получены изомерные вазопрессины с иным расположением аминокислот они обладают более слабой физиологической активностью или лишены ее совсем. Недавно был синтезирован адренокортикотропный гормон (АКТГ)— полипептид, состояш ий из 23 аминокислот с молекулярным весом 3200 (К. Гофман, 1960 г.) [c.414]

В молекуле наиболее сложного из полученных таким путем полипептидов связано 19 аминокислот молекулярный вес такого полипептида 1326. [c.280]

По химическому строению желатина представляет собой полипептид с молекулярным весом 100 ООО. Ее можно получить в почти монодисперсной форме, однако технический продукт обычно несколько деструктирован и имеет средний молекулярный вес около 70 000. Гидролиз фибриллярного белка коллагена, выделенного из костей или шкур крупного рогатого скота или свиней, ведут в присутствии извести или минеральной кислоты. При этом происходит не только расщепление макроструктуры коллагена на отдельные цепи, но и гидролиз пептидных и других связей, вследствие чего конечное содержание концевых и боковых реакционноспособных групп, имеющее решающее значение для качества продукта, зависит от условий получения желатины. В заключение желатину экстрагируют горячей водой и выделяют из экстракта путем упаривания. [c.645]

Пример электрофореза на пластинке градиентного геля представлен на рис. 5. Культуру Е. соИ в экспоненциальной фазе роста инфицировали диким типом и различными атЬег-ыутттамш бактериофага Т4 и метили С-аминокислотами в интервале от 3 до 8 мин после заражения. Распределение отдельных белков, кодируемых фагом, определяли на радиоавтографе после окрашивания геля и обесцвечивания фона. На пластинке видно четкое разделение полипептидов, молекулярные веса которых различаются всего лишь на 200—500 дальтон. [c.105]

Кроме кротоксина, з. яде гремучих змей, обитающих на территории Южной Америки, обнаружен еще один полипептид (кротамин), первичная структура которого была расшифрована недавно Laure (1975). Полипеитид состоит из 42 аминокислотных остатков, молекулярный вес 4880. Приводим его первичную структуру Тир-Лиз-Глн-Цис-Гис-Лиз-Лиз-Гли-Гли-Гис-Цис-Феи-Про-Лиз-Глу-Лиз-Илей-Цис-Лей-Про-Про-Сер-Сер-Асп-Фен-Гли-Лиз-Мет-Аси-Цис-Арг-Трп-Арг-Три-Лиз-Цис-Цис-Лиз Лнз-Глн-Сер-Гли. [c.80]

Это полипептид с молекулярным весом около 7000 п сильно выраженными основными свойствами. ПГФ из яда Н. haema hates состоит из 57 аминокислотных остатков, N-концевой аминокислотой является. тенции, С-кои-цевой — серии, в молекуле содержится 4 дисульфидных мостика (Aloof-Hirs li et al., 1968). [c.94]

Белки являются полимерами аминокислот (НгЫСНКСОаН), их молекулярные веса примерно больше 15 000. Белки содержат около 22 аминокислот, и все они имеют Ь-конфигурацию. В белках и полипептидах остатки аминокислот соединены амидными связями [c.601]

Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

Частица ВТМ состоит на 947о из белка и на б7о из рибонуклеиновой кислоты. Согласно современным представлениям (Френкель-Конрат, Шрамм) белковая часть ВТМ слагается из 2900 субъединиц — полипептидов с молекулярным весом около 18 000 (рассчитано на основании аминокислотного состава). Они соединены между собою вторичными связями. Белок при растворении в кислой среде (pH 3,5—6,5) распадается на субъединицы, которые вновь объединяются при стоянии раствора, пр-5 котором происходит образование белка с молекулярным весом о<<олэ 100 000. Как превращается этот белок в полимер с молекулярным весом около 50 000 000, пока еще остается неизвестным. Есть предполох<ение, чтс.- существенное значение при этом играют 5Н-группы. а гигантская молекула, представляющая собой полый цилиндр, связывается затем с рибонуклеиновой кислотой, молекулы которой располагаются внутри ц линдра. Так представляют в нйстоящее время образование ВТМ. Характер связи РНК с белком различен- до 70% белка отделяется при мягкой обработке щелочью, остальные 30% не гидролизуются и в боле жестких условиях. [c.534]

Окситоцин лейцинаминопептидазой гидролизуется довольно медленно, что, возможно, обусловлено наличием Ы-конце-вого полуцистинового остатка, поскольку гипертенсин [98] (см. рис. 9) примерно такого же молекулярного веса быстро расщепляется до аминокислот. Глюкагон (см. рис. 3)—полипептид с открытой цепью — также полностью гидролизуется до свободных аминокислот [149]. [c.237]

Измерение поверхностной вязкости, которая в значительной степени зависит не только от природы подложки, но и от вида белка, с этой точки зрения дает гораздо больше, так как позволяет устанавливать различие между белками. Типичная кривая я — А для белкового монослоя приведена на рис. 119. Предельная площадь на один аминокислотный остаток составляет примерно 15— 20 А . Если молекула белка в монослое принимает р-кератиновую конфигурацию и если боковые цепи направлены от полипептид-ного остова попеременно в воздух и в воду, то каждая боковая цепь в воздухе занимает площадь в 30—40 А . В точке разрушения пленка занимает площадь примерно 0,1 м /мг, откуда при среднем молекулярном весе остатка, равном 120, на один остаток должно приходиться 10—12 А . Если белок растекается в р-кератиновой форме, остаток па одной стороне (в воздухе или в воде) занимает 20—22 А . Эти предельные значения очень близки к тем, которые наблюдаются для мезофазных пленок и для конденсированных слоев жирных кислот. [c.296]

Монослой полипептидов взаимодействуют также с мочевиной, находящейся в подложке. В присутствии мочевины, как это видно из рис. 127, их монослой сильно расширяются и тем в большей степени, чем выше концентрация мочевины. Однако некоторое число молекул не участвует во взаимодействии с мочевиной, как это иногда имеет место при денатурации белков. В соответствии с этим молекулярный вес полипептида, определенный по измерениям хюверхностного давления на подложках, содержащих мочевину, не зависит от ее концентрации, хотя площадь, приходящаяся на молекулу, с увеличением концентрации мочевины увеличивается. Мочевина может соединяться с пептидными группами основной цепи с помощью водородных связей. Хотя, как указывалось выше, введение соли в подложку оказывает большое влияние на кривые зависимости п — А для пленок полиэлектролитов, в случае полимеров-неэлектролитов такого влияния практически не наблюдается [62]. [c.311]

Отношение осей для молекул полипептидов в принципе может изменяться в широких пределах, т. е. могут быть синтезированы полипептиды различных молекулярных весов. Эта особенность, как отмечено в разд. П1, делает обсуждаемый класс жидких кристаллов удобным с точки зрения проверки статистических моделей жидкокристаллических фазовых переходов. Значения степени порядка Se для нематическо-изотропного фазового перехода, рассчитанные для таких моделей, лежат в пределах от Se = 0,44 [28] до 0,84 [12]. Экспериментальное значение Se 0,5 для жидкого кристалла ПБГ в диоксане находится в согласии с данными, рассчитанными для модели среднего поля. [c.196]

Модуль упругого кручения зависит как от ближнего, так и от дальнего порядка в жидком кристалле. Концентрация полипептида, его молекулярный вес и используемый растворитель влияют на К22 [24, 41]. На рис. 12 показана зависимость К22 от Ф в предположении, что растворитель не вносит вклада в Ах жидкого кристалла, т. е. Дх=Ахпбг, где Ах пбг — анизотропия 1 молг чептидных групп. Это предположение было подтверждено экспериментально ЯМР-исследования растворителя показали, что степень упорядоченности растворителя очень мала (5 10-з) [42]. Напротив, для молекул ПБГ характерна высокая упорядоченность, и собственная анизотропия молекулы ПБГ (хц—Хх) может быть найдена, если [c.199]

Определение рКа Для молекул с большим числом ионизирующихся групп представляет трудности даже в том случае, когда все группы вещества структурно идентичны, например в полиакриловой кислоте. Высокий молекулярный вес таких веществ придает им особые свойства, благодаря которым их можно отнести, наряду с полипептидами и нуклеотидами, к классу соединений, исследуемых биофизиками. [c.52]

К белкам и полипептидам относится большое число природных продуктов, начиная от биологически активных гормонов, антибиотиков, токсинов, вирусов и ферментов и кончая инертными склеро-протеинами. Молекулярный вес этих веществ колеблется от 800 до нескольких миллионов. [c.384]

Хотя Э. Фишер и Фурно еще в 1900 г. синтезом глицилглицина доказали, каким образом аминокислоты присоединяются друг к другу в белках- [55], наибольшие успехи в установлении структуры полипептидов были достигнуты в последние годы, и сравнительно недавно была полностью установлена структура белка Жё большого молекулярного веса (15 000) [163]. Этот успех в значительной степени был связан с развитием методов расщепления, разделения и идентификации. [c.384]

При определении аминокислот с помощью формольного титрования используется реакция аминокислот с формальдегидом, приводящая к увеличению кажущейся кислотности [171, 176]. Одним из самых старых методов определения степени гидролиза является газометрический метод Ван-Слайка, основанный на определении азота, выделяющегося нри взаимодействии аминокислоты с азотистой кислотой [171, 184]. В литературе описаны [171] различные модификации этого метода и оцениваются другие возможньге методы определения аминокислот, включая титриметрические, газометрические, спектрофотометрические и т. д. Использовалось также ферментативное декарбоксилирование специфических аминокислот при определении молекулярного веса полипептида и степени его гидролиза [16]. [c.401]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Разработаны химические методы определения величины полинептидных цепей белковой молекулы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной а-амино-грунной аминокислотного остатка, стоящего на конце нолипептидной цепи, с образованием окрашенного комплекса этот комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как белок подвергнется гидролизу на составляющие его аминокислоты (в том числе и на конечную аминокислоту с присоединенной к ней окрашенной группой). Так, лизоцим, белок, содержащийся в слезах и яичном белке и обладающий свойством уничтожать бактерии, имеет, как было установлено ири помощи ультрацентрифуги, молекулярный вес около 14 ООО и состоит примерно из 125 аминокислотных остатков. Применение описанного метода позволило показать, что имеется лишь одна свободная а-аминогруппа, и на этом основании был сделан вывод, что данная молекула состоит из одной нолипептидной цепи. Если эта полипептид-ная цепь была бы растянута, то ее длина составляла бы около 450 А. Однако, как установлено при помощи ультрацентрифуги, дифракцией рентгеновских лучей и другими методами исследования, молекула лизоцима по форме близка к шару с диаметром около 25 А. Отсюда следует, что нолипептидная цепь не может быть вытянутой, а должна быть скрученной, ибо только тогда молекула приобретет сферическую форму. [c.487]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология