Гликопротеины структура

Задача установления строения смешанных биополимеров гораздо сложнее. Она включает установление строения полисахаридных цепей как одну из подчиненных задач. А в целом надо еще узнать природу и структуру неуглеводной части молекулы, способ присоединения одной части к другой и места присоединения. Так, для установления полкой структуры рассмотренных выше группоспецифических гликопротеинов необходимо узнать структуру полисахаридных цепей, способ, с помощью которого они связаны с полипептидной цепью, структуру узлов связи, Структуру полипептидной цепи и, наконец, места присоединения в этой цепи. Это весьма значительная по объему работа. Не случайно после двух десятилетий интенсивных усилий нескольких крупных лабораторий мира полная структура этих биополимеров все еще не установлена (хотя ее основные черты и многие детали уже известны). [c.49]

Сам по себе природный объект, например полисахарид или смешанный углеводсодержащий биополимер, часто бывает столь сложным, что непосредственно понять его свойства и функцию на молекулярном уровне современной науке оказывается не под силу. И тут неоценимую помощь оказывают упрощенные модели такого полимера, включающие определенные элементы его структуры. Такую роль, например, играют олигосахариды по отношению к полисахариду или полисахаридные цепи гликопротеина по отношению к природному гликопротеину. Источником подобных упрощенных систем может служить, с одной стороны, сад[ исходный биополимер, а с другой — их химический синтез. [c.116]

Р.-гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс. полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р. находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-концевой области Р. расположены две олигосахаридшае цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура Р., выделенных из разл. источников. Хромофор большинства Р.-остаток 11-1/г/с-ретиналя (см. Витамин А), связашшй альдиминной связью с е-амино-грушюй остатка лизина (у быка он находится в положении [c.272]

М.-гликопротеин, в углеводную часть к-рого входят остатки сиаловой к-ты и гексозаминов. Молекула фермента состоит нз двух субъединиц (мол. масса каждой ок. 60 тыс.), на одной из к-рых находится активный центр, содержащий ФАД. В состав активного центра входят также остатки гистидина и по крайней мере 2 из 7-8 принадлежащих ферменту групп SH, к-рые необходимы для проявления каталитич. активности. Величина pH, при к-рой проявляется макс. каталитич. активность, зависит от источника фермента и находится в области 7,5-9,0 р/ 4,7-5,3. Известны первичные структуры нек-рых М. и созданы гипотетич. модели строения их активного центра. [c.131]

Все интерфероны (кроме а-И) гликопротеины они представляют собой типичные глобулярные белки, причем на долю а-спи-ральных структур приходится от 40 до 75 %. В а-И обнаружены две дисульфидные связи. Интерфероны — низкомолекулярные белки из 146—166 аминокислотных остатков видоспецифичны. [c.140]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Прежде полагали, что многие биополимеры, например из эритроцитов крови человека или слизистых выделений, являются белками, а обнаруживаемые вместе с ними углеводы являются примесью. Однако в 1865 г. при элементном анализе очищенного муцина [3] было установлено, что содержание в нем углерода и азота значительно меньше, чем должно быть в случае белка. При кислотном гидролизе муцина был выделен продукт, который оказался глюкозой. Постепенно стало ясно, что существует ряд природных макромолекул (гликопротеинов), в которых углеводы составляют часть общей структуры. Трудность отделения углеводных молекул от белка без их разрушения (за исключением гликоз-аминогликанов) и тот факт, что гетерополисахариды, присутствующие в одном образце гликопротеина, часто неидентичны, но [c.214]

Обязательных шаблонов, относящихся как к структурам олигосахаридов, так и к аминокислотным последовательностям вокруг гликозилируемых серина и треонина, не существует (за исключением того, что для 0-гликозидов этих аминокислот имеется тенденция к -конфигурации (Ю)). Некоторые примеры аминокислотных последовательностей вокруг места присоединения углеводов в гликопротеинах приведены в структурах (10а)— (10в) (подчеркнуты остатки, по которым присоединяются углеводы). В щелочных условиях 0-гликозиды серина и треонина легко претерпевают р-элиминацию. [c.549]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Большинство Р.б. локализовано в плазматич. мембране и представляет собой пронизывающие мембрану гликопротеины. Они взаимод. с белковыми или пептидными гормонами, а также с низкомол. биорегуляторами, напр, с простагландинами, аминокислотами. Рецептор света— Эоиси -локализован в мембранных структурах сетчатки глаза. Внутриклеточные Р.б. обычно локализованы в ядре и взаимод. со стероидными гормонами и гормонами щитовидной железы (производнь ш тирозина). [c.262]

Трансферрин — гликопротеин, который образует комплексы с железом и служит для перевода железа, содержащегося в тканях (особенно в печени) в резервной форме, в его метаболически активную форму в гемоглобине. Методами периодатного окисления, метилирования и расщепления гликозндазой [207] установлено, что олигосахаридные цепи трансферрина имеют структуру (53). [c.268]

Система ABO Это наиболее важная система соответствующие эпитопы присутствуют не только на эритроцитах, но и на клетках многих других типов, и локализованы в углеводной части гликопротеинов. Структура этих углеводов, как и углеводов. определяющих близкую систему групп крови — Льюис, зависит от генов ферментов, транспортирующих терминальные сахара к углеводному скелету (рис. 24.7). У большинства людей присутствуют антитела к аллогенным антигенам системы ABO, так как их образование не требует предварительной сенсибилизации чужеродными эритроцитами необходимая сенсибилизация происходит при контакте с идентичными эпитопами, экспрессируемыми на клетках многих видов микроорганизмов. Поэтому антитела к антигенам ABO встречаются очень часто, что придает чрезвычайную важность подбору донорской крови именно по этой системе. Однако все люди толерантны к антигену О, и поэтому носители данного антигена являются универсальными донорами в отношении системы ABO. [c.444]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Для иллюстрации схематически опишем структуры двух таких биополимеров гликопротеина и липополиса-харида. Биополимеры, определяющие групповую принадлежность ткани, представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1 млн.) гликопротеины, содержащие около 80—85% углеводной компоненты и около 15—20% пептидной. В основе строения их молекул лежит [c.44]

Во многих случаях структура углеводных цепей, находящихся на поверхности клетки или макромолекулы, служит своеобразной маркировкой, кодирующей адрес, по которому они должны быть доставлены при транспортировке в организме. Так, например, в мембране эритроцитов имеются гликопротеины, на наружных концах углеводных цепей которых находятся остатки нейраминовой кислоты. При наличии этих остатков эритроцит достаточно долго циркулирует в кровяном русле, а при их удалении быстро уходит из него. Полагают поэтому, что концы цепей, обнажающихся при удалении остатков нейраминовой кислоты, служат участками связывания эритроцитор с мембранами кроветворных и выделительных органов. [c.158]

Избират. выделение гликопротеинов обеспечивают иммобилизованные на носителях лектины - белки, специфически взаимодействующие с концевыми моносахаридными звеньями углеводных цепей. Иммобилизованные субъединицы ряда белков с четвертичной структурой м.б. использованы для извлечения этих белков из сложных смесей вследствие специфич. межсубъединичных контактов. [c.221]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

Фибробластный И. (Р-И.)-одии или неск. гликопротеинов, синтезируемых фибробластами (клетки, способные синтезировать волокнистые структуры соединит, ткани) при воздействии на них двухспиральной РНК. Мол. м. 20 тыс., белковая часть -И. человека состоит из 166 аминокислотных остатков и содержит участок гликозилирования (Asn-Glu-Thr букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Имеется приблизительно 30%-ная гомология в первичных структурах а- и -И. Стабилен в кислотной среде прн pH р-ра вплоть до 2,0. Фибробласты человека синтезируют полипептидную цепь -И. в виде предшественников, от к-рых затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из [c.248]

Л. дают ряд характерных иммунологич. р-ций агглютинацию (склеивание) клеток, в т. ч, эритроцитов (отсюда синоним Л.-фитогемагглютинины, к-рый используют обычно применительно к Л. фасоли), преципитацию (осаждение) гликопротеинов и полисахаридов, подавление активности Л. гаптенами (углеводами). Нек-рые Л. вызывают избирательную агглютинацию злокачеств. опухолевых клеток, что указывает на различие в структуре пов-стей последних и нормальных клеток. [c.585]

Л. применяют для аффинной очистки гликопротеинов и гликолипидов, при исследовании структуры углеводных цепей, для изучения распределения и структуры углеводных детерминант пов-сти клеточных мембран, для стимуляции лимфоцитов (коиканавалином А, фитогемагглютинином фасоли и нек-рыми др. Л.), а также для диагностики групп крови и выявления групповых детерминант в гликопротеинах биол жидкостей. [c.586]

Разные П. могут существенно отличаться размером белковой части молекулы, а также числом, природой и расположением углеводш>1х цепей. В состав макромолекулы П могут одновременно входить гликозаминогликоновые цепи неск. типов, а также О- и N-олигосахаридные фрагменты, характерные для гликопротеинов. Многообразие П. затрудняет создание четкой классификации и номенклатуры этих соединений. Обычно указывают тип ткани, из к-рой получен П., общий размер молекулы (условно различают большие и малые П.), преобладающую структуру углеводных цепей (возможны гибридные формы) и способность к специфич. взаимодействиям с гиалуроновой к-той ( агрегирующие и неагрегирующие П.) Строение молекул различных П показаны на рисунке [c.112]

ТИПОВ ТЕОРИИ см. Органическая химия. ТИРЕОТРбПНЫЙ ГОРМОН (ТТГ, тиреотропин), гликопротеин, молекула к-рого состоит из 2 различных по структуре субъединиц аир, нековалентно связанных друг с другом (мол. м. гормона ок. 30 тыс.). Обе субъединицы характеризуются выраженной межвидовой гомологией структуры. Так, пд)вичная структура а-субъединицы человека и крушого рогатого скота идентичны на 70%, рч убъедини-цы-на 90%. [c.589]

При разделении,гликопротеинов плазмы электрофорезом получают активную фракцию этих белков, состоящую из 5 компонентов с М 11 ООО + 32 000. Все компоненты содержат только аланин и треонин, структура углеводной части соответствует дисахариду о-галактозил-о-К-ацетилгалактозамину. [c.429]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Хорошим примером дискретной системы, которую можно выделить и которая содержит тесно ассоциированные друг с другом белки и нуклеиновые кислоты, является вирус. Вирус простейшего типа состоит из РНК или ДНК, одно- либо двухцепочечной, окруженной белковой оболочкой, состоящей из идентичных или различных субъединиц, организованных в симметричную структуру. В более сложных типах вирусов имеется также внешний слой, состоящий из липидов и гликопротеинов. Между нуклеиновой кислотой и белком (белками) оболочки существует тесная взаимосвязь, генетическая информация для биосинтеза этого белка закодирована в нуклеиновой кислоте, и в то же время белок предохраняет нуклеиновую кислоту от действия нуклеаз клетки-хозяина. Еще более тесная физическая связь имеет место между белковыми субъединицами. Такая связь была продемонстрирована в результате разрушения вируса табачной мозаики, за которым следовала спонтанная самосборка белка в отсутствие нуклеиновой кислоты. Пустая оболочка, или капсида, была, однако, менее стабильна, чем содержавшие нуклеиновую кислоту реконструированные вирусные частицы. Этот результат указывает, что взаимодействия белок-ну-клеиновая кислота играют важную, хотя, вероятно, не столь значительную роль, по сравнению с белок-белковыми взаимодействиями. Вирусы, таким образом, как бы образуют смысловой мостик между предыдущим разделом и рассматриваемым ниже взаимодействием гистонов с нуклеиновыми кислотами. [c.567]

Важную группу полисахаридов составляют гликозаминогликаны, к которым относятся гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты и кератансульфат. Было показано, что в ориентированных пленках молекулы этих соединений в зависимости от типа присутствующих катионов могут принимать целый ряд взаимо-превращаемых конформаций [12]. Эти конформации представляют собой группу левых спиралей, упакованных антипараллельно и отличающихся в основном степенью растянутости. Наиболее сжатой является одна из конформаций гиалуроновой кислоты, в которой одна молекула закручена вокруг другой с образованием двойной спирали [13] во всех остальных случаях молекулы упакованы бок о бок . В некоторых случаях удалось детально выяснить строение молекул, что для волокнистых веществ, в отличие от кристаллических, очень трудно сделать удалось даже выявить положение молекул воды и геометрию участков молекул, координированных вокруг катионов [14]. Важными вехами на пути понимания конформационных принципов строения полисахаридных цепей стали а) первый пример установления с помощью, рентгеноструктурного анализа упорядоченной конформации разветвленного полисахарида (внеклеточного полисахарида Е. oli) это позволило предположить, что наличие ветвлений играет важную роль при ориентации боковых цепей антипараллельно основной цепи и стабилизации таким образом конформации молекул полисахарида посредством нековалентных взаимодействий [15] б) первое изучение этим же методом структуры кристаллического гликопротеина, которое показало упорядоченность конформации его углеводной части [16]. Ко времени опубликования работы [16] определение строения (F -фрагмента иммуноглобулина G) не было доведено до конца, однако уже можно было сделать ряд важных выводов, которые будут рассмотрены ниже. [c.283]

Эта группа гликопротеинов включает фолликулостимулирующий Гормон, лютеинизирующий гормон, хорионический и менопаузальный гонадотропины человека, гонадотропин сыворотки жеребых кобыл и тироидстимулирующий гормон. Первичная структура углеводных фрагментов этих гликопротеинов еще не определена нз-за сложности отделения достаточного количества чистого гормона от очень похожих (по химическим и физическим свойствам) гормонов и других макромолекул, включая гликопротеины, присутствующие в окружающей среде. Методам исследования гормонов посвящен обзор [190]. Очистка отдельного гормона включает ряд Стадий, причем успех этой операции зависит от специфических свойств молекулы гормона наличия кислотных или основных групп Р некоторых аминокислотных остатках и кислотных групп 5-ацет- [c.265]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеины структура: [c.355] [c.485] [c.625] [c.585] [c.618] [c.28] [c.22] [c.113] [c.267] [c.428] [c.429] [c.161] [c.162] [c.220] [c.259] [c.546] [c.560] [c.179] [c.215] [c.268] [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология