Энергия активации — 90. Катализ. Ферменты и энергия активации

Из этих данных Следует, что в большинстве случаев катализа комплексами энергия активации практически мало отличается от величины, характерной для некатализированной реакции. В случаях окислительного катализа удается наблюдать довольно значительное снижение Е, но и в этих процессах энергия активации все же не достигает значений, типичных не только для ферментов, но даже для обычного ионного катализа. [c.243]

Как было показано в гл. 2, высокая каталитическая активность многих ферментов обусловливается в значительной мере факторами энтропийной природы, участием в катализе кислых и основных групп фермента и электростатическими эффектами. Важнейшей особенностью ферментов является также их специфичность в отношении субстратов и высокая энергия связывания. В 1930 г. Холдейн высказал предположение, что эта энергия используется для деформации субстрата до структуры продуктов [1], и теоретиками были рассмотрены различные способы использования энергии связывания для понижения энергии активации стадии химического превращения субстрата. [c.293]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Полифункциональный катализ на мицеллах. Многоцентровая атака субстрата электрофильными и нуклеофильными группами фермента в принципе может привести к существенному понижению свободной энергии активации катализируемой реакции (см. 5 гл. И). Однако, как уже отмечалось, на основании одних только теоретических предпосылок трудно оценить вклад полифункционального катализа в ускорение сложных ферментативных процессов. [c.121]

Активные места ферментов и реагируюш,ие вещества образуют цепочки или циклы ( цепи перераспределения связей ), по которым в результате перемещения протонов и электронов синхронно происходит изменение кратности связей, что и обусловливает высокую компенсацию энергии разрыва старых связей и резкое снижение энергии активации реакции. Фермент строго ориентирует молекулы реагентов вдоль координаты реакции, что повышает число эффективных столкновений приблизительно в 1000 раз. Молекулы реагирующих веществ под действием ферментов переходят в наиболее реакционноспособные формы, чаще всего ионные, что еще в 1000 раз увеличивает скорость реакции. Чтобы реагирующее вещество перешло в наиболее реакционноспособное состояние, необходим дополнительный резерв энергии. Одним из источников этой дополнительной энергии является многоточечная адсорбция реагирующей молекулы на ферменте с использованием части энергии адсорбции на перестройку молекулы. Второй возможный путь повышения энергоемкости системы указан Кобозевым — это реализация в катализе энергетического механизма активации. Кобозев подчеркивает, что катализ рассматривается как обмен связями или электронами, происходящий в условиях статистического и энергетического равновесия с внешней средой. Эта валентная форма катализа считается столь универсальной, что обычно даже не ставится вопрос о существовании какой-либо другой его формы. А между тем эта другая форма катализа существует и весьма широко представлена в виде биологического ферментативного катализа, охватывающего огромную область каталитических превращений в живом веществе. Валентный механизм каталитического действия нельзя признать вполне общим и должна существовать иная, весьма мощная форма каталитической активации, реализующаяся в биокатализе. [c.117]

Влияние комплексообразования на характер каталитического действия отмечалось нами неоднократно. Во всех гетерогенных каталитических реакциях процесс начинается с адсорбции субстрата (или субстратов) на поверхности катализатора. В ферментативных процессах реакция обычно начинается с образования фермент-субстратного комплекса. Во многих из этих реакций энергия комплекса, образованного между катализатором и субстратом, ниже энергии исходных компонентов. Этот факт трудно согласовать с ускорением реакции, в которой свободная энергия активации должна понижаться. Однако все становится на свои места, если при комплексообразовании свободная энергия переходного состояния понижается еще сильнее, чем энергия основного состояния. В этом случае действительно идет катализ. Необходимое понижение свободной энергии возможно либо в результате изменения маршрута реакции при комплексообразовании, либо в результате понижения энергии переходного состояния без изменения маршрута реакции, как в простых каталитических реакциях. [c.297]

Мы остановились на этих примерах, чтобы показать возможности расшифровки взаимодействий между активным центром фермента и лигандами. Химия выявляет поведение функциональных групп фермента и кофакторов. Однако этого недостаточно для количественного объяснения ферментативной активности, характеризуемой понижением энергии активации. Для ферментативного катализа необходима вся белковая глобула. Нельзя отрезать часть белковой цепп без ущерба для активности фермента. Химия не отвечает на вопрос о роли глобулярной структуры, описывая лишь события в активном центре. Эти задачи стоят перед физикой. [c.186]

Ферменты помогают субстратам принять переходное состояние за счет энергии связывания при образовании фермент-субстратного комплекса. Снижение энергии активации при ферментативном катализе обусловлено увеличением числа стадий химического процесса. Индуцирование ряда промежуточных реакций приводит к тому, что исходный активационный барьер дробится на несколько более низких барьеров, преодолеть которые реагирующие молекулы могут гораздо быстрее, чем основной. [c.68]

Как правило, ферментативный катализ осуществляется путем снижения энергии активации реакции, причем энергия активации ферментативных реакций значительно меньше, чем у тех же реакций, катализируемых неорганическими катализаторами. В табл. 27 приведены примеры некоторых реакций, катализируемых ферментами и неорганическими катализаторами. [c.250]

Приведенные данные показывают, что если катализаторы небиологической природы дают снижение энергии активации на 4— 7 ккал, то ферментативный катализ характеризуется выигрышем энергии активации в 16—18 ккал. При прочих равных условиях это дает огромное возрастание скорости реакции при действии ферментов. [c.27]

По-видимому, крайне редки случаи, когда эффективность ферментов определяется лишь одним фактором (т. е. снижением энергии активации или увеличением энтропийного фактора). Обычно в ферментативном катализе эффективно действуют оба фактора. Вопрос состоит в том, почему их действие более выражено для ферментов по сравнению с небиологическими катализаторами. Причины этого лежат в особенностях строения и механизма действия ферментов. [c.29]

На первый взгляд читателю может показаться, что изложенное не объясняет катализа, а просто изменяет постановку вопроса поэтому необходимо объяснить, каким образом фермент снижает энергию активации. [c.73]

Механизм действия ферментов связан со снижением энергии активации взаимодействующих молекул в результате образования ферментно-субстратного комплекса. Последовательность процессов, протекающих при ферментативном катализе, можно записать в виде схемы фермент 4- субстрат ферментно-субстратный комплекс продукт реакции -Ь фермент. Для ферментов характерно значительное снижение энергии активации по сравнению с обычными катализаторами. Так, для разложения перекиси водорода на кислород и воду требуется энергия активации 75,2 кДж/моль. В присутствии катализатора (коллоидной платины) она снижается до 50,2 кДж/моль, а фермент каталаза ее уменьшает до [c.211]

Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие темйературы на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться (и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимологи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая (или не надеясь), что,эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [c.198]

Катализ. Ферменты и энергия активации [c.94]

Прежде всего — и это самое основное — мы можем понять значение чрезвычайно высокого энергетического барьера для реакций, сопровождающихся образованием или разрывом ковалентных связей. Большая часть реакций промежуточного обмена такова, что при отсутствии ферментов имеющейся энергии не хватало бы, чтобы поддерживать интенсивность химических процессов на уровне, необходимом для поддержания жизнедеятельности слишком много энергии требовалось бы для растяжения и напряжения молекулярных связей, приводящего к образованию активированного промежуточного продукта. Ферменты — белковые катализаторы — уменьшают свободную энергию активации соответствующих реакций настолько, что имеющейся в организме тепловой энергии оказывается достаточно для активации реагирующих молекул (рис. 72). При обычных физиологических температурах скорости ферментативных реакций на 8— 12 порядков выше, чем скорости аналогичных реакций без катализа. Таким образом, самая основная проблема температурной адаптации была разрешена в ходе эволюции путем выработки катализаторов — ферментов. [c.212]

Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей — глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно небольшой по размерам участок — активный центр, который выполняет две функции распознавание и катализ. Распознавание субстрата — веш ества, на которое способен воздействовать данный фермент, — осуш ествляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность — способность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстрата связывается и ориентируется ферментом таким образом, чтобы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. Эффективность, т. е. большая ускоряющая способность фермента объясняется тем, что фермент и субстрат образуют активированный комплекс с небольшой энергией активации. Благодаря этому скорости ферментативных реакций в 10 —10 раз [c.26]

При ферментативном катализе реагирующее вещество, так азываемый субстрат, соединяется с ферментом, в результате молекулы субстрата становятся более активными. При соединении с ферментом энергетический уровень молекул значительно возрастает вследствие поляризации, смещения электронов, деформации связей. После соединения с ферментом молекулы субстрата поднимаются на более высокий энергетический уровень, поэтому для преодоления ими энергетического барьера требуется значительно меньше энергии, чем до соединения субстрата с ферментом. Энергия активации комплекса субстрат-фермент будет меньшей, чем энергия активации чистого субстрата. [c.41]

Авторы считают, что катализаторы способны относительно длительное время сохранять полученную ими энергию возбуждения (теплового, светового и т. д.), причем вероятность такого возбуждения растет с усложнением системы, с увеличением молекулярного веса. Катализатор воспринимает такл<е часть энергии реакции, что позволяет в результате возбуждения снизить энергию активации процесса. Катализатор является как бы энергетической ловушкой , в которой энергия химического процесса некоторое время задерживается от рассеяния, чем облегчается переход через энергетический барьер. Таким путем делается попытка объяснения сверхактивности ферментов, состоящих из комбинации активной группы с носителем, Эффект агравации—проявление особых свойств вещества в термодинамически неравновесном состоянии (ср. теорию пересыщения, стр. 144)—является, по Н. И. Кобозеву и О, М. Пол-торак, катализом энергетически возбужденными структурами. Теория агравации требует для своего признания дальнейших эспери-ментальных подтверждений. [c.149]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Внутренняя реакционная способность нуклеофила, действующего в свободном ферменте. В итоге проведенного анализа можно считать доказанным постулат Бендера и Кежди [7] о том, что эффекты субстратных заместителей в химотрипсиновом катализе имеют аддитивный характер. Такое свойство ферментативного процесса означает, что свободная энергия того или другого сорбционного фермент-субстратного взаимодействия (стабилизирующего переходное состояние) входит в общую свободную энергию активации химической реакции в виде взаимно независимых слагаемых, а именно [c.160]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

В разд. 24.1.3 мы видели, как каталитические механизмы, по которым, как полагают, действуют некоторые ферменты, могут в ряде случаев наблюдаться в простых системах. Так, общий основной катализ имидазолом, например, гидролиза Л ,0-диаце-тилсеринамида (36) [53] представляет собой модель реакции химотрипсина со сложноэфирным субстратом. В ионной реакции этого типа переходное состояние каталитической реакции стабилизуется за счет делокализации заряда на нескольких центрах. В этом случае фиксация положительного заряда на нуклеофильной гидроксильной группе нейтрализуется делокализацией на азо-тах имидазола. В результате происходит понижение энергии активации реакции за счет затрат повышенной энтропии активации (см. разд. 24.1.22). Данные табл. 24.1.4 иллюстрируют это положение мономолекулярная реакция отщепления 2,4-динитрофен-оксида от соответствующего фосфатного моноэфира-дианиона имеет высокую энтальпию активации, однако реакция протекает достаточно легко из-за ее весьма благоприятной энтропии активации. Нуклеофильный катализ этой реакции пиридином характеризуется несколько меньшей энтальпией активации, так как азот пиридина может принимать на себя положительный заряд в переходном состоянии, в результате чего удается избежать образования высокоэнергетического интермедиата — метафосфата [РОЛ- Тем не менее участие молекулы пиридина отражается в виде намного менее выгодной энтропии активации. Близкие активационные параметры наблюдаются и в случае нуклеофильного катализа ацетатом гидролиза триэфира (73) также бимолекулярной реакции. Нейтральный гидролиз (73) проходит, как полагают, по механизму тримолекулярного общего основного катализа (см. табл. 24.1.4). Эта реакция протекает относительно медленно исключительно за счет энтропийного вклада, еще менее выгодного в этом случае. Энтальпия активации, впрочем, для тримолекулярного процесса несколько ниже, поскольку делокализация заряда на трех молекулах еще больше уменьшает его фиксацию в каком-либо одном центре. [c.522]

При сорбции активным центром молекула субстрата переходит из водного окружения в окружение, созданное аминокислотными остатками. Субстрат оказывается в окружении с малой диэлектрической проницаемостью, в котором могут осуществиться сильные электрические взаимодействия между реагентами и полярными группами ферл1ента. Развивая идею фермент — растворитель , Перутц приходит к заключению о том, что электростатические взаимодействия дают главный вклад в энергетику ферментативного катализа, т. е. в понижение энергии активации, вызываемое ферментом. Отличие фермента от водного раствора состоит в том, что в активном центре фермента располагаются диполи с фиксированной ориентацией по отношению к заряженным группам субстрата, даже если поле этих зарядов мало. Вследствие такой ориентации ферменты могут стабилизировать пары ионов и другие распределения зарядов значительно больше, чем вода. В водных растворах электростатическое притяже- [c.192]

Использование катализатора приводит к существенному понижению величины энергии активации и соответственно увеличению скорости химической реакции. Катализатор ие влияет на положение равновесия между исходными и конечными продуктами, т. е. на изменение свободной энергии процесса. Для реакций in vivo особенно важен ферментативный катализ, который осуществляется при помощи ферментов (энзимов) — высокоспецифичных биокатализаторов белковой природы. На рис. 4.1 приведены примеры энергетических диаграмм для каталитических и некаталитических процессов. [c.89]

Достаточно часто высказывается мысль, что валиноми1 н во многих отношениях напоминает фермент. Действительно, роль ферментов сводится к катализу тех или иных химических реакций, т. е. к снижению нх энергии активации. Валиномицин понижает энергетический барьер перехода ионов калия с одной стороны мембраны на другую. Как и ферменты, валиномицин действует в каталитических количествах (вплоть до 10 —10 моль/л), многократно регенерируясь после выполнения своей функ1и1и. Валиномицин имеет ярко выраженный специфический субстрат, а именно ион К причем проявляет по отношению к этому субстрату высочайшую селективность. Более того, при связывании субстрата [c.592]

На основе тейнохимического принципа, вероятно, могут быть созданы саморегулирующиеся смешанные механокаталитические системы, у которых механическое воздействие изменяет pH среды и включает или выключает каталитические центры макромолекул в результате их деформации. Наоборот, изменение pH, например за счет самих продуктов каталитической реакции, может способствовать возникновению тех конформаций макромолекул, которые необходимы для образования фермент-субстратного комплекса, изменять рельеф вокруг центра активности. Это, в свою очередь, обеспечивает столь тесный контакт взаимодействующих участков, что катализ как бы переводится с межмолекулярного уровня на внутримолекулярный (приближение предэкспоненты в уравнении Аррениуса к единице и энергии активации к нулю). [c.582]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Полифункциональность ферментативного катализа объясняет, как нам представляется, значительный выигрыш и в энергии активации. Наличие в активном центре фермента и на определенном расстоянии друг от друга группировок, характеризующихся электрон-нодонорными и электронноакцепторными свойствами, приводит к тому, что при взаимодействии с соответствующими группировками субстратов образуются стабилизированные комплексы, и каталитическая реакция происходит внутримолекулярно, нередко по пуш-пульному механизму. Естественно, такие реакции требуют значительно меньшей энергии активации. В этом отношении механизмы действия ферментов в какой-то мере сходны с механизмами действия так называемых комплексных (координационно-ионных) катализаторов, приобретающих в последние годы важное значение в теории и практике гомогенного катализа. [c.29]

Изучение реакций моно- и диизоцианатов со спиртами и гликолями, катализируемых полимерами 4-винилпиридина и его сополимерами со стиролом, показало, что первый порядок скорости реакции по реагирующим веществам, в отличие от процессов на низкомолекулярном аналоге — пиридине, пе выполняется К. п. активней низкомолекулярного катализатора в области малых концентраций реагирующих веществ, причем его каталитич. активность растет пропорционально содержанию стирола в сополимере. Увеличение концентрации реагирующих веществ приводит к запределиванию скорости реакций, катализируемых полимерами. Аналогичная ситуация имеет место в случае ферментативных реакций, протекающих через стадию образования фермент-субстратного комплекса и подчиняющихся кинетике Михаэлиса — Ментен. Предполагается, что макромолекулы в р-ре свернуты в клубки, легко проницаемые для молекул реагирующих веществ. Т. к. объем клубков обычно на несколько порядков превышает объем вступающих в реакцию молекул низкомолекулярных соединений, значительная часть каталитич. актов протекает внутри таких клубков. Последние можно представить как микрофазы с определенной растворяющей способностью по отношению к реагирующим веществам и, следовательно, присущей им концентрацией реагирующих веществ, как правило, отличающейся от концентрации веществ вне полимерных клубков. Более высокая концентрация реагирующих веществ в полимерном клубке, обусловленная большей растворяющей способностью клубка по сравнению с растворителем,— основная причина, по к-рой активность К. п. в области малых концентраций реагируюпщх веществ выше активности низкомолекулярного катализатора. В этой связи становится понятным, почему эффективность К. п. выше в плохих растворителях. Причина аапределивания скорости реакции, наблюдаемого при катализе полимерами, по-видимому, связана с насыщением полимерных клубков реагирующими веществами. Эффект увеличения скорости реакции с повышением содержания стирола в сополимере приписывается специфич. взаимодействию ароматич. ядер стирола, входящего в состав катализатора, и реагентов, в данном случае л, л-взаимодействию. Энергии активации реакций фенилизоцианата с метиловым спиртом, катализируемых низкомолекулярными и полимерными катализаторами, одинаковы, что указывает на идентичность механизмов реакции. [c.479]

Более типичным для биологич. Ф. является случай, когда в активных центрах ферментов, участвующих в переносе фосфорильной группы, присутствуют ионы металлов. Показано, что в зависимости от природы металла могут быть образованы различные комплексы АТФ с ионами металлов. Так, ионы Mg, Са и Ха предпочтительно образуют хелатные соединения с фос-фатнь1ми группами в р- и у-положениях АТФ, Си " взаимодействуют с а- и р-фосфатными группами, а Ми , по-видимому, может взаимодействовать со всеми тремя группами. Наиболее эффективными катализаторами ферментативных реакций, как правило, являются ионы Си, Хп, Мн и Са для этих элементов, ио-видимому, общим можно считать наличие вакантных атомных орбит, на к-рые могут внедряться неподе-ленные пары электронов атома кислорода фосфорильной группы. Отмечена следующая закономерность в изменении стабильности металл-хелатных комплексов с АТФ Мд>Са>8г>Ва. Снижение свободной энергии активации на стадии, определяющей скорость реакции, в чем, по существу, и состоит смысл катализа, реализуется двумя путями а) размазыванием [c.254]

С точки зрения сопоставления этих моделей с ферментом полифено-локсидазой интересно определить величины энергии активации для белковых моделей. Обычно при катализе комплексами мы встречаемся с незначительным снижением энергии активации. Приводимая ниже свод- [c.163]

Чтобы закончить наше обсуждение основ энзимологии, нам осталось рассмотреть некоторые идеи, касающиеся взаимосвязи между теорией действия ферментов И общими теориями катализа. Главное свойство ферментов состоит, разумеется, в том, что они снижают свободную энергию активации катализируемой ими реакции. Заранее, однако, нельзя сказать, с чем связан этот эффект — с энтропией или с энтальпией активации. Тем не менее накопленный к настоящему времени огромный экспериментальный материал позволяет уже обсудить роль различных факторов в ферментативном катализе. Таких главных факторов можно насчитать семь. Рассмотрим их кратко и затем покажем, как они проявляются в реакции, катализируемой а-химотрипси-ном, которая, пожалуй, изучена лучше других. [c.101]

Катализ характеризуется понилсением энергии активации данной реакции. Известно, что в организме идут с помощью ферментов различные реакции гидролиза и синтеза, окисления и восстановления при температуре тела, в то время как в лаборатории они воспроизводятся в условиях высоких температур. Роль катализатора состоит, следовательно, в уменьшении энергии активации и вытекающем отсюда резком увеличении числа эффективных столкновений при той же самой температуре. Отсюда видно, что при понижении энергии активации, достигаемом с участием катализатора, число активных молекул возрастает точно так же, как при повышении температуры. Различные катализаторы, ускоряющие тот или иной процесс, понижают энергию активации по-разному. Это хорошо иллюстрируется следующими данными (см. стр. 98). [c.97]

А. Уменьшение свободной энергии активации (ДС + ) под действием фермента. Без ферментативного катали.эа энергетический барьер очень высок в присутствии фермента он сильно понижается. Б. Кривая распределения энергии при данной температуре, иллюстрирующая увеличение доли реакционноспособных молекул при ферментативном катализе. В отсутствие катализа реакционноспособны только те молекулы, энергия которых равна или больше // (участок, обозначенный пу КТиром). В присутствии фермента реакционноспособны все молекулы, энергия которых равна или больше / (заштрихованный [c.213]

Учитывая все сказанное ранее о работе ферментов, нетрудно представить себе, как можно было бы сделать их более эффективными при низких температурах. Во-первых, фермент будет работать быстрее, если повысится его способность к связыванию субстратов или кофакторов. Именно это обычно и происходит при активировании ферментов положительными модуляторами. Во-вторых, интенсивность катализа возрастет, если фермент сможет еще больше снизить барьер свободной энергии активации катализируемой им реакции. И наконец, можно повысить эффективность катализа, облегчив высвобождение фермента из его комплекса с продуктом (или продуктами) реакции. Короче говоря, каждый из основных этапов каталитического процесса потенциально доступен для воздействия отбора на повышенную эффективность катализа. Посмотрим теперь, как используются эти потенциальные возможности при температурной адаптации эктотермных организмов. [c.253]

Исследователи в области сравнительной биохимии в свое время начали поиски улучшенного фермента с изучения этапа активации. Так как основной механизм ферментативного катализа состоит в понижении энергетических барьеров для химических реакций, эффективность фермента обратно пропорциональна свободной энергии активации (АС+) катализируемой им реакции. Таким образом, наилучшим катализатором для данной метаболической реакции будет тот фермент, который в наибольшей степени снижает величину А0+. Поскольку известно, что различные изоферменты данного фермента, имеющиеся у одной и той же особи, могут заметно различаться по этому критерию каталитической эффективности (табл. 15), можно было бы предположить, что у эктотермных организмов, приспосабливающихся к низким температурам, отбор будет способствовать выработке ферментов, более эффективно снижающих АС+. Иными [c.253]