Дезаминирование цистеина

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Таким образом, образование сероводорода из цистеина может происходить в результате реакций дезаминирования или переаминирования с последующим превращением р-меркапто-пировиноградной кислоты в пировиноградную кислоту и серу или сероводород. При наличии избытка цистеина сера перейдет в сероводород при исследовании цистеиндесульфгидразной реакции наблюдали одновременное превращение цистеина в цистин. Интересно отметить, что цистеиндесульфгидразная реакция не идет до конца в больщинстве опытов реакция прекращалась после образования пировиноградной кислоты и сероводорода в количестве, не достигающем половины теоретического. в некоторых бактериальных системах десульфирование протекает в две ступени в первой происходит, по-видимому дезаминирование цистеина, а во второй — освобождение сероводорода [555, 559, 564—566]. Образование сероводорода [c.377]

Продуктами неокислительного дезаминирования цистеина являются [c.594]

H3- (=NH2 )- 00 СНз-С(=0)-С00 + NH4+. (этот тип дезаминирования характерен ддя таких аминокислот, как серии, треонин, цистеин, гомоцистеин) [c.49]

Реакции неокислительного дезаминирования аминокислот обнаружены у микроорганизмов и в тканях животных. Ферменты, катализирующие эти реакции, проявляют относительно высокую специфичность — каждый по отношению к одной определенной аминокислоте. При дезаминировании серина, треонина, гомосерина, цистеина и гомоцистеина от молекулы аминокислоты отнимаются элементы воды или сероводород, что приводит [c.194]

Дезаминирование некоторых аминокислот идет своеобразно. Так, серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин) дезаминируются путем отщепления аммиака и сероводорода или метилмеркаптана ( H3SH) соответственно оксиаминокислоты (серин и треонин)—путем отщепления аммиака и воды гетероциклические аминокислоты—путем дегидрирования по кольцу (пролин) с дальнейшим преобразованием продукта дегидрирования и т. д. Однако и в этих случаях конечными продуктами дезаминирования остаются кетокислоты и непредельные кислоты. [c.267]

Использование органических азотсодержащих веществ. Многие микроорганизмы могут усваивать азот органических соединений, например, пептонов, аминокислот и белков. В процессе ферментативного гидролиза белка освобождаются аминокислоты, которые используются клеткой непосредственно в процессах биосинтеза, а также подвергаются расщеплению в результате дыхания или брожения до более простых соединений. Поэтому разложение белка микроорганизмами (аммонификация) всегда сопровождается образованием побочных продуктов аммиака, который выделяется при дезаминировании аминокислот, сероводорода, освобождающегося при разрушении серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина, метионина), а также индола, который образуется при распаде триптофана. Обнаружение этих продуктов в культурах свидетельствует об использовании аминокислот микроорганизмами. Процесс аммонификации всегда сопровождается повышением щелочности среды. [c.158]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Как и в случае дезаминирования цистеина, в реакции дегидратирования серина и треонина участвует пиридоксальфосфат. [c.349]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

Данные ряда экспериментальных исследований хорошо согласуются с приведенной выше схемой, и, поскольку в этих исследованиях применялись неочищенные ферментные препараты, такой механизм распада цистеина вполне вероятен. Вместе с тем возможно, что в некоторых системах отщеплению серы предшествует образование аммиака в результате окислительного дезаминирования цистеина. Не исключен также первоначально предложенный механизм десульфгидразной реакции, с тем изменением, что в настоящее время учитывается промежуточное образование шиффова основания с пиридоксальфосфатом. Возможно, что в различных условиях встречаются все эти механизмы распада цистеина . [c.378]

Помимо четырех перечисленных выше типов дезаминирования аминокислот, выявлены особые механизмы дезаминирования серина, треонина и цистеина, которые дезаминируются в ходе реакции дегидратации, катализируемой специфической дегидратазой. [c.372]

Дезаминирование цистеина катализируется ферментом десульфгидра-зон. Реакция сопровождается образованпем из цистеина сероводорода и аминоакриловой кислоты, которая легко превращается в имииопро-пионовую кислоту. Из последней в результате присоединения воды получается пировииоградная кислота и аммиак. [c.349]

Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или только к НАДФ. Фермент имеет мол. м. 210-480 тыс. и обычно состоит из 4 или 6 одинаковых субъединиц. В активном центре содержатся остатки лизииа, тирозина и цистеина. Третичная структура характеризуется наличием доменов с мол. м. 20 тыс. Известна первичная структура нескольких Г. Оптим. каталитич. активность при аминировании в области pH 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5. [c.587]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

В настоящее время получено много синтетических производных окситоцина, причем дезаминирование по цистеину в первом положении приводит к увеличению биологической активности препарата в четыре раза. Это, возможно, объясняется тем, что при отсутствии Л -концевой группы облегчается образование водородной связи между пептидной СО-группой аспарагина и аминной группой тирозина. Образовавшаяся водородная связь способствует стабилизации пространственной структуры окситоцина. [c.150]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

L- epHH. Реакции переаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. О возникновении гликокола из серина уже упоминалось. Доказано также, что гликокол в ор ганизме животных, конденсируясь с формальдегидом или муравьиной кислотой, снова переходит в серии. Можно считать твердо установленным, что серин является структурным элементом фосфатидов (серинфосфатидов) мозга и других тканей (стр. 100). Углеродная цепь серина используется для синтеза цистеина, а i-углеродный атом — для образования СНз-групп в организме. [c.345]

Цистатионаза является полифункциональным ферментом, который катализирует расщепление цистатионина, анаэробное дезаминирование гомосерина и расщепление цистина и цистеина (после превращения последнего в цистин) на пировиноградную кислоту, сероводород и аммиак (см. также стр, 367). [c.365]

Другие, неокислительные типы дезаминирования характерны для серина, цистеина, треонина и гистидина. Остальные аминокислоты подвергаются трансдезаминированию. [c.380]

Кроме реакций, приводящих к синтезу одних аминокислот из других, по радикалам аминокислот известно много других превращений (окисление, метилирование и т. п.). Часто эти реакции сочетаются с процессами декарбоксилирования и дезаминирования аминокислот. В результате (особенно из циклических аминокислот) возникают разнообразные вещества, многие из которых обладают сильным физиологическим действием. Так, например, из тирозина образуется гормон адреналин (см. гл. XII). Триптофан служит источником образования никотиновой кислоты (витамин РР) и индолилуксусной кислоты (ростовое вещество) цистеин—меркаптуровых кислот (обезвреживание ароматических соединений) аргинин—аргининфосфата и других гуанидин-фосфатов (макроэргические соединения). [c.271]

Аминокислоты, депдфатазное дезаминирование (см. Аминокислоты, дезаминирование) — такое, механизм которого состоит в отщеплении гидроксильной группы или 8Н-группы от соответствующих аминокислот о образованием двойной свяён. Дегид-ратазвый путь дезаминирования характерен для таких аминокислот, как серин, треонин, цистеин, гомоцистеин. [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология