Белки шарообразные молекулы

Известно, что студни обладают упругими свойствами. Изучение механических свойств показало, что застудневание обусловлено образованием локальных связей между отдельными группами взаимодействующих др уг с другом молекул и мицелл. Следовательно, эта связь осуществляется -между ними в отдельных точках. Эти предпосылки легли в основу теории застудневания, предложенной С. М. Липатовым (1933 г.). Он справедливо указывает, что большинство лиофильных коллоидов, спо собных к застудневанию, имеет частицы не шарообразной, а цепочечно-палочкообразной формы. Доказано, что такую удлиненную форму имеет и коллоидная частица желатины, Химическая природа этих частиц такова, что наряду с гидрофобными частями молекулы или частицы имеются гидрофильные группы, которые обусловливают образование вокруг их гидратационных оболочек. Значит, гидратационная оболочка обволакивает не всю частицу лиофильного коллоида, а образуется, как уже указывалось, только вокруг полярных групп частиц. Для желатины, так же как и для белков вообще, такими полярными группами будут пептидные, аминные и карбоксильные группы. Поэтому форму гидратированной частицы желатины в изоэлектрическом пункте можно условно представить следующей схемой [c.298]

Менее известно строение белков другого типа. Рентгенографический анализ еще мало помог расшифровать их строение. Рентгенограммы гемоглобина и яичного альбумина неясны. Можем лишь сказать, что их шарообразные молекулы имеют [c.335]

Вместе с тем полученные экспериментально значения коэффициента диффузии могут быть использованы и для определения формы молекулы — в частности, для расчета соотношения ее осей. Поскольку молекулы белка в большей своей части не являются шарообразными, они перемещаются при диффузии медленнее, чем шарообразная молекула того же молекулярного веса. В этом случае по формуле (9), подставив найденный экспериментально коэффициент диффузии, можно рассчитать кажущийся радиус г белковой частицы. С другой стороны, определив другими методами молекулярный вес данного белка, можно рассчитать Го — радиус идеальной шарообразной частицы с той же плотностью по формуле [c.133]

Подставив значение С в уравнение (60), можно определить подвижность частиц белка в электролите. Очевидно, что подвижность белка в результате снижения С-потенциала его частицы уменьшается. Поскольку вышеприведенные уравнения справедливы только для малых шарообразных молекул, то для белковых частиц в формулу ч-потенциала и подвижности вносят поправку /(гх), величина которой варьирует от 1 до 1,5 [c.168]

Физико-химические методы, используемые для определения молекулярного веса белков, основаны на различных принципах и иногда дают сильно отличающиеся друг от друга результаты, толкование которых часто затруднительно и даже не всегда возможно. Это связано с тем, что результаты измерений зависят не только от величины и массы белковых молекул, но также и от их электрического заряда и формы. Последний фактор, в частности, имеет существенное значение в тех случаях, когда определяют скорость движения молекул, например скорость диффузии или скорость оседания в гравитационном поле. В то время как шарообразные молекулы в подобного рода опытах ведут себя закономерно, удлиненные нитевидные молекулы фибриллярных белков обнаруживают аномальное поведение. Отклонение от шарообразной формы приводит к увеличению коэффициента трения и соответственно — к снижению скорости диффузии. При определениях в концентрированных растворах, содержащих нитевидные молекулы, возникают и другие осложнения, зависящие от взаимных столкновений и временных связей молекул друг с другом. На результаты, полученные динамическими методами, влияет также гидратация частиц, поскольку движение молекул через растворитель будет замедлено, если поперечник их увеличится за счет гидратации. [c.48]

Так как объем шара радиуса г составляет 47 и/З, молекулярный вес шарообразной молекулы белка может быть рассчитан по формуле . о [c.53]

Поскольку молекулы белка в большей своей части не являются шарообразными, их постоянная трения f больше, чем /о — постоянная трения шарообразной молекулы того же молекулярного веса. Отношение ///о оказывается, таким образом, больше единицы. Эта величина f/fo для частиц правильной формы, таких, как цилиндры, бруски и эллипсоиды, может быть получена расчетным путем. Если же форма молекулы неизвестна, то рассчитать молекулярный вес по скорости диффузии оказывается уже невозможным. [c.53]

Если раствор высокомолекулярного вещества, например белка, поместить между двумя скрещенными призмами Николя, поле зрения останется темным. Если, однако, такой раствор заставить течь, то в растворах белков с палочковидными или нитевидными молекулами поле окажется освещенным, в то время как в растворах белков с шарообразными молекулами [c.57]

Следует указать, что теории разработаны в основном для полимеров с молекулами — линейными цепями, какими и являются многие (но не все) соединения, пока они растворимы (каучук, целлюлоза). Для других растворимых высокомолекулярных веществ, например белков, где молекулы, по-видимому, шарообразны и, может быть, включают в себя молекулы растворителя, изложенные здесь в самых общих чертах представления и результаты теории атермальных растворов неприменимы. [c.242]

Белки, форма молекул. Белковые молекулы могут быть шарообразными, глобулярными, а также удлиненными, нитевидными, фибриллярными. Чаще всего форма молекулы белка асимметричная, вытянутая. На рис. 4 показаны в соотношении р-мы и размеры некоторых молекул белка. [c.17]

Определение формы молекулы. Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например pH, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. Отклонение формы молекул от сферической выражается отношением фрикционных коэффициентов f f , которое для глобулярных белков, имеющих шарообразную форму, близко к 1 (/— молярный коэффициент трения). Зная величину можно рассчитать соотношение осей молекулы белка. [c.45]

Несмотря на то что использованные методы были весьма различными, полученные результаты, в общем, довольно хорошо согласуются между собой (для одного и того же белка). Установлено, что молекулярные веса различных протеинов колеблются от 6000—12 ООО до нескольких миллионов и даже до десятков миллионов, чаще всего от 20 000 до 90 000. Форма макромолекул найдена весьма различной от частиц почти шарообразных, лишь несколько удлиненных, до вытянутых, нитевидных. В первом случае говорят о глобулярных белках, во втором — о фибриллярных. Большинство ферментов и других специфически активных протеинов представляет собой глобулярные белки. Обычно, характеризуя форму белковых частиц и степень их асимметрии, условно пользуются представлением о гидродинамически эквивалентном эллипсоиде, приближенно принимаемом за форму молекулы белка. При этом указывают величину отношения размеров его полуосей — s/a. Здесь в — продольная и а — поперечная полуоси. Величина е/а колеблется у различных белков примерно от 1 до 200. У глобулярных белков (в том числе ферментов) она обычно составляет от 1—2 до 4—6. Следует отметить, что истинные формы белковых молекул далеко не ясны и поэтому величины подобного рода имеют в определенной мере условный характер. [c.31]

Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

Во-вторых, с помощью физико-химических методов, применимых. к белковым растворам, можно установить молекулярный вес. Он может быть определен несколькими различными приемами, при условии, если материал монодисперсен. К таким приемам относятся методы измерения осмотического давления, светорассеяния, седиментационного равновесия и измерения скорости седиментации и диффузии. Все эти приемы основаны на различных принципах и часто дают не вполне совпадающие результаты. Это объясняется тем, что получаемые данные зависят не только от размеров и массы, но и от. электрического заряда, формы и степени гидратации белковых молекул. При измерении скорости движения частиц (например, скорости диффузии или скорости седиментации) хорошие результаты получаются только для тех молекул, форма которых близка к шарообразной, ибо они ведут себя в соответствии с изученными закономерностями. Отклонение от сферической формы (фибриллярные белки) и гидратация молекул приводят к различным ошибкам, так как движение молекул замедляется в результате увеличения коэффициента трения или эффективного размера частиц. [c.128]

Не следует, однако, забывать, что ни один из описанных методов нельзя признать идеальным ни в отношении совершенно точного определения молекулярного веса, ни, особенно, в отношении оценки формы белковой молекулы. В действительности молекулы белка не являются ни шарообразными, ни эллипсоидальными, а 1 меют гораздо более сложные очертания, которые могут описы- [c.151]

Если молекула белка имеет шарообразную форму, отношение ///о зависит исключительно от степени гидратации это может быть рассчитано по формуле [c.54]

Меняя частоту поля от высокой до низкой, можно установить ту критическую частоту, которая соответствует времени релаксации. Если эта критическая частота равна п, то время релаксации будет равно t 12-кп, а молекулярный объем будет равен =ЯТ /Зу, где -п — вязкость раствора. Если частица не имеет шарообразной формы, а представляет собой эллипс, то для времени релаксации находят не одно значение, а два. Одно значение соответствует времени поворота вокруг длинной оси, другое — вокруг короткой оси. Определение этих двух значений для времени релаксации позволяет вычислить отношение осей (а/Ь) молекул белков в их водном растворе. Найденные этим методом величины а/Ь для различных белков приводятся ниже (при расчете не принята во внимание гидратация белков) [121, 123, 125, 126] [c.145]

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную форму, но в них также имеются пептидные цепи, свернутые в спираль. Предполагается, что в таких молекулах между различными участками спирали возникают взаимодействия, изгибающие и поворачивающие цепи. Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий отдельных участков пептидной цепи, называется третичной. [c.205]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

В синтетических полимерах аминокислот до сих пор наблюдалась только правая а-спираль она же типична и для белков, но здесь встречается, по-видимому, и левая спираль. Таким образом, меняя среду, можно фибриллярные пептиды и белки (имеющие длинные макромолекулы и образующие очень вязкие растворы) превращать в глобулярные— с шарообразной (]юрмой молекул и с малой вязкостью раствора. [c.671]

С помощью этих методов выяснено, что белковые частицы бывают и шарообразными, и сильно удлиненными—до нитевидных образований. В большинстве случаев они имеют вытянутую форму и построены асимметрично. Степень асимметрии выражают отношением длинной оси частицы 6 к ее короткой оси а. Данные о степени асимметрии (Ь/а) молекул некоторых белков приведены в табл. 2, а их форма показана на рис. 16. [c.37]

Неполярные взаимодействия (рис. VII.9,в) - относительно слабые взаимодействия между неполярными группами R. Они часто имеют место внутри шарообразных глобулярных белков. Но несмотря на их слабость, они помогают сохранять структуру молекулы, предотврашая попадание внутрь молекул воды. [c.455]

Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

Фактором, определяющим силу взаимодействия между двумя молекулами, возможно, даже более важным, чем водородная связь или электростатическое притяжение, является гидрофобное связывание [8,84]. Молекулы или части молекул, недостаточно сольватируемые водой, разрушают сеть водородных связей, составляющую структуру растворителя. Это разрушение снижается в случае сближения таких молекул, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой. Углеводороды, например, образуют отдельную вторую фазу, в то время как детергенты, обычно представляющие собой длннноце-почечные углеводороды с полярными группами с одного конца, образуют мицеллы [9]. Последние представляют собой шарообразные агрегаты молекул с заряженными концевыми группами на поверхности, сольватпрованными водой и с углеводородными цепочками внутри, в контакте только друг с другом. Маленькие неполярные участки или полости на поверхности белка также слабо сольватированы водой, однако они не контролируют состояния агрегации молекулы в целом. Эти участки могут, однако, взаимодействовать с гидрофобными молекулами или частями молекул близкого размера, соединяясь с ними, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой, как это указано выше. При обсуждении трехмерной структуры химотрипсина уже рассматривался пример такого рода (см. с. 488). Вблизи активного центра этого фермента располагается образованный гидрофобными группами карман [46], размер которого позволяет связыванию в нем индольного бокового радикала остатка триптофана. Сам индол прочно связывается в этом кармане (энергия связывания 60 кДж-моль ) [88]. Селективность действия химотрипсина в отношении той или иной пептидной связи в большой степени определяется комплементарно-стью соответствующего бокового радикала аминокислоты этому гидрофобному карману. [c.505]

Сведения о форме молеку.д можно получить также методом двойного лучепреломления в потоке. При протекании раствора белка между двумя скрещенными николями поле остается темным в случае бе.пковых молекул шарообразной формы и светлеет в том случае, если молекулы имеют нитевидхгую форму. Явление обусловлено параллельной ориентацией макромолекул, причем ось волокна направлена в сторону течения такая ориентация приводит к явлению двойного лучепреломления, аналогичному наблюдаемому в случае анизотропных кристаллов. Для наблюдения этого эффекта раствор вводят между двумя стеклянными цилиндрами, из которых один вращается, увлекая за собой жидкость. Таким путем найдено, что миозин мышц, фибриноген кровяной сыворотки и вирус табака состоят из молекул сильно удлиненной формы, в то время как молекулы у-глобулина сыворотки имеют монее удлиненную форму, а молекулы р-глобулииа — симметричную форму. [c.430]

Несмотря на то что размеры частиц велики, дисперсия устойчива, так как частицы покрыты слоем белковых молекул, играющих роль защитного коллоида. Благодаря этому частицы имеют отрицательный электрический заряд и оседают при электрофорезе на аноде. Форма частш приближается к шарообразной это объясняет низкую вязкость латекса и то, что оп приблизительно подчиняется закону Эйнштейна (том I). pH латекса лежит в пределах 6,4—6,8 при добавлении кислоты достигается изоэлектрическая точка белка (рН=4,5—4,8), причем каучук, необратимо оседает. [c.936]

Наряду с довольно точным измерением молекулярных весис белков в последние годы удалось установить размеры и форму белковых молекул. Естественно, что лучшим методом изучения размеров и формы частиц является их прямое наблюдение. Разрешающая способность современных электронных микроскопов составляет около 20 А, что позволяет проводить прямые наблюдения по крайней мере крупных белковых молекул. Эти наблюдения показали, что формы и размеры молекул могут быть самыми разнообразными. Например, молекулы эдестина конопли имеют вид шарообразных частиц с диаметром около 80 А, вирусы карликовой кустистости томата и мозаики тыквы также имеют сферическую форму, но диаметр их равен 250 А отдельные молекулы вируса табачной мозаики представляют палочки длиной до 2800 Аи диаметром 150 А. Молекулы некоторых белков (например, миозина, белка мышц) состоят из нитей, имеющих 50—100 А в ширину и несколько тысяч ангстрем в длину. [c.207]

Альбумины растворимы в воде и в полунасыщенном растворе сульфата аммония. Молекулы этих белков представляют собой свернутые пептидные цепи, так что форма частиц белка близка к шарообразной или элипсоидной (глобулярные белки). [c.62]

Однако, как показал Соренсен, в таком виде эта молекула термодинамически неустойчива и под влиянием теплового движения молекул среды и собственного теплового движения, а также колебаний в отдельных своих звеньях неизбежно свернется в клубочек (глобулу). Многочисленные исследования показывают справедливость этого заключения. Глобулы по,добных белков являются эллипсоидами вращения или близки к шарообразной форме. [c.290]

Перейдем к рассмотрению электрофоретической подвижности, т. е. скорости перемещения частицы при напряженно- Электрофоретическая диа-сти электрического поля, раз- грамма белков сыворотки крови (из ной единице. Вначале рассмот- Гауровица, 1965). рим перемещение шарообразной белковой молекулы в воде. Под действием электрического поля частицы будут двигаться со все возрастающей скоростью, пока вязкостное сопротивление среды и электрическая сила не станут равны друг другу. Частица приобретает постоянную скорость перемещения, которая, согласно закону Стокса, равна [c.167]

Для исследования надмолекулярной структуры высокомолекулярных соединений применяется также электронный микроскоп. Для препаратов природной целлюлозы, фибриллярных белков и коллагена можно по соответствующим снимкам этих препаратов или препаратов, напыленных металлом, сделать вывод о расположении молекул в более крупных образованиях. Электронно-микроскопические исследования дают ценные результаты и при изучении вирусов так, можно было установить, что вирус табачной мозаики в жизнеспособном состоянии состоит не из одной молекулы, а при изменении pH распадается на большое число маленьких однотипных частиц. Распад является обратимым, хотя при этом процессе происходит потеря вирусом функций жизнедеятельности и способности к размножению. Электронный микроскоп является прибором для определения размеров частиц, лежащих между молекулярными и оптически определимыми. Однако отдельные нитевидные молекулы не могут быть наблюдаемы в электронном микроскопе, так как их поперечный размер слишком мал. Однако Хуземан и Руске удалось наблюдать отдельные шарообразные макромолекулы п-йодбензоил-гликогена эти макромолекулы были предварительно охарактеризованы другими методами. [c.198]

Прежде чем приступить к рассмотрению химических реакций, происходящих между антигеном и антителом, мы должны изучить арену , на которой развертываются события. Это кровь, вернее, кровеносная система. Кровь — жидкость. Своим красным цветом она обязана миллионам красных кровяных клеток (эритроцитов), которые содержат красный пигмент крови — гемоглобин, знакомый нам еще по гл. 1. Наряду с красными кровяными клетками в крови в значительно меньшем количестве присутствуют белые кровяные клетки (лейкоциты) кроме того, здесь имеется множество других клеток, или форменных элементов, в том числе макрофаги ( клетки-пожиратели ) — нам еще придется иметь с ними дело. Все эти клетки плавают в жидкой фракции крови — сыворотке. Удалить их можно, например, вызвав свертывание, — тогда остается чистая, свободная от форменных элементов сыворотка. Это отнюдь не просто вода, в ней содержатся различные вещества, в том числе многочисленные белки, называемые глобулинами (от латинского globus — шар молекулы глобулинов, как правило, имеют шарообразную форму). Известно несколько [c.322]

В зависимости бт (Ьормы молекулы белки подразделяются на ф пТр йХл я р н ы е (имеющие лин иную, "в ытянутую -"фар иу) и"глобулярные (лат, globus — шар). Последние характеризуются свернутыми молекулами, форма которых приближается к шарообразной или к эллипсоиду вращения. Подавляющее большинство белков растительного происхождения относится к числу глобулярных. При этом обе формы могут взаимно переходить одна в другую. Молекулярный вес белков колеблется в [c.396]

АКТИН — белок, входящий в состав сократительных алементов мышечного волокна извлекается водой из обезжиренной и обезвоженной ацетоном мышечной ткани. Молекулы А. существуют в двух формах деполимеризованной, или глобулярной (приближающейся к шарообразной), и полимеризованной, или фибриллярной (нитевидной). Мол. в. глобулярного А. 35 10 — 10 10 . Взаимный переход этих форм связан с воздействием определенных концентраций р-ров солей (до 0,1 М в случае одновалентных ионов, до 0,005 М — в случае двухвалентных) или изменением pH нри этом обязательно также присутствие каталитич. количеств Mg . Образование фибриллярного А. сопровождается резким повышением вязкости р-ров А. От связанной глобулярным А. аденозинтрифосфорной к-ты нри полимеризации отщепляется 1 молекула фосфата и поэтому фибриллярный А. оказывается связаннь]м уже с аденозиндифосфорной к-той. А. сте-хиометрически соединяется с другим белком мышечной ткани миозином, образуя актомиозин — главный сократительный белок мышц. [c.49]

В зависимости от формы макромолекулы В. с. делятся на глобулярные и фибриллярные. У фибриллярных В. с. молекулы по форме представляют собой линейные или слаборазветвлен-ные цепи. Фибриллярные В, с. легко образуют надмолекулярные структуры в виде асимметричных пачек молекул — фибрилл. Цепи молекул внутри каждой фибриллы ориентированы в одном и том же направлении. Примеры фибриллярных В. с. — миозин, коллаген, фиброин, целлюлозные во.локна, полиамиды идр. Глобулярными наз. В. с., макромолекулы к-рых имеют форму более или мепее шарообразных клубков, глобул последней может быть сильно разветвленная макромолекула. Разрушение такой глобулы невозможно без химич. деструкции макромолекулы. Возможно также образование глобул из фибриллярных В. с., связанное с изменением формы молекул В. с. Отдельная глобула может быть образована гибкой линейной молекулой (см. Гибкость цепных молекул), свернувшейся в клубок под влиянием сил внутримолекулярного взаимодействия, напр, в р-рах линейных В. с. при добавлении нерастворителей или в р-рах поли,электролитов при изменении pH среды. Обратные переходы глобулярных структур в фибриллярные при и.зменении внешних условий имеют важное значение в технике и в биологии (напр., с этим связано явление денатурации белков). По своему происхожде- [c.349]

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких бежов являются альбумины и глобулины плазмы крови. [c.8]

Глобулярные белки — типичные представители клеточных белков животного организма — имеют шарообразную или элип-соидальную форму молекул. Они растворимы в воде и растворах солей, разрушаются ферментами и легко изменяются в процессе выделения. Такое резкое различие в свойствах глобулярных и фибриллярных белков обусловлено различием в их пространственной структуре. При обработке глобулярных белков веществами, разрушающими водородные связи (например, мочевина), или при нагревании их растворов удается наблюдать [c.153]