Образование субъединиц

Однако высказано предположение, что они необходимы для связывания циклических нуклеотидов с регуляторной субъединицей протеинкиназы путем образования ковалентного промежуточного соединения. Например, карбоксильная группа в составе регуляторной субъединицы могла бы взаимодействовать с циклическим фосфатом так, чтобы в результате происходило раскрытие цикла и образовалось высокоэнергетическое промежуточное соединение. При этом могло бы нарушаться электростатическое взаимодействие регуляторной и каталитической субъединиц, что привело бы к их диссоциации [c.145]

В работах [31—33] Пригожин рисует картину поведения систем с большим числом взаимодействующих субъединиц (например, молекул А и В) в одном случае вблизи состояния равновесия, а в другом— при достаточно большом удалении от равновесия. В первом случае система обладает определенной устойчивостью, иммунитетом к возмущениям, и если эти возмущения оказываются не очень сильными, она возвращается к состоянию равновесия, ее структура разрушается. Во втором случае, при удалении от равновесия, система теряет свой иммунитет к возмущениям , становится неустойчивой, и если эти возмущения (например, химические реакции с нелинейными стадиями, в частности автокатализ) оказываются достаточно сильными, то система достигает точки бифуркации (разветвления), в которой отклик системы на возмущение становится неоднозначным, возврат к начальным условиям не обязательным. В таком случае происходит необратимый переход системы в новое, когерентное, состояние система приобретает устойчивую диссипативную структуру (т. е. структуру, образованную за счет диссипации, рассеяния энергии). Суть когерентности здесь выражается все в той же коллективной стратегии поведения субъединиц системы. Система может далее пройти вторую точку бифуркации, третью и т. д. [c.215]

В последние годы М. Перутц, Д. Кендрью и другие исследователи установили, что для части глобулярных белков четвертичная структура создается отнюдь не образованием нескольких пластов субъединиц, а за счет их своеобразного расположения в пространстве. Так, четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична четыре субъединицы расположены как бы на вершинах тетраэдра. [c.179]

В строении белка различают микроструктуру, т. е. относительно небольшие фрагменты, представляющие собой полимеры из аминокислот, и макроструктуру, образованную за счет объединения большого числа микроструктур, или субъединиц. [c.199]

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Для образования комплекса холофермента с матрицей-затравкой Необходим АТР. Сначала АТР образует комплекс с холоферментом Р-субъединицей), затем активированный холофермент связыва с матрицей-затравкой, что сопровождается гидролизом АТР [c.49]

В начальной стадии титрования процесс образования тройного комплекса субъединиц белка с аурамином О и НАД опережает диссоциацию аурамина О из комплекса из-за разведения при добавках НАД. В дальнейшем диссоциация аурамина О из комплекса с белком становится явной, что и приводит к описанному снижению концентрации этого типа субъединиц в области больших добавок НАД. [c.349]

Используя фермент, иммобилизованный на нерастворимом носителе, можно создать условия, при которых часть образовавшихся димеров будет находиться в растворе и таким образом может быть удалена из системы, в то время как остальные димеры останутся связанными с носителем. Если в образовании ковалентной связи с носителем участвует одна субъединица молекулы фермента, можно получить гомогенную фракцию иммобилизованных димеров. Реассоциация димеров, связанных с носителем, не происходит из-за ограничения в подвижности матрицы. [c.383]

Иммобилизация ЛДГ на активированной бромцианом агарозе позволяет достаточно легко получать различные формы ЛДГ, в частности мономер. В зависимости от условий эксперимента и степени активации носителя в образовании ковалентных связей между белком и агарозой может участвовать различное число субъединиц фермента. Необходимым условием получения мономерной формы является наличие препарата ЛДГ, иммобилизованного через одну субъединицу. [c.386]

На основании рентгеноструктуриого анализа трехмерных кристаллов белка ВТМ, образуемых из субъединиц при pH 8,0 в 0,5 ihT сульфате аммония, Финч и др. [521] пришли к выводу, что элементарным блоком в кристаллической решетке служит диск, построенный из двух колец, образованных субъединицами. Методами рентгеноструктуриого анализа и электронной микроскопии было установлено, что число субъединиц в каждом диске равно 17. В соответствующих условиях in vitro могут образовываться истинные трехмерные кристаллы белковых субъединиц ВТМ 11129] (фото 22). [c.105]

Тот факт, что пустые белковые оболочки, внешне сходные с целыми вирусами, существуют или их можно получить искусственно из иитактных икосаэдрических вирусов, таких, например, как ВЖМТ, говорит о ч ом, что структура оболочки, образованная субъединицами, может сохраняться и в отсутствие РИК. Опыты но реконструкции, проведенные с использованием белковых субъединиц как сферических, так и палочкообразных вирусов, которые рассматриваются в гл. VII, указывают на существование специфических связей между белковыми субъединицами, главным образом и определяющих строение этих мелких вирусов. [c.106]

Четвертичная структура реализуется в белках как монодисперс-ные образования, возникшие в результате соединения в одну макромолекулу нескольких полипептидных цепей ( субъединиц ). Этот уровень надмолекулярной структурной организации наблюдается у белков с > 5 10 . Соединение [c.349]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

Следующая стадия, инициация, требует наличия субстратов РНК-полимеразы, нуклеозидтрифосфатов и заключается в образовании первых нескольких звеньев цепи РНК- Первый нуклеотид входит в состав цепи, сохраняя свою трифосфатную группу, а последующие присоединяются к 3 -ОН-группе предыдущего с освобождением пиро юсфата. На стадии инициацни РНК-продукт связан с матрицей и РНК-полн.меразой непрочно и с высокой вероятностью может освобождаться из комплекса. В этом случае РНК-полимераза, не покидая промотора, снова инициирует РНК- Такой синтез ДИ-, три- и более длинных олигонуклеотидов называют абортивной инициацией в противоположность продуктивной (т.е. завершающейся образованием полноценного РНК-продукта) инициации. Когда РНК-продукт достигает критической длины (от 3 до 9 нуклеотидов на разных промоторах), абортивная инициация полностью прекращается, транскрибирующий комплекс стабилизируется и уже не распадается до тех пор, пока синтез. молекулы РНК не будет доведен до конца. Примерно в этот же мо.мент, который считается концом инициации и началом элонгации, ог РНК-полимеразы отделяется а-субъединица. [c.138]

Особая а-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Про.моторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- кениях —11 и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ле используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, о ", кодируемая геном rpoN. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка а недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NRi. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NR, проявляет к двум отдаленным участка.м. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRi и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR взаимодействует с РНК-поли.меразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-видимому, образованием петли ДНК- [c.153]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, размещение в пространстве субъединиц, образованных из отд. полипептидных цепей совокупность контактов между субъединицам (без учета их геометрии), включающих гидрофобные контакты, водородные связи (нередко образующие систему, близкую к Р-структуре) и электростатич. взаимодействия. Прочность этих контактов различна иногда для их диссоциации достаточно изменения pH среды или ионной силы р-ра, одпако часто требуется полное разрушение третичной структуры субъединиц. Ч. с. характерна не для всех белков. В ее образовании чаще всего участвуют 2 или 4 субъединитц) , иногда — до 12 (понятие <Ч. с. пе распространяемся на надмолекулярные образования — мультиферментннле комплексы и протяженные структуры, напр, оболочки (liaron). [c.688]

Белки, построенные из разнотипных субъединиц, к-рые могут объединяться в Ч. с., нередко образуют изоформы, отличающиеся соотношением субъединиц. Ч. с. имеет большое функциональное значение в ее рамках реализуются аллостерич. взаимодействия (см. Эффекторы ферментов)-, распадом и образованием Ч. с. регулируется актинность нек-рых ферменпов. [c.688]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

При образовании ковалентной связи между носителем и двумя субъединицами ГАФД в силу вероятностных факторов образуется набор различных форм иммобилизованного фермента. На рис. 47 пунктиром указана ось, по которой происходит диссоциация тетрамера, один [c.383]

Среди различных типов белок-белковых взаимодействий можно выделить несколько групп. Во-первых, взаимодействие химически идентичных мономеров, ведущее к образованию олигомерной молекулы фермента. Таким образом построены молекулы альдолазы и ГАФД из мышц кролика и многие другие ферменты. К другому типу взаимодействия относится формирование олигомерной молекулы из различных субъединиц, как это имеет место, например, в случае протеинкиназы из мышц. Третий тип белок-белковых взаимодействий — образование надмолекулярных комплексов, т. е. комплексов между различными белками. В частности, подобные взаимодействия имеют место между некоторыми ферментами гликолиза, между ферментами и структурными белками, между ферментами и мембранами. [c.389]

Все содержащие молибден ферменты имеют мол. вес 100 000 или выше и часто содержат по два атома молибдена. Однако никаких данных об образовании димера атомами молибдена нет димер образуют скорее субъединицы белка, с которыми связан металл. Ннтратредуктаза Е. oli, насколько известно, содержит крупную субъединицу с мол. весом 150 000, меньший пептид с мол. весом 55 000, один атом Мо, 12 атомов негемового железа и 12 сульфидов , не устойчивых к кислотам. Она образует также димеры и тетрамеры. Имеются данные, согласно которым молибден во всех этих ферментах присутствует в составе низкомолекулярного кофак-тора . [c.86]

Смотреть страницы где упоминается термин Образование субъединиц: [c.382] [c.468] [c.375] [c.375] [c.20] [c.192] [c.142] [c.480] [c.335] [c.13] [c.46] [c.153] [c.165] [c.226] [c.86] [c.11] [c.138] [c.140] [c.434] [c.580] [c.588] [c.336] [c.384] [c.91] [c.97] [c.141] [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология