Амилаза Амилаза

Моча здорового человека содержит настолько мало белка, что он не обнаруживается ни с помощью реакций осаждения, ни цветными реакциями на белок. Однако более чувствительные ферментативные методы позволяют обнаружить в моче белки — ферменты. Одним из них является диастаза, называемая иначе амилазой. Амилаза образуется в поджелудочной железе, поступает в кровь и частично выводится с мочой. Содержание амилазы в моче заметно возрастает при воспалительных процессах в поджелудочной железе. Поэтому количественное определение диастазы в моче часто проводят при обследовании больных, обнаруживающих симптомы воспаления поджелудочной железы. [c.249]

Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Переваривание углеводов начинается в ротовой полости под влиянием слюны. В слюне содержатся два фермента амилаза и небольшое количество мальтазы смесь этих ферментов называется птиалином. Амилаза слюны почти не действует на крахмал сырых продуктов, но хорошо расщепляет крахмал вареных продуктов сначала на декстрины различной сложности и затем на мальтозу. Мальтоза под влиянием мальтазы слюны расщепляется до глюкозы. Амилаза воздействует и на гликоген, но последний практически в пище отсутствует, так как при хранении пищевых продуктов он разлагается. [c.184]

Амилазы. Амилазы катализируют гидролиз олигосахаридов и полисахаридов (крахмал и гликоген). а-Амилаза дает главным образом мальтозу и некоторые другие олигосахариды (4-12 глюкозных остатков). Определение а-амилазы в крови и моче имеет решающее значение при диагностике острых панкреатитов. В норме активность а-амилазы в сыворотке находится в пределах от 60 до 150 ед. активности/л. [c.276]

Значительно сложнее картина ферментативного расщепления гликогена и крахмала под действием а-амилазы — фермента, имеющего универсальное распространение. Этот фер.мент расщепляет только 1,4-связи однако, благодаря эндо-действию, он способен обходить места разветвлений и в отличие от фосфорилазы и (i-амилазы полностью расщеплять гликоген и крахмал до низкомолекулярных соединений. Основные продукты реакции — мальтоза, мальтотриоза, глюкоза и низкомолекулярные предельные а-декстрины , образующиеся из участков молекулы исходного полисахарида, содержащих связи между цепями. При действии а-амилазы на разветвленный полисахарид четко наблюдаются две стадии ферментативной реакции. Сначала происходят быстрые разрывы гликозидных связей внутри цепей полисахарида, что приводит к быстрому уменьшению степени разветвления и накоплению высокомолекулярных линейных декстринов. Затем значительно медленнее происходит гидролиз линейных декстринов, причем скорость гидролиза замедляется по мере уменьшения молекулярного веса декстрина гидролиз мальтотриозы до мальтозы и глюкозы протекает чрезвычайно медленно. [c.618]

Сложные углеводы начинают подвергаться превращениям уже в п о-лости рта. В слюне — секрете, вырабатываемом слюнными железами (околоушными, подчелюстными, подъязычными), содержатся два фермента, расщепляющие углеводы амилаза (амилаза слюны раньше носила название птиалин ) и в небольшом количестве мальтаза. Эти ферменты при последовательном воздействии на крахмал или гликоген доводят расщепление (гидролиз) этих полисахаридов до образования глюкозы. [c.241]

Опустите зерна в воду на несколько часов и оставьте их прорастать на блюдце в течение 4-5 дней, каждый день подливая немного воды. Проростки отделите, промойте водой и тщательно разотрите деревянным пестиком или ложкой. Кашицу разбавьте двойным количеством дистииированной воды и отожмите через плотную ткань в стакан. Такой экстракт содержит два фермента альфа-амилазу и бета-амилазу. Дополнительной обработкой можно разрушить один из них, чтобы наблюдать действие другого. Альфа-амилазу разрушим нагреванием. К одной части экстракта из ячменя добавьте три части воды, размешайте смесь и нагревайте ее 20 мин на водяной бане при 70 °С, тщательно перемешивая. Охлажденный раствор содержит бета-амилазу. [c.152]

Принцип метода. Методы выделения амилаз из покоящихся и проросших семян основаны на настаивании размолотых семян с водой или слабым раствором нейтральных солей. При этом большая часть амилаз переходит в вытяжку. Очищают ферменты чаще всего высаливанием из растворов сульфатом аммония. Раздельное количественное определение активности амилаз основано на различной термолабильности а- и -амилаз. -амилаза разрушается нагреванием до 70°, при этом а-амилаза сохраняет свою активность. Некоторое снижение активности а-амилазы, которое может быть в таких условиях, практического значения не имеет. [c.149]

Сложные углеводы начинают подвергаться превращениям уже в п о-лости рта. В слюне — секрете, вырабатываемом слюнными железами (околоушными, подчелюстными, подъязычными), содержится фермент, расщепляющий крахмал — амилаза (амилаза слюны раньше носила название птиалин ) и, по данным некоторых авторов, в очень небольшом количестве мальтаза. [c.254]

При нагревании затора происходят важные процессы. Основным из них является клейстеризация крахмала при повышении температуры разрываются оболочки крахмальных зерен, крахмал набухает и образуется крахмальный клейстер. В таком виде крахмал гораздо легче подвергается действию амилазы. Кроме того, происходит коагуляция белковых веществ и различные реакции между органическими соединениями, приводящие к образованию красящих и вкусовых веществ. Кипячение по частям производится с той целью, чтобы не уничтожить сразу активности всей амилазы и других ферментов. [c.167]

Растение ячменя содержит ген, контролирующий синтез а-амилазы в эндосперме семени. До прорастания семени этог ген полностью репрессирован. Когда же семя прорастает, растущий зародыш посылает в эндосперм сигнал в виде гибберелловой кислоты (эффектор), который дерепрессирует ге н фермента а-амилазы. При этом синтезируется а-амилаза, которая поступает в эндосперм и вызывает превращение крахмала. Данный процесс лежит в основе осолодения и изготовления солода из зерна ячменя. Если из семени удалить зародыш и эндосперм без зародыша и поместить во влажную среду, то-а-амилаза синтезироваться не будет. Если. же на такой эндосперм ячменя подействовать гибберелловой кислотой, то а-амилаза образуется интенсивно. Образование этого фермента зависит от синтеза РНК- и ДНК-матрицы под влиянием гибберелловой кислоты. Следовательно, происходит дерепрессия генома, усиливается синтез РНК, ив результате начинает действовать вся система синтеза фермента а-амилазы. [c.479]

Амилаза при прорастании зерна. При прорастании зерна р-амилаза освобождается из нерастворимого соединения с белками, и содержание ее в сво1бо1Д ом состоянии увеличивается по мере прорастания. А. И. Опарин и С. Б. Ка-ден наблюдали, что при прорастании семени р-амилаза перемещается из эндоспер.ма в зародыш, сами же зародыши не в состоянии ее синтезировать. Отмечается также, что содержание р-амилазы в готовом солоде не превышает количества ее, обнаруживаемого после действия папаином на зерно, взятое для проращивания. Эти факты указывают на то, что при прорастании семени р-амилаза под действием протеолитических ферментов переходит в свободное состояние что же касается а-амилазы, то вопрос о механизме накопления ее остается пока открытым. Вероятно, часть а-амилазы освобождается из зимогенного состояния, а часть синтезируется вновь. Наибольшая часть диастаза сосредоточена в области эндосперма, прилегающей к щитку. В вегетативных частях зерна, корешках и ростках диастаз практически отсутствует. [c.103]

Если же в реакционную систему добавить линейный декстрин Ое сразу в большой концентрации, он будет превращаться под действием р-амилазы (нижний путь на схеме 50), которая присутствует в значительном избытке. Авторы же вместо того, чтобы условия контрольного опыта максимально приблизить к изучаемым (малые концентрации линейного Оа при совместном действии а- и р-амилазы), поставили опыт для равных концентраций (5 г/л) цнкло-и линейной мальтооктаозы [б] в условиях, далеких от реального эксперимента. Поэтому их вывод о гидролизе циклооктадекстрина а-амилазой по механизму множественной атаки нельзя считать обоснованным. [c.82]

Пример 3. При исчерпывающем действии р-амилазы на мальто-гептаозу О в реакционной смеси присутствовали только мальтоза н мальтотриоза. В аналогичном эксперименте, но при неполной степени конверсии (55%). также не было обнаружено Оз (первичного продукта при действии, р-амилазы на О7) [7]. Авторы заключили, что р-амилаза полностью гидролизует каждую молекулу исходного субстрата (вплоть до Оз), прежде чем атакует следующие. При этом не были найдены относительные скорости гидролиза Ог, 05 и Оз и не был оценен нижний предел чувствительности метода, используемого для определения олигосахарндов в ходе гидролиза. [c.82]

Биологическая роль крахмала состоит в том, что он является запасным питательным веществом в растениях и когда возникает потребность в энергии и источнике углерода, крахмал высвобождается из запасных гранул и гидролизуется ферментами - амилазами. Они расщепляют связи 1 ->4 в амилозе и амилопектине в различных участках, что приводит к образованию смеси глюкозы и мальтозы. В результате действия амилаз происходит полное расщепление амилозы, но амилопектин расщепляется лишь частично, и для разрыва связей 1—>6 необходимо действие специальных ферментов -мальтаз, которые разрывают связи в крахмале в точках ветвления амилопектина. Благодаря комбинированному действию амилаз и мальтаз крахмал полностью гидролизуется до a-D-глюкoзы, которая затем активно включается в различные метаболические реакции. В противоположность целлюлозе, крахмал хорошо усваивается в организме животных и человека, так как расщепляющие его ферменты содержатся в слюне и поджелудочной железе. [c.69]

В настоящее время известно около 2000 ферментов, более 100 из них получены в кристаллическом состоянии [3]. Наиболее развита ферментная промышленность в США, Японии, Великобритании, Германии, Дании, Нидерландах и Франции. Ежегодный прирост объемов производства ферментов за последние 25 лет составлял от 5 до 15 %. Основными ферментными препаратами являются грибные и бактериальные амилазы и протеиназы, глюкоамилазы, глюкозоизомераза, целлюлазы и гемицеллюлазы, липазы, р-галактозидаза, реннин и некоторые другие [4, 5]. Наибольший удельный вес (до 65 % выпускаемых препаратов) имеют протеиназы для производства синтетических моющих средств и амилазы для переработки крахмала. До 10 % вьтускаемых ферментов потребляет виноделие и производство соков по 5 % приходится на производство сыра, хлеба и спирта 4%— на пивоварение и 6 %—на остальные отрасли промьппленности [6, 7]. Доля ферментов для медицинских целей и научных исследований в общем объеме производства невелика. Они отличаются высокой степенью очистки, сложной и энергоемкой технологией, необходимостью использования дорогостоящих материалов. [c.160]

Действие а.-амилазы. а-Амилаза, подобно 3-амилазе, является специфическим ферментом для 1,4-глюкозидной связи она атакует эту связь в любом месте цепи, а не только у концов, не затрагивая, однако, точек разветвления. В первоначальной быстрой стадии действия а-амилазы разрываются 10—17 % общего числа а-глюкозидных связей макромолекулы и образуются декстрины (олигосахариды) со степенями полимеризации 6—10 (а-декстрины). Эта стадия обнаруживается по резкому падению вязкости и способности к окрашиванию с йодом (декстринизи-рующее действие). Далее следует медленная стадия гидролиза а-дек-стринов, в процессе которой образуются мальтоза, изомальтоза (с 1,6-ос-связью) и мальтотриоза (осахаривающее действие) состав конечного продукта изменяется в зависимости от характера субстрата и происхождения фермента. В этой конечной стадии амилоза почти полностью превращается в мальтозу и глюкозу при гидролизе амилопектина остаются, однако, и разветвленные декстрины с 5—8 глюкозными остатками, так как а-амилаза не гидролизует 1,6-а-связи. [c.319]

Общий путь превращения запасного крахмала в продукты, пригодные для использования зародышем, в семенах зерновых культур состоит в гидролизе крахмала в эндосперме до глюкозы под действием а-амилазы, -амилазы и мальтазы. Активность -амилазы локализована в крахмалистых клетках эндосперма этот фермент синтезируется в период развития и созревания семян. Активность а-амилазы и мальтазы, по-видимому, возрастает в результате синтеза de novo, который происходит либо в клетках алейронового слоя, либо в щитке под влиянием гибберелловой кислоты. Образующаяся таким образом глюкоза поглощается щитком и превращается в сахарозу, которая перемещается в ткани осевых органов. [c.479]

Ингибиторы ферментов. Эпплбаум и Бирк [11] обнаружили ингибитор протеазы личинок мучного хрущака в семенах земляного ореха, сои, нута бараньего и других бобовых. По их мнению, селекция бобовых на более высокое содержание этого ингибитора могла бы способствовать уменьшению потерь семян при хранении. Ингибиторы амилаз (ферментов, осуществляющих расщепление крахмала) были найдены в семенах по крайней мере двадцати видов бобовых, а также в семенах пшеницы и ржи [7]. Ингибитор, содержащийся в растениях пшеницы, представляет собой специфический ингибитор а-амилазы, продуцируемой личинками жука Tenebrio molitor, питающегося семенами. [c.100]

Для определения предела расщепления препаратов крахмала -амилазой на аналитических весах отвешивали в пробирку 20— 35 мг препаратов гидролизованного крахмала, приливали 3 мл воды, помещали на кипящую водяную баню на 1 мин., охлаждали до комнатной температуры, прибавляли 3 мл 1 %-ного раствора -амилазы ( -амилазу растворяли в смеси воды и цитратного буфера в отношении 1 2, pH 5), оставляли при 45° на амилолиз в течение 3 час., охлаждали, переносили в колбу на 100 мл, доводили до метки, откуда брали 1 мл раствора для определения редуцирующей способности по Хагедорну-Иенсену [4]. Для удобства мы отказались от пробирок, заменив их коническими колбами на 50 мл, для прогревания пользовались специально изготовленным штативом. [c.242]

Р-амилаза сахарифицирует крахмал. При этом образуется р-мальтоза (глюкоза не образуется), а в остатке получаются декстрины, известные как эритродекстрины, или а-амилодекстрины. Декстринизация в истинном смысле, как это происходит в случае а-амилазы, не наблюдается. Когда образуется 50—60% теоретического количества мальтозы, реакция прекращается. [c.342]

Дрожжевые клетки не способны выделять в окружающую среду ферменты, катализирующие гидролиз полисахари.дов — крахмала и гликогена. Крахмал (картофеля, злаков) необходимо предварительно осахарить, т. е. расщепить до более простых сахаров, доступных дрожжевым клеткам. Для этой цели в производственных условиях, в частности при пивоварении, используют субстрат из проросших зерен ячменя (солод), в которых содержится фермент амилаза. Амилаза гидролизует крахмал до мальтозы. Мальтоза — дисахарид, состоящий из двух глюкоз, легко расщепляется дрожжами, продуцирующими фермент мальтазу. Дрожжи богаты также ферментом сахаразой, которая катализирует распад сахарозы до глюкозы и фруктозы. [c.321]

Полиазы. К полназам относятся а-амилаза, р-амилаза, целлюлаза, ину-линаза и некоторые другие ферменты. Из них наиболее важны амилазы, катализирующие гидролиз крахмала и гликогена (животного крахмала) а- и -амилазы отличаются друг от друга по своим свойствам, способу действия на крахмал и гликоген и по распространению. а-Амилаза содержится в слюне, в соке поджелудочной железы, в крови и в тканях животных (в печени, мозге, мышцах молодых животных), а также в проросших зернах злаков и в плесневых грибах. Ее называют декстрогенной амилазой, так как в результате ее действия получается мало мальтозы и много декстринов, из которых затем возникает мальтоза. Что же касается р-амилазы, то она катализирует расщепление крахмала с образованием, главным образом, мальтозы и небольшого количества декстринов. Как а-, так и р-амилаза катализируют гидролиз только 1,4 глюкозидных связей. В связи с этим расщепление амилопектина в результате их действия сопровождается образованием некоторого количества декстринов, имеющих в своей структуре 1,4 и 1,6 глюкозидные связи. Эти декстрины носят название пограничных декстринов. [c.179]

B. Интерпретация. Повышение амилазы в моче происходит параллельно повышению ее в крови. Однако после того, как показатель амилазы крови после приступа панкреатита вернется к норме, в моче он будет оставаться повышенным до 7 дней. Поэтому определение в моче может быть полезно, если обследование пациента проводится уже после приступа. Повышение амилазы сыворотки при нормальной или пониженной экскреции ее с мочой встречается при почечной недостаточности или при макроамила-земии. [c.370]

Вводные пояснения. В процессе прорастания семян в результате гидролиза и фосфоролиза крахмал распадается на более простые соединения. Гидролитический распад запасного крахмала может протекать при участии четырех видов гидролаз а-амилазы, -амилазы, глюкоамилазы и амилопектин-1,6-глюкозидазы. Фосфо-ролитический распад запасного крахмала осуществля-етея ферментом а-глюканфосфорилазой. По мере набухания сухих семян в период прорастания возрастает активность гидролитических ферментов, при этом содержание крахмала падает, а сахаров возрастает. [c.188]

Хидролиз крахмала с помощью а-амилазы во всех случаях приводит к образованию а-формы мальтозы (см. с. 316), откуда ведет свое происхождение название фермента. а-Амилаза найдена у всех растительных и животных видов кроме крахмала она гидролизует также гликоген. Молекулярная масса а-амилазы из поджелудочной железы равна 45000, из солода—59000, из мучного хрущака—68000, из двух видов аспергилла—51000 и 58000, из бактерий—96000 (4 x 24000). Выяснена первичная и третичная структура а-амилазы из аспергилла. [c.330]

Мы изучали амилолитические свойства природных изолятов разных вдцов термофильных грибов и образуемые ими амилазы у наиболее активных штаммов. Эти свойства исследовали в условиях элективного экспе-ршента, т.е. при культивировании грибов на минеральной среде с растворимым крахмалом как единственном источнике энергии, питания и специфическом индукторе амилаз. Полученные результаты позволили установить наличие четырех основных групп среди изученных 300 изолятов [c.119]

Смотреть страницы где упоминается термин Амилаза Амилаза: [c.46] [c.81] [c.183] [c.184] [c.762] [c.99] [c.56] [c.163] [c.197] [c.312] [c.59] [c.33] [c.55] [c.92] [c.110] [c.441] [c.95] [c.119] [c.121] [c.339] [c.355] [c.149] [c.149] [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология